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43 Cards in this Set
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Nukleotid - Komponenten
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Zucker
Phosphat heterozyklische Base (Nucleosid: Zucker + Base) |
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Nukleotid - Komponenten - Verknüpfung
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Zucker + Base: N-glykosidisch
Phosphat + Zucker: Esterbindung am C5 |
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Nukleotid - Komponenen - Zucker
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5 C-Atome = Pentose
RNA: Ribose DNA: Desoxyribose RNA -> DNA = Reduktion mit Thioredoxin (Protein) |
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Nukleotid - Komponenten - Phosphat
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zur Knüpfung von Phosphorsäurediesterbindungen
-> Nukleotidstrang = Nukleinsäure |
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Nukleotid - Komponenten - Base
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Pyrimidinbasen
- Cystosin - Thymin - Uracil Purinbasen - Adenin - Guanin - Hypoxanthin (Zwischenstufe Abbau Purinbasen) DNA: ATGC RNA: AUGC |
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Nukleotid - Aufbaumechanismus
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- Adenosin-tri-phosphat
- Guanosin-tri-phosphat - Uridin-tri-phosphat - Cytosin-tri-phosphat - Thymidin-tri-phosphat |
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Nukleotid - Synthese Purinnukleotide
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1 Ribose-5-phosphat
2 Phosphoribosylpyrophat (PRPP) 3 Purinring wird angebaut 4 Inosinmonophosphat (IMP) 5 Adenosin- o. Guanosinmonophosphat Stickstoff-Donatoren für Purinring (alles AS): Glutamin (2x) Glycin Aspartan Kohlenstoff-Donatoren Tetrahydofolat (2x) Glycin freies CO2 Herkunft Aminogruppen: Adenin: Aspartat Guanin: Glutamin |
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Nukleotid - Stoffwechsel - Synthese Pyrimidinnukleotide
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Nukleotid - Stoffwechsel - Wiederverwertung
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Nukleotid - Stoffwechsel - Abbau Purinnukleotide
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Nukleotid - Stoffwechsel - Abbau Pyrimidinnukleotide
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Nukleotid - Stoffwechsel - Störungen
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Nukleinsäuren - Genereller Aufbau
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Nukleotide sind durch 5'-3'-Phosphodiesterbindung verknüpft
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Nukleinsäuren - DNA - Aufbau
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Purinbase und Pyrimidinbase mit H-Bindung
- A + T (2 H-Bdg) - G + C (3 H-Bdg) => komplementär, Polarität entgegengesetzt Doppelhelix - B-Konformation (rechtsgängig, 10bp/Windung) - Z-Konformation (linksgängig, 12bp) - A-Konformation (rechts, 11bp, nicht in vivo) => innen basisch (pos) , außen sauer (neg) => stacking forces durch Elektronen, Stabilisierung |
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Nukleinsäuren - DNA - Chromatin - Histone
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Histone
- aus basischen AS (v.a. Lysin, Arginin) => Anlagerung an saure DNA (ionische Wechselwirkung!) - werden im Zytosol synthetisiert & modifiziert: > Acetylierung > Phosphorylierung > Methylierung > Ribosylierung H2A, H2B, H3, H4 -> Oktamer Nukleosom = Oktamer + DNA (Superhelix) H1 -> bei linker-DNA, neutralisiert |
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Nukleinsäuren - DNA - Chromatin - Aufbau
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Nukleotide
Nukleinsäuren Doppelhelix Nukleosomen-Strang 30nm-Chromatinfaser Chromatin-Schleifen Euchromatin: geringe komprimierung zur Transkription Heterochromatin: stark komprimiert |
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Replikation - Ablauf - Entwindung
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semokonservativ!
Entwindung - Helikase: Entwindung und Trennung in Replikationsgabel - Topoisomerase: Spannungsabbau durch reversible Strangbrüche - Single strand building proteins: Aufrechterhaltung Trennung |
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Replikation - Ablauf - Synthese
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DNA-Polymerasen:
- verbinden Nukleotide zu Nukleinsäuren - lesen den Elternstrang 3' -> 5' - synthetisieren Tochterstrang 5' -> 3' - benötigen freies 3'-OH-Ende Energie für Knüpfung Phosphordiesterbindungen: Desoxyribonukleosidtriphosphate (dATP, dGTP, dCTP, dTTP) |
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Replikation - Ablauf - Synthese - Elongation - Prokaryonten
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1. Primer-Synthese (RNA-Polymerase (=Primase) synthetisiert kurzes Stück komplementäre _R_NA = Primer (8-10 Nukleotide)
2. Synthese DNA-Tochterstrang v.a. DNA-Polymerase III - Leitstrang: an 3' offen, wird durchgängig synthetisiert - Folgestrang: > an 5' offen > Primer an Gabel > Polymerase bewegt sich von Gabel weg -> Okzaki-Fragmente (+ je neuer Primer) 3. Fertigstellung: - Ribonuklease: entfernt Primer - Exonuklease: entfernt Nukleotid mit fehlerhaften Basen - DNA-Polymerase: füllt Lücken - DNA-Ligase: verbindet Nukleotide (Ausgebessterte und Fragmente) |
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Replikation - Ablauf - Synthese - Elongation - Eukaryonten
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DNA-Polymerasen:
- α synthetisiert Folgestrang, erhält Primaseaktivität - δ synthetisiert Leitstrang - β & ε Reperaturenzyme - ɣ im Mitochondrium, Replikation mtDNA |
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Replikation - Ablauf - Synthese - Ende
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Telomere = Chromosomenenden
Problem: Folgestrang hat Lücke vor 5'-Ende des Fragments bei entfermung Primer (α) + δ hat keine Ansatzmöglichkeit => an 3'-Enden nichtkodierende Sequenzen repitative 5'-TTAGGG-3' => wird aufgebraucht => Telomerase: verlängert nichtkodierende Sequenz enthält als Matrize einen RNA-Abschnitt = reverse Transkriptase! haben nicht alle Zellen (Keimbahnzellen, Tumorzellen) |
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Replikation - Hemmstoffe
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Antibiotika:
- Gyrase-Hemmer: Hemmung der bakteriellen Topoisomerase (=Gyrase) (z-B. Ciprofloxacin) Zytostatika: - Replikations-Hemmer: Kovalente Wechselwirkung mit der DNA bzw. den Guaninresten (Mitomycin, Actinomycin) - Nukleotidanaloga: Können als 'falsche' Nukleotide nicht eingebaut werden und hemmen so Polymerase (z.B. Cytosinarabinosid) |
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Replikation - Reperatur
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Veränderung = Mutation
Schädigung durch chemische & physikalische Einwirkungen < Nukleotidexzesion > - Ursache: UV-Licht -> Thymindimere - Nuklease spaltet Oligonukleotid mit Fehler raus - Helikase entfernt - DNA-Polymerase I bildet neu - DNA-Ligase schließt < Photoreaktivierung > - Reparierung der Dimere - durch Photolyase < Basenexzision > - Entfernung beschädigte Base - durch DNA-Glykosylase - AP-Endonuklease spaltet - Phosphodiesterase entfernt - DNA-Polymerase I fügt richtige Base ein - DNA-Ligase füllt Lücken - v.a. Uracil |
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Transkription - Übersicht
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Gen: DNA für ein Protein
Transkript: RNA-Kopie Genom: alle Gene einer Zelle Transkriptom: alle mRNA-Kopien einer Zelle Proteom: alle Proteine einer Zelle |
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Transkription - RNA-Polymerasen
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I: Prä-ribosomale-RNA (im Nucleolus)
II: heteronukleäre-RNA = prä-messenger-RNA III: transfer-RNA, small-nuclear-RNA, 5S-rRNA |
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Transkription - Ablauf - Vorbereitung
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Umwandlung Heterochromatin in Euchromatin
= Antirepression |
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Transkription - Ablauf - Initiation
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Promotor = Gen-Steuerregion mit Startpunkt, TATA-Box
Bindung an Promotor durch Transkriptionsfaktoren (I-III) Holoenzym/Initiationskomplex = RNA-Polymerase + TF mRNA: 1 TATA-Box binding protein (TBP) 2 Helikase entwindet und trennt 3 Transkriptionsblase beim absuchen > Topoisomerase reduziert Spannung > single strand binding proteins halten offen |
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Transkription - Ablauf - Synthese
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1 RNA-Polymerase II wird am Einzelstrang phosphoryliert
2 Löst sich vom TF IID => Elongationsphase 3 Initiationskomplex zerfällt 4 RNA-Polymerase beginnt (Ribonukleosidtriphosphate), ohne Primer es entsteht kurzzeitig Hybridhelix (DNA-RNA) |
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Transkription - Ablauf - Termination
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hnRNA fertig, mit Exons und Introns
kein Reparaturenzym! |
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Transkription - Ablauf - Regulation
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da Proteinbedarf für Zellen unterschiedlich!
bei Eukaryonten: - Haushaltsgene (werden immer gleichviel produziert) über Promotorsequenzen und Transkriptionsfaktoren der Polymerase -sonst: Promotorsequenzen + weitere Steuersequenzen (spez. Basensequenzen = Enhancer => Liganden) bei Prokaryonten Promotor + Operator - neg. Kontrolle: durch Repressorprotein an Operator => Induktor => Ablösung - pos. Kontrolle: Start bei Bdg. Aktivatorprotein |
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Transkription - RNA-Reifung
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durch Modifikationen funktionsfähig
1. Processing: Schutz 2. Splicing: Ausmistung |
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Transkription - RNA-Reifung - Processing
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- 5' Cap aus Guanin mit Methylgruppe (N^7-methyliertes GTP)
- 3' Poly-A-Ende beide Schutz, Cap auch Lokalisationshilfe |
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Transkription - RNA-Reifung - Splicing
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Exons: kodierende Abschnitte != Introns
Introns: oft repetative Sequenzen, Verpackungsmaterial, bei Schädigungen keinen Einfluss Spleißosom (snRNPs): besteht aus: - snRNA: > lagert sich an Introns an (Basenpaarung) > Herausstülpung - Nukleasen: schneidet so markierte Introns (erst 3') => reife mRNA |
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Transkription - RNA-Reifung - alternatives Spleißen
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Einbeziehung verschiedener Exone
=> verschiedene Proteine Bsp. Calcitonin & CGRP |
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Transkription - Hemmstoffe
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Antibiotika:
- Gyrase-Hemmer: Hemmung der bakteriellen Topoisomerase (=Gyrase) (z.B. Ciprofloxacin) - Rifampicin: Hemmung der prokaryontischen RNA-Polymerase Zytostatika: - Replikations-Hemmer: Komplementärstränge der DNA werden durch Alkylierung quervernetzt => Helikase kann nicht entwinden (z.B. Mitomycin, Actinomycin) |
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Translation - genetischer Code
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Codon = Basentriplett = drei Basen für eine best. AS
=> 4^3 = 64 AS / 20 => Degerneration des genetischen Codes Variabilität v.a. in wobble-Position (3. Position) |
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Translation - transfer-RNA - Struktur & Funktion
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- RNA-Polymerase III
- viele seltene Basen (z.B. Pseudouridin, Inosin) - 70-85 Nukleotide - einzelsträngig, durch intermolekulare H-Brücken Doppel => Kleeblattstruktur: Anticodon, CCA-Bindungsstelle => Vermittler zw. Basen- und Aminosäuresequenz > Codon mit mRNA > Anticodon mit tRNA |
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Translation - transfer-RNA - Ankoppeln
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- Aminoacyl-tRNA-Synthetasen:
aminosäuren-spezifisch: aktivieren AS und binden diese an tRNA, welche sie erkennen 1 Aktivierung der AS 2 Aminoacyladenylat (gemischte Anhydridbindung) 3 Esterbindung (Carboxylgruppe AS - OH-Gruppe Ribose im Adenosin) 4 tRNA sind beladen und können über H-Brücken an mRNA binden 5 liefern AS für Proteinbiosynthese |
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Translation - Ribosomen
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- im Zytosol, Übersetzung mRNA in AS-Sequenz
- Proteine und rRNA - Polysomen = mehrere Ribosomen an ein mRNA-Molekül große Untereinheit: 5S-, 5,8S-, 28S-rRNA => 60S (50S) kleine Untereinheit: 18S-rRNA => 40S (40S) => insgesamt 80S (70S) |
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Translation - Ablauf - Initiation
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- Komplexbildung kleine UE und Initiationsfaktoren (eIF)
- binden un hydrolysieren GTP => Energie - Cap + eIF4 - mRNA (eIF3 + eIF4) + rRNA + kleine UE - Entlangrutschen bis AUG - Starter-tRNA (trägt AS Methionin) + eIF3 => GDP - eIF2 löst sich - Anlagerung große UE - eIF lösen sich => Initiationskomplex: kleine UE, mRNA, tRNA, große UE => Akzeptorstelle, Peptidylstelle, Exitposition |
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Translation - Ablauf - Elongation
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- Starter-tRNA + nächste passende tRNA + eEF-1α + GTP
- Lösung eEF-1α - GDP am eEF-1α wird mit Hilfe eEF-1β durch GTP ersetzt - Bindung tRNA an Akzeptorstelle => zwei Beindungsstellen besetzt - ribosomale Peptidyltransferase übertäagt Starter-tRNA von Peptidylstelle auf AS auf Akzeptorstelle und verbindet AS durch Peptidbindung - Translokation (katalysierende Enzym = Translokase, benötigt eEF-2) - leere AS in Exitposition |
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Translation - Ablauf - Termination
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- Stoppcodon in Akzeptorstelle
- Bindung Releasingfaktoren (eRF) - Peptidyltransferase übertägt ins Leere - Peptidkette ist frei - N-terminale AS = Methionin Ribosom zerfällt in UE |
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Translation - Hemmstoffe
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Antibiotika:
- Tetracyclin: Bindung an 30S (Prokaryont) => Hemmung Bindung tRNA an Akzeptorstelle - Streptomycin: Bindung 30S (Prokaryont) => mRNA-Ablesefehler - Erythromycin: Hemmung priaryonten Translokase - Chloramphenicol: Hemmung prokaryonten Peptidyltransferase Zytostatika: - Puromycin: Analogen des 3' einer Aminoacyl-tRNA => Bindung Akzeptorstelle => Abbruch - Cycloheximid: Hemmung eukaryonten Translokase |
