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90 Cards in this Set
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Quels sont les effets d’une variation du pH et de la température du milieu dans lequel agit une enzyme ? |
Activité de l’enzyme diminue de plus en plus lors d’une variation (baisse ou hausse) |
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Comment la cellule et l’organisme contrôlent-ils certaines réactions enzymatiques (pour adapter leurs besoins métaboliques à leur environnement) ? |
En affectant la qté d’enzymes et/ou en modifiant l’activité de certaines enzymes |
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Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée et celui qui la diminue? |
Induction (effets secondaires au début de la prise de nouveaux médicaments) répression (alcoolique qui ont une très grande tolérance à l’alcool à force d’en boire quotidiennement) |
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La synthèse de tous les types d’enzymes est-elle sujette à ce type de contrôle (induction/répression) ? |
Non, il y a des enzymes dont la synthèse est constante -> enzymes constitutives (La synthèse de certaines enzymes est constante dans certains tissus et variables dans d’autres) |
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Nommez 2 mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes |
- Allostérie - Modification covalente |
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Expliquez l’allostérie |
Back (Definition) Les modulateurs allostériques peuvent rendre le site catalytique très ouvert afin de permettre une plus grande efficacité (+) (ex : durant un sport, besoin d’approvisionnement en énergie plus grand) ou modérer le site catalytique (-) |
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La modification covalente est un mécanisme dit « tout ou rien ». Qu’est ce que cela signifie? |
Le mécanisme est soit actif ou il ne l’est pas. Il n’y a pas d’entre deux |
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Expliquez la modification covalente (mécanisme qui contrôle l’efficacité catalytique des enzymes) |
Back (Definition)
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Les enzymes sont-elles toutes susceptibles à un des 2 mécanismes de contrôle (allostérie/modification covalente) |
Non, la majorité des enzymes ne le sont pas -> celles qui le sont agissent au niveau de réactions clés des voies métaboliques (réactions généralement physiologiquement irréversibles et qui catalysent les réactions limitantes) |
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Parmi les mécanismes de contrôle (augm. taux synthèse, contrôle de l’efficacité) de l’activité enzymatique, lequel(s) permet(tent) : Une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule ? |
Surtout allostérie, mais aussi la modification covalente -> allostérie très rapide si le site effecteur est à côté de l’enzyme = action presqu’immédiate |
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Parmi les mécanismes de contrôle (augm. taux synthèse, contrôle de l’efficacité) de l’activité enzymatique, lequel(s) permet(tent) : Une adaptation à long terme ? |
Induction, répression (augmentation ou diminution du taux de synthèse) |
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Qu’est ce qu’un inhibiteur compétitif et quel est son effet sur la vitesse maximale de la réaction ? |
L’inhibiteur compétitif à la capacité d’aller "s’asseoir" dans le site catalytique de l’enzyme (empêchant ainsi le substrat d’y aller). Or, il ne fait aucune action dans le site catalytique ; il le bloque. Pour déloger l’inhibiteur compétitif, il faut mettre une très grande quantité de substrats. Il sera alors possible d’atteindre le Vmax. |
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Qu’est ce qu’un inhibiteur non compétitif et quel est son effet sur la Vmax de la réaction ? |
Un inhibiteur non compétitif peut agir de 2 façons : 1) Il peut s’installer sur le site catalytique et se lier avec une liaison covalente. L’enzyme deviendra donc non-fonctionnelle, car le substrat ne peut plus se poser sur le site catalytique et il n’y a pas de moyens de briser la liaison covalente 2) Il peut changer la structure tertiaire de l’enzyme et s’y liant avec une liaison covalente. En changeant sa structure tertiaire, cela affecte le site actif et le substrat ne pourra plus s’y rattacher. Dans les deux cas, l’opération est irréversible et la Vmax est diminuée (moins d’enzymes peuvent être utilisées pour la réaction) |
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Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif ? |
Back (Definition) |
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Où est déverse le suc pancréatique et que contient-il principalement? |
- Duodénum - contient les enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine - contient bicarbonate de sodium et de potassium chargé de neutralisation de l’acide provenant de l’estomac |
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Nommez les principales enzymes du suc pancréatique et indiquez leur fonction |
Suc pancréatique -> digestion aliments au niveau de l’intestin -> enzymes du suc pancréatique hydrolysent les molécules complexes du bol alimentaire en molécules + simples = permet absorption par cellules épithéliales de la muqueuse intestinale - Trypsine, chymotrypsine, élastsde, carboxypeptidases A et B : hydrolyse de liaisons peptidiques des protéines alimentaires - lipase: hydrolyse triacylglycérole en acides gras et en 2-acylglycérol - amylase : hydrolyse les liaisons alpha (1->4) de l’amidon (et du glycogene) |
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Que signifie la Vmax ? |
Il s’agit du moment où les molécules d’enzymes sont saturées de substrat (chaque molécule d’enzyme a une molécule de substrat). |
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Quel |
Puisque la vitesse max est proportionnelle à la concentration en enzyme, tant et aussi lgt que la qté de substrat est saturante, plus il y aura d’enzyme, plus la Vmax sera élevée |
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Quel test est-il possible de faire pour déterminer l’activité enzymatique d’un patient ? |
En donnant du substrat au patient, il est possible de voir lorsque la vitesse maximale est atteinte, c’est-à-dire que toutes les enzymes sont associés à une molécule de substrat, ce qui permet de déterminer approximativement la qté d’enzymes du patient |
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Lorsque le pH ou la température du milieu réactionnel est trop éloigné de la norme, quels sont les risques pour l’enzyme ? |
Les enzymes risquent de perdre leur structure tertiaire (= protéine non fonctionnelle) et même secondaire |
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Pourquoi les individus qui prennent des médicaments inhibiteurs de cholestérols doivent-ils cesser de consommer du cholestérol ? |
Les médicaments à inhibiteurs compétitifs se logent dans le site catalytique. Or, si une trop grande quantité de cholestérols (substrats) est consommée, le médicament qui bloque le site actif sera délogé par le cholestérol et le médicament sera donc inutile |
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Pourquoi la chimiothérapie cause autant d’effets secondaires ? |
Les agents cytotoxiques (inhibiteurs non compétitifs) peuvent se lier au site actif de cellules saines, car ils ne ciblent pas de site actif précisément |
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Où est déversé le suc pancréatique et que continent-il principalement |
Il est déversé dans le duodénum et il contient des enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine. Il contient aussi du bicarbonate de sodium et de potassium charger de neutraliser de l’acide provenant de l’estomac. |
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Nommez les principales enzymes du suc pancréatique et indiquez leur fonction |
Les enzymes du suc pancréatique hydrolysent les molécules complexes du bol alimentaire en molécules plus simple pour permettre leur absorption par les cellules épithéliales de la muqueuse intestinale - Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A et B : hydrolyse de liaisons peptidiques des protéines alimentaires - Lipase : hydrolyse des triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol - Amylase : hydrolyse des liaisons alpha (1->4) de l’amidon -> végétaux (et du glycogène-> animaux) des aliments |
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Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique ? Quel en est l’avantage pour le pancréas ? |
- Sous forme de proenzymes - la trypsine est sécrétée sous forme de trypsinogène / chymotrypsine -> chymotrypsinogène / élastase -> proélastase / carboxypeptidases A et B -> procarboxypeptidases A et B - But : empêcher une auto digestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses |
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Où et comment sont activées les enzymes protéolytiques du pancréas |
- Intestin - trypsinogène + entéropeptidase (enzyme sécrétée par le duodénum) = trypsine -> elle catalyse son activation (chaîne de réactions -> plus il y a de trypsines, plus il y a de catalyse et plus il y a de trypsines) - Trypsine catalyse la transformation des autres proenzymes (chymotrypsine -> chymotrypsinogène / élastase -> proélastase / carboxypeptidases A et B -> procarboxypeptidases A et B ) |
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Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique ? Quel en est l’avantage pour le pancréas ? |
- Sous forme de proenzymes - la trypsine est sécrétée sous forme de trypsinogène / chymotrypsine -> chymotrypsinogène / élastase -> proélastase / carboxypeptidases A et B -> procarboxypeptidases A et B - But : empêcher une auto digestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses |
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La modification de Proenzyme à Enzyme est un processus irréversible. Est ce la même chose pour la modification covalente ? |
A VOIR |
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Quel lien est-il possible de déterminer en comparant le pH optimal des enzymes protéolytiques d’origine pancréatique à celui de la pepsine (enzyme protéolytique de l’estomac) ? |
Le pH de l’enzyme correspond au pH de l’organe où elle agit |
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À part l’amylase, nommez les 2 principales enzymes chargées de la digestion des glucides ? |
Saccharase et lactase |
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La modification de Proenzyme à Enzyme est un processus irréversible. Est ce la même chose pour la modification covalente ? |
A VOIR |
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Quel lien est-il possible de déterminer en comparant le pH optimal des enzymes protéolytiques d’origine pancréatique à celui de la pepsine (enzyme protéolytique de l’estomac) ? |
Le pH de l’enzyme correspond au pH de l’organe où elle agit |
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À part l’amylase, nommez les 2 principales enzymes chargées de la digestion des glucides ? |
Saccharase et lactase |
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Où les enzymes lactases et saccharase sont-elles synthétisées et où agissent-elles ? |
- Synthétisées par les cellules intestinales (entérocytes) et font partie des protéines de la face externe de la membrane cytoplasmique ; recouvrant les microvillosités de la bordure en brosse |
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Quels sont les substrats et les produits du saccharase |
- 3 activités saccharasique : 1) Activité saccharasique de la saccharase : Substrats : Saccharose + eau Produits : Glucose et fructose 2) Activité isomaltasique de la saccharase : Substrats : eau + liaison alpha (1->6) des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase Produits : oligosaccharises courts ne contenant que des liaisons osidiques alpha (1->4) ex : maltose et maltoriose 3) Activité maltasique de la saccharase : Substrats : eau + maltose + maltoriose provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase / oligossacharides courts de l’hydrolyse de dextrines par l’activité isomaltasique Produits : Glucose |
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Quelles sont les substrats et les produits du lactase |
Substrats : Lactose et eau Produits : glucose et galactose |
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Définir ce qu’est le sang |
Liquide qui circule dans le coeur, les artères, les capillaires et les veines et qui est constitué d’un liquide clair ; le plasma, dans lequel on retrouve des cellules, soit les érythrocytes, les leucocytes et les thrombocytes |
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Définir ce qu’est le sérum |
Fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillou (par centrifugation) contenant la fibrine et les cellules sanguines -> il ne contient plus de fibrinogène -> la centrifugeuse crée une coagulation (fibrine en caillot). En retirant le caillot, il n’y a plus de fibrinogène -> lots d’une coupure, la "croûte jaune" correspond au sérum |
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Définir ce qu’est le plasma |
Portion du sang sans les cellules sanguines -> il contient les protéines (sous forme inactives), chargées de la coagulation (ex: fibrinogène) |
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Pourquoi les résultats sont-ils exprimés en U/L en laboratoire ? |
- Le résulta est exprimé en concentration (qté de volume). - Le volume fait tjrs référence au L. - La qté est exprimée en terme de poids (varie selon ce qui est calculé). - Les enzymes sont exprimées en capacité catalytique (test du nb d’enzymes avec substrats) |
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Que signifie les valeurs de références utilisées en laboratoire? |
Les valeurs de référence sont établies à partir d’individus normaux (95%) et d’individus ayant des résultats anormaux (5%) |
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Que signifie les valeurs de références utilisées en laboratoire? |
Les valeurs de référence sont établies à partir d’individus normaux (95%) et d’individus ayant des résultats anormaux (5%) Tout dépendant de la pathologie, le seuil change. Ex : patient souffrant potentiellement d’un infarctus, préférable d’avoir plus de faux positif que de retourner le patient chez lui et qu’il décède |
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Pourquoi la concentration en enzyme liée à un organe spécifique est excessivement élevée pour des patients touchés à l’organe en question ? |
Lorsqu’un organe est atteint (nécrose ou inflammation), les cellules affectées par ces processus pathologiques deviennent poreuses ou éclates déversant leur contenu dans le liquide interstitiel qui rejoindra éventuellement la circulation sanguine ce qui augmente la qté d’enzyme dans la circulation sanguine |
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Par quel terme désigne-t-on l’ensemble des structures et des processus biochimiques chargés de réoxydations des coenzymes dans la cellule |
Chaîne respiratiire |
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Au niveau de la membrane mitochondriale interne, par quel complexe enzymatique est formé l’ATP ? nommez les substrats |
- Par le complexe de l’ATP synthase - Substrats : ADP + Pi |
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Combien d’ATP sont générés lors de la réoxydation d’une molécule de NADH et de FADH2 ? |
NADH : 3 ATP FADH2 : 2 ATP |
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Identifier les principaux facteurs qui contrôlent l’activité métabolique de l’oxydation du glucose en CO2 dans la cellule? |
L’activité des voies métaboliques chargées de l’oxydation du glucose en CO2 dans la cellule varie en fonction de la variation des rapports ATP/ADP et NADH/NAD+ |
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Au niveau de la glycolyse, quel est l’effet d’une variation du rapport ATP/ADP et quelle est l’enzyme dont l’activité est principalement contrôlée par cette variation ? |
L’activité de la glycolyse varie en fonction inverse de la variation du rapport ATP/ADP Plus le rapport ATP/ADP est élevé, moins il y a d’activités dans la cellule et de demande d’énergie, moins la glycolyse est active |
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Que désigne l’abréviation ATP et quelle est la principale fonction de l’ATP dans la contraction du muscle cardiaque ? |
Adénosine triphosphate (Donner le nom complet des nucléotides des bases puriques et pyrimidiques) Fournir l'énergie nécessaire à la contraction musculaire. L'ATP est la forme d'énergie qui est utilisée le plus fréquemment par les cellules de l'organisme |
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Qu’advient-il de l’ATP au cours de son utilisation dans le muscle ? |
Une de ses deux liaisons riches en énergie (aussi appelée « liaison à haut potentiel énergétique ») est hydrolysée pour fournir de l'énergie. ATP + H2O -> ADP + Pi L'ATP possède deux liaisons riches en énergie. On peut considérer l'ATP comme : AMP~P~P (une des deux liaisons est brisée tout dépendant de la réaction) |
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La contraction d’un muscle demande une énorme quantité d'ATP. Est-ce que tout cet ATP provient directement de l'alimentation, de réserves dans des cellules spécialisées à fournir de l'énergie aux autres cellules de l'organisme ou encore de réserves dans les cellules cardiaques elles-mêmes ? |
Dans les aliments, il y a très peu d’ATP
L'ATP ne se retrouve qu'à l'intérieur des cellules. Il ne peut pas franchir les membranes cellulaires.
Chaque cellule fabrique son propre contingent de molécules d'ATP. Il n’y a aucune réserve d’ATP utilisable comme tel dans l’organisme et encore moins une réserve qui serait transportable d’un tissu à un autre.
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Quelles substances (métabolites) sont directement responsables du contrôle de l’activité de cette enzyme ? |
L’ATP et l’AMP agissent directement sur la PFK |
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Comment nomme-t-on l’effet de ces substances sur l’enzyme de contrôle de la glycolyse ? |
Contrôle allostérique : - L’ATP est un modulateur allostérique négatif -> rétroinhibition - L’AMP est un modulateur allostérique positif -> rétroactivation Il y a deux sites différents sur l'enzyme, tous deux capables d’interagir avec l'ATP : le site catalytique et un site allostérique négatif. L'affinité du site catalytique pour l'ATP est supérieure à celle du site allostérique. Quand la concentration en ATP est élevée, c'est-à-dire quand la cellule n'a pas besoin de dégrader le glucose par la glycolyse, l'ATP se retrouve au site catalytique et au site allostérique. L'enzyme est inhibée. Quand la concentration en ATP est faible, c'est-à-dire quand la cellule a besoin d'ATP, l'enzyme est active car l'ATP ne se retrouve qu'au site catalytique. |
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Quel est l'effet d'une augmentation des rapports NADH/NAD+ et ATP/ADP sur l'oxydation du pyruvate en acétyl-CoA et sur le cycle de Krebs ? |
L’augmentation du rapport de la concentration de ces métabolites est un signal négatif sur l’activité de ces processus métaboliques. De plus, l’augmentation de NADH et la diminution concomitante de NAD+ affectent les réactions d’oxydoréduction de ces voies métaboliques par le mécanisme appelé « disponibilité de substrat ». Ainsi, les réactions qui dépendent de la disponibilité du NAD+ sont affectées telles celles catalysées par la pyruvate déshydrogénase, (*l’isocitrate déshydrogénase), l’-cétoglutarate déshydrogénase et la malate déshydrogénase. En fait, le rapport NADH/NAD+ est, parmi les facteurs qui contrôlent l’activité du cycle de Krebs, celui qui est le plus important. |
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***Les rapports NADH/NAD+ et ATP/ADP influencent l'activité de la glycolyse et du cycle de Krebs. Quel en est l'avantage pour la cellule et pour l'organisme ? |
Une des fonctions principales de ces voies métaboliques est la génération d’énergie. Puisque dans la cellule “énergie” est habituellement synonyme de “ATP”, il faut que ces voies métaboliques diminuent leur activité quand le niveau d’énergie cellulaire est adéquat. Ceci explique le signal inhibiteur fourni par l’ATP. La cellule et l’organisme peuvent alors utiliser le glucose, un métabolite précieux, à d’autres fins (synthèses de glycogène, d’acides gras). Dans les cellules, la génération d’ATP et l’oxydation du NADH et du FADH2 sont couplées (activité de l’ATP synthase et chaîne respiratoire). Ainsi, pour une cellule normale, un signal d’augmentation d’ATP peut être envoyé directement par l’ATP ou encore par l’intermédiaire du NADH. Dans les cellules qui se retrouvent dans des conditions normales, s’il y a une concentration suffisante d’ATP, il y a aussi une concentration suffisante de NADH. Donc le message ATP et le message NADH sont équivalents. |
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***Dans le muscle squelettique, lorsque la glycémie est élevée et que les rapports ATP/ADP et NADH/NAD+ sont aussi élevés, quel est le sort du glucose ? |
Il est dirigé vers le glycogène, car la glycolyse est diminuée (PFK) de même que la réaction catalysée par la pyruvate déshydrogénase et le cycle de Krebs. |
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***Quel est l'effet d'une augmentation du rapport ATP/ADP sur l’activité de l’ATP synthase et la respiration mitochondriale ? |
Une augmentation du rapport ATP/ADP : a) diminue l’activité de l’ATP synthase, car l'ADP intra-mitochondrial devient limitant ; b) diminue l'activité de la chaîne respiratoire, car le gradient de protons s’accroît (du fait de la diminution de l’activité de l’ATP synthase) et ralentit le transport des protons par les complexes II, III et IV de la chaîne. |
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***Quel est l'effet d'une augmentation du rapport ATP/ADP sur l’activité de l’ATP synthase et la respiration mitochondriale ? |
Une augmentation du rapport ATP/ADP : a) diminue l’activité de l’ATP synthase, car l'ADP intra-mitochondrial devient limitant ; b) diminue l'activité de la chaîne respiratoire, car le gradient de protons s’accroît (du fait de la diminution de l’activité de l’ATP synthase) et ralentit le transport des protons par les complexes II, III et IV de la chaîne. |
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***Quel est le facteur intracellulaire principalement responsable de cet effet et quel est son rôle dans ce processus ? |
ADP. Sans ADP, il n'y a pas de substrat pour l'ATP synthase. La synthase ne laisse plus entrer les protons qui s'accumulent à l’extérieur de la membrane mitochondriale et bloquent la chaîne respiratoire. |
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***Au sujet du myocarde, quelle est (sont) la (les) conséquence(s) de l'hypoxie ou de l'anoxie sur :
l'activité de la chaîne respiratoire ?
l'activité de l’ATP synthase ?
la concentration du NADH mitochondrial ? |
A) Diminution de son activité suivie d’arrêt. Les échanges électroniques entre les constituants de la chaîne respiratoire sont arrêtés car l’oxygène, qui est l’accepteur final des électrons provenant de la chaîne, n’est plus disponible. B) Diminution de son activité suivie d’arrêt. L’activité de l’ATP synthase et la chaîne respiratoire forment un ensemble de réactions couplées. Puisque les électrons ne sont plus échangés dans la chaîne, les complexes qui sont responsables du transport des protons hors de la mitochondrie ne sont plus actifs. En l’absence de gradient, les protons n’ont plus tendance à revenir à l’intérieur de la mitochondrie. Donc, ils n’empruntent plus la voie de l’ATP synthase : il n’y a plus de formation d’ATP par ce mécanisme. C) Augmentation. Si la chaîne ne fonctionne plus, le NADH ne peut plus être oxydé en NAD+. |
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***Au sujet du myocarde, quelle est (sont) la (les) conséquence(s) de l'hypoxie ou de l'anoxie sur : l'activité du cycle de Krebs ? |
Diminution de son activité suivie d’arrêt. Les quatre réactions d'oxydoréduction sont affectées par manque de transporteurs d'électrons sous forme oxydée : NAD+ et FAD. |
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***Au sujet du myocarde, quelle est (sont) la (les) conséquence(s) de l'hypoxie ou de l'anoxie sur : l'oxydation du pyruvate dans la mitochondrie ? |
Diminution de son activité suivie d’arrêt. Bien que les rapports ATP/ADP et acétyl-CoA/CoA-SH soient très bas et que ceci devrait stimuler la réaction, le rapport NADH/NAD+ est énorme. De plus, une condition essentielle n’est pas respectée : il n’y a pas de NAD+ disponible pour la pyruvate déshydrogénase. |
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***Au sujet du myocarde, quelle est (sont) la (les) conséquence(s) de l'hypoxie ou de l'anoxie sur : la concentration d'ATP dans le cytosol ? |
source d’ATP dans le cytosol est reliée à l’activité de l’ATP synthase dans la mitochondrie. La concentration de l’ATP dans le cytosol diminue, mais la cellule tente de compenser l’absence de contribution de l’ATP synthase mitochondriale par une augmentation de la glycolyse (voir les questions suivantes) |
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***Au sujet du myocarde, quelle est (sont) la (les) conséquence(s) de l'hypoxie ou de l'anoxie sur : l'activité de la PFK ? |
Augmentée car elle est sensible au rapport ATP/ADP qui est diminué. |
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***Au sujet du myocarde, quelle est (sont) la (les) conséquence(s) de l'hypoxie ou de l'anoxie sur : l'activité de la glycolyse ? |
Augmente pour un certain temps. La concentration d’ATP (inhibiteur de la PFK) diminue tandis que celle des activateurs comme l’AMP augmente. Cette voie métabolique devient la seule source d'ATP pour la cellule. |
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***Au sujet du myocarde, quelle est (sont) la (les) conséquence(s) de l'hypoxie ou de l'anoxie sur : l'efficacité catalytique des molécules de LDH ? |
Aucun changement car la LDH n'est pas contrôlée. L'efficacité catalytique n’est qu’un des facteurs qui influent sur l’activité d’une enzyme, comme la PFK. Par exemple, l'augmentation de l'activité d'une enzyme peut avoir plusieurs explications : - parce que l'enzyme qui est présente a accès à davantage de substrat ; - parce qu'elle est plus efficace (Vmax augmentée) suite à une modification covalente ou à une modification allostérique ; - parce qu'il y a davantage de molécules d’enzyme (induction), elle n'est donc plus en concentration limitante. |
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*** Si, d'après vous, l'activité de la LDH est modifiée, indiquez alors : 1. si elle devient supérieure ou inférieure à celle d'un tissu bien oxygéné. 2. si la modification est due à un changement du nombre de molécules d'enzyme présentes ou à un changement du nombre de molécules de substrat disponibles. |
1) Supérieure 2) Nombre de molécules de substrat disponibles. La LDH n'est pas contrôlée dans l’organisme humain. |
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En anaérobiose, le pyruvate est transformé en lactate. Quelles seraient les conséquences si le myocarde ne pouvait pas réaliser cette transformation ? |
Les "réserves" cytosoliques en NAD+ de la cellule seraient rapidement épuisées. La glycolyse s’arrêterait, tarissant la dernière source d’ATP pour la cellule. La cellule mourrait tout de suite, c'est-à-dire beaucoup plus rapidement que suite à une génération excessive d'acide lactique. |
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***Quel est l'effet de l'ischémie sur la concentration en protons des cellules myocardiques et quelle en est la conséquence sur la cellule ? |
Elle augmente la concentration en protons. L'acide lactique s'ionise en lactate et en protons. Même s'ils sont petits, les protons ne diffusent pas assez vite (à cause de leur charge) dans le liquide interstitiel et dans le sang, d'autant plus qu'au cours de l'infarctus, la circulation sanguine en très ralentie sinon inexistante. C'est la diminution du pH et non l'augmentation du lactate qui cause le dommage. La diminution du pH : - nuit aux réactions métaboliques, spécialement à celle de la PFK car elle abaisse sa Vmax ; - réduit l'activité de l'ATP-ase du muscle ; |
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***Pourquoi la LDH est-elle essentielle aux érythrocytes ? |
Sur le plan énergétique, les érythrocytes sont dépendants de la glycolyse car ils n'ont pas de mitochondries, et donc ne possèdent ni chaîne respiratoire ni ATP synthase. Les érythrocytes transportent de l’oxygène, mais ne peuvent pas l’utiliser pour leurs besoins énergétiques propres. La LDH est alors essentielle pour recycler le NADH produit et assurer le fonctionnement continuel de la glycolyse. |
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Pourquoi la grande majorité des tissus en plus du coeur et des érythrocytes ont-ils aussi besoin de LDH ? |
Pour subvenir aux besoins immédiats en ATP de ces tissus lorsque la quantité d'oxygène qui leur arrive n'est pas suffisante. La présence de LDH (et d'autres facteurs), permet aux tissus de moduler l'activité de la glycolyse selon leurs besoins (en ATP), indépendamment de l'apport en oxygène (pour des périodes courtes mais critiques). Les mécanismes de régulation de la respiration et du débit sanguin permettent de répondre à une demande accrue d’oxygène par les tissus mais cette réponse n’est pas instantanée. |
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Comparer le bilan énergétique de l’oxydation du glucose en présence et en l’absence d’oxygène. |
L'oxydation complète du glucose en CO2 se divise en 3 étapes : 1. Glycolyse, 2. Oxydation du pyruvate en acétyl-CoA, 3. Cycle de Krebs. |
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Au cours de laquelle des transformations métaboliques citées ci- dessus, la cellule retire-t-elle le plus d’énergie ? |
Glycolyse : 10 ATP – 2 ATP = 8 ATP Oxydation du Pyruvate : 6 ATP Cycle de Krebs : 24 ATP |
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Comparez le nombre de molécules d'ATP (ou leur équivalent) produites par molécule de glucose dans le myocarde normal et par molécule de glucose-6-phosphate dans une région ischémique du myocarde. |
Back (Definition) |
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Décrire les manifestations et la physiopathologie de l’acidose lactique congénitale type Saguenay-Lac-Saint-Jean. |
Bébé hypotonique Développement moteur plus lent : apprend à marcher difficilement et démarche anormale Développement intellectuel plus lent Crises acidotiques (acidose lactique) : Parfois dès la naissance ; déclenchées par un « stress » alimentaire, physique, émotionnel, infectieux. Symptômes peu spécifiques : Anorexie, nausées, vomissements, douleurs abdominales, hyperventilation, somnolence. Très dangereuses : l’évolution peut être rapide vers le coma, l’hypotension et le décès. 85 % des enfants atteints meurent avant l’âge de 5 ans. Cause : Diminution de l’activité de la cytochrome c oxydase (complexe IV) due à la mutation d’un gène mitochondrial codant pour une protéine qui serait impliquée dans la stabilité et le transport de l'ARNm mitochondrial. *gène LRPPRC qui code pour la protéine leucine-rich pentatricopeptide repeat-containing protein Le dysfonctionnement mitochodrial a des conséquences neurologiques et dévelopmentales. L’acidose lactique est due à l’incapacité de la chaîne respiratoire à répondre à une demande d’énergie supplémentaire. |
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Expliquer le rôle diagnostique des différents marqueurs biologiques de l’infarctus du myocarde. |
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D'après les résultats obtenus, identifiez les marqueurs biologiques de l’infarctus du myocarde (IM). |
Sous-unité I (ou T) de la troponine cardiaque. Voir les résultats de laboratoire dans la description du cas de monsieur Bouchard ainsi que la discussion sur CK, CK-MB et troponine dans la question BIO-020.04. |
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Pourquoi y a-t-il une augmentation de ces marqueurs lors de l'IM ? |
Parce que : ces marqueurs se retrouvent en concentration très importante dans le myocarde comparativement au sang et qu'il y a eu lésion du myocarde. Résumé du mécanisme de l'infarctus du myocarde : Modification d'une plaque d’athérome thrombose occlusion par le thrombus lui- même ou par un embole qu'il a généré ischémie hypoxie manque d'énergie pénétration d'ions et d'eau + fabrication de catabolites qui "empoisonnent" les myocytes dérèglements enzymatiques bris membranaires déversement du contenu cellulaire dans l'espace interstitiel transport des constituants cellulaires dans le sang. |
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À quel moment après l'infarctus peut-on noter une augmentation significative de ces marqueurs ? |
Déjà après 3h l’augmentation est significative. |
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Pourquoi la troponine cardiaque est-elle le marqueur par excellence de l’IM ? |
La troponine est une protéine impliquée dans la contraction musculaire. Elle est constituée de trois sous-unités : C, I et T. Alors que la sous-unité C est la même dans la troponine du coeur et des muscles, les sous-unités T et I de la troponine du myocarde sont différentes de celles du muscle et donc spécifiques au myocarde. Le dosage des troponines cardiaques T ou I constitue un outil majeur dans le diagnostic de l’IM. En ce qui concerne la CK, elle est présente autant dans le muscle squelettique que dans le myocarde et ne possède donc pas de spécificité cardiaque. Quand le dosage de la troponine cardiaque n’était pas encore possible, on tentait de contourner ce problème de non spécificité en dosant l'isoenzyme MB de la CK (CKMB) qui se trouve en plus grande proportion dans le myocarde que dans le muscle strié (Voir le module "Les Enzymes" 2.11.5 pages 81-84). Le dosage des troponines cardiaques a dorénavant détrôné celui de la CKMB. |
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Comparez le nombre de molécules d'ATP (ou leur équivalent) produites par molécule de glucose dans le myocarde normal et par molécule de glucose-6-phosphate dans une région ischémique du myocarde. |
Back (Definition) |
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Quels processus métaboliques mitochondriaux sont normalement couplés ? |
La chaîne respiratoire et la régénération de l’ATP par l’ATP synthase (phosphorylation oxydative). Si la chaîne ne fonctionne pas, l’ATP synthase s’arrête (ex. absence d'oxygène). Si l’ATP synthase s’arrête, la chaîne ne fonctionne plus (ex. absence d'ADP, c'est-à- dire au repos) |
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Comment agit un découpleur ? |
Le découpleur permet aux protons du cytosol de pénétrer dans la mitochondrie sans emprunter la voie de l'ATP synthase. Il sert de navette à protons, car il est soluble à la fois dans un milieu aqueux et dans la membrane, qu'il soit chargé ou non d'un proton. L'effet du découpleur est de dissocier la chaîne respiratoire de la régénération de l’ATP (via l’ATP synthase). La chaîne respiratoire est extrêmement active mais elle ne réussit plus à générer le gradient de protons et en l’absence de gradient, l’ATP synthase ne fonctionne plus, c’est ce que l’on entend par « découplage ». Le 2,4-dinitrophénol est un exemple de découpleur, c'est-à-dire qu'il abolit la régénération d’ATP tout en permettant aux oxydations de la chaîne respiratoire de se poursuivre. Ce composé a déjà été utilisé en clinique pour réduire le poids de patients obèses, mais il a été abandonné à cause d'effets secondaires indésirables. |
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Dans le myocarde bien oxygéné, quels sont les effets du 2,4- dinitrophénol sur : - la consommation d'oxygène ? - la production d'ATP par l’ATP synthase ? - l'oxydation du NADH et du FADH2 ? - l'activité du cycle de Krebs ? |
• Augmentation. Les protons reviennent facilement à l’intérieur de la mitochondrie. Leur quantité dans l’espace intermembranaire n’oppose plus de résistance au transport des protons par les complexes de la chaîne respiratoire. La chaîne fonctionne sans opposition et est facilement capable d’apporter une grande quantité d’électrons à l’oxygène. • Diminution. Les protons, qui devraient emprunter la voie de l’ATP synthase, sont transportés par le dinitrophénol. • Augmentation. Les échanges électroniques de la chaîne n’ont plus à surmonter le gradient de protons • Augmentation. Les rapports ATP/ADP et NADH/NAD+ sont diminués. Le NAD+ est facilement disponible aux oxydoréductases du cycle. |
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Un des effets secondaires indésirables était une forte élévation de la température corporelle. Expliquez ce phénomène. |
Le rôle de la glycolyse et du cycle de Krebs est d’extraire l’énergie des métabolites du glucose, entre autres sous forme d’électrons. Le rôle de la chaîne respiratoire est de convertir l’énergie de la réaction entre les électrons et l’oxygène sous forme d’un gradient de protons. Cette conversion n’est pas totalement efficace. On estime à environ 70% l’efficacité de la conversion de l’oxydation du glucose en ATP. Ce n’est pas toute l’énergie des électrons qui est convertie en gradient de protons (ce n’est pas toute l’énergie du gradient qui est convertie en ATP non plus). Le reste de l’énergie est convertie en chaleur. Il y aura d’autant plus de production de chaleur qu’il y aura mouvement des électrons dans la chaîne respiratoire. |
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Dans un organisme normal, quel mécanisme est principalement responsable de générer la chaleur corporelle ? |
Dans l'organisme normal c'est aussi la chaîne respiratoire "inefficace" qui génère la chaleur. |
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Décrire les conséquences de l’inhibition de la chaîne respiratoire. |
Il y a quelques années, on a trouvé des capsules de Tylenol® (acétaminophène) dont le contenu avait été remplacé par un sel de cyanure. La prise d'un tel “analgésique” fut responsable de la mort de quelques individus. Le cyanure inhibe la chaîne respiratoire. |
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Sur quel complexe de la chaîne respiratoire le cyanure agit-il ? |
Complexe IV |
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Quelles sont les conséquences de cette inhibition sur : - la consommation d'oxygène ? - la production d'ATP par l’ATP synthase ? - l'oxydation du NADH et du FADH2 ? - l'activité du cycle de Krebs ? |
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***À quoi sert le glucose sanguin dans l’organisme ? |
Il est utilisé par les tissus comme carburant |
