Proteiners Biokemi Del 1/2

Front 1

Aminosyrans strukturformel

Back 1

H2N – C – COOH eller H3N+ - C – COO-
- R - R

Front 2

Vad är en peptidbindning?

Back 2

En peptidbindning är en bindning som uppstår vid kondensationsreaktion, då en vattenmolekyl tas bort.
Peptidbindning hos aminosyror är partiellt kovalenta bindningar mellan en C-atom och en N-atom, och kan inte rotera

Front 3

Hur delar man upp aminosyror?

Back 3

Man delar upp de efter dess egenskaper som bestäms utifrån -R gruppen på aminosyran. De kan antingen vara sura eller basiska. De kan vara polära, opolära eller elektriskt laddade.

Front 4

Til hvilke aminosyrer og hvilke kjemiske grupper binder karbohydrat i et glycoprotein?

Back 4

Karbohydratene i en glycoprotein kan bindas till de sura aminosyrorna ”aspartic acids” (Asp) och ”glutamic acids” (Glu), då till -OH-grupper, samt de basiska aminosyrorna lysin, arganin och histidin, då till -NH2-grupper.

Front 5

Vad är ett glycoprotein?

Back 5

Ett protein som har en eller flera kovalenta bindningar till oligosakkarider.

Front 6

7. Hva menes med et proteins isoelektriske punkt (pI) og hvilke ladede grupper er med på å bestemme dette?

Back 6

Eftersom proteiner består av aminosyror som både kan vara basiska eller syror så är proteiner ofta negativt eller positivt laddade. Den isoelektriska punkten, pI, visar vid vilket pH-värde ett proteins nettovärde=0, alltså var den har lika många positiva som negativa laddningar. Ett pH-värde under noll är positivt laddat och vice versa.

Front 7

6. Navngi typene glykosylering og begrunne navnene.

Back 7

Glykosylering är när ett protein och en kolhydrat binds samman. Det finns två olika typer glykolysering; N-glykolysering och O-glykolysering. Dessa har fått sitt namn efter den typ av bindning som uppstår mellan kolhydratet och proteinet; N-binding och O-binding. N-bindning sker mellan kolhydraten och de basiska aminosyrorna Lys och Arg -NH2-grupper. O-bindningen sker mellan kolhydraten och de sura aminosyrorna Asp och Glu -OH-grupper.

Front 8

Vad är pH?

Back 8

pH-värdet visar hur många lösa H3O^+ det finns i en lösning. Man har en pH-skala där 7 är neutralt, och alla värden under det är sura, och de över är basiska. De svaga syrorna och baserna fungerar som buffert, och de finjusterar pH så att det blir en konstant miljö i och runt cellerna.

Front 9

Vad är en syra?

Back 9

Sura molekyler har en polär kovalent bindning mellan hydrogen, H, och ett annat atom. När de kommer i kontakt med vatten så släpper de ifrån sig detta H+, som binder sig med en vattenmolekyl och bildar H3O+. En stark syra har lätt för att släppa ifrån sig vätejonen, och en svag syra håller hårdare tag i den.

Front 10

Vad är en bas?

Back 10

Alla baser är, i motsättning till syror, kapabla att ta till sig H+ från vattenmolekyler. Då bildas OH-, vilket ger en basisk lösning. En stark bas har lätt för att ta upp H+.

Front 11

Hva betegner er pKa-verdi?

Back 11

Ka är en jämnviktskonstant som beskriver hur mycket en syra kan protolysera, dvs hur många H+ den ger ifrån sig. Denna konstant visas ofta i sin logaritm-form. pKa-värdet motsvarar pH-värdet då syran har protolyserats/dissocierat 50%. Eftersom starka syror ger ifrån sig nästan alla sina H+ så blir deras pKa-värde lågt, medans de som har kvar fler av sina H+ får ett högre värde.
Ka=([H+][A-])/([HA] pKa (=-log10Ka)
Detta kan användas till att ta reda på en bufferts kapacitet.

Front 12

7. Hva menes med et proteins isoelektriske punkt (pI) og hvilke ladede grupper er med på å bestemme dette?

Back 12

Eftersom proteiner består av aminosyror som både kan vara basiska eller syror så är proteiner ofta negativt eller positivt laddade. Den isoelektriska punkten, pI, visar vid vilket pH-värde ett proteins nettovärde=0, alltså var den har lika många positiva som negativa laddningar. Ett pH-värde under noll är positivt laddat och vice versa.

Front 13

8. Hvilken ladning har N- og C-terminalen til en aminosyra/et peptid ved neutral pH?

Back 13

N-terminalen, med aminogruppen NH3+, er positivt ladet (+1) og C-terminalen, med karboksylsyregruppen COO- (-1), er negativt ladet ved pH = 7. Nettoladning: 1-1 = 0

Front 14

9. Vilka är de basiska aminosyrorna och hva er forklaringen på at Lys de betegnes som basiske aminosyrer?

Back 14

Lys, Arg og His har R-grupper som har tatt opp et proton, og dermed får positiv ladning.

Front 15

Vilka är de sura aminosyrorna och hva er forklaringen på at de betegnes som sure?

Back 15

Glu og Asp har R-grupper som har gitt fra seg et proton, og dermed får negativ ladning.

Front 16

Hva forstår du med et proteins primær-, sekundærstruktur?

Back 16

Primærstrukturen er rekkefølgen til aminosyrene i et protein.
Sekundærstrukturen er de ikke-kovalente bindingene mellom peptidbindingene i proteinet. Disse inkluderer hydrogenbindinger, ionebindinger, hydrofobe tiltrekninger og Van der Waals-bindinger. I den sekundære strukturen finner vi alfa-heliks og beta-plater.

Front 17

Hva forstår du med et proteins tertiær- og kvartærnærstruktur?

Back 17

Tertiærstrukturen og kvartærstrukturen er begge den tredimensjonelle formen til proteinet som skyldes alfa-heliks, beta-plate, tilfeldige foldinger og foldinger mellom N- og C-terminalene. Forskjellen hos de to er at tertiærstruktur kun forekommer hos proteiner med én polypeptidkjede og én «subunit», mens kvartærstrukturen kun forekommer hos proteiner som består av mer enn én polypeptidkjede og mer enn én subunit.

Front 18

Hvilke bindingstyper bidrar til å stabilisere et proteins tredimensjonale struktur?

Back 18

Svake ikke-kovalente bindninger og disulfidbindninger. Van deer Wals, hydrogenbindning, hydrofoba krafter och elektrostatiska bindningar.

Front 19

Van der Waals bindning? (Icke kovalenta bindningar)

Back 19

- Van der Waals er svake tiltrekninger mellom to atomer som er så nære hverandre at de tiltrekkes av hverandres elektriske ladninger. Van der Waals-bindinger er hver for seg svake, men dersom to makromolekyler kommer svært nære hverandre er det såpass mange atomer innvolvert at alle bindingene sammen utgjør en sterk tiltrekning.

Front 20

Hydrofoba krafter? (Icke kovalenta bindningar)

Back 20

Hydrofobe krefter gjør at proteinet folder seg i kompakte strukturer, slik at de polare aminosyrene ligger mot utsiden i kontakt med vann, mens de upolare aminosyrene ligger

Front 21

Elektrostatiska bindningar? (Icke-kovalenta bindningar)

Back 21

- Elektrostatiske bindinger er bindinger mellom ladde molekyler (bundet sammen av ionebindinger) og ladde deler på polare molekyler. Styrken på elektrostatiske bindinger blir svakere ettersom distansen mellom ladningene øker. I en vannløsning er elektrostatiske krefter sterke.

Front 22

Hydrogenbindning? (Icke-kovalenta bindningar)

Back 22

Hydrogenbindinger er bindinger mellom et hydrogenatom i ett molekyl og et negativt ladet atom, enten i samme eller et annet molekyl. Upolare molekyler er hydrofobe og kan svært sjelden danne hydrogenbindinger.

Front 23

Beskriv alfa-helix struktur.

Back 23

Alfa-heliks har spiral-struktur. Denne dannes ved at hydrogenbindinger oppstår mellom hver fjerde aminosyre, slik at C=O i ett peptid bindes til et NH i et annet. R-gruppene i alfa-heliks peker alltid utover. Det er 3,6 aminosyrer per vridning. To eller tre alfa-helikser vil kunne kveile seg om hverandre og lage en svært stabil struktur, kalt «coiled coil». Alfa-helikser med hydrofobe sidegrupper kan være en del av cellemembranen.

Front 24

Beskriv b-plate struktur.

Back 24

Beta-plater har en rett struktur. Disse har hydrogenbindinger mellom hver peptidbinding. Strukturen er flat, da polypeptidkjeden er nesten fullt utstrukket. Beta-plater kan enten være parallelle, hvor N-terminalen ligger parallelt med N-terminalen, og det samme med C-terminalen mot C-terminalen, eller de kan være antiparallelle, hvor N-terminalen ligger parallelt med C-terminal.

Front 25

I et protein som er i vannløsning, hvor vil du forvente å finne aminosyren leucine?

Back 25

Leucine har en upolar R-gruppe, og er dermed hydrofob. Derfor vil jeg forvente at hydrofobe krefter kveiler den upolare R-gruppen i en klump, uten kontakt med vannet, slik at leucine-gruppen befinner seg i sentrum i proteinet.

Front 26

Hvilke aminosyrer kan delta i dannelsen av SS-broer (disulfidbindning)? Hvilken funksjon har disulfidbindninger? Hvar finnes dem?

Back 26

Disulfidbindinger kan dannes av aminosyren cysteine. De dannes gjennom en oksidasjon av sylfhydrylgruppene (-SH) av hver av cysteinrestene.
2RSH → RS-SR + 2H+ + 2e-
Disse SS-broene bidrar til stabiliteten til den tredimensjonale formen til proteinet og hindrer denaturering i ekstracellulærmiljøet. Vi finner slike bindinger blant annet i immunoglobiner, som er proteiner som sekreres fra celler.

Front 27

Hva forstår du med begrepet motiv (“motif”) i et protein?
Gi noen eksempler.

Back 27

Motiver er geometriske mønster formet av elementer fra sekundærstrukturen til et globulært protein. Dette kan være for eksempel α-helixer og β-sheets sammensatt til et mønster.

Front 28

Hva forstår du med begrepet domene (“functional domain”) i et protein?
Gi noen eksempler.

Back 28

Domener er en annen strukturell enhet i en polypeptidkjede. Den består av flere motiver. Foldingen til elementene i ett domene er vanligvis uavhengig av de andre domenene, og slik får hvert domene karakteristikkene til et lite, kompakt globulært protein. Polypeptidkjeder som er lengre enn 200 aminosyrer består vanligvis av to eller flere domener.