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67 Cards in this Set
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Qué 4 carácteres pueden tener los aminoácidos en solución? |
apolar, polar sin carga (es decir incapaces de ionizarse), polares con carga positiva y negativa |
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Cuál es un punto de inicio del ciclo del nitrógeno? |
El nitrógeno en el ambiente es reducido por un grupo de bacterias a amonio |
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Para qué utilizan amonio las plantas? |
Para la síntesis de aminoácidos |
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Cómo ingresa el amonio a las plantas? |
Mediante la síntesis de glutamato y glutamina |
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Qué enzimas sintetizan el glutamato y la glutamina? |
Glutamato sintasa y glutamina sintetasa respectivamente |
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Cuál es la reacción neta de la síntesis de glutamato y glutamina? |
a-cetoglutarato + NH4+ + NADPH + ATP —> L-glutamato + NADP+ + ADP + Pi |
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De dónde provienen los esqueletos para aminoácidos y los grupos amino? |
De otras rutas metabólicas y del glutamato y glutamina respectivamente |
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Cuáles son las dos clasificaciones dietarias de aminoácidos? |
Esenciales y no esenciales |
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Que simboliza la clasificación de esencial o no esencial? |
los no esenciales se pueden sintetizar endógenamente mientras que los esenciales se deben ingerir por la dieta |
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Por qué la arginina se considera un aminoácido esencial? |
Porque su síntesis ocurre comi un intermediario en el ciclo de la úrea, por lo que no alcanza a cubrir la demanda metabólica y se debe ingerir |
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Cómo son secretadas las proteasas? |
En forma de zimógeno |
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qué porcentaje de la ingesta total debe ser proteíco en una dieta normal? |
de 10 a 15% |
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Qué enzima es necesaria para la absorción de proteínas? |
Las enzimas proteasas, capaces de romper los enlaces peptídicos |
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Cómo se puede digerir proteínas sin calor en el estómago? |
El ácido clorhídrico compensa excesivamente esta ausencia con un pH ácido |
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Cómo comienza la digestión de proteínas? |
A través de la acción de la pepsina, la cual es solo activada por el contacto con ácidos |
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Qué hormona se relaciona a la Pepsina? |
La gastrina, que fomenta la secreción de HCL y de pepsinógeno (precursor pepsina) |
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Qué hormonas son estimuladas por el pH ácido en el intestino delgado? |
La secretina y la Colecistoquinina (CCK) |
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Cuál es el efecto de la hormona secretina? |
La liberación de HCO3- desde el páncreas |
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Cómo se estimula la secreción de enzimas pancreáticas? |
Con la hormona colecistoquinina |
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Qué hace a la tripsina una “enzima clave”? |
Porque permite la activación de otras enzimas ligadas a la digestión de proteínas |
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Qué patología puede provocarse por una activación de tripsina inadecuada? |
Una destrucción de tejido, como la pancreatitis |
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Dónde se provoca la mayor absorción de aminoácidos? |
En el hígado y tejidos (por transporte activo o facilitado) y su reabsorción de forma activa en el túbulo proximal de los riñones |
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Cuáles son tres usos de los aminoácidos? |
La síntesis de proteínas (como enzimas, hormonas, hemoglobina, etc), la síntesis de otras moléculas (grupo Hem, glutatión, creatina, neurotransmisores, etc) y uso energético (como última opción ante falta de otros nutrientes) |
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Qué rol tiene el glutamato en el sistema nervioso? |
Es el principal neurotransmisor cerebral, asociado a exitar, también es un precursor de GABA, otro neurotransmisor asociado a inhibiciones, estos dos se regulan entre si |
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Síntesis de grupo Hem por aminoácidos |
Importante parte de la hemoglobina y del Complejo IV/Citocromo C, donde es necesario las porfirinas (grupo unido a Fe+2) que se sintetizan a partir de Succinil-CoA y Glicina |
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Cuál es el uso de la creatina? |
Es un “buffer” de fosfato usado para reponer ATP rápidamente, producido por Arginina+Metionina+Glicina |
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Qué uso tiene el glutatión? |
Es esencial en la protección anti-oxidante endógena (glutamato+cisteína+glicina) |
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Qué uso tiene la arginina? |
La producción de óxido nítrico (NO) (y citrulina, el amác 21) un radical libre |
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Qué efectos tiene el óxido nítrico? |
La vasodilatación y la eliminación de patógenos (producción en macrófagos) |
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Qué provoca una falta de óxido nítrico? |
Hipertensión |
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Qué implica la inexistencia de grandes almacenes para proteínas en el cuerpo? |
Significa que todo debe ser usado o cualquier exceso debe convertirse en otras formas de reserva |
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Cuáles dos caminos puede tomar la degradación de una proteína? |
Las células son capaces de reciclar aminoácidos de proteínas ya degradadas para volver a sintetizar proteínas. Por otro lado frente a un defícit severo de nutrientes o una necesidad metabólica mayor que el aporte de azúcar/grasas puede llevar a su degradación |
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Bajo qué circunstancias ocurre la degradación de aminoácidos? |
Dietas ricas en proteínas, aminoácidos que no se ocupan en síntesis de proteínas y una escasez de nutrientes (normal o patológica) |
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Qué provoca la pérdida del grupo amino de un aminoácido en catabolismo? |
La formación de a-cetoácidos que luego se oxidan hasta CO2 y H2O y proveen esqueletos de C capaces de convertirse en glucosa |
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En qué tres maneras se puede excretar el nitrógeno? |
Como amonia, úrea o ácido úrico |
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En qué intermediarios convergen los esqueletos de C producidos en el catabolismo de aminoácidos? |
AcetilCoA, AcetoacetilCoA, a-cetoglutarato, succinilCoA, fumarato, oxaloacetato y piruvato |
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Que tipo de aminoácidos se pueden forman por acetilCoA y acetoacetilCoA? |
Aminoácidos “cetogénicos” |
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Qué tipos de aminoácidos se producen a partir de a-cetoglutarato, succinilCoA, fumarato, oxaloacetato y piruvato? |
Aminoácidos glucogénicos |
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Cuál es el primer paso de la degradación de aminoácidos? |
La transaminación |
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En qué consiste la transaminación? |
En la transferencia del grupo amino a un cetoácido aceptor por reacciones reversibles mediadas por enzimas transaminasas o aminotransferasas |
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Qué coenzima requiere la aminotransferasa? |
Piridoxal fosfato, derivado de vitamina B6 |
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Rol de la aminotransferasa en medidores de la salud |
Su medición en la sangre es una forma de evaluar el daño hepático con Alanina (ALT) y Aspartato (AST) |
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Cuáles son las tres principales reacciones catalizadas por la aminotransferasas? |
Piruvato —> Alanina Oxaloacetato —> Aspartato a-Cetoglutarato —> Glutamato |
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Qué efecto tiene la adrenalina sobre la glicemia? |
La aumenta |
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En qué consiste la primera forma del transporte de amonio? |
El glutamato es transformado en glutamina por la glutamina sintetasa, esta glutamina libera amonio dentro de la mitocondria formando glutamato de nuevo |
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Dónde está la glutamato deshidrogenasa? |
En la matriz de la mitocondria hepática, donde produce urea y a-cetoglutarato a partir de glutamato |
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Cuál es un inhibidor y un estimulante de la glutamato deshidrogenasa? |
GTP (-) ADP (+) |
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De qué dos enzimas se compone la transdesaminación? |
La aminotransferasa + glutamato deshidrogenasa |
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Cuál es la segunda manera de transportar amonio? |
En condiciones de actividad o en ausencia de O2, se forma alanina a partir del piruvato la cual luego va al hígado donde se forma un glutamato que liberará la urea y se repone el piruvato |
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Dónde comienza el ciclo de la urea? |
En la matriz mitocondrial hepática, donde está el amino |
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Cuál es el principal objetivo del ciclo de la urea? |
eliminar el amonio, reduciendo su toxicidad |
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Cuál es un subproducto del ciclo de la urea? |
Fumarato |
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Cuándo aumenta la oxidación de aminoácidos (y consecuentemente la cantidad de urea)? |
Con dietas ricas en proteínas y cuando hay una inanición severa |
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Cuál es la principal enzima reguladora de todo el ciclo de la urea y de la eliminación de amonio? |
La carbamoil fosfato sintetasa I (CPS-I) |
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Cuál es el primer paso del ciclo de la urea? |
La formación del Carbamoil fosfato a partir de bicarbonato y el amonio en la mitocondria, mediante la enzima Carbamoil fosfato sintetasa I (CPS-I) |
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Dónde se encuentran las enzimas: argininosuccinati sintetasa, argininosuccinasa y arginasa? |
En el citosol de la célula |
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Dónde se encuentra la Ornitina transcarbamilasa? |
En la mitocondria |
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Qué rol tiene el ciclo de Krebs en el ciclo de la urea? |
Aporta aspartato (a partir de oxaloacetato) el cual es necesario para que la arginosuccinasa pueda producir arginina y luego liberar urea, pero también liberará fumarato que se reingresará a la célula, después al ciclo de krebs, y se volverá oxaloacetato nuevamente |
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Cómo se regula alostéricamente la enzima Carbamoil fosfato sintetasa I? |
A través de N-acetilglutamato |
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Cómo se sintetiza N-acetilglutamato? |
A partir de Acetil-CoA y glutamato, catalizado por la enzima N-acetilglutamato sintasa |
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Cuál es un estimulante de N-acetilglutamato sintasa? |
La arginina |
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Qué es la hiperamonemia? |
Una condición asociada a elevados niveles de amonio, producido por aumento en el consumo de proteína o por la deficiencia de enzimas del ciclo (acumulación), asociado a pérdida de función hepática (evita eliminación) |
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Cuáles son las tres causas de daño cerebral en la hiperamonemia? |
Una mayor producción de glutamato, la conversión de glutamato a glutamina y la disminución de glutamato |
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Cómo provoca daño cerebral una mayor producción de glutamato? |
La producción de glutamato a partir de a-cetoglutarato (mediado por la glutamato deshidrogenasa cerebral) reduce la capacidad del ciclo de Krebs y por ende la producción de ATP |
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Cómo provoca daño cerebral la conversión de glutamato en glutamina? |
Genera desequilibrio osmótico en astrocitos, lo que lleva al desarrollo de edemas |
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Cómo provoca daño cerebral una disminución de glutamato? |
Se provoca esta disminución como forma de neutralizar el desequilibrio, pero como efecto secundario Glu es neurotransmisor y precursor de GABA |
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Qué tres enzimas tienen patologías con deficiencias congénitas asociadas? |
La ornitina transcarbamilasa, carbamoil-fosfato sintetasa I y N-acetilglutamato sintetasa |
