Fys - 13 - Respiratoriske System - Transport Af O2 I Blodet (4)

Front 1

Hvor meget O2 indeholder 1 L arteriel blod?

Back 1

200 ml

Front 2

1 L arteriel blod indeholder 200 ml O2.

I hvilke to former findes arteriel O2 ?

Back 2

- Opløst i plasma + i erythrocytternes cytoplasmaer (1,5%)

- Reversibelt bundet til hæmoglobin i erythrocytterne (98,5 %)

Front 3

I 1 L blod vil 3 ml være opløst i blodet og 197 ml O2 ud af de 200 ml O2 være bundet til hæmoglobin i erythrocytterne.

Hvordan kan det være?

Back 3

I følge Henry's lov er koncentrationen af O2 i blodet direkte proportional med PO2 + O2's opløselighed i blodet.

Og fordi O2 er meget lidt opløselig i vand er det kun 3 ml ud af de 200 ml O2 i 1 L blod opløses i blodet.

Front 4

Redegør for, hvordan et hæmoglobin molekyle er bygget op

Back 4

Hver hæmoglobin består af 4 underenheder, der er bundet sammen.

Hver underenhed består af en gruppe

Hæm

+

Polypeptid bundet til hæm.

De 4 polypeptider af et hæmoglobin molekyle kaldes samlet for globin

Hvert af de 4 hæmgrupper i hæmglobin molekylet indeholder et jern (Fe2+) atom, hvortil O2 binder.

Fordi hver Fe2+ kan binde et O2 til sig, kan der bindes ialt 4 O2 til et hæmoglobin molekyle.

Front 5

Opskriv den reaktion, hvor et O2 binder sig til et polypeptid-hæm underenhed på et hæmglobin molekyle

Back 5

Se reaktion (13-8)

Front 6

Udfra reaktionen (13-4) kan man se, at hæmoglobin findes i to former.

Hvilke former er der tale om?

Back 6

Deoxyhæmoglobin (Hb)

Oxyhæmoglobin (HbO2)

Front 7

Hvad forstår man ved saturation?

Back 7

Den del af alle hæmoglobin molekyler der findes i form af oxyhæmoglobin (HbO2).

se formelsamling (for at få i % ganges med 100)

Front 8

Saturation er den del af alle hæmglobin molekylerne der findes i form af HbO2

Giv et eksempel for illustration

Back 8

Hvis mængden af O2 bundet til hæmoglobin er 40 % siger man, at prøven er 40 % mættet.

Front 9

Hvilke synonymer er der for maximal iltbindingskapacitet?

Back 9

= Maximal iltbindingskapacitet

= Hæmoglobins maximale kapacitet for at binde O2

= Blodets kapacitet for at bære O2

Front 10

Hvilke faktorer er saturation bestemt af?

Back 10

- PO2

- Hvor meget hæmoglobin, der er i hver liter blod

Front 11

Hvad forstår man ved anæmi og hvad skyldes det ofte?

Back 11

Definition:

Fald i mængden af hæmoglobin i blodet.

Årsag:

Ofte kronisk blodtab eller mangel på bestemt kost, hvilket medfører i utilstrækkelig dannelse af erythrocytter i knoglemarven.

Front 12

Stigning i PO2 i blodet øger mængden af O2 bundet til hæmoglobin (ifølge reaktion 13-8)

Hvad viser dissociationaskurven?

Tegn kurven.

Back 12

Oxygen-hæmoglobin-dissociationskurven er sigmoidal.

Kurven kan forskydes mod venstre og mod højre.

Den viser, hvor meget O2 der er bundet til hæmoglobin til et givet PO2.

Dissociationskurven er stejl mellem 10 mmHg og 60 mmHg PO2, fordi graden, hvormed O2 binder sig til hæmoglobin stiger meget hurtigt mellem 10 mmHg til 60 mmHg PO2 således, at 90% af hæmoglobin vil være bundet til O2 ved 60 mmHg PO2.

Dissociationskurven er fladt (plateau) mellem 70 mmHg og 100 mmHg PO, fordi yderligere stigning i PO2 fra 60 mmHg PO2 vil kun producere en lille stigning i O2 bindingen.

Se figur 13.26

Front 13

Forklar, hvorfor dissociationskurven er stejl mellem 10 mmHg og 60 mmHg PO2 og fladt (plateau) mellem 70 mmHg og 100 mmHg PO2

Back 13

Graden, hvormed O2 binder sig til hæmoglobin stiger når PO2 stiger meget hurtigt fra 10 mmHg til 60 mmHg, således er 98% af hæmoglobin bundet til O2 ved 60 mmHg PO2.

Fra 60 mmHg PO2 vil yderligere stigning i PO2 kun producere en lille stigning i O2 bindingen.

Front 14

Hvorfor er dissociationskurven en sigmoid = s-formet kurve?

Back 14

Fordi hver af de 4 underenheder i hæmoglobin molekylet binder et O2, i rækkefølge efter hinanden, og hvor bindingen af O2 til én af underenhederne muliggør bindingen af O2 til den næste underenhed.

Bindingen af et O2 til hæmoglobin molekylet øger affiniteten af de resterende bindingssider for O2 på den samme hæmoglobin molekyle.

Front 15

Hvilke vigtige betydninger har eksistensen af plateau ved høje PO2?

Back 15

?

Front 16

Det er kun opløst O2 i blodplasma og erythrocytterne som direkte indflydelse på PO2.

Men tilstedeværelsen af hæmoglobin har stadig en betydning for bestemmelsen af den totale mængde af O2 der kan diffundere fra alveoli og indtil det venøse blod i lungekapillærerne.

Redegør for transporten af O2 fra alveoli og indtil det venøse blod i lungekapillærerne.

Back 16

1) Det venøse blod har PO2 på 40 mmHg, mens det alveolære PO2 er på 105 mmHg.

Der sker derfor net diffusion af O2 indtil lungekapillærerne

2) PO2 øges i plasmaet

3) Øget PO2 i plasmaet fremkalder diffusion af O2 indtil erythrocytterne

4) Antallet af O2 bundet til hæmoglobin øges.

Det meste af O2 der går ind i plasmaet binder sig til hæmoglobin inde i erythrocytterne, og derfor forbliver PO2 i plasmaet mindre end i alveoli indtil hæmoglobin er 100 % mættet.

Front 17

Redegør for transporten af O2 fra det arterielle blod i vævs kapillærerne og indtil vævene.

Back 17

1) Mitokondrierne inde i vævscellerne forbruger O2

2) PO2 derfor lavere i cellerne end i det interstitielle væske

3) O2 diffunderer derfor konstant ind til cellerne,

4) Derfor vil det interstitielle væskes PO2 holdes lavere end PO2 i blodet i vævskapillærerne

5) O2 diffundere fra blodet i vævskapillærerne indtil det interstitielle væske

6) Plasma PO2 bliver lavere end PO2 i erythrocytterne

7) O2 diffunderer ud af erythrocytterne og indtil plasmaet

8) Fald i erythrocyt PO2 medfører adskillelse af O2 fra hæmoglobin

9) O2 diffunderer ud af erythrocytterne og indtl plasma

Front 18

Hvor mange gange er CO2 affinitet højere end O2?

Back 18

2010 gange

Derfor reducerer det mængden af O2 der kan binde sig til hæmoglobin i lungekapillærerne ved at konkurrere om bindingssiderne.

Det ændrer hæmoglobin molekylet således, at det forskyder dissociationskurven til venstre.

Front 19

Hvad er CO2 for et stof?

Back 19

Farveløst

Lugtfri

Produceres af ufuldstændig forbrænding

Front 20

Ved enhver PO2 er der andre faktorer, der har indflydelse på hæmoglobin saturarion. Det omfatter:

- Blod PCO2

- H+ koncentration(pH)

- Temperatur

- Koncentrationen af stoffer dannet af erythrocytterne, 2,3-diphosphoglycerat (DPG)

- Specielle former for hæmoglobin, som normalt findes i fosterblod.

På hvilke måde påvirker hhv stigning og fald i

- DPG koncentration

- Temperatur og

- H+ (pH)

på hæmoglobin saturationen og dermed dissociationskurven?

Back 20

Stigning:

Hæmoglobinet vil have mindre affinitet for O2 og kurven forskydes derfor til højre.

Fald:

Hæmoglobin vil have større affinitet for O2 og kurven forskydes derfor til venstre.

Front 21

Effekterne af steget

- PCO2

- Temperatur og

- H+

udøves konstant på blodet i vævskapillærerne, fordi hver af disse er større i vævskapillærerne end i det arterielle blod.

Hvordan kan det være, at disse er større i vævskapillærerne end i det arterielle blod?

Back 21

PCO2 er øget i vævskapillærerne

- Fordi det går ind i vævskapillærerne fra vævene efter cellerne har forbrugt O2.

H+ er øget i vævskapillærerne

- Pga det øgede PCO2 og frigivelsen af metabolsk producerede syrer som f.eks. mælkesyre.

Temperaturen er øget

- Pga vævsmetabolismens varmeproduktion

Hæmoglobin som udsættes for det forøgede PCO2, H+ koncentration, og temperatur vil have mindre affinitet for O2.

Derfor vil hæmoglobin frigive mere O2 end det ville have gjort, hvis reduceret PO2 var det eneste styrende faktor.

Jo mere metabolsk aktivt vævet er, jo større er PCO2, temperatur og H+ i vævskapillærerne.

Ved enhver PO2 vil dette forårsage hæmoglobin i at frigive mere O2 under det iltede blods passage gennem vævskapillærerne og forsyner de mere aktive celler med supplerende O2.

Front 22

Hvordan påvirker CO2, H+ og DPG hæmoglobin til at have mindre affinitet for O2?

Back 22

Øget CO2 og H+

Binder sig til hæmoglobinets globin del og ændrer hæmoglobinets konformation. Det er derfor en form for allosterisk ændring.

Øget temperatur

Ændrer også hæmoglobinets konformation.

Øget DPG

Produceres under glycolyse og binder reversibelt til hæmoglobin og allosterisk forårsager det til at have lavere affinitet for O2.

Erythrocytterne har ingen mitokondrier og er derfor udelukkende afhængige af glycolysen.

Derfor indeholder erythrocytterne store mængder af DPG, der kun findes i små mængde i celler indeholdende mitokondrier.

Resultatet bliver derfor, at hver gang DPG stiger i mængde, vil frigivelsen af O2 fra hæmoglobin forstærkes under blodets passage gennem vævene.

Sådan en stigning i DPG koncentrationen udløses af adskillige tilstande associerede med utilstrækkelig O2 forsyning til vævene og hjælper med at opretholde forsyne med O2 til vævene.

F.eks. er en stigning i DPG vigtig under udsættelse for høje højder, hvor blodets PO2 falder fordi stigning i DPG øger frigivelsen af O2 til vævskapillærerne.

Front 23

Hvilke indflydelse har en ændring i blodets pH, og på dissociationskurven?

Hvilken fysiologisk betydning får ændringen på vævenes ilttilbud?

Tegn også en kurv der viser, hvilken indflydelse ændringen i blodets pH vil have på dissociationskurven.

Back 23

Stigning i H+ koncentrationen i blodet:

H+ binder sig til hæmoglobinets globin del og ændrer hæmoglobinets konformation, en form for allosterisk ændring, hvilket reducerer hæmoglobinets affinitet for O2, og kurven forskydes derfor til højre.

Fysiologisk betydning af øget H+koncentration på vævenes ilttilbud:

Effekterne af steget PCO2, temperatur og H+ udøves konstant på blodet i vævskapillærerne, fordi hver af disse er større i vævskapillærerne end i det arterielle blod.

PCO2 vil være øget i vævskapillærerne, fordi det går ind i vævskapillærerne fra vævene efter cellerne har forbrugt O2.

H+ er øget i vævskapillærerne pga det øgede PCO2 og frigivelsen af metabolsk producerede syrer som f.eks. mælkesyre i musklerne.

Temperaturen er øget pga vævsmetabolismens varmeproduktion

Hæmoglobin som udsættes for disse forøgede PCO2, H+ koncentration, og temperatur vil have mindre affinitet for O2.

Derfor vil hæmoglobin frigive mere O2 end det ville have gjort, hvis reduceret PO2 var det eneste styrende faktor.

Jo mere metabolsk aktivt vævet er, jo større er PCO2, temperatur og H+ i vævskapillærerne.

Ved enhver PO2 vil dette forårsage hæmoglobin i at frigive mere O2 under det iltede blods passage gennem vævskapillærerne og forsyner de mere aktive celler med supplerende O2.

DVS. ved stigning i H+ koncentraation i blodet vil betyde, at der tilbydes mere med ilt til vævene.

Fald i H+ koncentrationen i blodet

Hæmoglobin får større affinitet for O2 og kurven forskydes derfor til venstre.

Fysiologisk betydning af nedsat H+koncentration på vævenes ilttilbud:

Et fald i H+ koncentrationen i blodet vil derfor betyde, at der tilbydes mindre med ilt til vævene.

Se figur 13.29

Front 24

Hvilke indflydelse har en ændring i blodets DPG på dissociationskurven?

Hvilken fysiologisk betydning får ændringen på vævenes ilttilbud?

Tegn også en kurv der viser, hvilken indflydelse ændringen i blodets pH vil have på dissociationskurven.

Back 24

Stigning i DPGi blodet:

DPG produceres under glycolyse og binder reversibelt til hæmoglobin og allosterisk forårsager det til at have lavere affinitet for O2. Kurven forskydes derfor til højre.

Fysiologisk betydning:

Erythrocytterne har ingen mitokondrier og er derfor udelukkende afhængige af glycolysen.

Af den grund indeholder erythrocytterne store mængder af DPG, der kun findes i små mængde i celler indeholdende mitokondrier.

Resultatet bliver derfor, at hver gang DPG stiger i mængde, vil frigivelsen af O2 fra hæmoglobin forstærkes under blodets passage gennem vævene.

Sådan en stigning i DPG koncentrationen udløses af adskillige tilstande associerede med utilstrækkelig O2 forsyning til vævene og hjælper med at opretholde forsyning med O2 til vævene.

F.eks. er en stigning i DPG vigtig under udsættelse for høje højder, hvor blodets PO2 falder fordi stigning i DPG øger frigivelsen af O2 til vævskapillærerne.

Nedsat DPG i blodet:

Hæmoglobin får større affinitet for O2 og kurven forskydes derfor til venstre.

Fysiologisk betydning af nedsat DPG på vævenes ilttilbud:

Der tilbydes mindre med ilt til vævene.

Se figur 13.29