Cytologie

Front 1

Lichtmikroskop

Back 1

Auflösungslimit bei 200nm; Chloroplasten, die meisten Bakterien, Pflanzen- und Tierzellen und Fischeier sichtbar

Front 2

Rasterelektronenmikroskop (REM)

Back 2

Besonders geeignet für detaillierte Betrachtung und Untersuchung von Oberflächen; Bilder haben räumlichen Charakter

Front 3

Transmissionselektronenmikroskop (TEM)

Back 3

Für die Innere Struktur

Front 4

Elektronenmikroskop

Back 4

Auflösungslimit liegt bei etwa 0,1 nm; kleine Moleküle, Lipide, die meisten Proteine, sehr große Viren, Chloroplasten, die meisten Bakterien und Pflanzen- und Tierzellen sichtbar

Front 5

Leben

Back 5

Kombination einzelner Eigenschaften; Ordnung, Regulation, Energieumwandlung, Evolution Anpassung, Reaktion auf die Umwelt, Wachstum und Entwicklung, Fortpflanzung

Front 6

Grenzfall Viren (und Prionen)

Back 6

+ Informationsspeicherung, höherer Ordnungsgrad, Evolution Anpassung; - Reaktion auf Umwelt?, für Reproduktion auf Wirt angewiesen, keine Energieumwandlung, keine Regulation, kein Stoffwechsel, (keine Ribosomen)

Front 7

Zelle

Back 7

Unterste Organisationsebene, die alle charakteristischen Eigenschaften des Lebens aufweist; Fähigkeit zur Zellteilung ist Grundlage jeglicher Fortpflanzung sowie des Wachstums und der Zellregeneration bei mehrzelligen Lebewesen; große strukturelle Übereinstimmungen der heutigen Zellen belegen einen einheitlichen Ursprung aller Zellen (gemeinsamer Vorfahr) und die einmalige Evolution allen Lebens

Front 8

Ontogenese

Back 8

Individualentwicklung

Front 9

Kontinuität des Lebens

Back 9

Beruht auf Duplikaten der DNA und deren Vererbung

Front 10

Genetischer Code

Back 10

Universell; Code ist (in ähnlicher Form) in jedem Lebewesen enthalten; 4 verschiedene Nucleotide codieren für 20 verschiedene in Proteinen auftretende Aminosäuren; redundant/degeneriert: mehrere Triplettkombinationen (1-6 Tripletts) codieren für eine Aminosäure; Startcodon AUG und Stoppcodons

Front 11

Präbiotische Evolution

Back 11

Vor 3,7 mrd. Jahren; früher nur RNA -> evolviert zu DNA; RNA: diente zur Informationsspeicherung, hatte aber auch katalytische Eigenschaften und konnte sich selbst replizieren; DNA: stabiler zur Informationsspeicherung, aber chemisch wenig reaktiv

Front 12

Progenot

Back 12

Erste Zelle; bestand möglicherweise aus Doppelmembran, DNA, ca. 600 Genen und Ribosomen; strukturell weit von heutigen Zellen entfernt; Schritt von RNA-Welt zum Progenoten ist experimentell bisher nicht nachzuvollziehen

Front 13

Drei-Donänen-System

Back 13

Bacteria: Prokaryoten, feste Zellwände aus Peptidoglykan Murein; Archaea: Prokaryoten, keine festen Zellwände; Eukarya: Eukaryoten, entstanden durch Zusammentun von Bacteria und Archaea; Archaea nimmt Bacterium auf und entwickelt sich zu Mitochondrium

Front 14

Prokaryotische Zellen

Back 14

Verfügen über Plasmamembran, die Cytosol/Cytoplasma umgibt, ein Chromosom (DNA, Erbinformation) in einem als Nucleoid bezeichneten Zellbereich (kein Zellkern) und Ribosomen, in denen die Proteinbiosynthese stattfindet; Prokaryoten haben sich vielfältige Stoffwechselwegr erschlossen und teilweise sehr extreme Lebensräume erobert

Front 15

Endosymbiontenhypothese

Back 15

Entstehung von Mitochondrien (einzelne Endosymbiose) und Chloroplasten (multiple Endosymbiosen); Gentransfer in das Genom des Wirtes -> Endosymbiont steuert Maschinerie zur ATP-Synthese bei -> Wirt steuert organische Substrate bei und entsorgt Sauerstoff -> es entsteht ein gemeinsames System zur effektiven Energieversorgung

Front 16

Eukaryotische Zellen

Back 16

Mit Organellen/Kompartimenten; Evolution der intrazellulären Verdauung; Endosymbiose (Mitochondrien); Abschirmung des wachsenden Genoms in eigenem Kompartiment; Trennung von Transkription und Translation; Evolution intrazellulärer Transportwege: Konsequenz des Einschlusses der Erbinformation in der Kernmembran und der intrazellulären Verdauung

Front 17

Metazoa

Back 17

Erste vielzellige Tiere; entstanden gegen Ende des Präkambriums

Front 18

Biologische Membran

Back 18

Phospholipiddoppelschichten mit Flüssigkeitscharakter, die für Ionen und Makromoleküle weitgehend impermeable sind; ermöglicht Bildung eines abgeschirmten Milieus und eines kontrollierten Reaktionsraumes; nicht dehnbar, aber deformierbar

Front 19

Membranproteine

Back 19

Spezialisiert für den Transport bestimmter Ionen und Makromoleküle durch die Zellmembran; für alle Funktionen der Membran zuständig; manchmal Interaktion zwischen Integralen und peripheren Membranproteinen

Front 20

Phospholipiddoppelschicht

Back 20

Biologische Membran/Plasmamembran; polar, hydrophile Köpfe (zum Wasser hingeneigt) und unpolare, hydrophobe Fettsäureschwänze (Wasser abweisend); flüssige Lipiddoppelschichten aggregieren in Wasser spontan zu Doppelschichten (hydrophober Effekt, energetisch günstig, Self Assembly)

Front 21

Lebende Gewebe

Back 21

Aus 70% aus Wasser, große Moleküle, Ionen und kleine Moleküle

Front 22

Makromoleküle

Back 22

Proteine, Nucleinsäuren, Kohlenhydrate, Lipide

Front 23

Eigenschaften von Wasser

Back 23

Universelles Lösungsmittel in Zellen; Produkt/ Reaktionspartner der meisten biochemischen Reaktionen; polares Molekül, O leicht negativ, H leicht positiv geladen; Ionen interagieren mit Wassermolekülen wegen der Polarität -> Ionen ziehen Mantel aus Wassermolekülen an; Wasser ist polar -> Kopfgruppe der Lipide auch -> ziehen sich an; hydrophober Effekt: stabilisiert Lipiddoppelschichten und Proteine -> unpolare Molekülbereiche aggregieren, um Kontaktfläche mit Wasser zu minimieren

Front 24

Fettsäuren (Carbonsäuren)

Back 24

Können gesättigt oder ungesättigt (mit Doppelbindungen zwischen Kohlenstoffverbindungen -> Knick) sein; Ungesättigte Fettsäuren erhöhen Fluidität

Front 25

Homoacide Fette

Back 25

Mit gleichen Fettsäuren

Front 26

Heteroacide Fette

Back 26

Mit gemischten Fettsäuren

Front 27

Membran bei ungesättigten Kohlenwasserstoffseitenketten

Back 27

Fluid; erhöhen Fluidität wegen der Knicke -> verhindern dichte Packung der Moleküle

Front 28

Membran bei gesättigten Kohlenstoffseitenketten

Back 28

Viskos

Front 29

Fluidität

Back 29

Flüssigkeitseigenschaft der Lipid-Membran; von der Lipidzusammensetzung und Temperatur abhängig; sinkende Temperatur: bleibt zunächst flüssig -> verfestigt sich ab kritischem Wert gelartig; ändert sich die Fluidität, ändert sich auch die Permeabiltät und Aktivität eingelagerter Proteine; verfestigt sich die Membran, kommen Transportvorgänge und Enzymaktivitäten zum Erliegen

Front 30

Cholesterin

Back 30

In Plasmamembran von Tieren, zwischen den Phospholipidmolekülen; vermindert bei mäßiger Temperatur die Membranfluidität -> schränkt Bewegung der Lipide ein; beeinflusst die Fluidität von tierischen Membranen positiv

Front 31

Phosphoglyceride (Phospholipide)

Back 31

Wichtigste Membranlipide (ca. 100 verschiedene); amphiphil/amphiphatisch (amphi = von beiden Seiten) -> Polarität; Kopf zum Wasser hingeneigt (hydrophil); Alkoholgruppe bestimmt über den Namen des Phopholipids; Schwänze: hydrophob, unpolar, 2 langkettige Fettsäuren; Kopfgruppe: stark polar, hydrophil, Glycerin verestert mit Phosphorsäure, dazu Alkohol (Alkohol bestimmt über Eigenschaften); Membranlipide sind asymmetrisch verteilt; wenig Austausch zwischen den Schichten

Front 32

Sphingolipide

Back 32

Lipide; Zucker/Alkohol als Kopfgruppe; Sphingosin als Basismolekül; stickstoffhaltige Base, ein Strukturabschnitt ist Glycerin ähnlich; Knick in der Struktur

Front 33

Steroide/Cholesterol

Back 33

Membranlipide; nicht von Fett abgeleitet, sondern ein polyzyklisches Sterangerüst, an dem auch eine kurze Kohlenstoffkette dranhängt; Kopfgruppe polar und daher auch zum Wasser geneigt

Front 34

Raft

Back 34

„Floß“; Ansammlung von bestimmten Lipiden; floriert in der Membran

Front 35

Laterale Bewegung

Back 35

Kommt vor, Bewegung der Lipide innerhalb einer Schicht; Umspringen zwischen zwei Schichten kommt eigentlichnicht vor

Front 36

Integrale Membranproteine

Back 36

Tauchen entweder ganz oder teilweise in die Membran ein; hydrophobe Bereiche des Proteins sind für die Versnkerung essenziell

Front 37

Periphere Membranproteine

Back 37

Liegen oben auf der Membran auf

Front 38

Proteine

Back 38

Polypeptide; bestehen aus Kombinationen der 20 Aminosäuren, die durch den genetischen Code bestimmt werden

Front 39

Aminosäuren

Back 39

Ausgezeichnet durch Amino- und Carboxylgruppe; drei-, ein- buchstabige Abkürzungen; Gruppierung nach Seitengruppen

Front 40

Peptidbindung (Säureamid-Bindung)

Back 40

Amino- und Carboxylgruppe reagieren unter Wasserspaltung; lange Ketten möglich; Polarisierung in N- und P-Terminus

Front 41

Peptidbindung (Säureamid-Bindung)

Back 41

Amino- und Carboxylgruppe reagieren unter Wasserspaltung; lange Ketten möglich; Polarisierung in N- und C-Terminus; N-Terminus: Ende mit Aminogruppe; C-Terminus: Ende mit Carboxylgruppe

Front 42

Primärstruktur von Proteinen

Back 42

Ergibt sich durch Abfolge der Aminosäuren

Front 43

Hydrophober Effekt (Proteine)

Back 43

Spontane Faltung, wird durch Aminosäure-Abfolge bestimmt

Front 44

Sekundärstruktur von Proteinen

Back 44

Hydrophobe Seitenketten im Zentrum, polare Seitenketten zum Wasser exponiert; a-Helices/ß-Faltblätter -> können im selben Protein vorkommen; a-Helix: durch maximale Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert; ß-Faltblatt: seitliche Wasserstoffbrückenbindungen

Front 45

Tertiärstruktur der Proteine

Back 45

Stabilisierung durch Wasserstoffbrückenbindungen (zwischen zwei polaren Gruppen), Disulfidbrücken/Ionenbindung (zwischen zwei geladenen Gruppen), hydrophobe Wechselwirkungen (zwischen zwei unpolaren Gruppen)

Front 46

Denaturierung

Back 46

Chemisch/durch Hitze; Tertiär-/Sekundärstruktur wird entfaltet; zerstört biologische Funktionen; meistens irreversibel

Front 47

Renaturierung

Back 47

Rückfaltung in ein funktionelles Protein; gelegentlich möglich

Front 48

Ankerproteine

Back 48

Membranproteine; Verankerung

Front 49

Transportproteine

Back 49

Membranproteine; für jeglichen Stofftransport; Membran ist undurchlässig -> Transportproteine kontrollieren Passagen von allen Stoffen; Pumpen, Carrier und Kanäle

Front 50

Ankerproteine

Back 50

Membranproteine; Verankerung von Cytoskelett; in der Zellmembran verankert; sorgen nach Außen für Kontakt zu anderen Zellen oder nach Innen als Ansatzstrukturen für Cytoskelett-Elemente, aber auch zur Verankerung in der extrazellulären Matrix

Front 51

Transmembrandomänen von integralen Membranproteinen

Back 51

Typischerweise a-Helices, aber auchFaltblsttstrukturen; Helices müssen lang genug sein, um Membran zu durchspannen (20-25 Aminosäuren); überwiegend Aminosäuren mit hydrophoben Seitenketten; Wasserstoffbrückenbindungen der Amino- und Carboxylgruppe neutralisieren Ladungen des Gesamtmoleküls -> energetische Optimierung im hydrophoben Inneren der Membran

Front 52

Hydropathie

Back 52

Vermeidung von Wasserkontakt

Front 53

Residue number

Back 53

Position der Aminosäure

Front 54

Hydropathie Index

Back 54

Berechnet gemäß der notwendigen Energie, um eine Seitenkette vom organischen Milieu in Wasser zu übertragen

Front 55

Positiver hydropathie Index

Back 55

Diese Aminosäuren sind besser im hydrophoben Inneren der Membran löslich und bilden die Transmembransegmente aus

Front 56

Diffusion

Back 56

Treibende Kraft bei der Verteilung gelöster Stoffe; gelöster Stoff verteilt sich gleichmäßig und unabhängig voneinander; durch Eigenbewegung der Moleküle; bemüht um Ausgleich

Front 57

Osmose

Back 57

Membran ist selektiv permeable (nur Wasser kann diffundieren); Wasser strömt immer in Richtung höherer Konzentration um diese anzugleichen

Front 58

Aquaporin

Back 58

Wasserkanal; Membranproteine; Tetramer mit 4 identischen Einheiten; Kanal hat vier Poren durch den Wasser, angetrieben vom osmotischen Druck, strömen kann; die Eigenschaften semipermeabler Membran bezüglich der Wassermenge beruhen auf dem Wasserkanal Aquaporin

Front 59

Hypertonisch

Back 59

Außen konzentrierter als Innen -> Zellen schrumpfen

Front 60

Isotonisch

Back 60

Außen gleich wie Innen

Front 61

Hypotonisch

Back 61

Innen konzentrierter als Außen -> Zellen schwellen an/platzen

Front 62

Pumpen

Back 62

Transportprotein; Primärer, aktiver Transporter; nutzen ATP/Licht; Pumpen Kationen; absolute Spezifität; 100 Ionen/s; Gradient: uphill; Energie-Input nötig; können starkes Konzentrationsgefälle (Grafienten) aufbauen, indem sie entgegen den Gradienten pumpen -> größeres Gefälle kann entstehen (-> regt Carrier an); das durch die Pumpe entstandene Gefälle wird für viele andere Prozesse in der Zelle als Energiequelle genutzt; Transport ATPasen -> 3 verschiedene Typen: F-type/V-type, P-type und APC-Transporter

Front 63

Carrier

Back 63

Sekundärer Transporter; nutzen Ionengradienten; Pumpen größere Moleküle; mittlere Soezifität; <1000 Ionen/s; Gradient: downhill (or uphill); benötigen keine Energie; sekundärer Transport -> immer gekuppelt an primäre Reaktion durch Pumpe; Transport entlang Gradienten -> kein ATP benötigt; Uniporter: ein Substrat („erleichterte Diffusion“); Symporter: Kopplung zweier Transport-Prozesse in dieselbe Richtung; Antiporter: zwei Vorgänge zeitlich hintereinander geschaltet in unterschiedliche Richtungen

Front 64

Kanäle

Back 64

Transportproteine; passiver Transport; entlang Gradienten; 10^6 Ionen/s; Gradient: downhill; keine Energie nötig; integrale Membranproteine mit Transmembranporen hauptsächlich für Ionen; sehr hohe Transportrate; Transport entlang eines bestimmten Gradienten; sehr selektiv; spielen wichtige Rolle beim Aktionspotential; Regulation des elektrischen Membranpotentials; Regulation von Zellvolumen, Resorption und Absorption; Regulation von Sekretion; 3 Zustände: offen, geschlossen und inaktiv -> nicht permanent offen; Gating: selektives Öffnen und Schließen; inaktiv: Molekülseitenkette führt dazu, dass Kanal keine Signale entgegennehmen kann

Front 65

F-Type (Bakterien)/V-type (Eukaryoten)

Back 65

Transport ATPasen; transportiert Protonen von Innen nach Außen; verbraucht dabei ATP; Intermolekulare Proteinketten führen zu Konformationsänderungen; bifunktional -> ATP-Synthese und ATPase

Front 66

P-type

Back 66

Transport ATPasen; Pumpen vor Allem Kationen und generieren Ionengradienten über die Membran hinweg; zum Beispiel Natrium-Kalium-Pumpe und Sarcoendoplasmatische Retikulum Ca2+ ATPase (SERCA1)(-> in Muskulatur)

Front 67

ABC-Transporter

Back 67

Transport ATPasen; stellen größte und diverseste Pumpenfamilie dar; benannt nach ATP-Binding-Cassette; jeder ABC-Transporter ist spezifisch für ein Substrat; Transportieren große organische Moleküle (Ionen, Zucker, Peptide, Aminosäuren)

Front 68

Patch-Clamp Elektrode

Back 68

Testen von Schaltverhalten von Einzelkanälen; Kanäle schalten nach Alles-oder-Nichts-Prinzip -> keine halbgeöffneten Kanäle

Front 69

Spannungsabhängige Kanäle

Back 69

Zum Beispiel Kalium-Kanal -> Öffnungswahrscheinlichkeit abhängig vom Membranpotential

Front 70

Ligandengesteuerte Kanäle

Back 70

Typisch für Synapsen; Steuerung durch Substanz, die an Kanal andocken und ihn zum Öffnen bringen

Front 71

Endocytose

Back 71

Aufnahme von sehr großen Partikeln -> Membran umschließt diese und führt sie in Vesikeln in die Zelle ein

Front 72

Exocytose

Back 72

Sekretorische Vesikel fusionieren mit der Membran und geben Inhalt in extrazellulären Raum frei

Front 73

Chemiosmotischer Zyklus

Back 73

Kopplung von Pumpen und Carriern und somit von primären, aktiven Transport und sekundärem aktiven Transport

Front 74

Transportprozesse zur Kompensation des Wasserhaushaltes bei hypertonischer Umgebung

Back 74

Ionen strömen in die Zelle -> Wasser strömt in die Zelle

Front 75

Transportprozesse zur Kompensation des Wasserhaushaltes bei hypotonischer Umgebung

Back 75

Ionen strömen aus der Zelle -> Wasser strömt aus der Zelle

Front 76

Dendriten

Back 76

Zahlreich pro Nervenzelle/Neuron; reizaufnehmender Apparat

Front 77

Axon

Back 77

Länger als Dendriten; reizweiterleitende Strukturen

Front 78

Synapsen

Back 78

Chemische Kontaktstellen, die der Kommunikation dienen; elektrochemische Verbreitung wird in reine chemische Übertragung über einen Botenstoff (Neurotransmitter) verwandelt; Synapsen haben je nach Position unterschiedliche Effekte

Front 79

Unidirektionale Weiterleitung

Back 79

Reize werden nur in eine Richtung weitergeleitet, weil Axon geht nur in eine Richtung wegen der Refraktärzeit

Front 80

Aktionspotential

Back 80

Schnellstes Kommunikationsmittel in Tieren und Menschen; plötzliche, starke Veränderung des Membranpotentials -> Umkehrung des Ruhepotentials; Nervenimpulse, die über eine Axon Laufen und Signale weiterleiten; Depolarisation -> Schwellenpotential -> schlagartige weitere Depolarisation (=Aktionspotential); Aktionspotential immer gleich hoch -> Alles-oder-Nichts-Prinzip; tariert sich schnell wieder aus; Frequenz der Aktionspotentiale codiert/übermittelt Information über Signalstärke; Pflanzen sich mit 10m/s entlang des Axons fort; unidirektionale Fortpflanzung: Aktionspotential -> Na+-Kanäle werden kurz inaktiv -> Na+-Kanäle öffnen sich daneben -> Aktionspotential setzt sich fort

Front 81

Membranpotential

Back 81

Alle Zellen können Membranpotential produzieren; eine von aktiven Pumpen und Kanälen herbeigeführte Ladungsfifferenz; Trennung von Ladung mithilfe der Pumpen und Kanäle -> treibende Kraft; Na+/K+-Kanäle reagieren sehr schnell -> Membranpotential kann schnell entstehen; moduliert von spannungsgesteuerten Kanälen

Front 82

Ruhepotential

Back 82

Membranpotential eines ruhenden, nicht erregten Neutons; (Fließgleichgewicht); Na+/K+-Pumpe pumpt Na+ raus und K+ rein -> muss ständig laufen -> kostet viel Energie; Kaliumkanäle eigentlich immer offen -> Kalium strömt raus —> Fließgleichgewicht entsteht, Außen: positiver Ladungsüberschuss, Innen: negativer Ladungsüberschuss

Front 83

Na+- Kanäle

Back 83

Offen: Na+ strömt von Außen nach Innen -> mehr positive Ladung -> Memranpotential wird weniger negativ -> Depolarisation -> in Richtung 0

Front 84

Cl- -Kanal

Back 84

Offen: Cl- strömt von Außen nach Innen -> mehr negative Ladung -> Hyperpolarisation -> noch negativerer Bereich bis -70

Front 85

Fortleitungsgeschwindigkeit des Aktionspotentials

Back 85

Je größer der Durchmesser des Axons, desto höher die Geschwindigkeit eines Aktionspotentials -> mehr Kanäle in der Membran; je größer der Organismus, desto wichtiger ist die Geschwindigkeit

Front 86

Myelinscheide

Back 86

Um das Axon herum; ausgebildet von bestimmten Gliazelltypen -> von Oligodendrozyten im ZNS und von Schwann-Zellen im PNS

Front 87

Schwann-Zellen

Back 87

Myelinscheide im PNS; Schichten von Myelin (+Kern) umhüllen das Axon -> Schwann-Zelle produziert Membranmaterial das schichtweise um das Axon gewickelt ist; elektrische Isolierung an den Stellen

Front 88

Ranvier‘sche Schnürringe

Back 88

Membranbereich zwischen den Schwann-Zellen

Front 89

Saltatorische Erregungsleitung

Back 89

Springende Erregungsleitung; Ladungsumkehrungen/Aktionspotentiale nur an den Ranvier‘schen Schnürringen -> in Bereich der Schwann-Zellen wird der Strom passiv übertragen -> Abstand darf nicht zu groß sein, da der Strom sich abschwächt

Front 90

Neuromuskuläre Synapse

Back 90

Aktionspotential breitet sich entlang der Membran der präsynaptischen Zelle aus in die synaptische Endigung hinein -> Na+-Kanäle öffnen sich und Na+ strömt in die Zelle und führt zur Depolarisation des Membranbereichs -> Ca2+-Kanal (spannungsgesteuert) öffnet und Ca2+ strömt in die Zelle an der Stelle -> Exocytose: Transmittergefüllte Vesikel fusionieren mit der Zellmembran, aufgrund des Einstroms von Ca2+ (Kationen), Transmitter (Acetylcholine) wird in den synoptischen Spalt gebracht -> Transmitter wirkt als Ligand und aktiviert Transmitterrezeptoren -> Transmitter strömt in die postsynaptische Zelle und Aktionspotential breitet sich weiter aus -> Transmitter werden von Enzymen gespalten, sodass die Rezeptoren wieder frei werden -> gespaltene Transmitter werden durch bestimmte Transportmechanismen wieder aufgenommen und recycelt -> dabei geht immer was verloren, aber neue Rohstoffe werden vom Axon angeschafft; Synaptischer Spalt: mit Proteinen gefüllt, die zum Leiten des Neurotransmitters beitragen; Im Muskel wird das Aktionspotential durch T-Tubuli (Membranfortsätze) tiefer in die Muskelzelle geleitet -> Stimulation von Muskelkontraktionen

Front 91

Cytoskelett

Back 91

Stützende Funktion und Bewegung; aus drei Komponenten: Actinfilamente, Intermediärfilamente und Microtubuli -> Komponenten essentiell für alle Bewegung im zellulären Bereich -> Motorpeoteine Agieren mit Cytoskelett und können Bewegungen hervorrufen

Front 92

Actinfilamente

Back 92

Evolutiv hochkonserviertes Protein (auf Struktur bezogen); in allen Zellen -> bis zu 15% der Proteine in Zellen; in der Peripherie, unterhalb der Membran, aber durchspannen die Zelle auch und geben ihr Struktur, gleichen Zugspannung aus und erhalten so die Zellgestalt aufrecht -> Netzwerk nennt sich Cortex

Front 93

Mikrovili

Back 93

Membranöse Ausstülpungen von Epithelzellen; gefüllt mit Actinfilamenten und anderen vernetzenden Proteinen -> geben Mikrovili ihre Form -> hat Kontakt zu Intermediärfilamenten

Front 94

Funktion der Aktinfilamente

Back 94

widersteht Deformation (Skelett), überträgt Kräfte, interagiert mit molekularem Motor (Myesin)

Front 95

Struktur von Actinfilamenten

Back 95

Struktur ist durchgehend und hochkonserviert (immer dasselbe in jeder Zelle) -> aus 375 Aminosäuren, in vier Domäne gegliedert -> ß-Faltblatt und a-Helix Komponenten -> ATP-Bindungsstelle im Zentrum; Actinmonomere polymerisieren gerne -> Self-Assembly, energetisch begünstigt -> Monomere - Dimere - Trimere -> a-Helix; Helix der Polymere hat 7 nm Durchmesser; short-pitch-Helix: aufspiralisierte Actinfilamente mit 5,5 nm Steigung; long-pitch-Helix: Überspiralisierung mit größerer Steigung

Front 96

Bewegung durch Actinfilamente

Back 96

Actin interagiert spezifisch mit Myosin; Myosin besteht aus 2 Köpfen und einem Schwanz -> Heavy chain und light chain; Köpfe interagieren mit Actin an den Actin-binding-sites -> Myosinköpfe können sich an die Actinfasern anlagern -> Kopf knickt ab (Konformationsänderung), dafür ist ATP-Hydrolyse nötig -> Actin und Myosin bewegen sich relativ zueinander -> Kopf dissoziiert wieder, geht in die gestreckte Konformation über (der eigentlich energieverbrauchender Schritt) -> Myosin Wandert in Schritten am Actin entlang

Front 97

In vitro

Back 97

Im Reagenzglas

Front 98

In vivo

Back 98

Im echten Leben

Front 99

Intermediärfilamente

Back 99

Flexibel, aber wenig dehnbar; durchspannen die Zelle wie Sehnen und geben mechanischen Halt -> haltgebende Funktion steht im Vordergrund; durchziehen die Zelle wie ein dreidimensionales Netzwerk -> verankert in der Zellmembran durch Ankerproteine -> nicht nur in der Zellmembran -> interagieren auch mit anderen Filamenten; stellen eine ganze Familie von (heterogenen) Proteinen dar -> eine ganze Bandbreite -> unterschiedliche in unterschiedlichen Zellen -> haben alle eine weitgehend konservierte, zentrale Domäne -> Aminosäuren rechts/links daneben unterschiedlich

Front 100

Aufbau der Intermediärfilamenten

Back 100

Wie mehrsträngige Trosse (Seil) -> Hierarchie; immer weiter aufgedreht -> alle ähnlich/in analoger Weise aufgebaut -> Bausteine: antiparallele Moleküldimere, umeinandergrknäult

Front 101

Plectin

Back 101

Molekül, das eine Verbindung der Intermediärfilamente mit anderen Strukturen (zum Beispiel Ankerproteine, Hemidesmosomen, Acrin, Microtubuli) herstellt

Front 102

Mikrotubuli

Back 102

„Zylindrische Hohlstäbe“; Polymere aus Alpha und Beta Tubulin -> polymerisieren zu Säulen -> mehrere Säulen = Hohlstab -> Helicale Struktur vorgegaukelt; sehr dynamisch, können sich verlängern/verkürzen, indem Tubulindimere hinzugefügt oder entfernt werden ; 25 nm Durchmesser und 200-2500 nm Länge; durchziehen die Zelle wie Gleise/Transportbahnen; molekulare Motoren bewegen sich über Mikrotubuli und können dadurch Ladungen (zum Beispiel Vesikel) durch die Zelle bewegen -> viele Prozesse in der Zelle sind an Mikrotubuli gebunden -> Basis für Transportprozesse; Mikrotubuli sind oft radial von einem Organisationszentrum ausstrahlend organisiert

Front 103

Struktur der Mikrotubuli

Back 103

Polymere aus Alpha und Beta Tubulin; polarisiert (+ und - Ende) -> spielt bei Transportprozess eine wichtige Rolle; 13 oder 15 Säulen legen sich zu Hohlräumen zusammen

Front 104

Funktion der Mikrotubuli

Back 104

Skelettfunktion und Bewegung von Organellen in der Zelle -> Interaktion mit molekularen Motoren; bei der Zellteilung spielen sie als Bestandteile des Spindelapparates eine sehr große Rolle um die Chromosomen zu bewegen

Front 105

Centrosom

Back 105

Microtubulus Organisationszentrum; Mikrotubuli wachsen in ihnen hervor; in Zellkernnähe; nicht von Membran umgeben; Tierzellen: ein Paar von Centriolen, die rechtwinklig zueinanderstehen, Proteine drumherum; jedes Centriol verfügt über neun Mikrotubulus-Dreiergruppen, die zu einem Ring angeordnet sind

Front 106

Molekulare Motoren

Back 106

Interagieren mit Mikrotubuli -> zelluläre Bewegung; Dynein und Kinesin; Motor bindet unter Spaltung von ATP an den Mikrotubuli -> entweder Ladung bewegt sich oder Mikrotubuli bewegt sich

Front 107

Dynein

Back 107

Molekularer Motor; richtungsabhängig; wandert immer zum - -Ende; fixiert an Mikrotubuli; bewegt anderen Mikrotubulus über sich hinweg; 2 Kopfstrukturen; Koppeln an Mikrotubuli über Stiele an; intermediate und light chains binden an die Ladung; wandert schrittweise über Mikrotubulus zum - -Ende -> spaltet dabei ATP ab -> Schrittweite etwa 8 nm

Front 108

Kinesin

Back 108

Molekularer Motor; richtungsabhängig; wandert immer zum + -Ende; Transport von Vesikeln/Ladung innerhalb der Zelle; 2 Köpfe und 2 Stiele; Köpfe haben hohe Affinität zu Beta-Tubulin -> beide Köpfe können Kontakt zu Mikrotubuli aufbauen; wandert schrittweise zum + -Ende -> durch Konformationsänderung -> festgelegte Schrittlänge (8 nm) -> spaltet dabei ATP

Front 109

Vesikeltransport

Back 109

Interaktion von Mikrotubuli mit Motorproteinen; zur Kommunikation innerhalb der Zelle (zur Kommunikation innerhalb des Endomembransystems: Endoplasmatisches Retikulum, Golgi Apparat, Plasmamembran); von Membran umgebende Kompartimente in der Zelle; jegliche Transportvorgänge sind hoch kontrolliert und immer durch Vesikeltransport

Front 110

Interaktion von Mikrotubuli und Motorproteinen im Nervensystem

Back 110

Mikrotubuli als Leitbahnen im Axon -> Axonaler Transport; Dynein und Kinesin werden richtungseingesetzt -> Anterograd: durch Kinesin, weg vom Zellsoma (zum Beispiel zur Synapse), 4 cm/Tag -> Retrograd: durch Dynein, zum Zellsoma hin, 22 cm/Tag; Motorproteine transportieren Vesikel, gefüllt mit Rohstoffen als Nachschub für den synoptischen Membran Turn-over oder als Ersatz für Transmitter-Moleküle oder Mitochondrien

Front 111

Wachstumskegel von Neuronen

Back 111

Spezialisierung des Axons in Neuronen, die sich noch in der Entwicklung befinden -> etablieren in der Ontogenese alle Verbindungen im Nervensystem -> wachsen sehr dynamisch aus und bewegen sich auf Zielstrukturen zu um dann mit Zielneuronen/Zielmuskulatur Kontakt aufzunehmen -> strukturieren sich zu Synapsen um

Front 112

Wachstumskegel von Neuronen

Back 112

Spezialisierung des Axons in Neuronen, die sich noch in der Entwicklung befinden -> Wachstumskegel etablieren in der Ontogenese alle Verbindungen im Nervensystem -> wachsen sehr dynamisch aus und bewegen sich auf Zielstrukturen zu um dann mit Zielneuronen/Zielmuskulatur Kontakt aufzunehmen -> strukturieren sich zu Synapsen um; axonale Endigungen, die sich über Pseudopodien bewegen; von sich entwickelnden Neuronen, stellen Basis dar für präsynaptische Bestandteile (wenn sich eine Präsynapse etabliert -> muss dafür auf postsynaptisches Ziel auftreffen); wächst in eine Richtung und „erkundet“ dabei mit Filapodien die Umgebung -> sehr dynamische Bewegung

Front 113

Pionierneurone

Back 113

Navigieren entlang von Landmarken -> Landmarken/Trittsteine leiten den Weg -> senden bestimmte chemische Signale aus (bei der Bildung des Nervensystems)

Front 114

Wachstumskegel besteht aus:

Back 114

Mikrotubuli (für axonalen Transport), vielen Mitochondrien (hoher Energieverbrauch), Cytoskelettelementen (Actinfilamente, stabilisieren Filapodien), Filapodien (Fingerförmige Ausstülpungen), dazwischen Lamellipodien; P-Zone: sehr viele Actinfasern; C-Zone: mit Mikrotubuli, die vom Axon in den Wachstumskegel hineinstrahlen; Übergangszone: Verbindungen zwischen Aktin und Tubulin -> Myosin als molekularer Motor, an Mikrotubuli zur Interaktion mit Aktin gebunden

Front 115

Filopodien

Back 115

Rezeptormoleküle, die mit Liganden interagieren -> Liganden sind in dem Fall extrazelluläre Signalmoleküle -> sorgen dafür, dass Wachstumskegel sich in Richtung der Ligandenquelle bewegt; extrazellulärer Stimulus aktiviert bestimmten Signalweg -> nimmt Einfluss auf das Aktingerüst -> Aktinfilamente werden in bestimmte Richtung polymerisiert -> Membran bewegt sich in Richtung der Signalquelle; Aktinfilamente können sich auch depolarisieren und sorgen so für neue Bauteile

Front 116

Verlängerung eines Axons

Back 116

Durch Vorwärtsbewegung; Neues Tubulin-Material wird wird überwiegend am Ende der Axone eingebaut; neues Membranmaterial wird aber auch interstitiell eingebaut; Axon kann sich von Punkten weg-/hinbewegen

Front 117

Axonem

Back 117

Überbegriff für Cilien und Flagellen -> lokomotorische Antriebe der Zellen; sehr ähnlich/identisch aufgebaut; unterscheiden sich durch Art ihrer Bewegung; Pilze, Farne und Pflanzen haben diese Struktur verloren -> gehört eigentlich zum Grundmuster von Prokaryoten; in einzelligen Grünalgen Chlamydomonas kann das Axonem zwischen Cilien- und Flagellenartigen Bewegungen umschalten; Basalkörper mit MT-Tripletts verankern Cilien und Flagellen in der Zelloberfläche -> organisiert wie Centriolen

Front 118

Cilien

Back 118

Zellwimpern, Flimmerhärchen; hin und her schlagende Bewegung; Kraftschlag -> abknicken in Rückholbewegung -> neuer Schlag; sehr viele -> gute Bewegung; Cilienfelder auf Ciliaten bewegen sich koordiniert (synchron) in metachronalen Wellen

Front 119

Flagellen

Back 119

Zellgeißeln; wellenförmige Bewegungen

Front 120

Morphologie der Axonemen

Back 120

Zellausstülpung, von Membran umgeben (Plasmamembran); Mikrotubuli in den Ausstülpungen -> Mikrotubuli in 9+2 Muster -> 9 Dubletten außen, zwei Einzelne Innen; Bewegung durch Motorproteine -> Dynein an der Seite der Mikrotubuli

Front 121

Dubletten

Back 121

Paare verschmolzener Mikrotubuli; bestehen aus A-Tubuli (kompletter Tubulus) und B-Tubuli (Teil-Tubulus); Aus den A-Tubuli ragen die Radialspeicherproteine; ein äußerer und ein innerer Dyneinarm vermitteln Kontakt zwischen A-Tubuli und B-Tubuli

Front 122

Nexin

Back 122

Linkerprotein, zur Verbindung der Dubletten

Front 123

Dubletten

Back 123

Paare verschmolzener Mikrotubuli; bestehen aus A-Tubuli (kompletter Tubulus) und B-Tubuli (Teil-Tubulus); Aus den A-Tubuli ragen die Radialspeichenproteine; ein äußerer und ein innerer Dyneinarm vermitteln Kontakt zwischen A-Tubuli und B-Tubuli

Front 124

Speixhenproteine

Back 124

Ragen von den Dubletten ins Innere

Front 125

Speichenproteine

Back 125

Ragen von den Dubletten ins Innere

Front 126

Dynein ist verantwortlich für Eigenbewegung des Axonems

Back 126

Dyneinmoleküle vermitteln Kontakt zwischen zwei Doppeltubuli -> durch ATP gleiten die Dubletten aneinander vorbei -> Nexin sorgt dafür, dass unter ATP-Zugabe die Moleküle nicht auseinandergleiten, sondern die Dyneinmoleküle eine Abbiegebewegung machen -> Umwandlung -> Wellenbewegung durch Abbiegebewegungen

Front 127

Positive Phototaxis bei Chlamydomonas

Back 127

Lichtorientoertes Schwimmen -> vermittelt durch „Augenfleck“ mit einem Photopigment (Rhodopsin) -> Licht führt zu Calcium-Einstrom -> moduliert Axoneme selektiv -> führt zu Drehung

Front 128

Negative Phototaxis bei Chlamydomonas

Back 128

Photoschock -> Strahlung zu intensiv

Front 129

Zellkontakte

Back 129

Interzellulare Verbindungen; für mechanischen Halt und Kommunikation zwischen den Zellen

Front 130

Zellkontakte

Back 130

Interzellulare Verbindungen; für mechanischen Halt und Kommunikation zwischen den Zellen

Front 131

Abfolge der Zellkontakte

Back 131

Tight junctions -> Adhärenzverbindungen -> Desmosomen -> gap junctions => Verbindungskomplex

Front 132

Tight junctions (zonula occludens)

Back 132

Von Außen nach Innen der Zelle, ist es das erste Verbindungsorgan; gürtelartig, um die Zelle herum; verhindert Flüssigkeitsaustausch -> es soll keine Flüssigkeit unkontrolliert durch den Zellzwischenraum diffundieren -> Abschluss fed Körperinneren von der Außenwelt -> Trennung der apikalen und distalen Bereiche der Epithelzellen

Front 133

Adhärenzverbindungen (zonula adherens)

Back 133

Nach den tight junctions; gürtelartig, nicht auf Dichtigkeit ausgelegt, sondern für mechanische Verbindungen; Proteinplax an den Zellen, Zelladhäsionsmoleküle (Cadherine) dazwischen; Stabilität nach Innen durch Actinfilamente -> greifen Innen an

Front 134

Desmosomen (macula adherens)

Back 134

Punktartig (wie Schweißpunkte/Nieten); mechanische Stabilität; Plax (sehr dichte Proteinmatrix), Cadherine im Zellzwischenraum, Intermediärfilamente ragen in die Zelle rein zur Stabilisation

Front 135

Gap junctions

Back 135

Bilden Kanäle für Stoffaustausch und Kommunikation durch elektrische Signale (zum Beispiel durch Ionen); besteht aus Halbkanälen (Connexon) (aus 6 Connexin-Molekülen mit je 4 Transmembrandomänen) -> jede Zelle hat eigene Halbkanäle -> 2 Stück = eine Pore; Nexus: Feld von hunderten von Connexonen; es können Moleküle bis 1 Kd (groß) passieren; durch Ionenflüsse entsteht elektrische Kopplung -> Membranpotentiale können weitergegeben werden

Front 136

Hemidesmosomen

Back 136

Ähnlich aufgebaut wie Desmosomen, aber nur eine Hälfte; Verankerung in der Basallamina (nicht zwischen den Zellen); Innen Plac (Pektin), dort greifen Intermediärfilamente (Keratin); Plax vermittelt Bindungen zu integralen Membranproteinen; Zelle wird mechanisch fixiert

Front 137

Basallamina

Back 137

Epithelgewebe; 2 Schichten, Lamina rara und Lamina densa; Elektronenmikroskop; Lamina rara: weniger elektronendichte Struktur; Lamina densa: elektronendichte Struktur -> Kollagen, um Verankerung der Zellen herzustellen -> extrazelluläre Substanz (keine Membran, zum Beispiel von Bindegewebszellen segregiert); keine Zelle; dadrunter Lamina fibrorectalis

Front 138

Apikaler Pol/ apikale Domäne von Epithelzellen

Back 138

Den Lumen zugewandt, grenzt an die Oberfläche; durch zonula occludens (tight junctions) von basolateraler Domäne abgegrenzt

Front 139

Basaler Pol/basale Domäne der Epithelzellen

Back 139

Grenzt ans Bindegewebe (Basallamina); mit Nexos, Intermediärfilamente, Actin, Desmosomen, Hemidesmosomen, Verbindung zu Basallamina

Front 140

Lamina Fibroreticularis

Back 140

Füllt Raum zwischen den Organen und der Basallamina; gibt dem Ganzen Stabilität und Elastität; gefüllt mit jeder Menge verschiedener Fasern

Front 141

Transkription

Back 141

Im Zellkern; Überschreiben der DNA in mRNA -> mRNA wird durch die Kernporen aus dem Zellkern ausgeschleust

Front 142

Translation

Back 142

Im Cytosol; Proteinbiosynthese mithilfe von mRNA

Front 143

Kernhülle

Back 143

Schließt DNA ein und bietet einen abgegrenzten Reaktionsraum; besteht aus zwei Lipiddoppelschichten (innere und äußere Membran) -> schließen einen Raum ein = Perinucleärer Raum (zwischen den Membranen); äußere Membran geht kontinuierlich in das raue Endoplasmatische Retikulum über; Ankerproteine/Transmembranproteine sind in die Innere Membran eingebettet -> fixieren/verankern über Cytoskelettfasern (Laminine) die DNA (Heterochromatin)

Front 144

Kernporen

Back 144

Alles, was in den Zellkern oder raus will, muss diese passieren; mehrere Tausend (3-5.000) pro Kernhülle; Export von mRNA, tRNA und Ribosomen; Import von Chromatinbausteine (zum Beispiel zur Erstellung von mRNA) und Transkriptionfsktoren (Signale, die die Genexpression dann steuern -> steuern Transkription); Verkehr von <1.000 Makromolekülen/Sekunde -> je nachdem wie stoffwechselaktiv der Zellkern ist

Front 145

Struktur der Kernporen

Back 145

Zentraler Kanal; frankiert von 8 Proteinmodulen (speichenförmig angeordnet); durchstößt beide Membranen komplett; Filamentstrukturen für Interaktion mit Ladung -> sortieren was rein und raus geht

Front 146

DNA Grundbausteine

Back 146

Nucleotide aus Zuckermolekülen (Ribose/Desoxyribose) und Basen (Pyremidin (Cytosin, Thymin, Urscil)/Purin (Adenin, Guanin)) und Phosphatgruppe; ATP ist ebenfalls ein Nucleotid mit drei Phosphaten

Front 147

DNA

Back 147

Polymer von Nucleotiden, polymerisiert/verbunden über Phosphordiesterbindungen -> bilden Phosphatzuckerrückgrat; doppelsträngig; antiparallele Doppelhelix; Zuckermolekül: Desoxyribose -> in RNA: Ribose -> einzelsträngig; 3‘ und 5‘ Ende: C-Atome der Zuckermoleküle sind durchnummeriert; Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Basen; eine Windung: 10,5 Basenpaare, 3,4 nm lang; DNA-Moleküle neigen dazu, sich weiter aufzuspiralisieren -> Überspiralisierung; Rückgrat aus Phosphatgruppen und Zuckermolekülen immer alternierend

Front 148

Basenpaarung

Back 148

DNA: C-G (Dreifachbindung) und A-T (Doppelbindung); RNA: C-G (Dreifachbindung) und A-U (Doppelbindung)

Front 149

RNA

Back 149

< 80.000 Nucleotide; generell kein Komplementärer Strang -> intramolekulare Basenpaarbindungen -> antiparallele Doppelhelices -> passt nicht immer -> Haarnadelbiegungen, Loops, Multi-branched-junctions entstehen

Front 150

Chromatin

Back 150

DNA assoziiert sich mit Kernproteinen (Histone); Euchromatin: entpackt, transcriptional aktiv; Heterochromatin: kondensiert, transkriptional inert (inaktiv); Entspiralisierte Chromosomen des Euchromatin nehmen im Kern „chromosomale Territorien“ ein -> dort findet Transkription statt -> sind dort an Kernhülle fixiert

Front 151

Nucleoli

Back 151

Kernkörperchen; zur Biogenese (Herstellung) der Ribosomen inklusive Transkription, Prozessierung der RNA, Translation in Protein und Zusammenbau der Ribosomen -> extrem komplex; Ribosomen werden dann ausgeschleust

Front 152

Mitose

Back 152

DNA-Moleküle (Chrimosomen) müssen kondensiert werden, um sich sinnvoll auf die Tochterzellen zu verteilen; G1-Phase (Zelle stoffwechselmäßig aktiv -> Proteinbiosynthese) -> S-Phase (DNA-Synthese -> Replikation) -> G2-Phase (Replikation wird kontrolliert) -> M-Phase (Mitose -> Prophase, Prometaphase)

Front 153

Mitotische Chromosomen

Back 153

ein Chromosom = ein DNA-Molekül; Mitotische Chromosomen bestehen aus 2 Schwesterchromatiden -> wegen Verdoppelung in S-Phase; haften an Centromer zusammen -> mitotische Spindel greift an Centromer an

Front 154

Packung der Chromosomen: DNA-Faltung 1

Back 154

Führt zu Nucleosom/Kernpartikel; DNA assoziiert mit Histonen (windet sich drumherum) -> Kernpartikel aus 8 Histonen plus Histon H1 („Linker“ Histon -> verbindet/fixiert einzelne Partikel); Kernproteine = Histone -> evolutiv hoch konserviert (ebenso wie DNA -> nötig für Interaktion); Histone des Nucleosoms stellen Oktamer dar

Front 155

Packung der Chromosomen: DNA-Faltung 2

Back 155

Kondensierung/Verdrillung der Nucleosomsnperlschnur zu überspiralisierter Faser -> 30nm Faser

Front 156

Packung der Chromosomen: DNA-Faltung 3

Back 156

30 nm Faser legt sich in Schleifen -> zusammengehalten von Proteinen -> 100 nm Chromonema (im Elektronenmikroskop sichtbar)

Front 157

Packung der Chromosomen: DNA-Faltung 4

Back 157

Chromonema spiralisiert sich weiter -> Überspiralisierung mehrfach -> ein Chromatid => nicht zufällig -> Schwesterchromatide werden gleichartig gefaltet

Front 158

Zellzyklus

Back 158

Bei mitotisch aktiven Zellen; Mitose -> Interphase (G1, S, G2); Kontollpunkte an mehreren Stellen des Zellzyklus

Front 159

G1-Phase

Back 159

Intensives Zellwachstum -> Translation, Transkription; Zelle wird größer, legt Ressourcen an nach der Mitose; längste Phase (G1>S>G2>M)

Front 160

S-Phase

Back 160

DNA-Synthese und Replikation

Front 161

G2-Phase

Back 161

Replikation wird überprüft vor der Mitose; Chromosomen bereits repliziert, nicht stark kondensiert, aber liegen linear da; Centrosomen haben sich auch verdoppelt (Organisationszentren für Mikrotubuli) -> müssen verdoppeln (während S-Phase), damit in jeder Tochterzelle ein Centriol ist -> semikonservativer Mechanismus -> „neue“ Centriolenpaare bestehen aus je einem neuen und einem alten Centriol; alles an Proteinen und Ribosomen muss bis zum Ende der G2-Phase angelegt sein -> keine Neubildung während der Mitose

Front 162

M-Phase

Back 162

Prophase -> Prometaphase -> Metaphase -> Anaphase -> Telophase

Front 163

Prophase

Back 163

Chromatin spiralisiert -> wird kompakter -> DNA wird kondensiert; Chromosomen nur während der Prophase sichtbar; Cdntriolen beginnen, sich zu den Zellpolen zu bewegen und beginnen den Spindelapparat auszubilden (Asteren: Centriolen strahlen Mikrotubuli sternförmig aus); Nucleolus verschwindet -> keine Biogenese der Ribosomen mehr; Chromosomen beginnen sich zu verdichten; Chromosomenkondensation markiert Beginn der Prophase -> Transkription stoppt

Front 164

Prometaphase

Back 164

Centriolen sind an Zellpole gewandert, bilden einen schon recht umfangreichen Spindelapparat aus; Kondensation der Chromosomen weiter fortgeschritten, beginnen sich im Zentrum der Zelle zu assoziieren -> beginnen, Kontakte mit Spindelfasern aufzunehmen; Kernhülle ist fragmentiert -> löst sich auf -> nötig zur Verteilung der Chromosomen

Front 165

Fragmentieren der Kernhülle

Back 165

Während der Prometaphase; doppelte Hülle sowie Kernporenkomplexe werden abgebaut, danach fragmentieren auch das Endoplasmatische Retikulum sowie der Golgi-Apparat -> jegliche Organellen für Proteinbiosynthese fehlen

Front 166

Metaphase

Back 166

Centriolen stehen sich genau gegenüber, ausstrahlende Mikrotubuli nehmen Kontakt zu Chromosomen auf -> weitere Mikrotubuli berühren sich überlappend -> Effekt: Cheomosomen assoziieren sich in Äquatorialplatte/Metaphasenplatte; die von den Centrosomen ausstrahlenden Mikrotubuli nehmen mit den Kinetochoren der beiden Schwesterchromatiden Kontakt auf -> dort sind die Schwesternzellen verbunden -> von jedem Zellpol nimmt ein Mikrotubuli Kontakt auf mit dem Chromosom und dem Kinetochor (bipolare Bindung); molekularer Kontrollregelkreis (Checkpoint) verhindert, dass Mitose weiterschreitet, wenn nicht alle Kinetochore in bipolarer Bindung sind

Front 167

Spindelapparat

Back 167

Kontrolliert Chromosomenbewegung während der Mitose; Mikrotubuli im Spindelapparat sind in einem ständigen, dynamischen Umbau begriffen -> am +-Ende wird Tubulin angebaut und am - -Ende wieder abgebaut -> Mikrotubuli Flux: Fließgleichgewicht -> Tubulin wandert durch die Mikrotubuli vom +-Ende zum - -Ende -> An- und Abbau sind im Gleichgewicht

Front 168

Drei verschiedene Typen Mikrotubuli während der Mitose/Metaphase: Astral Mikrotubuli

Back 168

Strahlen von Chromosomen nach Außen; dienen der Verankerung des Centrosoms an den Zellpolen (über molekulare Motoren) an der Zellmembran; greifen mit +-Ende an der Zellmembran an; über molekulare Motoren (nur Dynein) an Zellmembran/Cytoskelett aufgehängt; auch Fließgleichgewicht

Front 169

Drei verschiedene Typen

Back 169

G

Front 170

Drei verschiedene Typen Mikrotubuli während der Mitose/Metaphase: Kinetochor Mikrotubuli

Back 170

Strahlen von beiden Polen aus und heften an Kinetochore der Schwesternzellen bei bipolarer Bindung; greifen mit +-Ende am Kinetochor an

Front 171

Drei verschiedene Typen Mikrotubuli während der Mitose/Metaphase: Interpolare Mikrotubuli

Back 171

Lagern sich antiparallel überlappend an; zwei von beiden Polen ausstrahlende Mikrotubuli überlappen sich in der Mitte und verbinden sich durch molekularen Motoren; überlappen mit +-Ende am Äquator; werden durch molekulare Motoren (Dynein und Kinesin) zusammengehalten -> ermöglichen Bewegungen in beide Richtungen; auch Anbau von Tubulin und Flux -> Fließgleichgewicht; dienen dazu, Zellpole zu stabilisieren und auf Abstand zu halten

Front 172

Polarisation der Mikrotubuli bei der Mitose

Back 172

Mikrotubuli greifen immer mit - -Ende an Spindelpole an

Front 173

Kinetochor

Back 173

Spezialisierung des Cntromers; innere und äußere Platte -> spezielle Spezialisierungen in Form von Proteinen -> Proteinplax -> Mikrotubuli Heften an äußere Platte (bis zu 20 Stück)

Front 174

Motorproteine bei der Mitose/Metaphase

Back 174

Dynein und CENP-E (gehören zur Kinesin-Überfamilie) vermitteln dynamische Bindung der Mikrotubuli am Kinetochor; stehen für Bewegungen in beide Richtungen zur Verfügung

Front 175

Spindel-Checkpoint der Metaphase

Back 175

An einem freien Kinetochor (Chromosomenpaar einseitig gebunden) befinden sich Moleküle eines molekularen Schaltkreises -> Proteine des Spindel-Checkpoints -> sendet Stopp-Signal an nachgeschalteten Signalweg, der das Weiterführen dieses Zellzyklus in die Anaphase hinein befördert -> solange Signalweg durch noch gebundenes Mad2/Mad1 blockiert ist, wird der Zellzyklus nicht weiterlaufen

Front 176

Anaphase A

Back 176

Prozesse betreffen in erster Linie den Spindelapparat und Chromosomen; kürzester Abschnitt der Mitose; Schwesterchromatide lösen sich voneinander und werden in Richtung der Zellpole transportiert; Cohesine wird abgebaut -> es kommt zur Trennung der Schwesterchromatiden => aktiver Prozess, wird nicht durch Zug der Mikrotubuli verursacht; nach der Separation kommt es zur plötzlichen Änderung der Kräfteverhältnisse in der Spindel -> Fließgleichgewicht ändert sich sehr stark (Verhältnis von Ab-/Aufbau) -> Schwesterchromatide entfernen sich voneinander -> werden zu Spindelpolen transportiert indem sich durch Veränderung der Dynamik die Mikrotubuli verkürzen und somit werden Chromatide zu Polen gezogen -> Aufteilung sehr akkurat -> Zellzyklus hoch kontrolliert

Front 177

Cohäsin

Back 177

Protein, das während der S-Phase eingebaut wird, umfängt die Schwesterchromatiden und haftet sie zusammen -> in der Metaphase wird Cohäsin zwischen den „Armen“ der Chromosomen weitgehend abgebaut -> nur im Bereich des Zentrums bleibt es bestehen -> zum Auftakt der Anaphase wird das Cohäsin durch Securin-Seperase Interaktion gespalten -> Startschuss der Ansphase

Front 178

Anaphase B

Back 178

Betrifft in erster Linie die Form des Soma; durch molekulare Motoren wird vermittelt, dass die polaren Mikrotubuli sich in entgegengesetzte Richtungen bewegen -> schieben Zellpole weiter auseinander/nach Außen; unterstützt von Astral Mikrotubuli -> verkürzen sich durch Dynamik-Änderungen im Ab-/Aufbau -> ziehen Zellpole in Richtung der Zellmembran; Streckung der Zelle -> Oval

Front 179

Telophase

Back 179

Zwei neue Zellkerne bilden sich aus, Kernhüllen reagrigieren, ein Nucleolus bildet sich wieder, Decondensation der Chromosomen (Verdichtung nimmt ab und die gehen wieder in den Funktionsstatus über) -> Abschluss der Mitose

Front 180

Cytokinese

Back 180

Prozesse, die die Zellteilung (nicht Kernteilung!) betreffen -> manchmal in Telophase integriert dargestellt; Seperation der Tochterzellen; Kontrakturen Ring wird durch Zug von Myosin/Aktin zusammengezogen und wird immer kleiner -> Membran kommt hinzu -> letztendlich werden Zellen komplett durchtrennt; Bei Pflanzen: Vesikel mit Zellwandmaterial verschmelzen und bilden neue Zellwand; Bei Tieren: Teilungsfurche entsteht -> durch Zusammenziehen des kontraktilen Rings entstehen neue Zellen

Front 181

Zweiteilung

Back 181

Mitose bei Prokaryoten; Prokaryoten-Genom deutlich weniger komplex, keine Zellorganellen (zum Beispiel keine Zellkernhülle -> kein Zellkern); Teilung der Zelle durch Replikation; Zellteilung wird in einem bestimmten Chromosomenabschnitt, dem Replikationsursprung, eingeleitet und es entstehen zwei Replikationsursprünge, von denen einer im Verlauf der Replikation zum gegenüberliegenden Ende der Zelle wandert; Mitose der Eukaryoten aus Zweiteilung der Prokaryoten entwickelt

Front 182

Zwischenstadien (zwischen Mitose und Zweiteilung)

Back 182

Bei Diatomeren (Kieselalgen) und Hefe: Kernhülle vorhanden, die sich nicht auflöst -> Spindelapparat bildet sich in der Kernhülle aus; bei Dinoflagellaten (Eukaryotische Zellen mit zwei Flagellen): Zellkern vorhanden, Mikrotubuli gehen in einem zytoplasmatischen Tunnel während der Mitose durch den Zellkern durch

Front 183

Kontrolle des Zellzykluses bei Eukaryoten

Back 183

An Kontrollpunkten können Signale aus der Zellumgebung zum Anhalten oder Fortführen den Zyklus beeinflussen; Checkpoints in G1, S, G2 überprüfen DNA auf Schäden

Front 184

Biochemische Regelkreise

Back 184

Zum Beispiel Spindel-Checkpoint; aus Sensoren (Moleküle, die zum Beispiel DNA-Schäden detektieren) -> aktivieren Überträger (zum Beispiel Transkriptionsfaktoren) oder aktivieren Effektoren (blockieren Zellzyklus)

Front 185

Apoptose

Back 185

Programmierter Zelltod/Selbstzerstörung -> wenn Schaden nicht behebbar ist -> Zelle bildet Enzyme, die eigene DNA zerschneiden (Nucleasen)

Front 186

Restriction Point

Back 186

Zwischen G1 und S; zusätzlicher Kontrollpunkt; ist eigener Zellkörper/Soma groß genug für Teilung?; analysiert, ob in G1-Phase bereits genügend Maße angesammelt wurde -> damit Zellen nicht immer kleiner werden; überprüft auch Umgebung nach mitogene (Mitose fördernde/inhibitierende) Signale

Front 187

Regulator m-Proteine

Back 187

Cycline gepaart mit CDKs (Cyclin-abhängige Kinasen); Aktivität zyklisch aufgebaut -> Phasenabhängig; Aktivität der CDK steigt/fällt mit Konzentration ihres Partners Cyclin

Front 188

Regulator-Proteine

Back 188

Cycline gepaart mit CDKs (Cyclin-abhängige Kinasen); Aktivität zyklisch aufgebaut -> Phasenabhängig; Aktivität der CDK steigt/fällt mit Konzentration ihres Partners Cyclin

Front 189

S-Phase

Back 189

DNA-Synthese; Replikation des Chromatins und Centriolenverdoppelung

Front 190

Semikonservative Replikation

Back 190

In Tochtersträngen dient ein alter Strang als Vorlage für den Tochterstrang -> Tochterstrang besteht aus einem alten und einem neuen Strang

Front 191

Konservative Replikation

Back 191

Ein Mutter-DNA-Strang persistiert und dient als Vorlage für komplett neuen Strang -> ein Tochterstrang und ein Muttersteang

Front 192

Konservative Replikation

Back 192

Ein Mutter-DNA-Strang persistiert und dient als Vorlage für komplett neuen Strang -> ein Tochterstrang und ein Mutterstrang

Front 193

Dispersives Modell

Back 193

Mosaik; alte neue Stränge sind zusammengeschnitten

Front 194

Nelson & Stahl - Experiment

Back 194

Konnte 1953 semikonservative Replikation belegen -> durch Dichtegradientenzentrifugation mit schwerem Stickstoffisotop

Front 195

Grundprinzip der Replikation

Back 195

Basenpaarung mit Matrizenstrang; Ausgangsmolekül -> während Replikation trennt es sich in zwei Stränge auf -> komplementäre Nucleotide werden angebaut -> Abkömmlinge bestehen aus Muttermolekül und neu synthetisierten Strang

Front 196

Replikation eines bakteriellen Chromosoms

Back 196

Bakterien haben ringförmige Chromosomen -> Replikation beginnt an Replikationsursprüngen (bestimmte Stellen, codiert durch spezifische Sequenz) -> dort teilt sich der Mutterstrang in seine beiden Stränge auf -> Replikationsgabel entsteht -> Tochterstränge beginnen, sich in beide Richtungen zu entwickeln -> zwei zirkuläre Tochter-DNA-Moleküle mit je einem Mutter- und einem Tochterstrang entstehen

Front 197

Replikation in Eukaryotischen Zellen

Back 197

Zellen deutlich größer; Hunderte von Replikationsursprüngen -> Replikation kann synchron an mehreren Stellen einsetzen -> deutlich schneller (20-100 Basen/s); molekulare Kontrollmechanismen verhindern, dass Origins mehrmals genutzt werden

Front 198

Replikationsgabel

Back 198

Der Abschnitt eines DNA-Strangs, der nach dem Auftrennen der Basenpaare entsteht

Front 199

Helicase

Back 199

Enzym; sorgt dafür, dass sich die DNA-Stränge entwinden und trennen

Front 200

Einzelstrang-bindende Proteine

Back 200

Lagern sich sofort an ungepaarte DNA-Stränge an, um erneute Bindung zu verhindern

Front 201

Topoisomerase

Back 201

Führt Einzelstrangschnitte ein, damit die Spannung innerhalb eines Moleküls ausgleichen kann, indem sie das helicalverdrehte Molekül um eine Axe drehen kann um intramolekulare Spannungen abzubauen

Front 202

Primase

Back 202

Enzym; synthetisiert erstes Stück der RNA (Starterfragment/Initiator-RNA/Primer-RNA/Primer); nachdem Primer gesetzt wurde, übernimmt DNA-Polymerase III (donutförmig) -> beginnt, neue DNA mit hoher Geschwindigkeit und langer Strecke zu synthetisieren

Front 203

Leitstrang

Back 203

Matrize ist Vorlage; kontinuierliche Replikation

Front 204

Folgestrang

Back 204

Folgestrang ist Vorlage; diskontinuierliche Replikation; es entsteht ein Mosaik aus deutlich mehr RNA-Primern und Okazaki-Fragmenten

Front 205

DNA-Polymerase

Back 205

Synthetisiert neuen Strang; kann nur von 5‘ zu 3‘ Ende synthetisieren (bezieht sich auf neu synthetisierten Strang)

Front 206

Tochterstrang

Back 206

Wächst immer vom 5‘ zum 3‘ Ende durch Anhängen von Nucleotiden -> Polymerase III baut Nucleotide an (Nucleosidtriphosphat mit komplementärer Base -> beim Einbringen dieser durch Polymerase III, werden 2 Phosphorylreste als Pyrophosphat abgespalten -> neues Nucleotid wird eingebaut und Zuckermolekül und eine Phosphatgruppe geht in Rückgrat ein)

Front 207

Diskontinuierliche Replikation

Back 207

RNA-Primer wird aufgebaut -> Primase dissoziiert -> Polymerase III arbeitet in Vorzugsrichtung bis sieben vorherigen Primer angelangt und dissoziiert -> DNA-Polymerase I löst Primer auf und ersetzt diese durch eigene DNA und dissoziiert -> DNA-Ligase schließt Lücke zwischen der DNA; zeitaufwendiger, wegen mehr Prozessen

Front 208

Korrekturlesen und DNA-Reparatur Mechanismen während der S-Phase

Back 208

Sofort nach Einbau eines neuen Nucleotids wird durch DNA-Polymerase anhand des Matrizenstrangs „Korrektur gelesen“ -> Polymerasen haben Exonucleaseeigenschaften (können falsche Nucleotide herausschneiden und ersetzen) -> nur 1 Fehler pro 10^9 Basenpaare

Front 209

Fehlpasrungsreparatur während der S-Phase

Back 209

Kommt zum Einsatz nachdem Polymerase bereits durch ist -> bei Basenfehlpaarung Schneider es die fehlgepaarten Basen (und einige benachbarte Basen) heraus und synthetisiert neue Basen

Front 210

Excisionsreparatur während der S-Phase

Back 210

Fehlerhafte DNA-Abschnitte; Nuclease schneidet beschädigten Strang an zwei Stellen und der beschädigte Abschnitt wird entfernt -> Reparatursynthese durch Polymerase füllt die Lücke -> Ligase verknüpft den neuen mit dem alten Strang

Front 211

Replikation der Enden linearer DNA-Moleküle

Back 211

Bei Folgestrangreplikation; wenn RNA-Primer entfernt ist, bleibt keine Ansatzstelle für DNA-Polymerase -> letztes Stück kann nicht synthetisiert werden; nach Wiederholung der Replikation werden Tochtermoleküle immer kürzer -> es gibt weitere Mechanismen, damit Informationen nicht verloren gehen -> Telomere

Front 212

Telomere

Back 212

Spezielle Endbereiche der eukaryotischen Chromosomen (DNA?) mit für jede Art typischer Sequenz; keine codierenden Bereiche -> nicht-codierende Bereiche; Telomerase verlängert Telomere nach jeder Replikation

Front 213

Visualisierung der DNA-Replikation

Back 213

Einbau von BrdU (Nucleotid mit Uracil als Base), das durch Brom Atom verändert ist -> baut sich anstelle von Thymin in Tochterzelle ein -> Immunhistochemie: Herstellung eines polyklonalen Antikörpers (zum Beispiel gegen BrdU (-> Antigen))

Front 214

PCR

Back 214

Zur Ampliphizierung (Vermehrung) von kleinen Mengen DNA -> Vervielfachung; in Thermocycler durchgeführt -> kann programmiert werden; DNA-Molekül wird zur Denaturierung erhitzt -> Molekül wird in einzelne Stränge zerteilt -> Primer word hinzu gegeben und binden -> Polymerase kommt hinzu und synthetisiert Tochterstrang -> Vorgang wird 20-30 mal wiederholt

Front 215

Das zentrale Dogma der Molekularbiologie

Back 215

DNA (kann auch repliziert werden) -> Transkription -> RNA -> Translation -> Protein; Informationsfluss nur in eine Richtung

Front 216

Transkription

Back 216

Umschreibung der DNA-Matrize zu einem Einzelstrang; RNA-Synthese in Eukaryoten; ribosomale RNA (rRNA) 50-75% der Transkriptionsleistung, Transfer RNA (tRNA) (beladen mit Aminosäuren) und small nuclear RNA (snRNA) (für splicing) machen ~15% aus, Messenger RNA (mRNA) macht ~10% aus; Transkription aufgeteilt in die Phasen Initiation, Elongation und Termination

Front 217

mRNA

Back 217

Besteht aus Basentripletts (Codons); codieren für Proteine

Front 218

Proteinbiosynthese der Eukaryotischen Zellen

Back 218

Transkription findet im Zellkern statt -> mRNA wird nach Prozessierung aus dem Zellkern ausgeschleust -> Translation im Cytoplasma; nach der Translation beginnen Polypeptide im Cytosol sofort sich aufzufalten -> posttranslationale Modifikation

Front 219

Proteinbiosynthese in Bakterienzellen

Back 219

Kein Zellkern; vereinfachter Vorgang; keine räumliche Trennung -> Translation und Transkription folgen direkt aufeinander; DNA kann von mehreren Polymerasen gleichzeitig transkribiert werden; an die mRNA können sich gleich (noch während der Transkription) (mehrere) Ribosomen dranhängen und translatieren

Front 220

Notwendige Moleküle für die Transkription

Back 220

DNA-Matrize, Ribonucleosid-Triphosphate (Bausteine, aus denen mRNA synthetisiert wird), RNA-Polymerase (zur Verknüpfung der Ribonucleosid-Triphosphate)

Front 221

Promoter

Back 221

Bestimmte Basensequenz auf der DNA, stellt Startpunkt der Transkription dar -> TATA-Box im Promoter

Front 222

Initiation (Transkription)

Back 222

An den Promotor binden Transkriptionsfaktoren (bestimmte Proteine, die Expression des bestimmten Gens antreiben und initiieren) -> RNA-Polymerase bindet ebenfalls an den Promotor -> Transkriptionsinitiationskomplex -> RNA-Polymerase öffnet DNA-Doppelstrang und beginnt mit der Synthese der RNA -> Richtungsabhängig, bewegt sich vom 5‘ nach 3‘ Richtung

Front 223

Elongation (Transkription)

Back 223

RNA-Polymerase bewegt sich entlang des Matrizenstrangs und setzt Nucleosid-Triphosphate zusammen zur mRNA -> komplementäre Basen; ist DNA erst einmal geöffnet, können mehrere Polymerasen binden und mehrere Transkripte generieren

Front 224

Termination (Transkription)

Back 224

Bestimmte Basenfolge = Terminatorbereich -> signalisiert, dass Transkription abgebrochen wird; RNA wird freigesetzt, Polymerase dissoziiert; Prä-mRNA -> muss noch prozessiert werden

Front 225

Posttranskriptionale Prozessierung

Back 225

Prä-mRNA = Primärtranskript; Prozessierung nur bei Eukaryoten; bevor RNA den Zellkern verlässt; Modifikationen (5‘-Cap-Struktur und Poly-A-Schwanz) schützen mRNA vor vorzeitigen Abbau durch Ribonucleasen in unmittelbarer Umgebung und unterstützen bei der Bindung eines Ribosoms an 5‘ Ende -> aber werden selber nicht translatiert; Spleißen; nach der Prozessierung verlässt RNA den Zellkern durch die Zellporen und wird ins Plasma freigesetzt -> Translation

Front 226

Prozessierung am 5‘ Ende

Back 226

5‘ Ende wird modifiziert durch 5‘-Cap-Struktur (7-Methylguanosin Triphosphat) -> wird an 5‘ Ende drankonjugiert

Front 227

Prozessierung am 3‘ Ende

Back 227

Polyadenylisierungssignal/-sequenz an der RNA (ganz charakteristische Basensequenz) -> führt dazu, dass sich am 3‘ Ende ein Poly-A-Schwanz (Polyadenierung) bildet (mehrere hundert Adeninnucleotide werden angehängt)

Front 228

Splicing/Spleißen

Back 228

Prä-mRNA setzt sich aus Exons und Introns zusammen; Introns: Sequenzbereiche mit nicht-codierenden Nucleotidfolgen -> werden nicht translatiert; im Zuge des Spleißen werden Introns rausgeschnitten und Exons zusammengespleißt zu einem durchläufigen codierenden Bereich; durch das Spleißen kann ein Gen für mehrere Proteine codieren -> alternatives Spleißen -> Anzahl der Proteine, die ein Organismus erzeugt, kann deutlich höher als die Anzahl seiner Gene sein

Front 229

Spleißosome

Back 229

Setzt sich aus snRNPs zusammen (RNA bildet mit Proteinen einen Komplex -> snRNP) -> snRNPs und andere Proteine setzen sich zu Spleißosomen zusammen -> lagern sich an Intron-/Exongrenzen an -> über snRNPs gibt es Signalerkennungsprozesse an den Grenzen -> Spleißosome führen Exons zusammen -> schleifenartige Introns werden rausgetrennt und regeneriert im Cytoplasma -> Exons sind lückenlos aneinandergereiht

Front 230

Domäne

Back 230

Funktionsbereich, der durch Exons codiert werden kann -> Proteine sind aus einzelnen Domänen aufgebaut

Front 231

Transfer RNA (tRNA)

Back 231

Als Vehikel quasi mit Aminosäuren beladen und bringen diese zum Translationsprozess hinzu; an 3‘ Ende ist eine Aminosäurenbindungsstelle -> Sequenzmotiv CCA hochkonserviert -> an der gegenüberliegenden Seite liegt das Anticodon -> 3 Basen, die das Codon der RNA erkennen -> Komplementär; eigene tRNA für jedes Triplett; werden unter Verbrauch von ATP mit spezifischen Aminosäuren beladen -> wird aktiviert -> tRNA bindet-> beladene tRNA (mit Aminosäure) wird freigesetzt

Front 232

Aminoacyl-tRNA-Synthasen

Back 232

Beladen tRNA mit der ihrem Anticodon entsprechender Aminosäure; besitzen Aminosäurestelle, ATP-Stelle und tRNA-Stelle

Front 233

Ribosome

Back 233

Große und kleine Untereinheiten; S = Sedimentationskoeffizient -> Ribosomen können sedimentiert (aufgetrennt) werden -> Geschwindigkeit wird mit Sweatberg dargestellt (Dichte); Prokaryoten: 30S und 50S; Eukaryoten: 40S und 60S

Front 234

Große Untereinheit

Back 234

Verschiedene Regionen: T (Transferstelle), A (Aminosäurestelle), P (Polypeptidstelle) und E (Exitstelle) -> unterschiedliche Domäne der großen Untereinheit

Front 235

Phasen der Translation

Back 235

Initiation, Elongation und Termination

Front 236

Initiation (Translation)

Back 236

Große und kleine Untereinheit treffen an mRNA zusammen; kleine Untereinheit setzt sich in die Nähe des Startcodons an die mRNA -> tRNA mit komplementärem Anticodon kommt hinzu (mit Aminosäure -> Startcodon -> Met (Methionine)) -> große Untereinheit kommt hinzu => Translations-Initiations-Komplex

Front 237

Elongation (Translation)

Back 237

Peptid entsteht -> kommt aus Exitkanal des Ribosoms und wird immer länger; im Fließbandverfahren kommen neue tRNAs hinzu -> werden über T-Stelle an Aminosäurestelle herangeführt -> dort erfolgt Codon-Anticodon-Erkennung -> Aminosäure wird durch Peptidbindung mit der vorherigen Aminosäure verknüpft -> ganzes Ribosom bewegt sich um eine Dreiergruppe weiter -> alte tRNA dissoziiert über Exitstelle -> neue tRNA kommt wieder hinzu -> Peptid wächst

Front 238

Termination (Translation)

Back 238

Ist Stoppcodon erreicht, bindet ein Release-Faktor an das Stoppcodon in der A-Stelle -> leitet Ablösen des gesamten synthetisierten Proteins in die Wege -> Polypeptid wird ins Cytoplasma freigesetzt -> Untereinheiten des Ribosoms und der Release-Faktor dissoziieren und werden freigesetzt -> werden recycelt

Front 239

Polysomen

Back 239

Eine mRNA wird nicht nur für die Synthese eines Proteins genutzt -> an eine mRNA können sich mehrere Ribosomen hintereinander anlagern -> mehrere Proteinmoleküle können synthetisiert werden; Aufreihung der Ribosomen = Polysom

Front 240

Proteolyse

Back 240

Posttranslationale Modifikation; Zerschneiden des Polypeptids ermöglicht es den Fragmenten, dich zu eigenständigen Proteinen zu falten

Front 241

Glykosylierung

Back 241

Translationale Modifikation; Anhängen von Zuckern ist wichtig für den gezielten Transport und Erkennung

Front 242

Phosphorylierung

Back 242

Posttranslationale Modifikation; Angehängte Phosphatgruppen verändern die Struktur des Proteins

Front 243

Zwei Populationen von Ribosomen

Back 243

Ribosomen, die im Cytosol agieren und translatieren (freie Ribosomen) und Ribosomen, die an das Endoplasmatische Retikulum gebunden sind

Front 244

Freie Ribosomen

Back 244

Befinden sich im Cytosol und synthetisierten hauptsächlich Proteine, die im Cytoplasma verbleiben

Front 245

Freie Ribosomen

Back 245

Befinden sich im Cytosol und synthetisierten hauptsächlich Proteine, die im Cytoplasma verbleiben -> fertige Proteine werden durch posttranslationalen, zielgerichteten Transport an ihren jeweiligen Zielort in der Zelle transportiert

Front 246

Zweite Population von Ribosomen

Back 246

Sind an die Membranen des Endoplasmatischen Retikulums gebunden

Front 247

Translocons

Back 247

Für posttranslationalen, zielgerichteten Transport; Kanäle in der Membran für Proteine in Chloroplasten oder Mitochondrien

Front 248

TIM/TOM

Back 248

„Translocase of inner/outer mitochondrial membrane“; für Import von Proteinen; Translocons der Mitochondrien

Front 249

Posttranslationaler, zielgerichteter Transport in Mitochondrien

Back 249

Mitochondrien haben innere und äußere Membran mit Intermembranraum dazwischen; TOM an äußerer Memran, TIM an innerer Membran; Durchschleusen eines Proteins durch TOM und TIM: Proteine über Hilfsproteine im Plasma/Cytosol stabilisiert -> diese fädeln Protein an bestimmte Erkennungsregionem ein ->

Front 250

Endomembransystem

Back 250

Raues Endoplasmatische Retikulum, Golgi-Apparat, Zellkernhülle, Lysosomen

Front 251

Posttranslationaler, zielgerichteter Transport in Mitochondrien

Back 251

Mitochondrien haben innere und äußere Membran mit Intermembranraum dazwischen; TOM an äußerer Memran, TIM an innerer Membran; Durchschleusen eines Proteins durch TOM und TIM: Proteine über Hilfsproteine im Plasma/Cytosol stabilisiert -> diese fädeln Protein an bestimmte Erkennungsregionen ein -> Presequence interagiert mit bestimmter Domäne des Proteins -> führt zur Öffnung des TOM-Kanals -> durch Umlagerungen im Protein, nehmen TOM und TIM Kontakt auf -> TIM öffnet sich -> Protein wandert durch -> wird in dem Mitochondrium gleich an Hilfsproteine gebunden -> Hilfsproteine leiten das Protein zur Zielstruktur -> Presequence wird abgespalten -> gesamter Prozess benötigt Energie

Front 252

Endoplasmatisches Retikulum

Back 252

Sehr eng im den Zellkern gelagert; besteht aus Cisternen (Membran umschlossene Räume -> stellen Reaktionsraum dar); wird durch Cytoskelett stabilisiert -> stoffwechseltechnidch aktiv, aber bleibt in Form; Begriffe glattes/raues ER rühren aus der Elektronenmikroskopie

Front 253

Raues Endoplasmatisches Retikulum

Back 253

Mit Ribosomen besetzt; bindet Ribosomen, die Proteine direkt ins Lumen abgeben; Ribosomen sitzen nicht nur an der Membran, sondern auch in den Zwischenräumen; modifiziert Proteine; bildet und streut membranumhüllte Transportvesikel, die Stoffe von einem Ort zu einem Anderen bringen

Front 254

Glattes Endoplasmatisches Retikulum

Back 254

Keine Ribosomen; enthält die Enzyme für die Lipidbiosynthese; bewirkt Kohlenhydratszoffwechsel; entgiftet Fremdstoffe; speichert Calcoumionen

Front 255

Posttranslationaler Transport von Proteinen in das Endoplasmatische Retikulum

Back 255

Hilfsproteine „Chaperone“ halten gerade translatierte Proteine/Polypeptide in ungefaltetem Zustand -> Komplex bindet an ein Translokon (Membrankanal) -> Translokon besitzt Erkennungssequenz -> Signalerkennung -> Protein wird durch den Kanal transportiert -> bindet im ER an einen Proteinkomplex (-> Energieaufwändiger Prozess) -> zieht Polypeptid durch den Kanal ins ER

Front 256

Cotranslationale Proteintranslokstion in das raue endoplasmatische Retikulum

Back 256

Transportprozess mit Syntheseprozess gekoppelt -> Translation und Synthese des Peptids läuft zeitgleich mit dem Import in das raue ER ab; Translation im Ribosom im Gang, erste Aminosäuren verknüpft, Signalfrequenz fertig translatiert -> SRP (Signal-Erkennungs-Partikel) binden an Signalpeptid -> führen gesamten Komplex an Translokon/Translokatorkomplex -> SRP bindet an bestimmtes Signal am Translokon -> Ribosom tritt in Kontakt mit der ER-Membran (bindet an diese), sehr dynamischer Prozess (Ribosom löst sich später auch wieder) -> SRP dissoziiert -> Translation beginnt, Polypeptid wird direkt in Lumen gegeben/synthetisiert -> Protein wird abgespalten -> Ribosom dissoziiert in Cytosol -> im ER findet erste weitere Modifikation statt -> präprozessierte Partikel werden in Vesikeln an den Golgi-Apparat abgegeben

Front 257

Golgi-Apparat

Back 257

Speichert und bearbeitet Proteins -> modifiziert sie weiter; synthetisiert bestimmte Makromoleküle (zum Beispiel Polysaccharide); sortiert und verpackt prozessiertes Material in Transportvesikel und streut es in die Zelle für verschiedene Prozesse; cis- und trans-Seite -> Polarisierung; cis-Seite: Empfängerseite; trans-Seite: Senderseite; besteht aus abgeflachten Membranstapeln = Zisternen -> mehrere Vesikel wachsen zusammen und bilden neue Lamelle/Zisterne; Proteine wandern von Zisterne zu Zisterne, gleichzeitig werden neue Lamellen angebaut -> Proteine „reifen“ dabei (werden weiter modifiziert) -> Proteine können Golgi-Apparat mehrmals durchlaufen -> abgesonderte Vesikel binden wieder an cis-Seite -> Proteine können weiter modifiziert werden

Front 258

Phagozytose

Back 258

Vesikel wird mit hydrolytischen Enzymen (Verdauungsenzyme) gefüllt -> Vesikel, das abgespalten wird, bezeichnet man als Lysosom; Zelle nimmt Nahrungspartikel aus der Umgebung auf -> nimmt Nahrungsmittel durch Phagozytose membrangebunden auf -> Phagosom (Vesikel mit Nahrungspartikeln) -> Phagosom und Lysosom können fusionieren -> Verdauungsprozess -> hydrolytische Enzyme lösen Nahrungspartikel auf -> Verdauungsprodukte werden der Zelle als Nährstoffe zur Verfügung gestellt -> Vesikel dockt an Zellmembran an -> Abfallprodukte werden an die Umgebung abgegeben

Front 259

Hydrolytische Enzyme

Back 259

Führen Hydrolyse durch; Spalten auf und Zerlegen Proteine, Fette, Polysaccharide und Kohlensäuren

Front 260

Monozyten/Macrophagen

Back 260

Zellen, die Phagozytose durchführen; Fresszellen; gehören zu den Leukozyten im Blut -> können Blutfluss verlassen und ins Bindegewebe übergehen und dort Funktionen ausführen -> in diesem Fall Zerstörung von Körperfremden Strukturen durch Phagozytosen; an Entzündungsreaktionen beteiligt

Front 261

Autophagie

Back 261

Lysosomen werden auch zur Verdauung von zelleigenen organischen Bestandteilen eingesetzt; fusioniert zum Beispiel mit Mitochondrien um diese zu verdauen

Front 262

Mitochondrien

Back 262

In Tieren und Pflanzen; Entstehung des Mitochondriums durch Endosympiontentheorie -> Archaea hat hat Bakterium aufgenommen -> Endosymbiont entsteht -> Großteil des Genoms wurde übertragen -> Bakterium wird zu Mitochondrium; hängen trotz eigener DNA stark vom Proteinimport ab -> über 609 Proteine werden importiert -> nur kleiner Teil wird von Mitochondrium synthetisiert -> nur 13 mitochondriale Membranproteine (in der inneren Membran eingebundene Proteine der Elektronentransportkette), 22 tRNA und 2 rRNA; äußere und Innere Membran mit Zwischenmembranraum; Innere Membran aufgefaltet in Christa; Matrix: plasmaähnliche Substanz, enthält Ribosomen; Dutzende bis hunderte Mitochondrien pro Zelle; häufen sich dort, wo energiereiche Prozesse stattfinden; unterliegen großer Dynamik

Front 263

Biogenese der Mitochondrien

Back 263

Synthese; Self-renewal; Regeneration in eigener Rückkoppelung mit Informationen aus dem Zellkern und Endoplasmatischem Retikulum; aufpolieren der Mitochondrien

Front 264

Fusion der Mitochondrien

Back 264

Mitochondrien können fusionieren um größere Einheiten zu bilden

Front 265

Fission

Back 265

Mitochondrien können sich teilen; Endoplasmatisches Retikulum spielt dabei große Rolle; erhöht Pool an Mitochondrien; Mitophagy: ein Teil des Mitochondriums ist kaputt -> wird abgetrennt und recycelt

Front 266

Zellatmung

Back 266

Glukose ist Ausgangspunkt der Photosynthese -> die darin gespeicherte Energie wird in Mitochondrien zu ATP umgewandelt -> C6H12O6 + 6CO2 —> 6CO2 + 6H2O + 38 ATP; pro Mol Glukose entstehen 686 Kcal Energie; Reaktion stark exergonisch (setzt viel Energie frei) -> Reaktion in viele kleine Schritte zerlegt -> Energie wird in vielen kleinen Portionen freigesetzt -> bleibt für alle Zellen handelbar; 1. Glykolyse (Zerlegung in 2C3 Körper) -> 2. aerobe Zellatmung (Sauerstoff wird gebraucht) -> 2. anaerobe Gärung (kein Sauerstoff vorhanden)

Front 267

Glykolyse

Back 267

Glukose wird in Pyruvat zerlegt; findet im Cytosol statt; Glukose oxidiert zu Pyruvat; Glukose wird zu 2Pyruvat + 2 H2O; Glukose braucht 2 ATP (Energieinvestitationsphase) um Energie zu steigern -> Energie nimmt ab/wird abgegeben -> Energie wird von NAD+ abgefangen -> in weiteren Schritten werden noch 2 ATP freigesetzt -> letztendlich werden 2 Pyruvate gebildet

Front 268

Pyruvat-Oxidation

Back 268

Findet in der inneren Membran der Mitochondrien statt; Pyruvat wird aus dem Cytosol in das Mitochondrium eingeschleust -> Pyruvat-Oxidation an der inneren Membran -> 1CO2 wird abgespalten/veratmet-> verbleibender C3-Körper wird mit Coenzym A zu Acetyl Coenzym A synthetisiert/zusammengelagert -> dabei wird Energie durch Reduktion von NAD+ aufgefangen

Front 269

Citrat-Zyklus

Back 269

Findet in der Matrix des Mitochondriums statt; Acetyl Voenzym A wird in den Citrat-Zyklus eingeschleust -> CO2 werden abgeatmet -> 3 NAD+ als Elektronenakzeptor wird zu 3NADH+3H reduziert -> ATP entsteht -> FAD wird zu FADH+ reduziert; Output: CO2, reduzierte Elektronenträger, etwas ATP (1 Molekül), 3 Moleküle NADH und ein Molekül FADH2; „Citronensäurezyklus/Krebs-Zyklus“

Front 270

Atmungskette

Back 270

Gebunden an Proteine in der inneren Membran (Cristae); reduzierte Elektronenakzeptoren (NADH und FADH2) werden in Elektronentransportkette eingespeist -> NADH/FADH2 übergeben Elektronen an die Proteine, werden dabei oxidiert -> Elektronen vereinigen sich mit Sauerstoff und Wasserstoff zu H2O (Wassersynthese); Proteine der Elektronentransportkette sind in innere Mitochondrienmembran eingebaut -> meistens verschiedene Protonenpumpen -> Pumpen Protone aus der Matrix in den Zwischenraum -> Energie der Elektronen wird in den Transportprozess investiert -> im Zwischenraum reichern sich Protonen an, es entsteht ein elektrochemischer Gradient -> wird zur ATP-Synthese genutzt -> Protonen werden wieder in die Matrix geschleust (entlang des Konzentrationsgradienten) -> dabei wird ATP synthetisiert

Front 271

Reduzierende Verbindung

Back 271

Ein Elektronenüberschuss; kann Elektronen abgeben -> wird oxidiert -> reduziert Substanz B (nimmt Elektronen auf)

Front 272

Nicotinamidadenindinucleotid

Back 272

Elektronenakzeptor und -donator; NAD+, NADH+H+; NAD+ kann reduziert werden -> nimmt dabei 2 Wasseratome auf -> wird zu NADH+H+ -> kann wieder oxidiert werden -> überträgt Wasserstoffatome zu einer Substanz B -> wird zu NAD+; gibt auch FAD (funktioniert ähnlich); NADH speist Elektronen, die bei Glykolyse und Citratzyklus frei werden, in die Elektronentransportkette ein

Front 273

ATP

Back 273

ADP+Phosphatgruppe fängt Energie, die bei exergonischen Reaktion entstanden ist, ein -> synthetisiert ATP -> ATP kann wo anders hingeschleust werden -> kann hydrolysieren und Energie freisetzen -> benötigt für endergonischen Prozess -> ATP wird zu ADP +Phosphatgruppe

Front 274

Gewebetypen

Back 274

Epithelgewebe, Bindegewebe, Muskelgewebe, Nervengewebe

Front 275

Organ

Back 275

Zerllverbände; setzt sich aus einem oder mehreren Gewebetypen zusammen

Front 276

Darmzotte des Duodenums (Dünndarm)

Back 276

Zur Oberflächenvergrößerung, verbessern Nährstoffresorption; Kerkelingfalten besetzt mit Darmzotten und Mikrovili; Schichtung: Mucosa -> Submucose -> Muscularis -> Serosa

Front 277

Mucosa

Back 277

Schicht des Dünndarms; Eigentliche Schleimhaut; für Sekretion und Resorption zuständig; Epithelgewebe; mit Zotten (Ausstülpungen) und Krypten (Einstülpungen)

Front 278

Submucosa

Back 278

Mit Blutgefäßen zur Nähstoffaufnahme und Nervensystemanteilen; Bindegewebe

Front 279

Muscularis

Back 279

Setzt sich aus Ringmuskel- und Längsmuskeöschicht zusammen; sorgt für Darmbewegung; Muskelgewebe

Front 280

Serosa

Back 280

Bindegewebshülle

Front 281

Epithelien/Epithelgewebe

Back 281

Schotten verschiedene Organbereiche gegeneinander an; kleiden Oberflächen und Hohlräume aus; Oberflächenepithelien sind Deckepithelienvund Grenzen an Innere und äußere Oberflächen; zur Auskleidung, Transport, Sekretion, Resorption und Schutz; intensive Verknüpfung der Zellen (durch tight junctions, Adhärenzverbindungen, Desmosomen und gap junctions) -> kein ungewollter Durchgang von Substanzen

Front 282

Epithelien/Epithelgewebe

Back 282

Schotten verschiedene Organbereiche gegeneinander an; kleiden Oberflächen und Hohlräume aus; Oberflächenepithelien sind Deckepithelienvund Grenzen an Innere und äußere Oberflächen; zur Auskleidung, Transport, Sekretion, Resorption und Schutz; intensive Verknüpfung der Zellen (durch tight junctions, Adhärenzverbindungen, Desmosomen und gap junctions) -> kein ungewollter Durchgang von Substanzen; oft mit Schicht Mikrovili (Ausstülpungen) oben drauf; sitzt auf Basallamina (extrazelluläre Matrix)

Front 283

Bindegewebe

Back 283

Fibroblasten/Fibrozyten sind grundlegender Zelltyp; zum Beispiel unterhalb der Basallamina unter dem Epithelgewebe des Dünndarms; engl. connective tissue; Verbund aus Bindegewebszellen und extrazellulärer Matrix

Front 284

Lockeres Bindegewebe

Back 284

Mehr Zellen; kleidet Blinddarmzotten zentral aus; sehr viele Kollagenfasern -> synthetisiert von Fibrozyten; hoher Anteil an Fibrozyten/-blasten; viele Kollagenfasern und einzelne elastische Fasern; Zwischenräume mit amorpher Grundsubstanz enthalten Blutgefäße, Nerven, fixe und freie Zellen

Front 285

Muskelgewebe

Back 285

Zum Beispiel Ausdauer- bzw. „Eingeweide“-Muskulatur; aus einkernigen, spindelförmigen Zellen; Kontraktionen werden von Neuronen und intrinsischen Signalen stimuliert; Kopplung durch gap junctions

Front 286

Straffes Bindegewebe

Back 286

Mehr Fasern

Front 287

Obere Atemwege

Back 287

Konduktive (luftleitende) und respiratorische (eigentlicher Gasaustausch) Anteile; Konduktiv: Trachea und Bronchen, mit Knorpelanteilen und respiratorischem Epithel; respiratorisch: Lungenbläschen

Front 288

Bronchus

Back 288

Mit Knorpelanteilen; Aussteifung durch Ringe oder Spange; mit respiratorischem Epithel ausgekleidet (Trachia auch), trotz fehlenden Gasaustausch -> mehrreihiges Flimmerepithel (Zellkerne stehen in mehrere Reihen gestaffelt -> trotzdem sitzen alle Zellen der Basallamina auf); Zilien (bewegliche Struktur) dienen der Beweglichkeit des Epithels, um Fremdkörper wieder hinaus zu befördern und sitzen auf den Zellen auf

Front 289

Obere Atemwege

Back 289

Konduktive (luftleitende) und respiratorische (eigentlicher Gasaustausch) Anteile; Konduktiv: Trachea und Bronchen, mit Knorpelanteilen und respiratorischem Epithel; respiratorisch: Lungenbläschen

Front 290

Bronchiolus

Back 290

Ohne Knorpelanteilen

Front 291

Weißes Fettgewebe

Back 291

Bindegewebe; „unvakuoläres Fettgewebe“ -> ein einzelner riesiger Fetteinschluss (Lipide in Form von einem Organell eingeschlossen; Membranumgebenes Organell, das mit Lipiden (Fett) gefüllt ist; Zellkerne und andere Organellen an den Rand gedrängt; als Energiespeicher, Wärmeisolator und Druckpolster

Front 292

Bindegewebe - Hyaliner Knorpel

Back 292

Chondrozyten/Chondroblasten; versteift die Trachea; weißbläulich-glasig im Frischpreparat; hauptsächlich aus Chondronen -> setzen sich aus 2-6 Chondrozyten zusammen -> bilden Inseln aus mehreren Zellen, dazwischen liegt das Interterritorim (extrazelluläre Matrix); sezernieren aus der Zelle heraus Bindegewebsfasern (extrazelluläre Matrix, Kollagen, Proteoglykane, Hyaluronan verknüpft mit Aggregan -> gelartige Konsistenz)

Front 293

Mesenchym

Back 293

Undifferenziertes Bindegewebe; embryonales Bindegewebe; viele Mitosen

Front 294

Knorpelblasten

Back 294

Zusammengelagerte Mesenchymzellen; Aggregation von Zellen; Vorläufer von einem Organ (Knorpel); können sich noch teilen

Front 295

Fetaler Knorpel

Back 295

Chondroblasten werden infolge der Bildung großer Mengen an extrazellulärer Matrix voneinander getrennt

Front 296

Isogene Gruppen in territorialer Substanz

Back 296

Eingemauerte Chondroblasten teilen sich weiter -> bildet isogene (einheitlicher Ursprung) Gruppe -> generieren weiter extrazelluläre Matrix; keine Blutgefäße -> Zellen nur durch Diffusion versorgt -> sehr langsames Organ -> sehr wenig Regenerationsleistung

Front 297

Perichondrium

Back 297

Schicht über/um den Knorpel herum; enthält noch Chondroblasten

Front 298

Knochengewebe

Back 298

Bindegewebe: Osteoblasten/Osteozyten -> grundlegender Zelltyp der Knochen; Stütz- und Skelettfunktion -> elastisch, zug- und druckfest und biegfest; Kalzium-/Magnesium-/Phosphor-/Natriumspeicher -> Speicherort für anorganische Salze -> können dem Knochrn auch wieder entzogen werden; generell stoffwechselaktives Gewebe; Geflecht- und Lamellenknochen; hohes Regenerationsvermögen -> sehr dynamisch, in ständigem Umbau in Anpassung an veränderte Belastungen -> gut durchblutet und intensiver Stoffumsatz

Front 299

Knochenmatrix

Back 299

Mineralisierte Extrazelluläre Matrix; 30% organische Bestandteile (hauptsächlich Kollagen und ein paar Knochenproteine), 65% anorganische Salze (daher mineralisiert), 5% Wasser

Front 300

Endost

Back 300

Zellschicht; bedeckt Knocheninnenfläche

Front 301

Periost

Back 301

Zellschicht, die die Außenseite der Knochen bedeckt

Front 302

Osteozyten

Back 302

Beginnen extrazelluläre Matrix zu sezernieren (absondern) und sich in Knochengewebe einzumauern -> dieses verkalkt durch Einlagerung von Mineralien; aus Osteoblasten hervorgegangen; liegen in Lakunen der Matrix; durch zahlreiche Fortsätze verbunden; bauen Knochen auf; in die Matrix zementiert, indem sie Knochensubstanz abgeben -> liegen in den Lakunen in der extrazellulären Matrix in der Knochensubstanz eingebettet -> stoffwechselaktiv, synthetisieren und geben Knochensubstanz in die Umgebung ab -> besitzen kleine Fortsätze (Nexus) mit denen sie sich durch gap junctions mit anderen Zellen verbinden -> wichtig für Ernährung und Stoffwechsel der Zellen

Front 303

Osteoklasten

Back 303

Zellulär mit Monozyten verwandt (aus dem Blutsystem -> aus den Monozyten entwickeln sich die Fresszellen); knochenabbauende Zellen -> viele Mitochondrien, die stoffwechselmäßig sehr aktiv sind -> sezernieren Enzyme, die den Knochen abbauen

Front 304

Osteoblasten

Back 304

Epithelähnlich an der Oberfläche der Matrix; sezernieren unverkalkte Matrix; bauen Knochen auf

Front 305

Spongiosa (trabekel, Bälkchen)

Back 305

Lamellenknochen; Innen vom Knochen; setzt sich zusammen zu Spongy Bone; Leixhtbau von Knochen

Front 306

Spongiosa (trabekel, Bälkchen)

Back 306

Lamellenknochen; Innen vom Knochen; setzt sich zusammen zu Spongy Bone; Leichtbau von Knochen

Front 307

Kompakta

Back 307

Lamellenknochen; Außen vom Knochen; setzt sich zu Compact bone zusammen; aus 3-7 um dicken Knochenlamellen mit eingebundenen linsenförmigen Lakunen und Blutgefäßen

Front 308

Osteone

Back 308

Struktur aus konzentrisch angelagerten Zellen um eine zentrale Struktur herum -> verschiedene Lagen von Knochen = Lamellen; im zentralen Kanal befindet sich ein Blutgefäß -> Kanäle nennt man „Havers-Kanäle“; gut durchblutet -> hoher Stoffwechsel

Front 309

Volkmann-Kanäle

Back 309

Verzweigungen der Blutgefäße im Knochen

Front 310

Speziallamellen

Back 310

Konzentrisch angeordnete Lamellen -> 4-20 um ein Gefäß herum = Osteon = Havers-Systeme

Front 311

Schaltlamellen

Back 311

Knochenmatrerial zwischen den Osteonen

Front 312

Generallamelle

Back 312

Konzentrische Lamelle um den ganzen Knochen herum

Front 313

Quergestreifte Muskulatur

Back 313

Schnelle Kraftentwicklung; direkte Innervation durch Motoneuronen; im lichtmikroskopischem Bild ist Anordnung der Sarkomere als Streifung erkennbar

Front 314

Muskelfaser

Back 314

Synzytiales Gebilde -> große Zellen mit mehreren Zellkernen -> mehrere Zellen sind verschmolzen; ggf. mehrere cm lang; enthält mehrere Myofibrilien

Front 315

Myofibrilien

Back 315

Bestehen aus wiederholenden Einheiten aus Sarkomeren

Front 316

Sarkomere

Back 316

Aktinfilamente (I-Bande), Z-Scheibe, Bündel von Myosinmolekülen (A-Bande) -> Myosin-Aktin-Interaktion sorgt für Kontraktion

Front 317

A-Bande

Back 317

Anisotop; erscheint dunkel im Elektronenmikroskop -> dort liegt Myosin dichtgepackt

Front 318

I-Bande

Back 318

Isotop; erscheint hell im Elektronenmikroskop -> dort sind Aktinfasern; greift über zwei Sarkomere

Front 319

Z-Scheibe

Back 319

Begrenzung eines Sarkomeres; dient dazu, dass Aktinfilamente mehrerer Sarkomere verknüpft sind

Front 320

Syncytium der Skelettmuskulatur

Back 320

Mit mehreren Zellkernen -> schwierig auf histologischem Bild den Zellen zuzuordnen -> Zellkerne an den Rand gequetscht wie Zigarren