Hémato - Livre 1 - Chapitre 3 - L'hémoglobine (Karène)

Front 1

Combien de molécule de O2 peut être transportée par 1 molécule d'hémoglobine?

Back 1

4 molécules d'O2 / Hb

Front 2

Quelle est la variante d'hémoglobine principale après la naissance? Présente à quelle %?

Back 2

Hémoglobine A
97-99%

Front 3

Décrire la molécule d'hémoglobine (poids, structure)

Back 3

64 500 daltons
4 chaines polypeptidiques (globine)
4 hèmes (1 par chaine)

Front 4

par quelle structure de l'hémoglobine se fait le transport de l'O2?

Back 4

Par l'atome ferreux au centre de l'hème

Front 5

par quelle structure de l'hémoglobine se fait le transport de l'CO2?

Back 5

Par les groupement aminés latéraux de la Globine

Front 6

Au centre de la molécule d'hème nous trouvons un atome de fer ferrique (Fe+++) ou un atome de fer ferreux (Fe++)?

Back 6

Fer ferreux (Fe++)

Front 7

Quelle % du CO2 est transporté jusqu'au poumon sous forme de cabhémoglobine?

Back 7

40%, le reste est transporté par le plasma sous forme de bicarbonate

Front 8

VRAI ou FAUX
La globine de globine est tétramère formée de 2 chaines Beta et de 2 chaines non-Beta

Back 8

FAUX
2 chaines alpha et 2 chaines non-alpha

Front 9

Dércire la structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire de l'hémoglobine

Back 9

Primaire = a.a. forme des liaisons peptidiques
Secondaire = structure hélicoïdale séparée par des coudures
Tertiaire = liaisons des a.a, mis en contact par les courbures
Quaternaire = réunions des 4 chaines formant une molécule symétrique et globulaire

Front 10

Nommer les différents types d'hémoglobine, la quatité et le moment de la vie où ils sont présents

Back 10

Gower 1 et 2 = Embryon
F (foetal) = embryon ad 6 mois (1% perdure tjrs)
A2 = 1-3% chez l'adutle (début de synthèse à la fin de gestation)
A = 97-99% chez >6 mois

Front 11

Outre les érythroblastes, quelles autres sont capables de synthétiser l'hème?

Back 11

Cytochrome, catalase, enzymes respiratoires et myoglobine

Front 12

Dans la molécule d'hème, à quelle liason est formée avec les 2 valences libre de la molécule de Fer centrale?

Back 12

1 valence avec l'O2 et 1 avec l'histidine

Front 13

VRAI ou FAUX
Hb Foetale et la myoglobine ont une plus grande affinité pour l'O2 que l'Hb A

Back 13

VRAI

Front 14

Pourquoi dit-on de l'hémoglobine qu'elle est une protéine allostérique?

Back 14

Car elle a la capacité de fixer 2 molécules différentes (O2 et 2,3-DPG)

Front 15

À quoi est dû la forme sigmoidale de la courbe de saturation de l'O2?

Back 15

À l'interaction entre les 2 types de chaine de Hb

Front 16

compléter:
La forme sigmoïdale est le reflet de la capaciter de l'Hb de _______ l'O2 aux poumons mais aussi de le _______ en _________.

Back 16

Capter, libérer, périphérie

Front 17

Quelle liaison est la liaison forte entre Alpha1-Beta1 et Alpha1-Beta2?

Back 17

Alpha1-beta1

Front 18

Expliquer l'interaction entre les 2 types de chaines lorsqu'il y a fixation d'O2

Back 18

1ere fixation = ROTATION des liaisons faibles des chaines Beta sur les chaines Alpha = GLISSEMENT = dilatation des groupes résiduels = Augm. de l'AFFINITÉ pour O2

Front 19

Quelle sont les 3 composantes pouvant influencer l'affinité de l'Hb pour l'O2? Quel est leur effet respectif

Back 19

1. Pr artérielle (Augm = Augm affinité)
2. pH = effet Bohr (Augm = Augm affinité)
3. 2,3 - DPG = compétition réelle (Augm de la concentration = dimin. de l'affinité)
Comme le pH et la Pr artérielle tende à Diminuer en périphérie = favorise larguage de l'O2 en périphérie

Front 20

VRAI ou FAUX
Pour la synthèse de la globine: il y a autant de gènes codant que de types de chaînes polypeptipdiques

Back 20

VRAI

Front 21

Quelle structure est le siège de la synthèse de l'hème ds le GR?

Back 21

La mithocondrie

Front 22

Quels sont les 2 substances d'amorce pour la synthèse de l'hème?

Back 22

Glycine et ac succinique

Front 23

Ou s'effectue le catabolisme de l'hème?

Back 23

Dans les macrophages

Front 24

Compléter:
L'Augm de la Glycurono-conjugaison peut masquer une destruction erithrocytaire allant ad ___ fois la normale

Back 24

3

Front 25

Décrire le catabolisme du GR

Back 25

GR = globine + Fer (recyclé pour hématopoièse)
Noyau tétrapyrrolique = bilirubine indirecte = transporter par albumine aux Cs hépatique
Conjuguaison = stercobilinogène pour élimination par selle ou réabsorbé = urobiline pour élimination par urine

Front 26

La bilirubine indirecte est-elle hydrosoluble ou liposoluble? quelle en est la conséquence?

Back 26

Liposoluble, Danger de liaison au système nerveux

Front 27

Expliquer l'hémosidérinurie

Back 27

En tentative de diminuer l'Hb, par les tubules, la résorption de l'Hb = accumulation de fer dans les cellules = élimination et desquamation sous forme d'hémosidérinurie

Front 28

quels sont les 4 conséquences d'une anomalie de la synthèse de la globine?

Back 28

1. Hb instable = précipité = Dimin de la déformabilité des GR
2. Déséquilibre Alpha vs non-Alpha = déficience
3. Dimin du glissement des chaines = dimin pour O2
4. Anomalie de poche centrale = dimin interaction 2,3-DPG = Augm affinité pour O2

Front 29

Qu'elle est la principale cause d'une modification du taux ou interaction du 2,3-DPG intra-érythrocytaire?

Back 29

Hyperphosphatémie en Insuffisance rénale comme mécanisme d'adaptation à l'anémie chronique engendré. (Augm la libération de l'O2 en périphérie)

Front 30

Nommer les 3 types d'anomalie constitutionnelles ou acquises de l'hème

Back 30

1. Accumulation de porphyrine = porphyrie (blocage à une .tape de la biosynthese)
2. Oxydation du Fer++ en Fe +++ en l'absence de NADP pour réduire
3. Fixation de l'O2 par le fer empêchée par présence de CO ou dérivé du souffre (affinité >)