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187 Cards in this Set
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Come si lega l'O con l'H in acqua |
Lega due H covalentemente e due H con legame ad idrogeno |
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Quali sono le proprietà dell'acqua |
Elevata coesione, elevata tensione superficiale, elevata capacità termica, elevato calore di evaporazione, elevato punto di ebollizione e di fusione |
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Che cariche parziali assumono l'O e l'H in acqua |
O ha parziale carica negativa 0.66, H ha parziale carica positiva 0.33 |
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Cosa sono i composti anfipatici |
Nella loro molecola presentano una porzione polare ed una apolare |
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Che forme fanno i composti anfipatici in acqua |
-Micelle se si aggregano a goccia con parte polare verso l'acqua -Strati monomolecolari se si dispongono a monostrato con parte polare verso l'acqua e quella apolare verso l'ambiente circostante -Membrane se formano un doppio strato, le parti polari all'esterno e quelle apolari all'interno |
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L'unità strutturale più semplice dei carboidrati come si chiama |
Monosaccaride -facilmente solubile in acqua- Disaccaride con due molecole di monosaccaride, polisaccaride non numerose molecole di mono. |
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In base a cosa possono essere classificati i monosaccaridi |
In base alla presenza di un gruppo aldeidico o chetonico In base al numero di atomi di carbonio |
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Qual è la struttura più stabile per il glucosio |
La forma piranosica, composto eterociclico a sei atomi |
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Qual è la struttura più stabile per il ribosio |
La forma furanosica, composto eterociclico a cinque atomi |
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Quale legame viene usato per la formazione di oligo- e polisaccaridi |
Il legame glicosidico (formatosi da una semiacetilazione tra gruppo aldeidico/chetonico con un alcol secondario, si ottiene un nuovo OH semiacetalico) |
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Quali funzioni possono avere i polisaccaridi |
Di sostegno come la cellulosa, o come riserva come l'amido (nei vegetali) o il glicogeno (negli animali) |
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Come possono essere definiti i lipidi |
Di deposito se hanno funzioni di riserva Di membrana quelli strutturali |
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Qual è il precursore degli steroidi |
Il colesterolo |
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Cosa sono le proteine |
Bipolimeri lineari di grandi dimensioni che hanno per monomeri gli amminoacidi. Esse costituiscono la maggior parte del materiale strutturale della cellula ed agiscono come macchine operanti a livello molecolare |
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Chi sono le proteine |
Enzimi (i catalizzatori biologici), fattori di trascrizione, proteine di membrana/contrattili/di trasporto, recettori, anticorpi, tossine |
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Cosa è l'HLH |
(helix loop helix) è una proteina di regolazione. Ha due segmenti alpha elica connessi da una sequenza ammino. una elica è di riconoscimento, l'altra è di stabilizzazione. Questa configurazione la ha la proteina repressore, che regola l'operone del triptofano, e la proteina recettore del cAMP |
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Cosa è ZF |
(zinc finger) è una proteina di regolazione. Ha due foglietti beta uniti da un dominio alpha elica stabilizzato da un atomo di zinco. Ha 2 residui cisteina e 2 istidina che formano un complesso ternario con Zn. Composizione dell'alpha elica è responsabile del legame con DNA. I prodotti dei geni che attiva servono per il differenziamento e la moltiplicazione cellulare |
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Cosa è il LZ |
(leucine zipper) è una proteina di regolazione. Ha una struttura 'coiled coil' -a spirale- con due segmenti alpha elica stabilizzati da leucine. Ha la presenza di arginine che quasi tutte afferrano lo scheletro zucchero-fosfato del DNA |
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cosa è l'HMG box |
(high mobility group) è un gruppo di proteine regolatrici. Consiste di tre alpha-eliche organizzate in una struttura a forma di boomerang che lega il dna attorno, i fattori di trascrizione che possiedono motivi HMG box sono definiti fattori architettonici poiché attivano trascrizione piegando il DNA |
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Come possono essere le proteine (di composizione) |
- Semplici ovvero solo amminoacidi - coniugate, hanno dentro gruppi prostetici. Queste possono essere glicoproteine (alcuni ormoni ed immunoglobuline, enzimi) e glicosamminoglicani (costituenti della membrana extracellulare) aventi gruppo prostetico dei carboidrati; lipoproteine e proteine eminiche (emoglobina, mioglobina) con gp eme; metalloproteine; apoproteine con gp amminoacidica |
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L'organismo è in grado di immagazzinare amminoacidi |
No, per cui quelli liberi in cellula derivano da processi di demolizione o assorbimento |
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Dove si forma un legame peptidico |
Tra il gruppo carbossilico del primo amminoacido e il gruppo amminico di quello seguente con perdita di una molecola di acqua |
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Struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria |
La prima è catena lineare, una sola catena di amminoacidi la seconda è o ad alpha elica con ripiegamento elicoidale o beta ripiegata avente zig zag della catena la terza è la conformazione tridimensionale della proteina,la struttura promaria determina quella terziaria, ha ripiegamento influenzato dall'ambiente in cui si trova, viene stabilizzato da legami deboli, ulteriormente da ponte disolfuro, ha 2 o più domini (ciascun dominio è indipendente da altri domini ed è la combinazione di elementi strutturali secondari) la quarta è più di una catena polipeptidica associata ad una macromolecola funzionale (proteine oligomeriche,omodimeri o eterodimeri) |
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La denaturazione è reversibile |
Generalmente no, ma se agente denaturante viene lentamente allontanato molte proteine possono assumere spontaneamente conformazione nativa -rinaturazione- |
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Cosa è la regolazione allosterica |
Molte proteine possono esistere in due o più conformazioni differenti inconvertibili l'una nell'altra: una attiva e una inattiva. Il passaggio di conformazione attivo/inattivo e viceversa viene detto transizione allosterica e si realizza mediante segnale rigorosamente specifico -effettore allosterico- nel sito allosterico (negli enzimi deve essere presente un ulteriore sito attivo o catalitico. Può avvenire in seguito a interazioni con altre molecole del substrato, modulatori allosterici, legame covalente di gruppi, subunità regolative, enzimi proteolitici. |
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Una proteina può cambiare conformazione con cambiamento chimico |
Si, cambia quando si aggiunge, con legame covalente, uno ione, raggruppamenti chimici o rottura legame covalente (intermediato da uno specifico enzima). Le modificazioni covalenti sono irreversibili, a meno che non ci sia una seconda reazione che ripristina -fosforilazione-. |
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Come avviene la fosforilazione e cosa è |
È una modificazione covalente di proteine. I gruppi fosfato vengono aggiunti mediante enzimi protein-chinasi. La reazione inversa -defosforilazione- avviene grazie a enzimi protein-fosfatasi. Aggiunta o rimozione del gruppo fosfato di una proteina causa la sua riorganizzazione e si ha una transizione funzionale. Se modifica avviene in enzimi questi possono attivarsi |
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Come sono composte le primidine e le purine |
Le purine (A G) sono costituite da due anelli condensati per un totale di 9 atomi Le primidine (T -U- C ) un singolo anello esatomico |
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Qual è la forma alternativa di DNA |
DNA-Z che ha avvolgimento sinistrorso, ha citosine metilate e le sequenze che la formano sono in gradi di indurre instabilità nel genoma dei batteri e in quello delle cellule dei mammiferi |
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Si possono fare appaiamenti complementari all'interno della singola elica |
Si, quando sono presenti sequenze palindrome (si può leggere la stessa cosa in entrambi i versi), ciò crea un'ansa non appaiata di dimensioni variabili |
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Ci sono forme tautomeriche negli acidi nucleici |
Accade raramente, ma succede che una citosina in forma tautomerica riconosca l'adenina come complementare, ciò comporta mutazioni puntiformi |
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Rna può avere doppio filamento |
Si con la formazione di legami idrogeno intraelica tra le basi complementari, es trna con la sua forma a trifoglio |
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Quanto è lungo il DNA |
1.7 metri |
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Come fa a stare il DNA insieme se è carico negativamente |
Ci sono proteine di natura basica, NH3+, che neutralizzano le cariche negative, gli istoni |
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Come si suddividono gli istoni e che ruolo hanno |
La prima comprende H2A, H2B, H3, H4, mentre la seconda H1. Gli istoni della prima si organizzano a formare delle strutture ottametriche (rocchetti che permettono la prima fase di compattamento), si chiama nucleosoma l'insieme formato da un rocchetto di avvolgimento. H1 invece stabilizza il nucleosoma ancorando il DNA al rocchetto. Il tratto di DNA compreso tra due nucleosomi si chiama DNA linker. H1 inoltre avvicina i diversi rocchetti grazie a legami testa-coda formando il solenoide (continuando così si ottiene il cromosoma). Questi ultimi livelli necessitano di ancoraggio da parte di una struttura scaffold, data da proteine non istoniche aggiunta di gruppi metile al H3 promuove il compattamento della cromatina, aggiunta di gruppi acetile a specifici residui di lisina (amminoacido che conferisce il gruppo basico) negli istone impedisce il compattamento |
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Cosa è l'eterocromatina inattiva |
Eucromatina quando DNA lasso (sempre attivo) Eterocromatina quando DNA compatto (non è attiva, eterocrom. costitutiva) Eterocromatina facoltativa quando è inattivata in modo specifico in alcune fasi della vita dell'organismo |
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Cosa è un cromosoma |
È una struttura molto compatta e colorabile (max compatta in metafase). I cromosomi hanno due cromatidi fratelli uniti a livello del centromero (metacentrici se in centro, submetacentrici/acrocentrici se in estremità, telocentrici se alla fine), e da coesine |
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Come cambia emoglobina in uomo |
Generalmente è struttura quaternaria con due catene polipeptidiche di tipo alpha e due di tipo beta e un gruppo eme. Emoglobina cambia conformazione in base a quantità di ossigeno, maggiore affinità in fase fetale per poter prendere molto ossigeno dal sangue materno |
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Cosa è DNA satellite |
Sono le bande di DNA corrispondenti a sequenze altamente ripetute, si dividono in satellite, minisatellite e microsatellite. - dna satellite sono sequenze non trascritte localizzate nelle regioni dei centromeri, dei telomeri e in vicinanda della NOR (regione organizzatore nucleolare) - dna minisatellite hanno sequenza 5'TTAGGG3' e vengono aggiunti alla fine di ogni cromosoma dalla telomerasi, per impedire degradazione estremità cromosomi - dna microsatellite sono abbastanza stabili da essere usati come marcatori genetici |
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Cosa è la tassonomia |
Branca della biologia che si occupa della classificazione degli organismi, sia attuali che fossili, sia punto di vista teorico che pratico |
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Sistema gerarchico specie dimmi |
Genere, famiglia, ordine, classe, phylum, regni, domini (bacteria, archaea, eukarya) |
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Cosa è la membrana plasmatica |
Il plasmalemma è membrana che definisce i confini cellula (in cellule animali non è rivestita da una parete), ha doppio strato fosfolipidico, permette lo scambio e regola il flusso di molecole e informazioni da esterno a interno e viceversa, controlla l'accesso dei soluti e dei solventi permettendo che le caratteristiche del citoplasma differiscono da quello dei liquidi esterni, risponde alla presenza di molecole segnale presenti all'esterno innescando reazioni interne di risposta |
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Cosa è il citoplasma |
È una matrice semifluida e rappresenta il corpo di una cellula |
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Come è fatta la parete cellulare, chi la ha |
È composta da peptoglicani, la parete impedisce che tanta acqua arrivi dentro. La hanno i procarioti, in particolare i batteri. Alcuni batteri presentano anche la capsula, uno strato gelatinoso protettivo fatto da polisaccaridi |
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Come possono essere classificati i batteri |
In base alla membrana, essi possono essere gram positivi se hanno membrana molto spessa costituita da monostrato spesso di peptoglicani, gram negativi se un sottile strato peptoglicano è in mezzo a due membrane fosfolipidiche. |
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Quali sono le zolle lipidiche |
Le caveole e i raft non invaginanti. Le prime sono invaginazioni nella membrana, i secondi non sono distinguibili perché non le hanno. La maggior parte delle proteine con funzione recettoriale sono localizzate al livello delle zolle |
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Cosa sono le proteine multipasso |
Alcune proteine attraversano il doppio strato una volta-monopasso-, altre volte più volte -multipasso- |
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Cosa è il glicocalice |
È il rivestimento esterno della membrana plasmatica dovuta alla grande presenza di glicoproteine e glicolipidi, essi sono importanti non solo per la funzione meccanica, ma anche per meccanismi di riconoscimento recettore-ligando e interazione cellula-cellula impedisce anche alle cellule del sangue di attaccarsi tra loro o alle pareti dei vasi |
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Perché citoplasma ha carica negativa |
Con il movimento a flip flop dei lipidi di membrana garantito dalle flippasi. E' bene ricordare che questo è lo spostamento più complesso e che avviene solo data un'elevata qtà di energia |
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Cosa è il nucleo |
E' la sede dell'informazione genetica, in suo interno le molecole di DNA sono duplicate e trascritte. Lui è anche il controllore e coordinatore delle attività che si svolgono in interno cellula |
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Cosa è la carioteca |
È l'involucro nucleare che racchiude il nucleoplasma, è costituito da due membrane (doppio strato fosfo.), non è continuato, ha dei canali che si chiamano pori nucleari, da cui passano proteine nucleari (da citoplasma a nucleo), molecole di RNA e ribosomi (via inversa). L'attraversamento deriva dalle dimensioni dei materiali e chi è troppo grande passa tramite trasporto attivo e selettivo |
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Cosa è la lamina nucleare |
È una sottile e densa rete di proteine altamente insolubili, funge da sostegno e da sito di attacco per i telomeri durante la meiosi. Il disassemblaggio della lamina costituisce il prerequisito per la disaggregazione dell'involucro nucleare |
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Cosa è il nucleolo |
È la sede della biogenesi dei ribosomi |
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Cosa è il RER |
Reticolo endoplasmatico ruvido, è costituito da canalicoli e cisterne, ampie ed appiattite, interconnessi tra di loro e ricoperti da ribosomi. Sono specializzate per la sintesi di proteine destinate ad essere esportate in Golgi, lisosomi e vescicole di accumulo e secrezione. |
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Cosa è SER |
Smooth endoplasmatic reticulum, si presenta sotto forma di tubuli senza ribosomi. Dentro vengono sintetizzati trigliceridi (accumulati come riserva energetica) e fosfolipidi, che si organizzano a goccia, e sostanze estranee (detossificazione di sostanze e farmaci) che vengono espulse con le urine. Partecipa al metabolismo del glicogeno. È coinvolto nel metabolismo dei carboidrati nel fegato. |
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Come è formata la membrana dei mitocondri |
La membrana interna ha delle estroflessioni, creste mitocondriali, con superficie ricoperta da particelle, è impermeabile alla maggior parte degli ioni e piccole molecole La membrana esterna è liscia e presenta porine |
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Cosa è apparato di golgi |
Ha serie di compartimenti o sacculi membranosi appiattiti e circondata da vescicole e tubuli. Può essere continuo o gruppo compatto di sacculi. Immagazzina, impachetta e distribuisce molecole già intetizzate nella loro regione finale. È possibile distinguere un fronte cis ed un retro trans dell'apparato: il materiale trasportato dalle vescicole del RE arriva in cis da dove si modificano e spostano verso il trans per andare a destinazione finale |
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Secrezione regolata e costitutiva cosa sono |
Nel golgi, quando le molecole sono dirette verso membrana plasmatica si ha secrezione costitutiva, quando sono dirette verso l'esterno si ha secrezione regolata |
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Cosa sono i lisosomi |
Organuli con funzione digestiva, contengono l'enzima idrolasi lisosoma che è in grado di digerire tutti i tipi di macromolecole (che trasformate in molecole più semplici possono viaggiare in citoplasma), agisce a ph acido, non hanno ph acido fino a quando non si fondono con un vacuolo alimentare, o altro materiale da digerire (digerisco anche i propri organuli vecchi o che non svolgono più la loro funzione), quindi sono inattivi fino a arrivo del ph. Si arriva al lisosola per autofagia (er si trasforma in lisosoma), fagocitosi, endocitosi. Le idrolasi lisosomiali hanno m6p (mannosio 6 fosfato) che serve a farle riconoscere da un recettore specifico presente sul trans golgi, l'm6p è aggiunto agli oligosaccaridi legati all'asparagina _un amminoacido_ nel reticolo cis del golgi |
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Cosa sono i perossisomi |
Organuli che contengono grande varietà di enzimi coinvolti in ampia varietà di reazioni metaboliche. Non sempre è possibile distinguerli, ma si può grazie una reazione specifica per la catalasi (neutralizza l'acqua ossigenata convertendola in acqua ed ossigeno molecolare). Derivano dalla crescita di organuli preesistenti, o da sintesi de novo a partire da vescicole pre-perossisomali |
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L'energia viene utilizzata tutta d'un colpo |
No, si ottiene energia da uno spostamento di ioni o molecole attraverso la membrana plasmatica contro il gradiente di concentrazione. Tale energia è energia chimica che viene rilasciata in modo graduale attraverso i processi metabolici di tipo catabolico: una parte di essa impiegata nel lavoro cellulare, l'altra rilasciata sotto forma di calore. La velocità con la quale gli elettroni passano da una specie riducente a quella ossidante viene espressa dal potenziale ossidoriduttivo del sistema |
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Qual è la molecola chiave del metabolismo cellulare |
Il glucosio, nonostante essa sia fondamentale gli organismi animali non sono in grado di sintetizzarla |
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Quali sono le funzioni dei mitocondri |
Respirazione cellulare (trasformazione piruvato, ciclo di krebs) Processi metabolici Apoptosi (generano stimoli apoptotoci) Accumulo cationi (Na+, K+, Mg+, Ca+) Produzione calore (mantenimento temperatura corporea) |
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In che direzione avviene la replicazione del DNA |
va in direzione 5'P- 3'OH |
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In che senso si apre la forcella di replicazione |
In uno qualsiasi, non importa perché ci sarà sempre un filamento continuo -leading chain- ed uno a tratti -lagging chain- |
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Cosa è un topoisomero |
Lo stress torsionale necessario per aprire la doppia elica DNA produrrà, a valle delle forcelle di replicazione, un superavvolgimento nel quale ci sarà una variazione di numero per basi. Si forma quindi una molecola di DNA che differisce da quella normale, definito topoisomero |
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Cosa è la topoisomerasi |
È l’enzima che evita l'aggregazione del DNA, la tiene in uno stato rilassato. Ci sono di due tipi Topoisomerasi I che allentano i superavvolgimenti inducendo un taglio in uno dei due filamenti Topoisomerasi II che tagliano e ricongiungono i filamenti |
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Come inizia la replicazione nei batteri? |
Inizia sul cromosoma batterico a partire da un sito specifico -oriC- che è una sequenza riconosciuta dalla proteina di inizio -dnaA-. La loro interazione crea un apertura nella quale interviene anche l'elicasi per aprirla di più (una molecola di ATP per ogni giro svolto). Poi intervengono le proteine che destabilizzato la doppia elica HDP, dette anche proteine che si legano al DNA di singola elica SSB, che impediscono che il DNA si richiuda. |
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Il superavvolgimento nel DNA dei batteri come viene superato |
Con una delle topoisomerasi II che è la girasi |
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Chi è l'innesco o primer |
La primasi, una RNA polimerasi DNA indipendente che non necessita di alcun innesco e non è più grande di 5-10 nucleotidi. L'inizio della replicazione può portare un numero di errori elevato, per questo gli RNA usati come innesco verranno eliminati e con loro anche gli errori |
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Cosa sono i frammenti di Okazaki |
1000-2000 nucleotidi che iniziano con piccoli frammenti di RNA. La lagging chain forma un'ansa affinché la DNA polimerasi III la possa replicare in senso 5'-3' |
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Quali sono le varie polimerasi del DNA batterico |
La I la II e la III. Mentre le prime due hanno ruoli minori legati alla riparazione dei danni, la III attua l'allungamento di entrambi i filamenti. Funge anche da correttore di bozze durante la replicazione. L'instabilità di un appaiamento scorretto, infatti, non consentono alla DNA polimerasi di continuare la sintesi |
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Quali sono le DNA polimerasi del DNA eucariotico |
Alcune hanno ruolo di correttore di bozze, altre invece non sono sensibili ai meccanismi di riparazione -TLS-, così le polimerasi ç e ŋ possono consentire la duplicazione anche in presenza di errori, la polimerasi gamma è attiva nel mitocondrio, la polimerasi beta è usata nei meccanismi di riparazione. Tutte tranne la beta fungono anche da correttori di bozze |
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Da cosa deriva una replicazione veloce |
Dall'apertura della doppia elica in più punti, detti repliconi o unità di replicazione. La replicazione non avviene simultaneamente, ma consiste in un pattern spaziale e temporale che è specifico si ogni tipo cellulare |
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Quando si sa che è il momento giusto per replicare |
Lo stato di compattazione del cromosoma determina in quale momento della fase S avviene la duplicazione del DNA. Eucromatina viene replicata, eterocromatina (ancora) no. Es corpo di Barr in cellule femminili che è estremamente compatto e si replica tardivamente, mentre il cromosoma X omologo prima |
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Cosa succede agli istoni in processo replicativo |
Ci sono tre modelli Conservativo in cui gli ottameri vecchi conservano la loro identità e nuovi e vecchi si distribuiscono casualmente fra i doppi filamenti dopo replicazione Semiconservativo in cui ogni ottamero è formato da un tetramero di istoni vecchi e uno da istoni nuovi Dispersivo in cui gli ottameri prendono istoni a caso tra nuovi e vecchi Non si sa ancora quale sia quello giusto |
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Cosa sono i telomeri |
Sono i tratti terminali che presenta sul 3'OH il complementare del nuovo sito di innesco del 5'P, quindi un tratto di RNA. Si ha quindi un continuo accorciamento dei cromosomi ad ogni duplicazione di DNA. |
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Cosa è la telomerasi |
È l’enzima della replicazione dei telomeri. È costituito da un core fatto dalla proteina TERT e da una piccola sequenza di RNA, esso utilizza il suo RNA come stampo per allungare l'estremo 3'OH per offrire uno stampo più lungo alla primasi, in tal modo non si erode progressivamente il DNA. Il problema è che le cellule adulte regolano la lunghezza dei telomeri in modo specie-specifico e quindi sono soggette a erosione. Chi ha proliferazione illimitata, quindi su cui agisce la telomerasi, sono le cellule germinali/staminali e quelle dei tumori |
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Quando scatta l'inizio del ciclo cellulare |
Partecipano la PCNA (antigene nucleare di proliferazione cellulare) e la ciclina D. Se è normale la ciclina e la sua chinasi Cdk 4-6 fosforilano la proteina retinoblastoma Rb e si entra nel ciclo cellulare. Se il DNA è danneggiato i livelli di ciclina diminuiscono consentendo alla PCNA di partecipare ai meccanismi di riparazione che interagisce con p21 (prodotta da p53) |
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Cosa sono i dimeri di primidina |
I raggi uv provocano legami covalenti fra le basi primidiniche impilate su un singolo filamento. I dimeri vengono rotti da enzima fotoliasi -riparazione alla luce- o per escissione -riparazione al buio- in cui viene fatto un taglio a monte e a valle del dimero e la ligasi salda i frammenti |
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Come si chiama il processo di maturazione di RNA |
Trascrizione. Esso viene da un filamento stampo di DNA che contiene sia sequenze introniche che sequenze esoniche, mano a mano che avanza lungo il filamento di dna, la polimerasi srotola temporaneamente la doppia elica per assemblare rna. quando polimerasi avanza, ciò che lascia dietro è rna che mano a mano si stacca dal filamento stampo che si riassocia e diventa doppia elica, termina con l'arrivo della sequenza di terminazione: terminatori RHO-dipendenti (rho è un'elicasi che si lega al terminatore e circonda l'rna muovendosi lungo il filamento verso la polimerasi, dove separa l'rna dal dna), RHO-indipendenti (l'rna pollimerasi trascrive il terminatore che ha una sequenza palidroma che si ripiega a formare una struttura a forcina che rallenta la rna polimerasi destabilizzandola e quindi rna si stacca). Il trascritto di rna funziona direttamente come molecola di mrna, una mrna inizia ad essere tradotto prima che la sua trascrizione sia stata completata |
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Come scorre la RNA polimerasi |
In direzione 3'OH-5'P del dna (RNA si forma quindi in direzione 5'-3'), di conseguenza la molecola sarà indentica alla complementare dello stampo di DNA con differenza che si ha U al posto di T |
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Forcella di replicazione e RNA polimerasi si muovono assieme |
No, la velocità di trascrizione spesso è più bassa di quella di replicazione. Quando la forcella di replicazione arriva all'RNA polimerasi, questa si destabilizza un attimo, ma poi riprende il suo compito. |
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Quanti tipi di RNA polimerasi ci sono negli eucarioti |
RNA polimerasi I matura i rRNA, tranne il 5S RNA polimerasi II sintetizza mRNA, snRNA e miRNA, riconosce il promotore caratterizzato dalla sequenza TATA box (facile da aprire perché legami AT solo 2), ma a volte si ha bisogno del CAAT box e del GC box RNA polimerasi III sintetizza rRNA 5S e tRNA Le polimerasi I e III non hanno né TATA box né CAAT box |
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Cosa sono le enhancer |
Sequenze di 50-200 nucleotidi localizzati un centinaio di basi a monte del sito di inizio della trascrizione, per funzionare devono essere localizzati sulla stessa molecola di dna del gene che deve essere trascritto, legano proteine regolatrici per incrementare l'efficienza trascrizione |
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Come fa Rna polimerasi II a riconoscere il TATA box |
Grazie a TBP -TATA binding protein- che genera formazione di una curva sul DNA e poi DNA si srotola. TBP è associata a TAF -fattori associati al tbp- formando il complesso TBP-TAF che costituisce il fattore di trascrizione per la polimerasi II, frazione D TFIID Si pensa che TBP possa riconoscere tutti i promotori, anche i TATA less |
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Cosa è imprinting genetico |
Noi abbiamo allele paterno e materno, imprinting determina quale dei due deve sempre esprimersi in un clone cellulare e dipende dell'eredità degli stati attivi o repressi della cromatina. i geni soggetti a imprinting sono presenti in duplice copia, ma di essi ne viene espressa solo una. concetto contrario alle leggi di mendel, secondo le quali l'origine materna o paterna di un'informazione non ne influenza l'espressione (es topo se si ha solo cromosomi madre c'è embrione ma non ha placenta, se si ha solo cr. padre embrione è quasi assente anche se c'è placenta) in uomo Teratomi patologia in cui cr dati solo dalla madre, mentre Mole idatiforme se dati solo dal padre. |
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Quali sono le trasformazioni dell'mRNA |
Capping, aggiunta di una guanosina monofosfato al primo nucleotide 5' di mRNA per proteggerlo dalle ribonucleasi e di posizionare i ribosomi in modo da individuare la giusta cornice di lettura Metilazione del cap per stabilità Poliadenilazione, aggiunta al terminale 3' numerosi nucleotidi -poliA- per dare ulteriore stabilità (la deanilazione regola l'attivazione di enzimi deputati al decapping e quindi degradazione) Splicing consiste nel rimuovere gli introni per formare mRNA maturo (nei punti di giunzione introne-esone sono presenti i siti di splicing 5' e 3' che vengono rimossi, assieme al contenuto interno, dagli spliceosomi -pre-mrna e snRNP, fatte da snRNA e RNA U _ricchi di uridina_-) |
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Cosa è lo splicing alternativo |
Determina la formazione di diversi trascritti maturi in seguito al fatto che alcuni introni vengono considerati esoni. I fattori di splicing alternativo collaborano con gli spliceosomi aiutandoli a riconoscere i siti su cui operare i tagli. |
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Come maturano i rRNA |
L'assemblaggio di 5S e le proteine robosomali avviene nella zona granulare del nucleolo. I geni per il grande pre-rRNA vengono ripetuti centinaia di volte (per fornire alla cellula grande numero di trascritti) e determinano la regione organizzatrice del nucelolo -NOR- |
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Come viene definito il codice genetico |
Insieme dei codoni (triplette) a cui corrispondono i vari amminoacidi più i codoni di termine (codoni non senso). Esso è continuo senza virgole e degenere (1 amminoacido, più codoni). È universale (eccezione I codoni mitocondriali che hanno significato diverso). |
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Come sono costituiti i ribosomi |
Hanno subunità minore e maggiore, sono costituite da proteine e rRNA. Precursore rRNA per i ribosomi in batteri è un tratto del genoma, in eucarioti è sintetizzato nel NOR (organizzatore del nucleolo) |
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La traduzione nella fase ATP dipendente |
Affinché gli amminoacidi vengano portati sui codoni specifici è necessario che siano legati al proprio tRNA, si forma complesso amminoacil-tRNA che è mediata da enzimi amminoacil-tRNA sintetasi. Riconoscimento tra amminoacido ed il suo trna avviene perché l'enzima riconosce i segnali del trna. Poi si ha reazione del trna in cui si perde AMP |
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La traduzione nella fase GTP dipendente |
Inizio: si individua su mrna il segnale di inizio (AUG) e si porta l'amminoacido metionina, il primo. Si ha presenza dei siti P(peptidico), A(amminoacilico), E(exit) Allungamento: arrivo del amminoacido richiesto dalla tripletta successiva costruisce l'allungamento, nel sito A, che è mediato da EF e EFG (elongation factors) Termine: presenza di più codoni non senso stimola la comparsa dei fattori di rilascio RF1, RF2, RF3 che promuovono la liberazione della catena peptidica |
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La traduzione negli eucarioti come avviene |
Amminoacido iniziatore è metionina. La subunità minore inizia a leggere mrna fino a trovare codone di inizio. Il tratto di nucleotidi dal cap al primo AUG e definito leader. La sequenza di Kozak individua quindi la tripletta di inizio. Talvolta codoni AUG successivi possono essere considerati segnali di inizio alternativi. I mrna sono definiti monocistronici in quando il castrone è corrispondente a un solo messaggio (i batteri sono mrna policistronici possedendo l'info di fare più di una proteina) per questo si ha tossicità selettiva negli antibiotici usati nella pratica clinica) |
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Come avviene il folding |
Il ripiegamento delle catene polipeptidiche corretto aumenta la resa delle strutture tridimensionali. Il controllo del ripiegamento viene fatto dalle proteine chaperon. I misfolding vengono eliminati dal sistema proteosoma-ubiquitina (processo ATP dipendente). La mancata eliminazione si queste causa patologia amiloidosi |
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Caratteristiche operoni |
Vengono definiti inducibili o reprimibili se possono essere accesi o spenti. Anabolici o catabolici se presentano processi di sintesi o di degradazione nel substrato. Il substrato può agire da induttore o corepressore |
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Cosa è osmosi |
Particolare diffusione che si verifica quando due soluzioni acquose, contenenti quantità diverse di soluto sono separate da una membrana semipermeabile che permette il passaggio del solvente, ma non quello del soluto. Si passa da quella più diluita a quella più concentrata, non è influenzata dal tipo di sostanza, solo dalla concentrazione |
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Cosa è la diffusione facilitata |
È un trasporto passivo che comporta l'utilizzo di proteine carrier (specifiche) o canali ionici, il flusso avviene secondo il gradiente di concentrazione (da max a min). Un modello particolarmente significativo è rappresentato dalla famiglia dei trasportatori di glucosio -GLUT- che presentano siti di legame per glucosio su entrambi i lati (es GLUT1 per globuli rossi e tessuti, GLUT3 per neuroni e glia) |
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Come vengono controllati i canali ionici |
I canali ionici fanno parte della diffusione facilitata. Si ritiene che la selettività dipenda dell'interazione tra gli ioni e le pareti dei pori. Essi hanno un gating, ovvero un meccanismo di apertura e chiusura che permette regolazione del passaggio di ioni tramite recettori ROC, secondi messaggeri SMOC, potenziale elettrico della membrana, stimoli meccanici |
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Cosa è il trasporto attivo |
Va contro gradiente e quindi ci sono le pompe ATPdipendenti o ATPasi. Chi usa queste pompe, quindi l'energia è ricavata direttamente dalla scissione dell ATP in ADP, è trasporto attivo diretto/primario, viene detto indiretto/secondario il trasporto contro gradiente accoppiao da una seconda sostanza che si muove secondo gradiente (le molecole cotrasportate possono andare di simporto o di antiporto). i più comuni sistemi di trasporto attivo sencondario sono guidati dal gradiente di concentrazione di Na+ |
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Come sono classificati I vari segnali |
Recettori a breve raggio è paracrina La molecola segnale agisce sulla cellula che l'ha prodotta è autocrina neurotrasmettitori a brevissimo raggio è sinaptica I fattori solubili sono rilasciati nel sistema circolatorio per raggiungere cellule bersaglio molto distanti (es ormoni FSH, LH) è endocrina Ci sono segnali che agiscono a contatto delle cellule e si chiamano di posizione (o dipendente da contatto) |
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Cosa sono calmoduline |
Proteine che legano il calcio. Quando la concentrazione del ca2+ aumenta, si lega ad alcune classi di proteine caratterizzate dalla presenza di residui di acido aspartico e/o glutammico capaci di legare calcio cambiandone la conformazione della struttura terziaria e modificandone l'attività |
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In quali classi sono divisi i recettori |
Recettori che attivano proteine G (i recettori sono proteine multipasso) -collegati a proteine g- Recettori con attività enzimatica -collegati ad enzimi- Recettori che attivano canali ionici -collegati a canali ionici- |
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Cosa fanno i recettori accoppiati a proteine G |
Attivano la proteinchinasiA -PKA- e la proteinchinasiC -PKC-. Le proteine G hanno subunita alpha, beta, gamma. Alpha legata a GDP in forma inattiva, a GTP in forma attiva, è capace di idrolizzare il GTP in GDP. Quando è attivata alpha si lega a GTP che induce dissociazione di beta e gamma per legarsi con adenilato ciclasi e/o fosfatasi. Proteine G sono interruttori molecolari a tempo |
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chi sono PKA e PKC |
PKA attivata da cAMP, PKC attivata da diacil-glicerolo abbinato a ione Ca. camp è prodotto dell'adenilato ciclasi (esso attiva diverse chinasi in grado di iniziare processi cellulari differenti). Si lega con PKA che è formato da 4 subunità (2 fze regolativa e si legano a c, 2 fze catalitica chinasica), solitamente le subunita catalitiche sono inattive, ingresso camp le attiva (noradrenalina si attiva a stimolo ipoglicemico che attiva una proteina g che attiva camp che interagisce con pka in subuintà regolative che poi quelle catalitiche fosforilano enzima glicogeno fosfatasi che da glicogeno diventa glucosio). Degradazione camp avviene con camp fosfodiesterasi che idrolizza in AMP. PKC regolato da Ca2+ e molecola di diacilglicerolo -DAG-, ha un dominio regolatorio e uno catalitico con attività serina-treonina chinasica, le subunità regolatorie sono le calmoduline. prende parte a meccanismi di segnalazione e comunicazione cellulare (una volta attivata ha la capacità di trasmettere il segnale ricevuto fosforilando le cellule bersaglio) |
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Chi sono i messaggeri secondari |
Quelli che amplificano il segnale, inducendo un processo a cascata. |
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Trasferimento di proteine in interno mitocondri |
le proteine entrano unfolded grazie alle chaperonine hsp (heat shock protein)70 e hsp90 C'è bisogno di traslocatori proteici che sono capaci di consentire il transito di molecole attraverso foglietti lipidici delle due membrane mitocondriali TOM -traslocator outer membrane- e TIM23 -t. inner membrane-, complesso OXA (proteina che inserisce proteine prodotte dai ribosomi della matrice nella membrana interna) |
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Sequenze indirizzamento RE |
Sono riconosciute dal NAC (complesso associato al peptide nascente) che ha il compito di proteggerle da altre interazioni, se non quelle di indirizzamento, e dalla particella SRP (particella riconoscimento segnale) che si lega a un 'recettore per SRP' presente sul RE. Quando ribosoma è arrivato sul RE, srp e il suo recettore si staccano e ribosoma si lega a Sec61 che permette passaggio della proteina in membrana RE. Una volta dentro, la sequenza di indirizzamento viene tolta da una peptidasi del segnale |
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Chi sono i recettori adesivi |
Le caderine (Ca aderine) che hanno bisogno di Ca e CAM (cell adhesion molecules) che mediano in assenza di Ca. Sono glicoproteine transmembrana L'espressione della caderina E in embrione inizia con la morula, poi viene espressa anche in età adulta. Le caderine caratterizzano i desmosomi, le giunzioni specializzate in epiteli. Le CAM invece si trovano in cellule nervose dove si ha adesione con meccanismo di tipo omofilico |
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Quali sono i checkpoint del ciclo cellulare |
Controllo di entrata fase S, controlla che DNA sia integro e che vi siano gli elementi nutritivi necessari per la crescita e fattori di crescita idonei (il fattore di crescita attiva la via di trasduzione del segnale Ras/MAPK che porta alla trascrizione genica) Controllo ingresso in fase M, controlla che DNA non abbia subito mutazioni Controllo completamento fase M, verifica in corretto allineamento cromosomi in zona equatoriale cellula |
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Cosa sono gli MPF |
Maturating promoting factors, promuovono l'entrata in fase M della cellula nel ciclo cellulare. Ha una parte catalitica e una regolativa |
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Come viene regolato il passaggio nelle diverse fasi nel ciclo cellulare |
Con la Cdk (chinasi ciclino-dipendente). La ciclina B si accumula a partire dalla fase S, ma MPF si attiva solo in G2/M. I complessi cdk quindi non sono attivi, perché regolati da altre chinasi, le quali aggiungendo gruppi fosfato in punti critici del cdk la attivano. |
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A cosa serve la compartimentalizzazione |
Divide gli organelli specializzati in un loro spazio adibito Fa si che le attività degradative siano isolate in organuli adeguati -lisosomi- Si isola il nucleo che ha un proprio nucleoplasma invece del citoplasma |
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Quali sono i lipidi della membrana plasmatica |
Fosfolipidi, steroli, glicolipidi I fosfogliceridi sono i fosfolipidi di membrana più abbondanti, fatti da glicerolo e due catene di acido grasso). La curvatura a gomito degli acidi insaturi determinano la fluidità della membrana. Gli sfingolipidi contengono sfingosina invece di glicerolo, a cui si attacca un acido grasso fatto da 22 atomi di carbonio creando la ceramide (la sua porzione idrofobica). sono presenti nella sostanza bianca del snc. I glicolipidi sono abbondanti nelle membrane delle cellule nervose, fungono da protezione da cambiamenti ph o enzimi degradativi, alterano il campo elettrico e la concentrazione di ioni Gli steroidi costituiscono la membrana plasmatica, la presenza di colesterolo ad alte temperature limita il movimento dei fosfolipidi -diminuendo la fluidità- e a basse temperature la aumenta evitando il congelamento -> T deve essere sempre maggiore delle temperature di transizione di fase -tm- |
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Cosa è l'editing |
È un altro meccanismo di maturazione di mRNA, il cambiamento è a livello post-trascrizionale e prevede delezione e addizione di residui di uridina o cambiamento di uridine in citidine. Si forma il duplex gRNA-mRNA, grna funge da guida e indica attraverso accoppiamenti sbagliati che mrna sostituire. grna provenienza intronica |
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Cosa è la diffusione semplice |
Trasporto passivo (no consumo di ATP), il flusso delle sostanze avviene dalla concentrazione maggiore a quella minore finché non si ha equilibrio. È influenzata dalle dimensioni e lipofilia molecole e dalla temperatura |
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Da chi è indotta la formazione delle vescicole |
Da polimerizzazione di proteine, ovvero di clatrine, COPI (coated protein), COPII che catalizzano la formazione di vescicole rispettivamente dalla membrana plasmatica, dal Golgi, dal re Le SNARE (SNAP receptor, sono proteine integrali di membrana) permettono la fusione delle vescicole nell'organulo bersaglio. vSNARE sulla vescicola, tSNARE sull'altro. Quando queste si legano le porzioni ad alfa elica delle due proteine interagiscono e si legano stabilmente. (La SNAP è soluble NSF attachment protein, la cui sigla nsf indica una ATPasi) |
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Come si attiva la Cdk |
Il sito attivo di Cdk è caratterizzato da un particolare insenatura dell’enzima dove si lega l'ATP e viene inserita la porzione di proteina che deve essere fosforilata, in assenza di ciclina si ha una regione autoinibitoria T-loop che fa da ingombro sterico. L'interazione con la ciclina, invece, determina un parziale spostamento della regione auto-inibitoria e possono entrare le sequenze substrato nel sito attivo, per ottenere attivazione completa è necessario che la treonina 161, che si trova sul t-loop venga fosforilata da CAK (Cdk activating kinase) |
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Come viene degradata la ciclina |
Dal sistema ubiquitina-proteosoma. Il proteosoma è un complesso multiproteico dove risiedono le proteasi che formano una zona degradativa e due regolative, le regolative devono selezionare le proteine che devono essere degradate. Ubiquitina è un peptide viene attaccato al gruppo amminico di una lisina presente nella proteina da degradare. Il complesso SCF è un'ubiquitina ligasi particolarmente attiva durante la fase G1 tardiva, ma resta attiva sempre Il complesso APC (anaphase promoting complex) è un'ubiquitina ligasi che è attiva durante la fase M del ciclo cellulare, è attiva anche all'inizio di G1 per poi spegnersi in G1 tardiva. promuove l'ubiquitazione della ciclasi B |
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Chi è E2F |
un fattore di trascrizione e controllore fondamentale nella progressione G1-> S che si associa alle proteine DP1 formando il complesso E2F-DP1 che lega sequenze specifiche di DNA presenti nei promotori per l'entrata in fase S del ciclo e replicazione DNA. Al complesso si può associare una proteina pRb che modula l'attività di E2F in relazione alle diverse fasi del ciclo cellulare. L'oncorepressore pRb inibisce la trascrizione dei geni i cui promotori sono sotto il controllo di E2F (blocca la crescita cellulare) legandosi al complesso. Le chinasi che fosforilano pRb sono le Cdk. |
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Chi provoca il blocco cellulare |
In situazioni di emergenza una cellula può bloccare il ciclo cellulare. I guardiani che monitorano l'integrità del DNA sono ad es le serin-treonin chinasi ATM che riconoscono le DSB (double strand break) che possono essere pericolose se non riparate correttamente. ATM, se attivata dal danno dna a sua volta attiva chinasi come Chk2. |
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Quali sono i substrati della Chk2 (checkpoint chinasi 2) |
Cdc25 (cell division cycle) che è la fosfatasi che deve attivare MPF (promuove la fase m). p53 (protein) che è un fattore di trascrizione e si comporta da oncosoppressore. è presente in tutte le cellule, ma in quantità molto basse, è presente in alte quantità quando è presente un danno al dna e allora deve far arrestare la cresicta della cellula e promuovere la riparazione dna o far andare in apoptosi cellula se danno grave. p53 è soggetta a molteplici livelli di regolazione attraverso varie modificazioni post-traduzionali. |
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Cosa è la genetica |
La scienza che studia i geni, l’ereditarietà e la variabilità degli organismi |
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Cosa è la genomica |
La scienza che studia la struttura del genoma, le informazioni in esso contenute, il modo in cui le sue diverse parti interagiscono e la sua evoluzione. può essere funzionale (assegnazione di ruoli funzionali ai prodotti dei geni individuati con il sequenziamento) o comparata (si confrontano le sequenze genomiche di organismi diversi per individuare i geni presenti in un organismo e assenti in un altro, al fine di mettere in relazione questi risultati) |
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Cosa sono i virus |
Sono entità biologiche subcellulari dipendenti da una cellula vivente per la replicazione -parassiti endocellulari obbligati-. Hanno una molecola di acido nucleico dna o rna racchiuso da involucro proteico detto capside. |
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Cos'è la envelope |
Envelope o pericapside è un doppio strato fosfolipidico dei virus se presente, copre il capside e serve per mascherare antigeni delle proteine capsidiche e favorisce entrata del virus in cellula. Se non c'è si dice v. nudo |
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Cosa sono gli enzimi |
Sono proteine che accelerano le reazioni cellulari. Ogni reazione è catalizzata da uno specifico enzima, che lega il substrato (orientato cottettamente o modificato chimicamente) nel proprio sito attivo, formando un complesso enzima-substrato. |
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Quali sono i meccanismi che regolano la funzione proteica |
- Transizioni allosteriche: Rilascio di subunità catalitiche (stato attivo/inattivo) e legame cooperativo del ligando - fosforilazione/defosforilazione -attivazione proteolitica -compartimentalizzazione |
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Da cosa dipende la regolazione allosterica |
Il legame di un effettore al sito allosterico di una proteina si realizza attraverso la formazione di un numero sufficiente di legami deboli. Dato che la loro combinazione è facilmente reversibile, il fatto che l'effettore allosterico di leghi o meno con una proteina dipende dalla concentrazione intracellulare dell'effettore. (Se la concentrazione è bassa ha basse probabilità di legarsi) |
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In cosa consiste la membrana cellulare |
In colesterolo, fosfolipidi e sfingolipidi, carboidrati, proteine |
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come si muovono i lipidi nel doppio strato |
tramite movimento flip flop -raro- tramite rotazione tramite diffusione laterale |
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perché doppio strato deve essere fluido |
altrimenti non sarebbe possibile il passaggio di molecole. dipende dalla qtà di lipidi presenti, dalla loro lunghezza (catene lunghe la rendono meno fluida), dal numero di doppi legami (grassi insaturi determinano alta fluidità), dalla qtà di colesterolo e dalle proteine di membrana (alcune possono stabilizzarla e altre aumentarne la fluidità) |
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Cosa sono i virioni |
Entità biologiche parassite -parassiti endocellulari obbligati specifici-. Hanno una molecola di acido nucleico dna o rna in capside, a volte associata a componenti lipidiche (mantello) |
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quali sono le principali caratteristiche degli organismi viventi |
organizzazione cellulare, finalismo delle parti, metabolismo, eccitabilità, informazione, riproduzione ed ereditarietà dei caratteri, classificabilità ed evoluzione |
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quali sono i due meccanismi di comunicazione tra gli organismi multicellulari |
il sistema nervoso gestisce i segnali sotto forma di impulsi elettrici, è rapido ed orgaizzato tramite nervi che portano i messaggi che si possono anche tradurre in variazione del metabolismo il sistema endocrino gestisce i segnali tramite prodotti chimici (ormoni), è più lento e la sua selettività consiste nella capacità delle cellule bersaglio di riconoscere segnali molecolari a concentrazioni basse, è in grado di produrre cambiamenti permanenti |
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come possono essere le molecole segnale |
Idrosolubili:tutti i neurotrasmettitori, gran parte di ormoni e di mediatorichimici locali, interagiscono con le cellule rimanendo all’esterno legandosi a recettoridi superficie Liposolubili:gli ormoni steroidei, si legano a recettori intracellulari. |
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che segnalazione è piu specifica |
I neurotrasmettitori si riversano nelle sinapsi a concentrazioni elevate (5 x 10-4 M). Ciò implica una minore affinità ligando-recettore, ma reazioni di risposta molto veloci. per avere precisione di segnale devono essere rilasciati molti neurotrasmettitori Gli ormoni diffondono a lunga distanza attraverso il sangue, dove si diluiscono. Agiscono a bassa concentrazione (10-8M), pertanto esiste una elevata affinità ligando-recettore |
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quali sono le varie risposte indotte dal neurotrasmettitore acetilcolina nelle cellule -esempi- |
Acetilcolina sul muscolo cardiaco il ritmo e la forza di contrazione diminuiscono, in muscolo scheletrico favorisce la contrazione, in ghiandolare salivare favorisce la secrezione |
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come arriva il segnale alle cellule target |
il segnale, dalle piccole molecole segnalatrici intracellulari -dette secondi messaggeri (cAMP, DAG)-, è propagato grazie all'azione dell'adenilato ciclasi (enzima della categoria ligasi che catalizza) e della fosfolipasi c |
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funzione di amp ciclico e di calcio |
secondi messaggeri e attivazione di pka |
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caratteristiche del recettore associato a proteine g |
presente in tutti gli eucarioti, ha 7 tratti transmembrana, possiede piu di 2000 recettori, non ha proprietà enzimatiche, si modifica in risposta alla molecola segnale, attivando le proteine g il 50% dei farmaci sono attivi su questi recettori |
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cosa fa la pkc |
pkc attivata da diacilglicerolo -DAG- e da aumento di ca2+ in citosol, indotto da ip3. svolge ruoli importanti nella crescita, differenziamento, metabolismo, attivazione della trascrizione |
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com'è la concentrazione di ca2+ in organismo |
bassi livelli nel citosol, a causa della sua tossicità, ma alta fuori dalla cellula e in interno di alcuni organelli. entrano in citosol tramite canali seguendo gradiente di concentrazione. in cellula uovo ca2+ aumenta in seguito a fecondazione ed è responsabile dell'inizio dello sviluppo dell'embrione; nelle cellule muscolari innesca la contrazione; in cellule secretorie scatena la secrezione |
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chi sono i recettori associati a enzimi |
sono recettori ad attività enzimatica intrinseca, sono delle tirosino chinasi che sono in grado di fosforilare l'aminoacido tirosina (proteine di membrana monopasso che posseggono un dominio catalitico), possono essere fattori di crescita, mitogeni ed ormoni il recettore fosforila se stesso e altre proteine, le tirosine fosforilate servono da punti di attacco per domini particolari, chiamati sh2 |
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chi sono le MAP chinasi |
map chinasi (proteine chinasi attivate da mitogeno) sono chinasi he seguono un passaggio cruciale nella trasmissione di segnali dalla membrana plasmatica al nucleo, sono accese da una vasta gamma di segnali che inducono proliferazione e differenziamento cellulare |
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chi sono gap e gef e a cosa servono |
in meccanismo di trasporto nucleare tra i pori -ran è ras nuclear protein, una proteina g- gap (GTPase activator protein) è l'enzima che spegne ran, attivandone attività gtpasica: da gtp a gdp+pi gef (guanilic nucleotide exchange factor) stimola ran a scambiare gdp con gtp, non è una chinasi, quindi non fosforila, scambia solo le due ran-gap si trova in citosol, ran-gef si trova in nucleoplasma, quindi si forma un gradiente che spinge il complesso Importina/Ran-GDP (molecole che trasportano proteine dal citopl) a fuoriuscire attraverso il poro nel nucleo le proteine sono perfettamente ripiegate nel mitocondrio per endrare di dispiegano grazie a proteine chaperon e poi all'interno altre proteine chaperon le aiutano a riavvolgersi correttamente |
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cosa è glicosilazione |
è una modificazione di proteina che avviene in re o nell'apparato di golgi. serve per avere corretto ripiegamento, per proteggere proteina da proteasi e aumenta la sua solubilità, permette lo svolgimento del controllo di qualità (operato dalla cellula per scartare proteine non ripiegate correttamente, il riconoscimento avviene sulla base della presenza o meno di un particolare residuo di glucosio sulla struttura glicosidica) |
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cosa è il nucleoscheletro |
la matrice nucleare fibrogranulare insolubile è una struttura di natura proteica che funge da impalcatura per l'organizzazione delle fibre di cromatina, da la forma al nucleo ed è un sistema di ancoraggio per i complessi molecolari coinvolti nella duplicazione e trascrizione |
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cosa è uno pseudogene |
è un gene che ha perso la capacità di esprimere il suo prodotto, presenta una sequenza molto simile a quella del gene funzionante, ma non ha la capacità di esprimere il prodotto poiché ha subito, spesso per accumulazione, mutazioni gravi che ne impediscono l'attivazione |
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cosa è un gene |
è una sequenza di DNA che contiene le informazioni necessarie a produrre una o più molecole biologiche che svolgono precise funzioni nell’organismo. uno stesso gene può esprimere proteine con funzioni opposte (es CASP9 che in forma costitutiva 9 esoni induce apoptosi, in sua isoformia più corta 5 esoni inibisce apoptosi) |
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quanto dna è codificante |
solo il 30% del dna corrisponde a sequenze correlate a geni (il restante è dna extragenico), di questa percentuale solo il 10% è codificante in senso stretto, ovvero che è composto da triplette di basi che possono essere tradotte in amminoacidi. quindi di tutto il dna solo il 3% è codificante. |
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c'è altro oltre a genoma nucleare
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si, il genoma mitocondirale che codifica per tutti gli rna ribosomiali e per molti rna trasfer mitocondriali, codifica per 13 proteine necessarie al trasporto di elettroni ed alla fosforilazione ossidativa, non è correlato con genoma nucleare. È codificante per il 93% della sequenza, è compatta e non presenta introni. Possiede 37 geni: 13 per c9dificare proteine funzionali al mitocondrio e 24 per rna e trna necessari per l'espressione del genoma mitocondriale stesso |
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classificami i piccoli rna |
- snRNA (small nuclear rna): fattori essenziali dei processi di maturazione degli mrna - snoRNA (small nucleolar rna):fattori essenziali dei processi di maturazione degli rrna - miRNA: corte molecole di 22 nucleotidi con funzione regolativa dell'espressione genica, sono in grado di identificare i diversi tipi di cancro e di indicare in quale tessuto si origina (mirna oncogeni sono mrna overespressi nei tumori. mirna oncosopressori sono mrna ridotti o mancanti nei tumori, la loro overespressione limita la proliferazione o induce apoptosi) |
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quali sono le famiglie di sequenze di dna |
sono famiglie di sequenze che condividono tra di loro un buon grado di omologia - fam di geni ripetuti (organizzazione in tandem, in uno o più clusters): geni identici - fam geniche classiche (organizzazione in clusters come le globine o interspersa come actina): hanno sequenze simili e localizzate in punti diversi del genoma -superfam geniche (organizzazione interspersa): geni che codificano prodotti funzionalmente correlati, ma con minima omologia di sequenza |
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cosa è il promotore |
regione di filamento di dna subito a monte dell'inizio della sintesi dell'rna. contine le informazioni che determinano quali dei due filamenti del dna verrà trascritto e il sito nel quale inizierà la trascrizione. contiene sequenze consenso come: regione 35 (35 nucleotidi a monte del sito di inizio) -> 5'TTGACA3' regione 10 o prinbow box -> 5'TATAAT3' |
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quale delle due catene dna funge da stampo per sintesi rna |
viene trascritta la sequenza che contiene il promotore. la trascrizione avviene sempre 5'-3', ma quale filamento possono esserlo entrambi |
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quali sono i fattori di trascrizione |
- fattori di trascrizione generali che riconoscono elementi (core promoter). sono TBP e TAF che formano TFIID, TFIIA, TFIIB (prima parte del complesso di pre-inizio della trascrizione che a inizio trascrizione si stacca), TFIIF (che associato a rna polimerasi fa la seconda parte), TFIIE, TFIIH (che completano, TFIIH è l'unico fattore generico dotato di attività enzimatica: funziona come chinasi per fosforilare la polimerasi e come elicasi per srotolare dna) - regolatori specifici che sono attivatori o repressori. contengono un dominio che lega il dna e uno di attivazione trascrizionale. sono gli enhancers (attivatori che si legano ad un sito specifico, il dna si ripiega e si forma il complesso nel promotore e si inizia la trascrizione), i repressori che prevengono il legame con le enhancer, acetilazione degli istoni (sono attivatori, eliminano le interazioni ioniche con il dna, diminuiscono la concensazione, è una modifica post-traduzionale, i repressori sono deacetilazione) TFIIA stabilizza legame TBP sul dna; TFIIB richiama la polimerasi e stabilisce la direzione, TFIIF stabilizza complesso e induce torsione dna; TFIIE stimola attività chinasica di TFIIH; TFIIH fosforila una delle subunità della polimerasi dando avvio alla trascrizione, è anche elicasi |
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perché le cellule devono essere di piccole dimensioni |
per permettere che avvengano scambi in modo adeguato con l'ambiente esterno, l'area della superficie di una cellula deve essere molto più grande del suo volume. se si aumentasse il volume si aumenterebbe anche la qtà dei materiali da trasportare e si diminuirebbe la velocità di trasporto |
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composizione delle molecole organiche |
hanno gli stessi elementi reperibili in natura, ma sono viventi perché presentano le 4 molecole biologiche (lipidi, proteine, glucidi, acidi nucleici). sono fatte da 70% acqua, 30% da composti chimici, suddivisi in: ioni e piccole molecole 4%, fosfolipidi 2%, DNA 1%, RNA 6%, proteine 15%, polisaccaridi 2% |
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cosa fanno le proteine di membrana
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svolgono la maggiorparte delle funzioni specifiche della membrana plasmatica e possono essere glicosilate sulla faccia esterna (glicocalice), le funzioni sono di ancoraggio (le integrine), trasporto attivo e passivo, attività enzimatica, recettoriale, riconoscimento cellulare, giunzione intercellulare |
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quali sono i trasporti passivi |
diffusione semplice, diffusione attraverso canali acquosi, trasporto facilitato |
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quali sono le varie classi di proteine di trasporto ATPdipendenti |
- le pompe di classe P - le pompe di classe F e V - le proteine ABC - le pompe Na+/K+ - le pompe H+/K+ - le pompe Ca2+ |
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descrivi le pompe P |
hanno due subunità, passano in uno stato fosforilato durante il ciclo di trasporto. sono specializzate nel trasporto di ioni, solo una subfamiglia dell P-ATPasi trasportano i fosfolipidi dal foglietto del bilayer fosfolipidico affacciato al lato citoplasmatico a quello affacciato al lato extracellulare, contribuendo a mantenere l'assimetria dei due foglietti fosfolipidici. passano in due stati conformazionali: E1 (i siti di legame sono esposti al lato citoplasmatico ed hanno elevata affinità per i subrsteati da trasportare all'altro lato di membrana) e E2 (i siti sono esposti al lato opposto) |
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descrivi le pompe F e V |
le V-ATPasi mantengono attivamente l'acidictà all'interno di molti organuli cellulari (es. lisosomi e vescicole sinaptiche). hanno subunità V0 (trasporto ionico) e V1 (3 siti catalitici per ATP) le F-ATPasi sono localizzate sulla membrana mitocondriale interna, funzionano in modo opposto alle pompe V, loro sfruttano l'energia derivante dal trasporto secondo gradiente di protoni per sintetizzare atp |
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descrivi le proteine ABC |
intervengono nel trasporto attivo verso l'esterno della membrana delle cellule degli epiteli intestinale, renale e respiratorio o verso l'interno di organuli endoplasmatici un gran numero di specie chimiche (ioni, piccole molecole, lipidi, steroli, molecole tossiche). alcuni di questi trasportatori (multidrug transporters) contribuiscono alla resistenza farmacologica delle cellule tumorali, in quanto sono in grado di espellere dalla cellula farmaci antitumorali. hanno 4 domini (2 transmembrana T e 2 citosolici A leganti ATP), il meccanismo di funzionamento è riconducibile al meccanismo di flip flop: il ciclo di trasporto inizia con il legame del substrato da trasportare alle subunità T, ciò provoca una variazione di conformazione nei due domini, dove aumenta affinità della tasca per l'atp, il conseguente legame di due molecole di atp nella tesca fa scattare dalla forma aperta a quella chiusa e porvoca un cambio conformazionale nelle due subinità T, che trasferiscono il substrato al lato opposto della membrana. la successiva idrolisi di atp riporta il dimero A nella forma aperta e il ciclo ricomincia |
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descrivi la pompa Na+/K+ -ATPasi |
è presente ad elevata densità in tutte le membrane plasmatiche, è un atiporto che quando una molecola di ATP si lega alla pompa il sito interno si apre ed entrano 3 ioni Na+, l'ATP viene poi idrolizzato e l'energia rilasciata dall'idrolisi cambia conformazione pompa che si chiude e si apre in esterno, escono ioni Na e si stacca gruppo fosfato, entrano così 2 ioni K+, si chiude esternamente e si riapre internamente dove vengono rilasciati e si riparte. questo genera e mantiene il gradiente di na e k per il potenziale di membrana/di azione/sinaptico il lavoro compiuto per mantenere tali gradienti corrisponde al 40% dell'e spesa complessimavente da un intero organismo per sostenere le sue attività vitali |
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descrivi la pompa H+/K+ -ATPasi |
molto simile alla na/k, estrude due ioni H+ ed intrude 2 ioni K+ è responsabile dell'acidità dei contenuti dello stomaco. il K+ che si accumula dentro fuoriesce assieme a Cl- attraverso il cotrasporto K+/Cl-, quindi grazie alla funzione accoppiata di quste due pompe viene secreto HCl nel lume dello stomaco. l'H secreto dalla pompa deriva dall'idratazione della CO2 metabolica. che grazie all'attività catalitica dell'enzima anidrasi carbonica viene scissa in H+ e HCO3-. l'HCO3- accumulato fuoriesce in scambio con Cl- attraverso la l'antiporto Cl-/HCO3- |
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descrivi la pompa Ca2+ ATPasi |
sono molto efficaci nel generare elevatissimi gradienti di Ca2+, il Ca2+ è un potente secondo messaggero, fondamentale in una serie di processi come la contrazione muscolare, trasmissione sinaptica, adattamento allo stimolo dei recettori sensoriali. il contenuto in cellula di ione calcio è così basso che anche piccole variazioni della concentrazione intercellulare possano rappresentare potenti segnali per la cellula e per l'attivazione di risposte biologiche PMCA (plasma membrane calcium atpase) espelle all'esterno della cellula il ca attraverso la membrana cellulare SERCA (sarco/endoplasmatic reticulum calcium atpase) importante per tenere il ca nel reticolo sarco/endoplasmatico |
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quali sono i trasporti attivi secondari più conosciuti |
- antiporto Na+/Ca+ nel cuore (ca intracellulare aumenta e quindi aumenta la forza di contrazione nel cuore)
- antiporto Na+/H+ (partecipa alla regolazione dell'equilibrio acido-base di tutte le cellule, è in abbondanda sullla membrana plasmatica apicale delle cellue del tubulo renale dove è importante la regolazione del ph sistemico) - cotrasporto Na+/glucosio (l'e potenziale si accumula nel gradiente di concentrazione del Na viene usata per spostare il glucosio contro gradiente, quindi una molcecola di glucosio è accoppiata a due ioni Na che si muovono nello stesso verso -entra na, entra glucosio, escono assieme-) |
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quali tipi di trasporto mediato da vescicole ci sono
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endocitosi che si divide in: pinocitosi, fagocitosi, endocitosi mediata da recettore (contatto delle molecole introdotte in cellula con specifici recettori, es LDL) esocitosi divisa in: secrezione regolata o costitutiva |
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endosomi precoci e endosomi tardivi |
le vescicole che si formano dalla membrana plasmatica per endocitosi mediata da recettore sono rivestite da una gabbia di clatrina (proteina citosolica che hannp 3 gambe non complanari che, combinandosi tra di loro, formano una struttura poliedrica che contribuisce all'invaginazione della membrana plasmatica) che viene rimossa, formando gli endosomi precoci quando il recettore dell'endocitosi mediata da recettore si stacca dal ligando, quelle contenenti il ligando si fondono con vescicole gemmate dell'apparato di golgi formando l'endosoma tardivo |
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cosa è un operone batterico |
insieme di geni che codificano per gli enzimi di una determinata via metabolica (geni strutturali disposti in tandem e trascritti dalla rna polimerasi in un unico mrna) sottoposti al controllo di un gene regolatore (codifica per la proteina repressore -lega sia dna che rna ed inibisce l'espressione di uno o più geni legandosi all'operatore-), di un promotore (regione di filamento di dna posto all'inizio della sintesi di rna) e di un operatore (sito di legame per la proteina repressore) |
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può capitare che rna polimerasi proceda nuovi cicli di trascrizione senza interruzione |
si, finché TFIID rimane attaccato al promotore, molecole addizionali di rna polimerasi si possono attaccare al sito promotore ed iniziare nuovi cicli di trascrizione senza interruzione |
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regolazione dell'espressione genica negli eucarioti |
- trascrizionale: quando e quanto spesso un dato gene deve essere tradotto, controllo effettuato dai fattori di trascrizione - post-trascrizionale: è la maturazione verso rna maturo (scelta di siti alternativi di poliA e di splicing alternativi), controllo del trasporto di RNA (snRNP), piccoli rna non codificanti - traduzionale: quando, quanto frequentemente e per quanto tempo mrna deve essere tradotto - post-traduzionale: influenzare la velocità con la quale una porteina funzionale viene prodotta (alterazioni strutturali reversibili o permanenti della proteina, attività delle chaperone nel ripiegamento delle proteine, indirizzamento delle proteine, interazione con molecole regolative o ioni come camp o ca2+) |
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quali sono i motivi (struttura) dei fattori di trascrizione |
i zinc finger gli helix loop helix i leucine zipper l'HMG box |
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chi sono gli HSE |
(heat shock elements), sono attivati in risposta a shock termici o da altre forme di stress ambientale. le porteine codificate da questi geni (HSP 60,70,90) riparano alcuni dei danni indotti a proteine cellulari e proteggono l'organismo da una seconda esposizione, nell'uomo tali geni sono attivi quando la T corporea va sopra i 37°C |
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quante categorie di geni per proteine esistono |
- geni housekeeping: proteine che mantengono metabolismo di base sia che si trovi nel tessuto nervoso che a livello epatico - geni tessuto-specifici: proteine che dipendono da differenziamento cellulare. |
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che ruolo ha la metilazione nel silenziamento dell'espressione genica |
nell'imprinting genomico (l'espressione di un gene è determinata dalla sua origine parentale). durante lo sviluppo precoce determinati geni sono mantenuti attivi o inattivi solamente in base al fatto che essi siano trasmessi allo zigote da parte dello spermatozoo o dell'ovocita es gene codificante per fattore di crescita fetale IGF2 è trasmesso solo dal padre, gene codificante per specifico canale per K+ è trasmesso dalla madre |
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cosa è l'epigenetica |
è lo studio dei cambiamenti nell'espressione genica che posono essere ereditati, ma che non sono dovuti a mutazioni, possono però essere indotti da fattori ambientali coinvolge processi di metilazione delle basi (fortemente correlato con la repressione genica) o modificazione degli istoni, le dna metiltransferasi sono enzimi coinvolti in queste modifiche |
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che cetegorie di cellule ci sono in base al loro differenziamento |
- c. molto specializzate: cellule nerovse, muscolari, globuli rossi che hanno perso la capacità di dividersi - c. differenziate che normalmente non si dividono, ma possono farlo in risposta ad uno stimolo appropriato, es fegato - c attivamente proliferanti: cellule staminali nei tessuti epiteliali e nel midollo osseo, cellule germinali |
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cosa sono le cdk |
sono proteine serina-treonina chinasi, sono attivate dalle cicline fosforilano substrati coinvolti nelle varie fasi del ciclo, ad es nel passaggio tra g1 e s, fosforilano gli istoni e permettono la compattazione dei cromosmo, fosforilano anche la lamina nucleare, dissasemblandola e rompendo l'involucro nucleare ci sono vari tipi di cicline |
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chi è ras |
è una proteina, comosciuta anche come oncoproteina ras, la sua funzione principale è quella di trasduzione del segnale in modo da attivare le vie di segnalazione cellulari coinvolte nella crescita e nella divisione cellulare. La Ras è un GTPasi, cioè un enzima che idrolizza il GTP in GDP, regolando così il suo stato di attivazione. In condizioni normali, Ras si attiva legandosi al GTP e si inattiva idrolizzando il GTP in GDP. Tuttavia, quando la proteina Ras è mutata, può rimanere costantemente nella forma attiva, senza la capacità di inattivarsi. Questa mutazione rende la proteina Ras iperattiva e continua a trasmettere segnali di crescita e divisione cellulare in modo incontrollato, le mutazioni della proteina Ras sono state associate a diverse patologie, tra cui il cancro (ras mutato molto presente in cellule tumorali) |
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chi sono oncogeni |
geni cellulari mutati (proto-oncogeni) che agiscono da acceleratori della proliferazione cellulare. esprimono un fenotipo dominante, quindi si manifestano anche in eterozigosi oncoproteine sono fattori di crescita, recettori per fattori dei crescita, proteine citoplasmatiche implicate nelle vie di trasmissione dei segnali dalla membrana al nucleo |
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chi sono oncosoppressori |
chiamati anche antioncogeni, agiscono da freni cellulari, codificano per proteine che limitano la crescita cellulare, la loro alterazione (oncogeni) promuove la crescita cellulare incontrollata. esprimono un fenotipo recessivo, quindi si manifestano solo in omozigosi oncosopressori sono fattori di trascrizione, regolator del ciclo cellulare (rb -retinoblastoma-), componenti che regolano le vie di segnalazione, proteine che mantengono la stabilità genetica |
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in che modo avviene la duplicazione (le sequenze) |
la proteina iniziatrice si lega all'origine della replicazione, la dna elicasi si lega alla proteina e inizia a denaturare dna creando la bolla di replicazione dalla quale procede una replicazione bidirezionale (leading chain con un primer di rna e una dna polimerasi III, lagging chain con più primer di rna e frammenti di Okazaki -rna viene poi sostituito con dna da dna polimerasi I che poi il tutto viene unito dalla dna ligasi), le topoisomerasi agiscono per evitare il superavvoglimento, ed infine le telomerasi allungano il dna per non danneggiarlo da erosione (solo in cellule germinali, che non sono specificate, è presente anche in cellule tumorali) |
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di che tipo possono essere le mutazioni oncogeniche |
- puntiformi - amplificazione genica - traslocazione di segmenti cromosomiche che portano il proto-oncogene in regioni trascrizionalmente attive - traslocazioni cromosomiche che creano geni chimerici (geni composti da dna di origine differenti) |
