Biochemie Ii- Slovníček- L-Z

Front 1

lac-operon {4}

Back 1

(čti lak-operon) soubor tří strukturních genů (lac Z, lac Y a lac A na obrázku) se společnou regulační oblastí, jenž zajišťuje využití laktosy jako jediného zdroje energie a uhlíku u bakterií Escherichia coli. Jeho funkce byla popsána na počátku 60. let 20. stol. J. Monodem. Je prototypem operonu, jehož transkripce může být zablokována vazbou represorové bílkoviny, kódované genem i mimo oblast lac-operonu, na regulační oblast mezi promotorem a strukturními geny. Je-li přítomna laktosa (resp. její isomer allolaktosa), represorová bílkovina ji naváže, čímž ztrácí afinitu k regulační oblasti DNA; pro RNA-polymerasu se tak otvírá cesta od promotoru (P lac) ke strukturním genům. K jejich efektivní transkripci však dochází jen tehdy, jestliže v cytosolu není přítomna glukosa; v tom případě se za spoluúčasti cAMP váže na regulační oblast CAP tzv. catabolite activater protein (CAP) a vyvolává v DNA konformační změnu nutnou pro transkripci. Za objevy genetické kontroly synthesy enzymů a virů získali J.Monod, A.Lwoff a F.Jacob roku 1965 Nobelovu cenu.

Front 2

lac-operon {4}-schéma

Front 3

laktát {1}

Back 3

anion kyseliny mléčné, nejčastěji v L-konfiguraci, významný metabolit, vznikající redukcí pyruvátu (viz laktátdehydrogenasa) za anaerobních podmínek. Je prekursorem glukogenese v játrech (viz Coriho cyklus). Za objev konstantního poměru mezi spotřebou kyslíku a metabolismem mléčné kyseliny ve svalech získal v roce 1922 O.Meyerhof Nobelovu cenu.

Front 4

laktátdehydrogenasa{EC 1.1.1.27} {2}

Back 4

zkratka LDH, oxidoreduktasa katalysující reakci laktát + NAD+ ↔ pyruvát + NADH + H+; savčí LDH je stereospecifická pro L-laktát. Katalysuje závěrečný stupeň glykolysy za anaerobních podmínek (mléčné kvašení, svaly při nedostatečném zásobení kyslíkem, erythrocyty atd.). U člověka je největší aktivita LDH v srdečním svalu a v játrech (zvýšená aktivita LDH v krevním séru při infarktu myokardu a hepatitidě); v játrech katalysuje dehydrogenaci laktátu (viz Coriho cyklus). Stanovení jednotlivých isoenzymů LDH se užívá při diferenciální diagnostice infarktu myokardu.

Front 5

laktobacily {2}

Back 5

též mléčné bakterie nebo bakterie mléčného kvašení, Lactobacteriaceae, početná heterogenní skupina anaerobních chemoorganotrofních mikroorganismů, jejichž hlavním zdrojem energie (ATP) je mléčné kvašení (viz fermentace). Využívají se zejména při kvasné výrobě kyseliny mléčné, ale také při silážování a konzervaci potravin (např. výroba kysaných mléčných nápojů, jogurtů, kysaného zelí či okurek), neboť zabraňují rozvoji hnilobných procesů.

Front 6

laktony {2}

Back 6

vnitřní estery, cyklické molekuly obsahující esterové uspořádání. V biochemii se s nimi setkáváme zejména jako s produkty dehydrogenace cyklických aldos (srovnej aldonové kyseliny). Hydrolytické štěpení laktonů katalysují laktonasy{EC 3.1.1.17, EC 3.1.1.25}.

Front 7

laktosa {2}

Back 7

mléčný cukr, redukující sacharid tvořený monosacharidy galaktosou a glukosou, nejvýznamnější sacharid mléka savců. V trávicím traktu je rozkládána hydrolasou β-galaktosidasou (laktasou{EC 3.2.1.23}); pokud je tento enzym nefunkční, dostavují se při příjmu laktosy břišní křeče a průjmy (tzv. laktosová intolerance) a laktosa musí být z potravy vyloučena. Laktosa je zpracovávána pouze některými mikroorganismy: bakteriemi mléčného kvašení na kyselinu mléčnou (podstata kysání mléka), působením některých kvasinek vzniká kefír. Laktosa se užívá ve farmaceutickém průmyslu a jako součást některých živných médií pro mikroorganismy.

Front 8

látky ketonové {4}

Back 8

viz ketogenese a ketolátky.

Front 9

LDL {4}

Back 9

lipoproteiny s nízkou hustotou, viz krevní lipoproteiny.

Front 10

lecithin {2}

Back 10

technologické označení fosfatidátů s převahou fosfatidylcholinu. Vysoká koncentrace je ho ve vaječném žloutku. Jeho polární hlavice nese jak záporný náboj (zbytek kyseliny fosforečné), tak i kladný náboj (kvarterní dusík cholinu) a je vysoce hydrofilní. Jeho emulgačních schopností se využívá v potravinářském a farmaceutickém průmyslu.

Front 11

léčiva {4}

Back 11

též farmaka nebo farmaceutika, látky nebo směsi látek určených k podání člověku nebo zvířeti za účelem léčby, zmírnění projevů, prevence nebo diagnostiky chorob. Srovnej léky.

Front 12

lektiny {4}

Back 12

bílkoviny především rostlinného původu (často glykoproteiny), které specificky váží oligosacharidové řetězce a nejsou povahy imunoglobulinů. Mnohé z nich jsou tvořeny několika podjednotkami a mají více vazebných míst. Proto mohou vyvolat precipitaci (viz aglutinace) sacharidových struktur, zejména pak buněk prostřednictvím jejich povrchových glykoproteinů; schopnost aglutinovat krevní buňky vedla ke staršímu názvu rostlinných lektinů fytohemaglutininy. Nejdéle známým lektinem je konkanavalin A, který byl vykrystalisován Sumnerem již v roce 1919; pro svou schopnost vázat glykoproteiny bývá často využíván jako ligand v bioafinitní chromatografii.

Front 13

léky {4}

Back 13

technologicky upravená forma léčiv do podoby tablet, granulí, roztoků apod., které jsou již připraveny k výdeji a použití.

Front 14

lepek {2}

Back 14

viz gluten.

Front 15

leucin {1}

Back 15

Leu nebo L, proteinogenní esenciální ketogenní aminokyselina s hydrofobním postranním řetězcem. Často jej nacházíme v α-helikálních úsecích řetězců bílkovin, které se mohou podílet na interakci bílkovina-bílkovina prostřednictvím tzv. leucinového zipu (viz bílkoviny – strukturní motivy).

Front 16

leukocyty {3}

Back 16

bílé krvinky, bezbarvé krevní buňky, obsahující jádro (na rozdíl od savčích erythrocytů). Dělíme je na několik podskupin, jednou z nich jsou lymfocyty. Podílejí se na obranných reakcích organismu, především na imunitní odpovědi; zmnožují se při infekcích a zánětech.

Front 17

leukotrieny {4}

Back 17

hormony lipidové povahy odvozené od arachidonové kyseliny (viz eikosanoidy). Jejich významnými producenty jsou leukocyty, (proto leuko-); všechny obsahují 3 konjugované dvojné vazby (proto -trieny). U živočichů vyvolávají stahy plic a stimulují uvolňování prostaglandinů. Specifické účinky různých leukotrienů se liší. V medicíně se uplatňují při léčbě zánětlivých procesů.

Front 18

levulosa {2}

Back 18

starší, dnes již málo užívaný název pro D-fruktosu (z lat. laevus = levý, stáčí rovinu polarisovaného světla vlevo).

Front 19

liberiny {4}

Back 19

uvolňovací hormony, krátké peptidové hormony vylučované buňkami hypothalamu (patří mezi neurohormony) a řídící synthesu a vylučování jednotlivých hormonů adenohypofysy. Opačný efekt mají tzv. statiny, které vylučování hormonů adenohypofysy inhibují.

Front 20

ligand {2}

Back 20

v biochemii látka, která se specificky a vratně váže na biopolymer. Ligandem může být hormon, vážící se na receptor, inhibitor, vážící se na enzym, kyslík, vážící se na hemoglobin, či antigen, vážící se na protilátku. Srovnej bioafinitní chromatografie.

Front 21

ligasy {1}

Back 21

třída enzymů, které katalysují energeticky náročné slučování dvou látek (S1 a S2). Energie pro tuto reakci se získá štěpením nukleosidtrifosfátu (NTP), obvykle ATP nebo GTP; jejich štěpením může vzniknout nukleosiddifosfát (NDP) a anorganický fosfát (Pi) nebo nukleosidmonofosfát (NMP) a anorganický difosfát (PPi). Souhrnnou reakci lze tedy zapsat: S1 + S2 + NTP + H2O → S1-S2 + NDP + Pi nebo S1 + S2 + NTP + H2O → S1-S2 + NMP + PPi. Mezi typické reakce katalysované ligasami patří připojení malých molekul (CO2 nebo NH3) k větší molekule a vytvoření thioesterové vazby (vazba kyselin na koenzym A) nebo esterové vazby (spojení tRNA s aminokyselinou, viz aminoacyl-tRNA-ligasy). Bývají též označovány jako synthetasy.

Front 22

lignin {2}

Back 22

obtížně definovatelná makromolekulární směs obsažená ve dřevě (u jehličnanů až 50 % hmotnosti). Po celulose je lignin nejhojněji zastoupeným polymerem buněčné stěny rostlin. Obsahuje aromatické kruhy benzenu. Vyztužuje (impregnuje) stěny rostlinných buněk. Je hlavním odpadním produktem při zpracování dřeva na celulosu a papír.

Front 23

lipasy{EC 3.1.1.3, EC 3.1.1.23} {2}

Back 23

enzymy štěpící triacylglyceroly, karboxylesterasy přednostně hydrolysující emulgované neutrální tuky na mastné kyseliny a diacylglycerol, monoacylglycerol a posléze glycerol. Pankreatické a střevní lipasy se za spoluúčasti emulgátorů ze žluče (viz žlučové kyseliny) rozhodujícím způsobem podílejí na trávení tuků. Jsou součástí pracích prostředků. Pro svoji regio- a stereospecifitu jsou nejčastěji používanými enzymy při laboratorních a průmyslových biotransformacích.

Front 24

lipidy {1}

Back 24

velmi heterogenní skupina organických látek nacházejících se v organismech. Jsou omezeně rozpustné ve vodě a naopak dobře rozpustné v organických rozpouštědlech (definice podle vlastností). Mezi tzv. jednoduché lipidy se řadí tuky (triacylglyceroly), vosky (estery mastných kyselin s jednosytnými vyššími alkoholy) a isoprenoidy (terpeny, karotenoidy, steroidy aj.). Někdy též dělíme lipidy na zmýdelnitelné (viz tamtéž) a nezmýdelnitelné (viz isoprenoidy). Složené lipidy, např. fosfolipidy, glykolipidy a lipoproteiny, se někdy nazývají lipoidy. Lipidy mají v organismech funkci strukturní (jsou součástí biologických membrán), ochrannou (tepelně a mechanicky izolující tuková tkáň, vosky na povrchu listů rostlin brání nežádoucímu odparu vody a částečně též vniknutí pathogenů) a regulační (steroidní hormony, eikosanoidy, vitaminy A, D, E a K aj.). Jsou jednou z hlavních zásobáren chemické energie živočišných organismů (podkožní tuk) a mnohých rostlinných semen. Tvoří významnou složku potravy heterotrofních organismů.

Front 25

lipidy polární {1}

Back 25

heterogenní skupina lipidů, jejichž molekula obsahuje polární skupinu (tzv. polární hlavici) a nepolární část (viz molekuly amfipatické). S ohledem na chemickou strukturu je třídíme podle několika kriterií: a) podle alkoholu, který tvoří jejich strukturní základ, na deriváty glycerolu (především fosfatidáty) a deriváty sfingosinu (sfingolipidy); b) podle toho, zda je součástí molekuly zbytek kyseliny fosforečné, na fosfolipidy a méně početnou skupinu polárních lipidů, které jej neobsahují; c) podle toho, zda obsahují cukernou složku, na glykolipidy (viz cerebrosidy a viz gangliosidy) a ostatní, které ji neobsahují. (Podle definice lze mezi polární lipidy zařadit i cholesterol, neboť obsahuje hydroxylovou skupinu jako polární část a zbytek molekuly je nepolární; jako ostatní polární lipidy je i cholesterol součástí biologických membrán.) Všechny typy polární lipidů se vyskytují v biologických membránách, a to v různém zastoupení. Pestrost složení biologických membrán je ještě zvýšena tím, že jednotlivé polární lipidy mohou obsahovat zbytky různých mastných kyselin.

Front 26

lipidy zmýdelnitelné {2}

Back 26

skupina lipidů, z nichž lze alkalickou hydrolysou uvolnit soli mastných kyselin. Obsahují tedy acylové zbytky vázané esterovou nebo amidovou vazbou. Do této skupiny patří především neutrální lipidy (triacylglyceroly a vosky) a polární lipidy na bázi glycerolu nebo sfingosinu (viz fosfatidáty a sfingolipidy). Mezi nezmýdelnitelné lipidy se řadí zejména isoprenoidy.

Front 27

α-lipoát {2}

Back 27

viz kyselina lipoová.

Front 28

lipofilita {2}

Back 28

tendence nepolárních látek interagovat s nepolárními lipidy, resp. rozpouštět se v lipidech (tucích). Při jistém zjednodušení lze říci, že lipofilní látky jsou hydrofobní. Opakem lipofility je hydrofilita, tj. tendence polárních látek interagovat s vodou.

Front 29

lipogenese {2}

Back 29

viz biosynthesa triacylglycerolů a fosfatidátů.

Front 30

lipolysa {2}

Back 30

hydrolytické enzymové štěpení lipidů, především triacylglycerolů a fosfatidátů (viz lipasy a fosfolipasy).

Front 31

lipoproteiny {2}

Back 31

a) Komplexy bílkovin a lipidů vyskytující se v krevní plasmě (viz krevní lipoproteiny), v cytoplasmě, v semenech rostlin (tzv. oil-bodies) a jinde; hojné jsou ve vaječném žloutku. Jedná se o obrovské nadmolekulové struktury stabilisované nekovalentními (převážně hydrofobními) interakcemi. Přísně vzato, integrální membránové bílkoviny jsou též lipoproteiny, neboť na povrchu svých transmembránových částí stabilisují molekuly polárních lipidů. b) Proteiny s kovalentně navázaným zbytkem mastné kyseliny nebo isoprenoidní struktury. Tyto hydrofobní řetězce slouží k ukotvení některých membránových bílkovin.

Front 32

lipoproteiny krevní {4}

Back 32

nekovalentní komplexy lipidů se specifickými bílkovinami (tzv. apolipoproteiny) vyskytující se v krevní plasmě. Zajišťují transport a distribuci lipidů (triacylglycerolů, steroidních hormonů, vitaminů rozpustných v tucích, cholesterolu, fosfolipidů atd.). Jsou tvořeny jádrem nepolárních lipidů (triacylglyceroly, cholesterol), obklopeným polárními lipidy a apolipoproteiny. Podle obsahu lipidů, který přímo určuje jejich hustotu, dělíme krevní lipoproteiny na chylomikrony (obsah lipidů 99 %), lipoproteiny s velmi nízkou hustotou (angl. very low density lipoproteins, VLDL, 93 %), lipoproteiny se střední hustotou (intermediate density lipoproteins, IDL, 89 %), lipoproteiny s nízkou hustotou (low density lipoproteins, LDL, 80 – 75 %), lipoproteiny s vysokou hustotou (high density lipoproteins, HDL, 65 - 50 %) a lipoproteiny s velmi vysokou hustotou (very high density lipoproteins, VHDL, 35 - 3 %). Jednotlivé frakce mají různé úkoly při transportu lipidů; jejich stanovení v krevní plasmě má velký význam pro diagnostiku řady chorob. Osud lipoproteinových částic je pestrý; mohou procesem endocytosy vstupovat do buněk, kde jsou obvykle rozloženy lysosomální hydrolysou, mohou být v plasmě hydrolysovány lipoproteinlipasami{EC 3.1.1.34}, přičemž jeden typ přechází postupně na druhý (ve směru od chylomikronů k částicím s větší hustotou) atd.

Front 33

liposomy {2}

Back 33

uměle připravené uzavřené váčky tvořené lipidovou dvojvrstvou a vnitřním isolovaným kompartmentem obsahujícím vodný roztok. Vznikají např. působením ultrazvuku na vodnou suspensi vhodných polárních lipidů; nejčastěji se pro tento účel používá lecithin z vaječného žloutku. Liposomy mají obvykle průměr 1 – 2 μm; mohou být tvořeny i několika koncentrickými membránovými váčky. Pokud liposom vzniká ve vodném prostředí, obsahujícím rozpustné složky (soli, bílkoviny atd.), jsou tyto složky uzavřeny do vnitřního prostředí váčku; toho se využívá pro transport některých léčiv do buněk (intravenosní aplikace vhodných liposomů, které pak vnikají do buněk endocytosou). Liposomy slouží též jako model pro studium vlastností biologických membrán.

Front 34

lithotrofy {2}

Back 34

viz organismy - rozdělení podle způsobu výživy

Front 35

luciferasy{EC 1.13.12.5, EC 1.13.12.6, EC 1.13.12.7, EC 1.13.12.8, EC 1.14.14.3} {3}

Back 35

souhrnný název pro enzymy umožňující vznik bioluminiscence; oxidoreduktasy katalysující oxidaci specifického substrátu (viz luciferinu) kyslíkem za spolupůsobení ATP. Luciferasy slouží pro označení protilátek při imunochemických stanoveních. Luciferin - luciferasový systém se používá při luminiscenčním stanovení ATP.

Front 36

luciferin {3}

Back 36

souhrnný název pro látky (nejčastěji alkoholy), které mohou být substrátem enzymu luciferasy. Vyskytují se v buňkách nebo v mezibuněčných prostorech některých živočichů. Při jejich oxidaci se uvolňuje viditelné záření (viz bioluminiscence).

Front 37

lyasy {1}

Back 37

třída enzymů katalysujících štěpení substrátů nebo naopak jejich spojování (bez dodání energie, srovnej ligasy). K typickým lyasovým reakcím patří odštěpování malé molekuly ze substrátu za vzniku dvojné vazby nebo naopak adice na dvojnou vazbu. Malou molekulou může být voda (viz hydrolysy), oxid uhličitý (viz karboxylyasy, též dekarboxylasy), amoniak (viz ammonialyasy) nebo difosfát (adenylátcyklasa); mezi lyasy řadíme i aldolasy.

Front 38

lymfocyty {3}

Back 38

podskupina bílých krvinek. Mají rozhodující úlohu v imunitní odpovědi organismu (viz imunita). Pouze menší část lymfocytů je obsažena v cirkulující krvi, většina je v kostní dřeni, ve slezině, lymfatických žlázách a v lymfě. Podle funkce se dělí na T-lymfocyty (angl. též T-cells), odpovědné především za tzv. buněčnou imunitu (rozpoznání a cílená likvidace cizorodých nebo infikovaných buněk) a B-lymfocyty (angl. též B-cells), které produkují rozpustné protilátky, zaměřené proti cizorodým strukturám obsaženým v krvi.

Front 39

lysin {1}

Back 39

Lys nebo K, esenciální proteinogenní ketogenní aminokyselina. Obsahuje v postranním řetězci primární aminoskupinu, která mu dodává basický charakter. V enzymech může být na tuto aminoskupinu vázána prosthetická skupina (kyselina lipoová, biotin, dočasně pyridoxalfosfát); relativně dlouhá spojka mezi prosthetickou skupinou a peptidovým řetězcem umožňuje výkyvný pohyb této skupiny, čehož enzymy využívají pro přenos reagujících skupin od jednoho reaktivního místa k druhému. Rostlinné bílkoviny obsahují poměrně málo lysinu, proto jsou z hlediska výživy lidí i hospodářských zvířat považovány za neplnohodnotné. Polypeptid poly-L-lysin se používá jako model při studiu prostorového uspořádání bílkovin, protože v závislosti na podmínkách (pH a teplota roztoku) může zaujímat různé definované konformace: α-helix, β-strukturu i neuspořádanou strukturu. Lysin se vyrábí biotechnologickými postupy pomocí mikroorganismů a používá se zejména jako přídavek do krmiv.

Front 40

lysofosfolipidy {4}

Back 40

látky odvozené od fosfatidátů, mají však připojen pouze jeden zbytek mastné kyseliny; jedna OH skupina glycerolu (obvykle na uhlíku C2) tedy není esterifikována. Vznikají z fostatidátů působením fosfolipas A1{EC 3.1.1.32} a především A2{EC 3.1.1.4}.

Front 41

lysosomy {3}

Back 41

kulovité organely, nacházející se v cytosolu eukaryotních buněk, od něhož jsou odděleny jednou (dvojvrstevnou) membránou. Jsou místem intracelulárního štěpení (trávení) biologických makromolekul a lipidů; obsahují hydrolytické enzymy schopné rozložit pohlcený obsah (např. při fagocytose), eventuálně i vlastní makromolekuly buňky (autolysa, např. za anaerobních podmínek v odumřelém organismu). Asi 40 různých lysosomálních hydrolys zajišťuje tuto degradační aktivitu; jejich pH-optimum je v kyselé oblasti. Tzv. primární lysosomy, obsahující lysosomální hydrolasy, vznikají odškrcením od Golgiho aparátu. Fusí s váčky, vzniklými endocytosou (endosomy), vytvářejí posléze tzv. sekundární lysosomy, v nichž probíhá vlastní intracelulární trávení.

Front 42

lysozym{EC 3.2.1.17} {2}

Back 42

enzym ze třídy hydrolas podtřídy glykosidas, velmi rozšířený v živočišné říši. Vyskytuje se v krevní plazmě, mateřském mléce, vaječném bílku, slinách, slzách a nosním hlenu. Specificky štěpí některé glykosidové vazby v proteoglykanech buněčných stěn bakterií a chrání tak organismus před bakteriální infekcí. Používá se k rozrušení stěn bakterií při přípravě různých součástí cytoplasmy, někdy také při léčbě zubního kazu.

Front 43

malát {1}

Back 43

dianion kyseliny jablečné, -OOC-CH2-CH(OH)-COO-, v biologických systémech se vyskytuje obvykle v L-formě. Je meziproduktem citrátového cyklu a procesu fixace oxidu uhličitého u C4 a CAM rostlin. Oxidační dekarboxylace malátu pomocí tzv. jablečného enzymu{EC 1.1.1.40} (angl. malic enzyme) je důležitým zdrojem (redukovaného) NADPH v cytosolu.

Front 44

malonyl-CoA {2}

Back 44

-OOC-CH2-CO-S-CoA, produkt karboxylace acetyl-CoA (acetyl-CoA-karboxylasa{EC 6.4.1.2}), prekursor biosynthesy mastných kyselin. Rychlost jeho synthesy je nejdůležitějším regulačním krokem této biosynthesy.

Front 45

maltosa {2}

Back 45

cukr sladový, redukující disacharid tvořený dvěma zbytky glukosy v pyranosové formě, spojenými α(1 → 4)-glykosidovou vazbou. Je základní stavební jednotkou škrobu a glykogenu. Vyrábí se enzymovou hydrolysou škrobu (β-amylasa{EC 3.2.1.2}); při výrobě piva tvoří podstatnou složku mladiny. Maltosa se používá jako výživný přídavek v potravinářském a farmaceutickém průmyslu (je mnohem méně sladká než glukosa při stejné výživové hodnotě). Bývá také složkou mikrobiologických živných medií.

Front 46

mannosa {2}

Back 46

aldohexosa, epimer glukosy, součást mnoha polysacharidů řas, kvasinek a vyšších rostlin. Je běžnou součástí sacharidových složek glykoproteinů.

Front 47

meiosa {3}

Back 47

též redukční dělení jader, součást procesu, při němž se diploidní buňka (s plným počtem chromosomů, 2n) rozdělí na haploidní buňky (s polovičním počtem chromosomů, n). Meiosou vznikají pohlavní buňky, probíhá i při sporulaci kvasinek.

Front 48

membrána biologická {1}

Back 48

též biomembrána, 6 – 10 nm tlustá buněčná struktura tvořená dvojvrstvou polárních lipidů, do níž jsou začleněny membránové bílkoviny. Polární lipidy jsou orientovány tak, že jejich hydrofobní řetězce směřují dovnitř membrány a hydrofilní polární hlavice ven, kde interagují s vodou. Díky hydrofobním interakcím je tato struktura dosti stabilní, přičemž jednotlivé molekuly polárních lipidů se mohou celkem volně pohybovat do stran (laterální difuse); za fysiologických podmínek jsou lipidy ve formě tzv. dvojrozměrné kapaliny. Takto popisovaná struktura odpovídá dnes obecně přijímanému „modelu tekuté mozaiky“ (angl. fluid mosaic model). Chemické složení lipidové frakce membrán se liší podle druhu organismu i podle druhu membrány (podle orgánů, organel apod.); často se dokonce podstatně liší i složení jednotlivých lipidových vrstev jediné membrány. Bílkoviny tvoří 20 – 80 % hmotnosti membrány a zajišťují její specifické funkce. Hlavní funkcí membrán je oddělit dva kompartmenty, které se navzájem liší chemickým složením. Buněčná (tzv. plasmatická) membrána odděluje intracelulární a extracelulární prostor, zatímco membrány jednotlivých organel oddělují tyto kompartmenty od cytosolu. Na druhé straně, tyto prostory si navzájem vyměňují látky a informace. Proto musí membrány umožňovat řízený transport molekul a iontů (membránový transport) jakož i přestup informace o přítomnosti důležitých signálních molekul (viz signál). Biologické membrány jsou tedy semipermeabilní (též selektivně permeabilní); umožňují průchod některých částic zatímco pro jiné jsou neprůchodné. Součástí membrán jsou i některé enzymové systémy podílející se na metabolismu; nejdůležitější z nich jsou ty, které zajišťují synthesu ATP v procesu membránové fosforylace. Také všechny „elektrické“ jevy v organismech (vedení nervového vzruchu, elektrické orgány ryb a paryb atd., viz membránový potenciál) souvisejí s biomembránami.

Front 49

membrána (cyto)plasmatická {1}

Back 49

též buněčná membrána, biologická membrána isolující buňku od extracelulárního prostoru; jedna z nejdůležitějších buněčných struktur. U rostlinných a mikrobiálních buněk je obklopena buněčnou stěnou.

Front 50

messenger RNA {1}

Back 50

viz mRNA.

Front 51

metabolismus {1}

Back 51

soubor všech chemických reakcí a příslušných fysikálních procesů, které souvisejí s aktivními projevy života daného organismu za určitých fysiologických podmínek. Jde o spletitý komplex navazujících enzymových reakcí; v současné době je studium regulace metabolismu jedním z hlavních výzkumných témat biochemie. Tento soubor reakcí lze rozdělit na dva základní podsoubory: katabolismus a anabolismus, které jsou z mnoha aspektů protichůdné a vzájemně se doplňují. Některé metabolické dráhy mají určité charakteristiky anabolismu i katabolismu; nazýváme je amfibolickými (viz dráhy amfibolické). Úkolem některých metabolických drah je doplňovat chybějící meziprodukty, zejména pak meziprodukty citrátového cyklu (viz dráhy anaplerotické). Metabolické dráhy dále dělíme podle významu a rozšíření: dráhy, vyskytující se ve většině buněk a zajišťující nejdůležitější metabolické přeměny, tvoří komplex primárního metabolismu, zatímco dráhy, zajišťující synthesu různých doplňkových látek (barviv, alkaloidů, isoprenoidů apod.) řadíme do souboru tzv. sekundárního metabolismu (tyto látky nazýváme sekundární metabolity).

Front 52

metabolismus energetický {1}

Back 52

soubor reakcí, které vedou k uvolnění energie obsažené v živinách a k jejímu uložení do molekul ATP. Tento poněkud nejasně definovaný pojem se užívá jako synonymum pojmu katabolismus zejména u chemoorganotrofních organismů.

Front 53

metabolismus intermediární {2}

Back 53

synonymum pro primární metabolismus, nezahrnuje však biosynthesu bílkovin a nukleových kyselin.

Front 54

metabolismus kyslíku {4}

Back 54

soubor všech fysiologických procesů, kterých se molekulový kyslík v organismu účastní: jeho transport prostřednictvím krevních barviv (u obratlovců hemoglobin), skladování v tkáních (myoglobin), jeho účast na buněčném dýchání (dýchací řetězec) a přímý vstup do oxidačních reakcí (enzymy ze skupiny oxidas a oxygenas).

Front 55

metabolity {1}

Back 55

látky vstupující do metabolismu, meziprodukty (intermediáty) metabolismu nebo konečné produkty metabolismu. Biopolymery, ač by předchozí definici vyhovovaly, mezi metabolity řazeny nebývají.

Front 56

metabolity sekundární {2}

Back 56

viz metabolismus.

Front 57

metalloproteiny {2}

Back 57

složené bílkoviny obsahující kovové ionty, navázané koordinačně-kovalentní vazbou. V metalloenzymech se kovy přímo účastní katalytického procesu. V metalloproteinech, jejichž úkolem je transportovat nebo skladovat kovové ionty, jsou kovy vázány reversibilní nepříliš silnou vazbou. Významnou skupinou metalloproteinů jsou hemoproteiny.

Front 58

methemoglobin {4}

Back 58

též ferrihemoglobin, zkr. metHb, hemoglobin obsahující trojmocné železo (Fe3+), není schopen přenášet kyslík. V erytrocytech vzniká za fysiologických podmínek v malém množství přímou oxidací železa kyslíkem; je zde enzymově zpětně redukován na Fe2+ formu. Větší množství metHb vzniká následkem otrav (acetanilid, chlornany, dusitany atd.) nebo vrozených poruch synthesy hemoglobinu. Může se pathologicky objevovat v krevní plasmě (methemoglobinemie) nebo v moči (methemoglobinurie).

Front 59

methionin {1}

Back 59

Met nebo M, proteinogenní esenciální glukogenní aminokyselina, v bílkovinách vedle tryptofanu nejméně zastoupená aminokyselina. Nutriční hodnota mnoha rostlinných bílkovin je snižována jeho nízkým zastoupením. Methionin (u prokaryot N-formylmethionin) je aminokyselinou, která zahajuje biosynthesu bílkovin (viz translace); v rámci posttranslačních modifikací bývá následně z N-konce peptidového řetězce odštěpen. Jeho derivát, S-adenosylmethionin, vznikající enzymovou reakcí methioninu s ATP, je důležitým metabolickým methylačním činidlem. Je prekursorem aminokyseliny cysteinu. Racemická směs D,L-methionin se velkotonážně průmyslově vyrábí cestou organické synthesy a používá se jako přídavek do krmiv pro drůbež a jako léčivo při onemocněních jater; je zajímavé, že oba enantiomery jsou metabolicky využívány.

Front 60

methyltransferasy{EC 2.1.1.-} {2}

Back 60

enzymy přenášející methylovou skupinu. Jejím donorem bývají koenzymy S-adenosylmethionin nebo N5-methyltetrahydrofolát.

Front 61

metody elektromigrační {3}

Back 61

soubor separačních metod, při nichž se využívá pohybu částic (iontů) ve stejnosměrném elektrickém poli. Řadíme sem všechny typy elektrofores, isoelektrickou fokusaci a isotachoforesu.

Front 62

micela {2}

Back 62

koloidní částice přibližně kulovitého tvaru; její povrch je tvořen strukturami, jejichž interakce s rozpouštědlem je energeticky výhodná, a vnitřní část strukturami, jejichž interakce s rozpouštědlem je nevýhodná. Ve vodném prostředí je tedy povrch micely hydrofilní a vnitřní části hydrofobní. V nepolárním prostředí se mohou tvořit tzv. reversní micely s obráceným uspořádáním polárních a nepolárních částí. Z biochemického hlediska jsou důležité zejména monomolekulární micely globulárních bílkovin (viz sféroproteiny) a micely tvořené molekulami polárních lipidů (viz obr.). Mezi micely se nezařazují organisované dvojrozměrné struktury biologických membrán.

Front 63

mikrofilamenta {3}

Back 63

nejtenčí vláknité struktury cytoskeletu (v průměru přibližně 5 nm). Jejich nejdůležitější stavební složkou je aktin, který je zde asociován s dalšími bílkovinami, především myosinem. Mikrofilamenta jsou zodpovědná za pohyb buněk jako celku; energii získávají štěpením ATP. Specialisovanými buňkami s rozsáhlým systémem mikrofilament jsou svalová vlákna.

Front 64

mikrotubuly {3}

Back 64

nejsilnější vláknité struktury cytoskeletu (průměr až 25 nm). Jejich strukturní základ tvoří polymer globulární bílkoviny tubulinu; k němu je přepojena řada dalších funkčních bílkovin, tzv. MAPs (angl. microtubule associated proteins). Mikrotubuly zajišťují pohyb organel v buňce (pohyb chromosomů při buněčném dělení, lokalisace mitochondrií atd.), ale také pohybu bičíků apod. Energii získávají štěpením GTP nebo ATP.

Front 65

mitochondrie {1}

Back 65

organela eukaryotní buňky, v níž jsou lokalisovány některé důležité katabolické procesy a v níž je u aerobních chemoorganotrofů synthetisována velká většina ATP. Je obklopena dvěma membránami; vnější určuje celkový tvar organely a je v ní mnoho pórů; pro ionty nepropustná vnitřní membrána obsahuje řadu transportních bílkovin a má zásadní význam pro oxidační fosforylaci (viz dýchací řetězec). Uvnitř mitochondrie (v tzv. matrix, též mitosol) probíhá β-oxidace mastných kyselin, oxidační dekarboxylace pyruvátu, citrátový cyklus a některé reakce močovinového cyklu. Mitochondrie je semiautonomní organela, protože má vlastní DNA a proteosynthetický aparát (ribosomy atd.), připomínající aparát prokaryot.

Front 66

mitosa {1}

Back 66

dělení jádra, součást procesu dělení buněk. Každé dceřinné buňce je předán úplný genetický materiál; součástí tohoto procesu je tedy replikace DNA (srovnej meiosa).

Front 67

močovina {1}

Back 67

diamid kyseliny uhličité, H2N-CO-NH2, hlavní produkt vylučování dusíku u ureotelních živočichů, zejména placentálních savců; člověk vylučuje močí asi 30 g močoviny za den. Je synthetisována především v játrech pomocí močovinového cyklu. Je výborně rozpustná ve vodě. Při vysoké koncentraci (9 mol.dm-3 = 54 g / 100 ml roztoku) působí jako velmi účinné denaturační činidlo bílkovin. Byla poprvé synthetisována Wöhlerem zahříváním kyanatanu amonného (první synthesa organické látky z látky čistě anorganické). Vyrábí se velkotonážně z amoniaku a oxidu uhličitého; používá se jako dusíkaté hnojivo, jako součást krmných směsí pro přežvýkavce (bachorové mikroorganismy ji mohou využívat jako zdroj dusíku) a na výrobu plastů.

Front 68

modifikace DNA {2}

Back 68

specifické kovalentní modifikace DNA in vivo, zejména methylace cytosinu, sloužící u prokaryot k označení vlastní DNA. Viz též restrikčně-modifikační systém.

Front 69

modifikace genové {2}

Back 69

též genové technologie, cílené zásahy do genetické výbavy organismu, viz genové inženýrství.

Front 70

modifikace kotranslační {2}

Back 70

kovalentní modifikace bílkovin probíhající současně s růstem polypeptidového řetězce (při translaci). K nejznámějším kotranslačním modifikacím patří připojování oligosacharidových řetězů na dusíkový atom asparaginu (N-oligosacharidy) při synthese glykoproteinů v endoplasmatickém retikulu eukaryot.

Front 71

modifikace posttranskripční {2}

Back 71

chemické modifikace RNA po ukončení synthesy řetězce. Patří k nim především a) modifikace heterocyklických kruhů za vzniku minoritních basí (zejména u tRNA); b) vyštěpení nekódujících sekvencí z genů (viz sestřih RNA); c) modifikace konců řetězců mRNA (viz čepička mRNA a viz ocas polyadenylátový). Modifikace ad b) a c) probíhají pouze u eukaryot; u prokaryot není mRNA posttranskripčně modifikována, a proto může transkripce a translace probíhat v těsné následnosti (prakticky současně).

Front 72

modifikace posttranslační {1}

Back 72

též potranslační, modifikace kovalentní struktury bílkovin, které probíhají po ukončení synthesy peptidového řetězce na ribosomu. Patří sem zejména a) modifikace postranních řetězců aminokyselinových zbytků (oxidace cysteinových zbytků za vzniku disulfidových můstků, fosforylace za vzniku fosfoproteinů, hydroxylace zbytků prolinu a lysinu - viz kolagen, připojení oligosacharidů za vzniku O-glykoproteinů); b) aktivace bílkoviny řízenou proteolysou (odštěpování N-koncového methioninu, pre-sekvencí a pro-sekvencí); c) připojení prosthetických skupin (biotin, kyselina lipoová, pyridoxalfosfát, hem atd.); d) připojení kovových iontů (viz metalloproteiny). Někteří autoři (nepříliš šťastně) do kategorie posttranslačních modifikací zahrnují i změny nekovalentní struktury jako připojení lipidových molekul za vzniku lipoproteinů nebo dokonce konformační změny doprovázející svinování bílkovin. Velmi často také nejsou pojmově oddělovány modifikace kotranslační a posttranslační; obě tyto kategorie pak bývají zahrnovány pod termín modifikace posttranslační.

Front 73

modulátory {2}

Back 73

nízkomolekulární látky ovlivňující biologickou aktivitu biopolymerů (viz efektory).

Front 74

molekuly amfipatické {1}

Back 74

též amfifilní, molekuly, obsahující ve své struktuře polární (hydrofilní) a nepolární (hydrofobní) část. Bývají ve vodě omezeně rozpustné a mají tendenci vytvářet micely. Snižují povrchové napětí vody (mají vlastnosti tensidů). Biochemicky nejvýznamnější jsou mastné kyseliny, žlučové kyseliny a zejména polární lipidy.

Front 75

molekuly amfoterní {1}

Back 75

molekuly, obsahující ve své struktuře kyselou a bazickou skupinu, viz amfionty.

Front 76

monooxygenasy {2}

Back 76

enzymy ze třídy oxidoreduktas, které katalysují oxidaci substrátu molekulovým kyslíkem, při čemž jeden atom kyslíku se zabudovává do molekuly substrátu a z druhého vzniká voda. Viz též oxygenasy.

Front 77

monosacharidy {1}

Back 77

polyhydroxysloučeniny obsahující v molekule karboxylovou skupinu (viz aldosy a ketosy) a jejich deriváty (viz aminocukry, deoxycukry, kyseliny aldonové, alduronové a aldarové, glykosidy). Obsahují 3 – 7 atomů uhlíku (triosy, tetrosy, pentosy, hexosy a heptosy). Vyskytují se v organismech volné nebo vytvářejí základní stavební prvky oligo- a polysacharidů.

Front 78

mRNA {1}

Back 78

(vysl. mesenžr), též mediátorová nebo informační RNA, ribonukleová kyselina, která je synthetisována procesem transkripce podle určitého genu v molekule DNA, aby podle ní v procesu translace mohl být synthetisován polypeptidový řetězec. Je tedy přenašečem informace o primární struktuře určité bílkoviny; při translaci slouží jako templát. Relativní molekulová hmotnost mRNA se liší podle velikosti kódované bílkoviny. Je jednořetězcová a nemá definovanou prostorovou strukturu. Poločas její existence v cytosolu je u prokaryot jen několik minut, u eukaryot několik hodin až dní. Při proteosynthese může podle ní být současně synthetisováno několik desítek molekul bílkovin (viz polysomy). U prokaryot bývá v jedné molekule mRNA uložena informace o synthese několika molekul funkčně souvisejících bílkovin (tzv. polygenová neboli polycistronní mRNA). Struktura mRNA eukaryot je po ukončení transkripce významně upravována (viz posttranskripční modifikace).

Front 79

mukopolysacharidy {2}

Back 79

glykosaminoglykany, kyselé heteropolysacharidy pojivových tkání. Obsahují aminocukry a alduronové kyseliny, zejména N-acetylglukosamin, N-acetylgalaktosamin a glukuronovou kyselinu; na tyto monosacharidy bývají často esterovou vazbou vázány sulfátové skupiny. Významnými zástupci této skupiny polysacharidů jsou kyselina hyaluronová, heparin, chondroitinsulfát, keratansulfát a další.

Front 80

můstek disulfidový {1}

Back 80

viz vazba disulfidová.

Front 81

můstek vodíkový {1}

Back 81

viz vazba vodíková.

Front 82

mutace {1}

Back 82

jakákoliv trvalá mezigeneračně přenášená změna genetického materiálu (DNA, u některých virů RNA), která není vyvolaná křížením. Může být způsobena chemickými činidly, které modifikují strukturu DNA, fysikálními vlivy (nejčastěji ionisujícím zářením: UV, rentgenové, radioaktivní) nebo „nepřestnostmi“ vzniklými při mezigeneračním předávání genetické informace. Odlišujeme několik typů mutací: a) substituce, kdy jeden nebo několik málo sousedních deoxyribonukleotidů (resp. basí) je zaměněno za jiné; b) delece (vypadnutí) jednoho nebo několika deoxyribonukleotidů; c) inserce (vložení) jednoho nebo několika deoxyribonukleotidů; d) změny většího rozsahu, postihující rozsáhlejší části chromosomů, které vedou např. k duplikaci (zdvojení) genů či naopak ke ztrátě celých úseků genetické informace nebo k přesunu (translokaci) částí DNA z jednoho chromosomu na druhý.

Front 83

mutace bodová {2}

Back 83

substituce, delece nebo inserce jediného deoxyribonukleotidu.

Front 84

mutace posunem čtecího rámce {3}

Back 84

mutace vyvolaná delecí nebo insercí několika deoxyribonukleotidů, jejichž počet není dělitelný třemi. Zdánlivě nepatrným zásahem (např. delecí jediného deoxyribonukleotidu) dojde k zásadní změně ve způsobu čtení všech informací následujících v genu za místem mutace; častým důsledkem takovéto mutace je ukončení translace na „nesprávném“ STOP-kodonu nebo naopak pokračování translace za skutečným STOP-kodonem.

Front 85

mutageny {2}

Back 85

fysikální, chemické nebo biologické vlivy (např. UV záření, látky modifikující DNA nebo virové infekce), vyvolávající změnu sekvence v genu (viz mutace). Obzvláště nebezpečné skupiny mutagenů jsou ty, které vyvolávající rakovinné bujení (patří do skupiny karcinogenů), a ty, způsobující poruchy ve vývoji zárodku (ze skupiny teratogenů).

Front 86

mutarotace {1}

Back 86

změna optické rotace redukujícího sacharidu ve vodném prostředí, vyvolaná změnou absolutní konfigurace na poloacetalovém uhlíku (C1 u aldos, C2 u ketos). V roztoku sacharidů k ní dochází samovolně, dosažení rovnováhy mezi anomery (α- a β-formou) může být urychleno enzymy (mutarotasa{EC 5.1.3.3}, glukosa-6-fosfát-epimerasa{EC 5.1.3.15}). Tohoto termínu se užívá jak pro změnu optické rotace (důsledek) tak i pro popsanou isomeraci (příčina).

Front 87

mutasy{EC 5.4.-.-} {2}

Back 87

enzymy ze třídy isomeras (vnitřní transferasy), které katalysují intramolekulární přenos skupin. Metabolicky nejvýznamnější jsou fosfomutasy{EC 5.4.2.-}: fosfoglukomutasa{EC 5.4.2.2} katalysuje vratnou isomeraci glukosa-6-fosfát ↔ glukosa-1-fosfát (glykogenese a glykogenolysa) a fosfoglycerátmutasa{EC 5.4.2.1} isomeraci 3-fosfoglycerát ↔ 2-fosfoglycerát (glykolysa a glukogenese).

Front 88

myelin {3}

Back 88

směs lipoproteinů tvořící tzv. myelinovou pochvu obklopující nervová vlákna (membrány Schwanových buněk). Demyelinisace (ubývání myelinu) v důsledku přítomnosti proti němu zaměřených protilátek (viz autoimunní choroby) je příčinou ztráty funkčnosti nervového systému; nejvýznamnější z těchto chorob je roztroušená sklerosa, při níž je tímto způsobem poškozována centrální nervová soustava.

Front 89

myoglobin {2}

Back 89

jednořetězcový hemoprotein obsažený hlavně v červených svalových vláknech. Je sekvenčně i konformačně homologní s β-podjednotkou hemoglobinu; na atom železa v hemu se může vratně vázat molekula kyslíku. Funkcí myoglobinu je skladovat kyslík a předávat ho do dýchacího řetězce.

Front 90

myosin {2}

Back 90

bílkovina, která spolu s aktinem a dalšími bílkovinami vytváří hlavní kontraktilní strukturu svalu, myofibrilu. Myosin je tvořen malou globulární hlavicí (průměr asi 10 nm) a dlouhou stopkou (délka asi 135 nm, průměr 2 nm). Prostřednictvím globulární hlavice interaguje s fibrilárním aktinem. Je v ní také umístěno aktivní místo, umožňující štěpit ATP; z enzymologického hlediska je myosin{EC 3.6.4.1} ATPasa, aktivovaná hořečnatými a vápenatými ionty. Při kontrakci svalu se energie hydrolysy ATP využije k přerušení interakce hlavice myosinu s určitou podjednotkou aktinového vlákna, hlavice myosinu se posune k sousední aktinové podjednotce a naváže se na ní; tím dojde k vzájemnému posunutí myosinového filamenta proti aktinovému a celkově ke zkrácení svalového vlákna.

Front 91

Na,K-ATPasa{EC 3.6.3.9} {2}

Back 91

též Na+/K+-pumpa, integrální membránový enzym ze třídy hydrolas, zajišťující protisměrný primární aktivní transport iontů Na+ a K+. Na úkor hydrolysy jedné molekuly ATP transportuje 3 ionty Na+ z buňky a 2 ionty K+ do buňky. Je přítomna ve všech plasmatických membránách, neboť nerovnováha intracelulárních a extracelulárních koncentrací alkalických iontů patří k základním znakům živých buněk; významnou fysiologickou roli hraje zejména v buňkách nervových a ledvinových. Za prvotní objev transportního enzymu Na+,K+–ATPasy obdržel roku 1997 J.C.Skou Nobelovu cenu.

Front 92

náboj amfiontu celkový {1}

Back 92

počet nábojů v molekule. Tak např. celkový náboj serinu při pH 7 je roven 2, kyseliny glutamové a lysinu 3. Srov. náboj volný (obr. tamtéž).

Front 93

náboj amfiontu volný {1}

Back 93

součet nábojů jednotlivých ionisovaných skupin v molekule (s přihlédnutím k jejich znaménku).

Front 94

náboj buňky energetický {3}

Back 94

veličina, vyjadřující stav energetických reserv buňky:

Faktor ½ pro koncentraci ADP ukazuje, že jeho štěpení na AMP poskytuje polovinu energie odpovídající štěpení ATP (srovnej adenosinfosfáty, srovnej energetická jednotka ATP). Energetický náboj může teoreticky dosáhnout hodnoty 0 (adenosinfosfáty jsou přítomny pouze jako AMP) až 1 (jsou přítomny pouze jako ATP).

Front 95

NAD {1}

Back 95

NAD (from nicotinamide adenine dinucleotide) nikotinamidadenindinukleotid, starší označení difosfopyridin-nukleotid, zkr. DPN, jeden z nejvýznamnějších koenzymů oxidoreduktas. Protože jeho pyridinové jádro je kladně nabito, označuje se přesněji NAD+; redukcí může přijmout 2 elektrony a jeden vodíkový ion (H+) a přejít na formu NADH. Jeho součástí je amid kyseliny nikotinové, vitamin niacin. Jeho hlavním úkolem v metabolismu je přijímat vodíkové atomy (resp. elektrony) v dehydrogenačních katabolických reakcích (redukce NAD+ na NADH) a přenášet je do dýchacího řetězce, kde se NAD+ regeneruje.

Front 96

NAD(P)+, NAD(P)H {1}

Back 96

společné označení NAD+ a NADP+, resp. NADH a NADPH. Tyto koenzymy oxidoreduktas mají několik společných znaků: a) obsahují stejnou funkční skupinu (nikotinamid, vitamin niacin); b) jejich chemické struktury jsou si velmi podobné (viz NAD) a jejich funkce při přenosu elektronů je zcela analogická (některé enzymy je nerozlišují, jejich substrátem může být NAD i NADP); c) v oxidované formě, (NAD(P)+) neabsorbují záření u 340 nm zatímco ve formě redukované (NAD(P)H) zde výrazně absorbují; této vlastnosti se velmi často využívá při měření katalytické aktivity enzymů. Funkčně se však tyto koenzymy zásadně liší: zatímco NAD+ působí jako oxidační činidlo v katabolických dějích (jeho reoxidace v dýchacím řetězci je silně exergonická a tedy „bezproblémová“), NADPH slouží jako redukční činidlo v dějích anabolických (redukční ekvivalent, viz NADP). Proto je v buňkách koncentrační poměr [NAD+]/[NADH] udržován >>1, zatímco poměr [NADP+]/[NADPH] <<1; odtud také vyplývá nutnost existence obou těchto chemicky velmi podobných redoxních systémů.

Front 97

NADP {1}

Back 97

nikotinamidadenindinukleotidfosfát, fosforylovaný analog NAD. V redukované formě (NADPH) ho buňky používají jako redukční činidlo v biosynthesách (temná fáze fotosynthesy, biosynthesa mastných kyselin apod.); proto se o NADPH často hovoří jako o „redukčním ekvivalentu“. Vzniká redukcí NADP+ ve světlé fázi fotosynthesy, v dehydrogenační fázi pentosového cyklu, v pyruvát-malátovém cyklu (působením tzv. jablečného enzymu na malát) a v některých dalších dehydrogenačních reakcích.

Front 98

nekrosa {3}

Back 98

neprogramovaná (pathologická) smrt buňky, ke které dochází v důsledku nevratného narušení některé ze základních buněčných funkcí, např. poškození biomembrán nebo zástava oxidační fosforylace způsobující energetické vyčerpání buňky. Příčinou smrti buňky jsou pak vnitřní rozkladné (autolytické) procesy. Srovnej apoptosa.

Front 99

neuromodulátory {3}

Back 99

endogenní neuroaktivní peptidy modulující účinky neurotransmiterů. Předpokládá se, že působí podobným mechanismem jako opiáty a podílejí se na regulaci emocionálních reakcí. Nejznámější skupinou neuromodulátorů jsou endorfiny.

Front 100

neurotransmitery {3}

Back 100

též nervové mediátory, nízkomolekulární látky, zajišťující jednosměrné předání vzruchu (impulsu) z řídící nervové (presynaptické) buňky do buňky řízené, kterou může být buňka nervová, svalová či žlázová. Jsou vylučovány procesem exocytosy z presynaptické buňky a difundují synaptickou štěrbinou k membráně postsynaptické buňky, kde se nekovalentně váží na receptory a vyvolávají buněčnou odpověď (viz synapse). Mezi nejdůležitější neurotransmitery patří acetylcholin, aminokyseliny glycin a kyselina glutamová, katecholaminy dopamin, noradrenalin a adrenalin a biogenní aminy kyselina γ-aminomáselná (GABA), β-alanin, histamin a serotonin. Některé neurotransmitery se užívají jako léčiva při závažných neurologických (Parkinsonova choroba) a psychiatrických onemocněních (endogenní deprese, schizofrenie apod.).

Front 101

niacin {4}

Back 101

vitamin PP, kyselina nikotinová (pyridin-3-karboxylová kyselina). Patří mezi vitaminy rozpustné ve vodě, je hojný zejména v játrech, rybím mase a obilných klíčcích, tvoří funkční součást koenzymů NAD a NADP. Může být synthetisován z esenciální aminokyseliny tryptofanu, u člověka však tato metabolická dráha nepokrývá potřebu. Nedostatek vitaminu vede k onemocnění zvaném pelagra; projevuje se hnědnutím kůže, problémy zažívacího traktu (průjmy) a nervového systému, které vedou až k demenci.

Front 102

nikotinamidadenindinukleotid {1}

Back 102

viz NAD.

Front 103

nikotinamidadenindinukleotidfosfát {1}

Back 103

viz NADP.

Front 104

ninhydrin {3}

Back 104

bezbarvá, ve vodě rozpustná sloučenina, velmi často využívaná ke stanovení aminokyselin. Reakcí s aminoskupinou za varu vzniká fialový produkt. Tímto způsobem reagují všechny volné aminokyseliny; prolin (iminokyselina) poskytuje žlutý produkt jiné struktury. Ninhydrin reaguje také s volným amoniakem a se všemi primárními aminoskupinami, v bílkovinách a peptidech zejména s N-koncovou aminoskupinou a s ε-aminoskupinou lysinu.

Front 105

nitrátreduktasy {4}

Back 105

enzymy schopné redukovat dusičnanový ion na dusitanový. Dissimilační (též respirační) nitrátreduktasa{EC 1.7.99.4} je membránový enzym využívající při anaerobní respiraci energii této reakce pro aktivní transport protonů. Asimilační nitrátreduktasa{EC 1.7.1.1, EC 1.7.1.2, EC 1.7.1.3} se vyskytuje u hub a nižších i vyšších rostlin a umožňuje využít nitrátu jako zdroje dusíku pro synthesu aminokyselin.

Front 106

nitrifikace {4}

Back 106

převádění (oxidace) dusíkatých látek na dusičnany (nitráty). Tyto aerobní procesy mají zásadní význam pro koloběh dusíku v biosféře. Nitrifikační bakterie (aerobní chemolithotrofy) mohou pomocí molekulového kyslíku oxidovat amonné ionty (NH4+) na ionty dusitanové (NO2-) nebo dusitanové na dusičnanové (NO3-).

Front 107

NMR {3}

Back 107

viz nukleární magnetická resonance.

Front 108

nukleoid {3}

Back 108

též bakteriální chromosom, nukleoprotein prokaryot tvořený velkou kruhovou molekulou DNA a připojenými bílkovinami. DNA je zde nadšroubovicově svinuta (tvoří superhelixy). Pojem nukleoid se též užívá pro buněčnou oblast, kde je prokaryotní DNA lokalisována.

Front 109

nukleoproteiny {2}

Back 109

komplexy nukleových kyselin s proteiny. Partneři jsou v nich vázáni převážně elektrostatickými interakcemi (nukleové kyseliny jsou záporně nabité, basické bílkoviny kladně). Typickými představiteli těchto struktur jsou nukleosomy, ribosomy a nukleoidy.

Front 110

nukleosidy {1}

Back 110

glykosidy, jejichž cukernou složkou je D-ribosa nebo 2-deoxy-D-ribosa ve furanosové formě, na níž je β-N-glykosidovou vazbou připojena nukleová base. Nukleosidy obsahující pyrimidinové base mají koncovku –idin (cytidin, uridin, deoxythimidin), pokud obsahují purinovou basi, mají koncovku –osin (adenosin, guanosin). Atomy nukleové base označujeme běžnými čísly, atomy sacharidu čísly s čárkou; např. správný název cyklický-3´,5´-adenosinmonofosfát (cAMP) ukazuje, že fosfátová skupina je připojena k uhlíku C3 a C5 ribosy. Fosforečné estery nukleosidů nazýváme nukleotidy; nejdůležitější jsou 5´-deriváty; běžné názvosloví pro ně užívá též termíny nukleosid(mono-, di- nebo tri-)fosfát (např. guanosinmonofosfát, uridindifosfát, cytidintrifosfát, přesněji samozřejmě guanosin-5´-monofosfát atd).

Front 111

nukleosom {2}

Back 111

základní stavební jednotka chromatinu v jádře eukaryotních buněk. Tvoří ji 146 párů basí DNA (necelé 2 závity) navinutých na oktamer histonů (viz histony). Přibližně 60 následujících párů basí tvoří spojku k dalšímu nukleosomu. Za rozvoj elektronové mikroskopie krystalů a za určení struktury biologicky významných komplexů nukleových kyselin s bílkovinami (zejména nukleosomů) obdržel roku 1982 A.Klug Nobelovu cenu.

Front 112

nukleotidy {1}

Back 112

nukleosidfosfáty. Fosforečné estery ribonukleosidů jsou ribonukleotidy, estery deoxyribonukleosidů jsou deoxyribonukleotidy neboli deoxynukleotidy. Fosfátová skupina může být připojena ke kterékoliv volné OH skupině sacharidu, tedy 2´, 3´ a 5´ u ribonukleotidů a 3´ a 5´ u deoxyribonukleotidů. Mezi nukleotidy řadíme i nukleosidové estery kyseliny difosforečné a trifosforečné (např. ADP, GTP) a také cyklické 3´,5´-fosfodiestery (cAMP, cGMP). Nukleotidy plní v buňkách několik neobyčejně významných funkcí; jsou: a) monomerními jednotkami nukleových kyselin; b) klíčovými molekulami energetického metabolismu (viz makroergické sloučeniny); z enzymologického hlediska zde plní funkci koenzymů; c) součástí celé řady kofaktorů enzymů (viz NAD, FAD, koenzym A, PAPS, kobalamin); d) druhými posly v signálních kaskádách (cAMP a cGMP). Za práce týkající se nukleotidů a nukleotidových koenzymů obdržel roku 1957 A.R.Todd Nobelovu cenu.

Front 113

ocas polyadenylátový {2}

Back 113

úsek 20 - 200 adenosinových nukleotidů připojovaných k 3´-konci eukaryotní mRNA posttranskripční modifikací.

Front 114

očko replikační {2}

Back 114

též replikační bublina, úsek dvouřetězcové DNA, v němž byly přerušeny vodíkové můstky a řetězce se oddálily tak, aby na nich mohla začít replikace.

Front 115

oleje {2}

Back 115

technologické (resp. potravinářské) označení triacylglycerolů, které jsou za běžné teploty kapalné. Obsahují vysoké procento nenasycených mastných kyselin. Získávají se především z rostlin.

Front 116

oligonukleotidy {2}

Back 116

lineární sekvence 2 - 10 (deoxy)ribonukleotidů spojených 3´ → 5´ fosfodiesterovými vazbami. Hydroxylové skupiny (3´ a 5´) koncových nukleotidů mohou být fosforylovány.

Front 117

oligopeptidy {1}

Back 117

viz peptidy.

Front 118

oligosacharidy {2}

Back 118

oligomery tvořené dvěma až deseti monosacharidovými jednotkami spojenými α- nebo β-O-glykosidovými vazbami. V organismech se vyskytují volné i vázané. Nejdůležitější volné oligosacharidy jsou disacharidy sacharosa, laktosa a maltosa; další volné oligosacharidy vznikají hydrolytickým štěpením polysacharidů a sacharidových složek vázaných v glykoproteinech a glykolipidech.

Front 119

onkogeny {3}

Back 119

geny buněčného nebo virového původu, zodpovědné za nekontrolované dělení buněk (tzv. rakovinný zvrat). Bývají to mutanty genů, regulujících růst a dělení buněk. K rakovinnému zvratu obvykle dochází, jestliže je aktivních více takovýchto genů.

Front 120

ontogenese {3}

Back 120

biologický vývoj jedince (od splynutí pohlavních buněk až po zánik).

Front 121

operátor {4}

Back 121

úsek DNA, který specificky interaguje s regulační bílkovinou a ovlivňuje rychlost transkripce určitých strukturních genů. Tvoří důležitou oblast operonu.

Front 122

operon {4}

Back 122

integrovaná jednotka genetické informace prokaryot; úsek DNA sestávající z promotoru, regulační oblasti (viz operátor) a jednoho nebo více strukturních genů. Nejznámějším, dobře prozkoumaným operonem je lac-operon.

Front 123

orgán {3}

Back 123

útvar těla mnohobuněčných organismů tvořený několika tkáněmi vytvářejícími strukturní a funkční jednotku.

Front 124

organely {3}

Back 124

subcelulární útvary (viz kompartmenty) v cytosolu eukaryotní buňky, ohraničené jednou nebo dvěma membránami a zajišťující specifické biochemické funkce (např. mitochondrie, chloroplasty, lysosomy, peroxisomy, endoplasmatické retikulum, Golgiho komplex, vakuoly). Někdy jsou za organely považovány i nadmolekulové útvary jako ribosomy, vlákna cytoskeletu nebo dokonce biologická membrána.

Front 125

organismy - rozdělení podle vnitřní organisace buněk {1}

Back 125

základní dělení organismů na prokaryota a eukaryota. Hlavní rozdíly mezi těmito skupinami ukazuje tabulka: Prokaryota Eukaryota

buněčné jádro

nemají (srovnej nukleoid)

mají

organisace genu

neobsahuje nekódující sekvence uvnitř genu

obsahuje nekódující sekvence (viz introny)

vyšší struktura DNA

cirkulární chromosom (obvykle), neobsahují histony

lineární chromosomy, základní jednotkou nukleosom

ribosomy

menší

větší

posttranskripční modifikace mRNA

nejsou

jsou, viz čepička, ocas polyA, sestřih

organely

nemají

mají

cytoskelet

nemají

mají

možnost anaerobní respirace

je

není

Front 126

organismy - rozdělení podle závislosti na kyslíku {1}

Back 126

aerobní, vyžadují kyslík z prostředí, využívají ho jako konečný akceptor elektronů při buněčné respiraci;

anaerobní, kyslík k respiraci nepotřebují nebo jim dokonce škodí (viz anaerobní respirace, viz fermentace);

fakultativně anaerobní; pokud je k disposici, mohou využívat kyslík jako konečný akceptor elektronů při buněčné respiraci, za anaerobních podmínek přecházejí na fermentační typ metabolismu; nejznámějším příkladem jsou kvasinky alkoholového kvašení.

V rámci jednoho organismu mohou existovat buňky různého typu; např. u savců jsou jaterní buňky vyhraněně aerobní, svalové buňky fakultativně anaerobní a červené krvinky striktně anaerobní (viz glykolysa).

Front 127

organismy - rozdělení podle způsobu výživy {1}

Back 127

z hlediska výživy (trofiky, z řeckého trofé = výživa) dělíme organismy podle různých kritérií na několik základních metabolických typů: * podle formy přijímané energie na fototrofní, které absorbují světelnou energii a přeměňují ji na energii chemickou (viz fotosynthesa), zatímco zdrojem energie organismů chemotrofních jsou různé chemické reakce (nejčastěji oxidace organických nebo anorganických látek);
* podle toho, zda jsou schopny synthetisovat organické látky, na autotrofní, které jsou schopny přijímat anorganické látky (především oxid uhličitý) a synthetisovat z nich látky organické, a heterotrofní, které nemohou z oxidu uhličitého synthetisovat organické látky a musí je získávat z prostředí ve formě živin, obvykle z těl jiných organismů;
* podle zdroje vodíku, potřebného pro různé intracelulární redukční procesy, na lithotrofní (řecky lithos = kámen), které využívají vodík z anorganických látek, a organotrofní, pro něž jsou zdrojem vodíku organické látky.

Tyto základní metabolické typy mohou být libovolně kombinovány; organismy autotrofní bývají, celkem logicky, většinou lithotrofní a naopak heterotrofové bývají organotrofní. V rámci jednoho organismu lze často určité skupiny buněk podle trofiky řadit do různých typů; např. kořenové buňky rostlin jsou chemoorganotrofní zatímco zelené buňky listů jsou fotolithotrofní.

Front 128

organismy geneticky modifikované {2}

Back 128

organismy, jejichž genetický základ (DNA) byl umělým cíleným zásahem pozměněn. Patří sem organismy transgenní, organismy, jejichž vlastní genom byl pozměněn např. cílenou mutací, organismy, u nichž byl některý gen vyřazen z činnosti apod.

Front 129

organismy transgenní {4}

Back 129

organismy, do jejichž genomu byl uměle začleněn gen z jiného organismu, podskupina geneticky modifikovaných organismů. Transgenní kulturní rostliny se připravují zejména proto, aby poskytovaly vyšší polní výnosy, ať již z důvodu větší odolnosti proti parazitům, lepší schopnosti využívat živiny nebo vyšší odolnosti proti stresu (suchu, vysokým teplotám apod.). Do genomu mikroorganismů a živočichů se cizí geny vnášejí zejména proto, aby pak produkovali bílkoviny, které jim nejsou vlastní. Viz rekombinantní bílkoviny.

Front 130

ornithin {2}

Back 130

neproteinogenní aminokyselina, analog lysinu, meziprodukt močovinového (též ornithinového) cyklu, meziprodukt všech drah synthetisujících arginin.

Front 131

osmolarita {4}

Back 131

součet koncentrací všech osmoticky aktivních částic, tedy molekul a iontů v roztoku; podle van ´t Hoffovy rovnice je jí úměrný osmotický tlak roztoku.

Front 132

oxalacetát {1}

Back 132

dianion kyseliny oxaloctové, -OOC-CH­2-CO-COO-, meziprodukt citrátového cyklu, jeden z klíčových metabolitů.

Front 133

oxid dusnatý {4}

Back 133

tkáňový hormon vznikající enzymovou reakcí z argininu (NO-synthasa{EC 1.14.13.39}). Existuje ve formě reaktivního radikálu NO., jeho biologický poločas je velmi krátký (několik vteřin). Aktivuje guanylátcyklasu{EC 4.6.1.2}, a tím zvyšuje efektivní koncentraci cGMP. U živočichů se podílí na regulaci napětí hladkého svalstva, ovlivňuje také funkci imunitního a nervového systému. U rostlin spolupůsobí při obraně organismu proti stresu. Za objevy vysvětlující působení oxidu dusnatého jako signální molekuly v kardiovaskulárním systému získali roku 1998 R.F.Furchgott, L.J.Ignarro a F.Murad Nobelovu cenu.

Front 134

β-oxidace mastných kyselin {1}

Back 134

též Linenova spirála, katabolický proces, při němž se z aktivované nasycené mastné kyseliny (viz acyl-CoA) odštěpuje dvouuhlíkatý štěp (viz acetyl-CoA) za vzniku mastné kyseliny o dva uhlíky kratší:

CH3-(CH2)n-CO-CoA + NAD+ + Enzym-FAD + CoA → CH3-(CH2)n-2-CO-CoA + NADH + H+ + Enzym-FADH2 + acetyl-CoA

V eukaryotních buňkách probíhá tento proces v mitochondrii. Při úplném aerobním odbourání nasycené mastné kyseliny se sudým počtem uhlíků lze počet získaných jednotek ATP vypočítat ze vztahu , neboť úplným odbouráním acetylu v citrátovém cyklu a dýchacím řetězci se získá 12 ATP, reoxidací NADH 3 ATP, reoxidací FADH2 2 ATP a 2 jednotky ATP byly „investovány“ do aktivace mastné kyseliny (R-COOH + CoA + ATP → R-CO-CoA + AMP + PPi). Obdobným způsobem, byť s určitými obměnami, jsou odbourávány i mastné kyseliny nenasycené, s lichým počtem uhlíků a s rozvětvenými řetězci.

Za objevy týkající se mechanismu a regulace metabolismu mastných kyselin získali roku 1964 F.Lynen a K.E.Bloch Nobelovu cenu.

Front 135

oxidasy{EC 1.1.3.-, EC 1.2.3.-, EC 1.3.3.-, EC 1.4.3.-, EC 1.5.3.-, EC 1.6.3.-, EC 1.7.3.-, EC 1.8.3.-, EC 1.9.3.-, EC 1.10.3.-, EC 1.16.3.-, EC 1.17.3.-, EC 1.21.3.-} {1}

Back 135

enzymy ze třídy oxidoreduktas, které přenášejí vodíkové atomy ze substrátu na molekulový kyslík. Produktem reakce u oxidas obsahujících FAD bývá peroxid vodíku (např. viz glukosaoxidasa), může jím však být i voda (cytochrom-c-oxidasa{EC 1.9.3.1}, též kotvený komplex IV v dýchacím řetězci).

Front 136

oxidoreduktasy {1}

Back 136

třída enzymů, katalysujících intermolekulární oxidačně-redukční reakce. Dělí se na řadu podskupin (viz dehydrogenasy, oxidasy, oxygenasy, transelektronasy, transhydrogenasy). Za objevy povahy a mechanismu účinku oxidačních enzymů obdržel roku 1955 A.H.T.Theorell Nobelovu cenu.

Front 137

2-oxoglutarát {1}

Back 137

ve starší terminologii α-ketoglutarát, anion kyselin 2-oxoglutarové, akceptor aminoskupin při transaminacích (viz kyselina glutamová), meziprodukt citrátového cyklu, kde podléhá oxidační dekarboxylaci (viz multienzymové jednotky).

Front 138

oxokyseliny {1}

Back 138

starší terminologií ketokyseliny, karboxylové kyseliny obsahující i ketoskupinu. Ta může být různě vzdálena od karboxylu; příkladem 2-oxokyseliny (α-ketokyseliny) je kyselina pyrohroznová (viz pyruvát), příkladem 3-oxokyseliny (β-ketokyseliny) kyselina acetoctová (viz ketolátky), CH3COCH2COOH. V metabolismu mají výjimečné postavení 2-oxokyseliny, které procesem transaminace mohou přecházet na α-aminokyseliny. Významné jsou též oxidační dekarboxylace 2-oxokyselin pyruvátu a 2-oxoglutarátu na kyseliny o 1 uhlík kratší (synthesa acetyl-CoA a sukcinyl-CoA). (V angličtině se pojmu „oxoacid“ užívá častěji jako ekvivalent českého „kyslíkatá kyselina“.)

Front 139

oxygenasy{EC 1.13.-.-, EC 1.14.-.-} {2}

Back 139

enzymy ze třídy oxidoreduktas, které používají molekulový kyslík jako oxidační činidlo a jeden (viz monooxygenasy) nebo oba (viz dioxygenasy) atomy kyslíku začleňují do substrátu. Z potravinářského hlediska jsou významné, neboť produkty oxygenace často ovlivňují sensorické nebo nutriční vlastnosti potravinářských surovin a produktů (lipoxygenasy{EC 1.13.11.12} a další). Podílejí se na odbourávání xenobiotik.

Front 140

palindrom {4}

Back 140

viz palindromní sekvence.

Front 141

papain{EC 3.4.22.2} {2}

Back 141

proteolytický enzym, obsažený v nezralých plodech a latexu papajovníku (Carica papaya). Katalytickou skupinou v aktivním centru je SH skupina cysteinu. Jeho prostorová struktura je mimořádně stabilní; denaturuje při vyšší teplotě než živočišné enzymy, odolává denaturaci 8 molární močovinou a 70% ethanolem. Hydrolyticky štěpí peptidy, amidy i estery; v peptidovém řetězci nejlépe štěpí druhou peptidovou vazbu následující směrem k C-konci za zbytkem fenylalaninu. Používá se k tenderizování masa, jako součást tablet napomáhajících trávení a v kožním lékařství při léčení ekzémů a nekros.

Front 142

PAPS {4}

Back 142

viz 3´-fosfoadenosin-5´-fosfosulfát.

Front 143

párování basí {1}

Back 143

schopnost basí nukleových kyselin vytvářet pomocí vodíkových můstků tzv. komplementární páry, tedy guanin-cytosin, adenin-thymin a adenin-uracil. Toto specifické vzájemné rozpoznávání je základem přenosu genetické informace, neboť umožňuje jak synthesu totožné molekuly DNA při dělení buněk (viz replikace), tak synthesu peptidového řetězce bílkoviny podle informace, zapsané v genu (viz transkripce a translace). Pojem „pár basí“ (zkr. bp) se, poněkud kuriosně, používá jako jednotka délky dihelixu DNA; např. údaj „úsek 160 párů basí“ (viz nukleosom) znamená, že tento úsek obsahuje 160 komplementárních dvojic deoxyribonukleotidů.

Front 144

PCR {4}

Back 144

viz polymerasová řetězová reakce.

Front 145

pektiny {2}

Back 145

polysacharidy obsahující jako monomerní jednotky kyselinu galakturonovou, její estery a rhamnosu. Jsou rozšířeny v rostlinné říši; jsou vázány na polysacharidy buněčných stěn a tvoří tzv. buněčný tmel (střední lamelu). Vyrábějí se z řepných řízků, z jablek a citrusových plodů. Díky přítomnosti silně hydrofilních karboxylových skupin mají pektiny velkou schopnost vázat vodu a za určitých podmínek (pH, koncentrace Ca2+) vytvářejí gely. Toho se využívá v potravinářství (při výrobě marmelád), ve farmeceutickém průmyslu a v kosmetice.

Front 146

pentosy {1}

Back 146

monosacharidy obsahující 5 atomů uhlíku. Aldopentosy se vyskytují v relativně stabilní cyklické (furanosové) podobě. Nejvýznamnější pentosy jsou aldopentosy ribosa a 2-deoxyribosa (tvoří základ nukleosidů), arabinosa a xylosa. V metabolismu sacharidů hrají významnou roli fosforečné estery ketopentos, ribulosa-5-fosfát a xylulosa-5-fosfát; ribulosa-1,5-bisfosfát je akceptorem oxidu uhličitého v temné fázi fotosynthesy. Pentosy metabolicky vznikají oxidačním zkrácením hexos v pentosovém cyklu.

Front 147

PEP {2}

Back 147

viz fosfoenolpyruvát

Front 148

pepsin{EC 3.4.23.1, EC 3.4.23.2, EC 3.4.23.3} {2}

Back 148

proteolytický enzym obsažený v žaludku všech obratlovců (kromě některých ryb, např. kapr). Má nejvyšší aktivitu při nízkém pH, odpovídajícím podmínkám v žaludku (1,5 - 3,5); nad pH 6 je inaktivován denaturací. Nemá velkou specifitu, nejlépe štěpí peptidové vazby na karboxylové straně aromatických aminokyselin (Tyr, Phe). Produktem působení pepsinu na bílkoviny je tzv. pepton, směs peptidů obsahujících obvykle 3 - 30 aminokyselinových zbytků. Pepsin je synthetisován buňkami žaludeční sliznice ve formě proenzymu pepsinogenu, který je v kyselém prostředí aktivován působením pepsinu (viz autokatalysa).

Front 149

peptidasy{EC 3.4.-.-} {2}

Back 149

enzymy ze třídy hydrolas, které štěpí peptidovou vazbu. Do této rozsáhlé skupiny řadíme zejména aminopeptidasy, karboxypeptidasy, dipeptidasy a proteinasy.

Front 150

peptidy {1}

Back 150

kondensační produkty aminokyselin, které jsou spojeny peptidovou vazbou. Dělíme je podle řady kriterií: a) podle počtu spojených aminokyselin na oligopeptidy (obvykle méně než 10 aminokyselin) a polypeptidy, přičemž látky obsahující více něž 100 aminokyselinových zbytků nazýváme bílkovinami; b) podle struktury řetězce na lineární a cyklické; c) na přirozené, vyskytující se v organismech, a synthetické, které jsou připravovány cestou organické synthesy. Biosynthesa peptidů může probíhat specifickou drahou typickou pro daný peptid (např. synthesa glutathionu); tyto peptidy mohou obsahovat i některé neproteinogenní aminokyseliny nebo aminokyseliny v D-konfiguraci. Mnoho přirozených peptidů však vzniká jako produkt cíleného štěpení prekursorových bílkovin. Peptidy plní v organismech mnoho různých funkcí: působí jako hormony (od tripeptidů až po vysokomolekulární proteohormony), antibiotika, rostlinné jedy (např. z muchomůrek), kofaktory enzymů (viz glutathion) atd. Za první synthesu peptidového hormonu a za práce týkající se biochemicky významných sirných sloučenin obdržel V.duVigneaud roku 1955 Nobelovu cenu.

Front 151

peptidyltransferasa{EC 2.3.2.12} {2}

Back 151

enzym katalysující vznik peptidové vazby při translaci, součást velké podjednotky ribosomů. Přenáší peptidylový zbytek, vázaný prostřednictvím tRNA v P-místě ribosomu, na volnou aminoskupinu aminoacyl-tRNA, vázané v A-místě.

Front 152

permeasy {3}

Back 152

integrální transmembránové bílkoviny umožňující pasivní specifický přenos malých částic přes membránu. Do této skupiny bílkovin patří jak iontové kanály, tak transportní systémy pro nenabité nízkomolekulární látky (např. pro glukosu).

Front 153

peroxidasy{EC 1.11.1.-} {2}

Back 153

enzymy ze třídy oxidoreduktas, které pomocí peroxidu vodíku (oxidační činidlo) oxidují různé substráty: redukovaný substrát + H2O2 → oxidovaný substrát + 2 H2O. Obvykle nemají vysokou specifitu pro oxidovaný substrát. Jsou součástí ochrany organismů proti oxidačnímu stresu; odstraňují nebezpečný peroxid vodíku. Jejich prosthetickou skupinou je většinou hem. Nespecifická křenová peroxidasa{EC 1.11.1.7} se užívá při metodách ELISA k značení protilátek nebo antigenů a v mnoha enzymových stanoveních, při nichž vzniká H2O2.

Front 154

peroxisom {4}

Back 154

organela, v níž jsou lokalisovány mnohé reakce, při nichž vzniká peroxid vodíku (viz oxidasy), který je zde rychle rozkládán katalasou. V rostlinných peroxisomech probíhá fotorespirace. V podobných organelách rostlinných buněk (viz glyoxysomech) je lokalisován glyoxylátový cyklus.

Front 155

Pi{1}

Back 155

v biochemii běžně užívaný symbol pro anorganický fosfát, anion kyseliny trihydrogenfosforečné.

Front 156

pigmenty fotosynthetické {2}

Back 156

barviva podílející se na zachycení a zužitkování světla při fotosynthese. Jsou to především chlorofyly a a b jakož i různé karotenoidy a fykobiliny.

Front 157

pigmenty respirační {2}

Back 157

též dýchací barviva, bílkoviny, které u živočichů zajišťují přísun kyslíku do tkáňových buněk. U obratlovců tuto funkci plní hemoglobin, uzavřený v erythrocytech, u bezobratlých agregáty rozpuštěných pigmentů.

Front 158

pinocytosa {3}

Back 158

endocytický proces, při němž je do buňky vnesen roztok s rozpuštěnými látkami, z řeckého pinein = pít, srovnej fagocytosa a endocytosa.

Front 159

plasma krevní {3}

Back 159

kapalná složka krve, krev zbavená krevních tělísek (krvinek a krevních destiček). Tvoří asi 60 % objemu krve. Obsahuje asi 90 % vody, 7 – 8 % bílkovin, 1 % solí, glukosu (viz glykemie), některé kyseliny a žlučová barviva.

Front 160

plasmalogeny {2}

Back 160

skupina polárních lipidů, analoga fosfatidátů. Na uhlíku C1 glycerolu mají vázán alifatický nenasycený řetězec etherovou vazbou (-C1H2-O-CH=CH-R). Plasmalogeny jsou častou součástí plasmatických membrán svalových a nervových buněk.

Front 161

plasmidy {2}

Back 161

v prokaryotech malé úseky DNA, které nejsou součástí bakteriálního chromosomu (hlavního podílu DNA) a replikují se nezávisle na něm (tzv. extrachromosomální DNA). Plasmidy tvoří až 5 % prokaryotní DNA, vyskytují se v buňce často v několika kopiích a jsou obvykle cyklické. Jsou v nich uloženy informace o méně závažných a proměnných vlastnostech prokaryotní buňky; obsahují např. geny zajišťující resistenci proti antibiotikům. Mohou se vyměňovat mezi neporušenými buňkami. Upravené plasmidy se používají v mnoha genových manipulacích jako vektory.

Front 162

plasmin{EC 3.4.21.7} {4}

Back 162

viz fibrinolysa.

Front 163

plastochinon {2}

Back 163

isoprenoidní koenzym, součást membrány thylakoidů, obdoba ubichinonu (viz koenzym Q). Účastní se přenosu vodíkových atomů ve světlé fázi fotosynthesy.

Front 164

pletivo {3}

Back 164

soubor rostlinných buněk stejné morfologie a stejných fysiologických a biochemických funkcí (srovnej tkáň u živočichů).

Front 165

poločas biologický {2}

Back 165

doba, za kterou se obnoví 50 % dané součásti organismu. Jsou známy biologické poločasy různých typů buněk, jednotlivých biopolymerů, nízkomolekulárních organických látek i anorganických složek organismů.

Front 166

poloměr van der Waalsův {3}

Back 166

efektivní poloměr atomu, který udává, na jakou nejmenší vzdálenost se k němu může přiblížit jiný atom. Znalost těchto vzdáleností podmiňuje studium těsného sbalení biopolymerů do nativních struktur.

Front 167

polymorfismus bílkovin {2}

Back 167

mnohočetné formy bílkoviny vyskytující se v jednom organismu a vykazující stejnou funkci. Jsou si velmi podobné prostorovým uspořádáním, mají však mírně odlišnou primární strukturu; jsou tedy kódovány různými geny (srovnej alely). O polymorfismu hovoříme, pokud tyto bílkoviny pocházejí z různých jedinců téhož druhu nebo z různých orgánů, tkání nebo organel téhož jedince. Setkáváme se však i s případy, kdy se polymorfní bílkoviny nacházejí v jednom kompartmentu, např. v krevní plasmě. Srovnej isoenzymy.

Front 168

polynukleotidy {2}

Back 168

lineární sekvence více než 10 nukleotidů spojených 3´ → 5´ fosfodiesterovými vazbami, obvykle synonymum pro nukleové kyseliny. Ve výzkumu se uplatňují různé synthetické polynukleotidy, např. polyA nebo poly(AT).

Front 169

polypeptidy {1}

Back 169

lineární polymery tvořené zbytky aminokyselin, které jsou spojeny peptidovou vazbou (viz peptidy). Obvykle do této skupiny řadíme peptidy s větším počtem aminokyselinových zbytků než 10 (viz oligopeptidy) a menším než 100 (viz bílkoviny), ale i homopolymery aminokyselin (např. poly-L-lysin), které mohou vysoce převyšovat horní hranici tohoto rozmezí. Nejdůležitější skupinou polypeptidů jsou polypeptidové hormony (např. insulin, glukagon, hormony adenohypofysy).

Front 170

polyribosomy {2}

Back 170

též polysomy, komplexní struktury tvořené mRNA a několika ribosomy, na nich současně probíhá translace. U prokaryot se polyribosomy formují již v průběhu transkripce.

Front 171

polysacharidy {1}

Back 171

též glykany, sacharidy tvořené více než 10 (obvykle však stovkami až tisíci) monosacharidových jednotek, které jsou spojeny glykosidovými vazbami. Řetězce mohou být větvené nebo nevětvené (lineární). Prostorové uspořádání polysacharidových řetězců může být lineární, helikální nebo globulární. Homoglykany jsou tvořeny jediným druhem monosacharidu, heteroglykany obsahují více typů monosacharidů. Polyuronidy obsahují zbytky alduronových kyselin. Nejběžnějšími složkami polysacharidů jsou hexosy D-glukosa (homoglykany celulosa, škroby, glykogen), D-fruktosa (inulin), D-galaktosa (agar-agar), D-mannosa (mannany), D-glukuronová kyselina (hyaluronová kyselina), D-galakturonová kyselina a D-rhamnosa (pektiny), a aminocukr D-glukosamin (chitin). Polysacharidy mají především funkci zásobní (škroby, glykogen) a strukturní (např. celulosa, hemicelulosy, chitin, hyaluronová kyselina).

Front 172

polysomy {2}

Back 172

viz polyribosomy.

Front 173

pool metabolitu {2}

Back 173

vysl. „půl“, též hotovost, fond, hladina důležitých metabolitů v buňce, udržovaná homeostasou na konstantní úrovni. Název „pool“ (angl. bazén) velmi dobře vystihuje skutečnost, že do této hotovosti trvale přitéká a z ní odtéká daný metabolit, ale jeho koncentrace (hladina) zůstává stálá. Intracelulární stacionární koncentrace důležitých metabolitů bývá řádu mmol.dm-3, jejich obrat (rychlost biosynthesy a odbourávání) však značný. Nejdůležitější buněčné „pooly“ tvoří jednotlivé aminokyseliny, acetyl-CoA, ATP, glukosa-6-fosfát, v mitochondrii však také meziprodukty citrátového cyklu (srovnej dráhy anaplerotické).

Front 174

porfyriny {2}

Back 174

sloučeniny strukturně odvozené od cyklického rovinného konjugovaného tetrapyrolu porfinu. Biologicky funkční deriváty mají uprostřed kruhu koordinován ion kovu: hem obsahuje železo (Fe2+ v hemoglobinu a myoglobinu, Fe3+ např. v cytochromech, peroxidase a katalase), chlorofyly hořčík Mg2+ a kobalamin kobalt Co3+.

Front 175

póry iontové {2}

Back 175

viz iontové kanály. Někdy se terminologicky odlišují málo specifické iontové póry od mnohem specifičtějších iontových kanálů.

Front 176

póry trvalé {2}

Back 176

otvory v biologických membránách, které umožňují snadný přechod látek mezi některými kompartmenty eukaryotních buněk. Díky trvalým pórům je pro molekuly propustná jaderná membrána jakož i vnější membrána mitochondrie. Otvory v membráně jsou tvořeny specifickými oligomerními bílkovinami, tzv. poriny.

Front 177

posel druhý {1}

Back 177

nízkomolekulární intracelulární látka, která se tvoří jako odpověď na signál, např. na vazbu hormonu („prvního posla“) na receptor. Typickými představiteli této skupiny látek jsou cAMP, cGMP, inositol-1,4,5-trisfosfát, 1,2-diacylglycerol nebo Ca2+. Druhý posel bývá allosterickým aktivátorem nebo inhibitorem intracelulárních enzymů.

Front 178

potenciál akční {3}

Back 178

dočasná prudká změna membránového potenciálu nervové buňky (z hodnoty klidového potenciálu přibližně -60 mV na hodnotu +30 mV), která se pohybuje podél axonu nervové buňky a je podstatou vedení nervového vzruchu. Tato změna je vyvolána změnou pasivní propustnosti cytoplasmatické membrány pro sodné a draselné ionty (viz Goldmanova rovnice).

Front 179

potenciál membránový {2}

Back 179

rozdíl elektrického potenciálu mezi dvěma stranami biologické membrány. Je vyvolán nerovnoměrným rozdělením volných kationtů a aniontů na obou stranách membrány (srovnej proton-motivní síla) a také přítomností nabitých skupin, které jsou součástí membrány (srovnej fosfatidáty, kyselina sialová). Membránový potenciál se obvykle pohybuje v jednotkách až desítkách milivoltů, membránový potenciál vnitřní membrány respirující mitochondrie dosahuje hodnot 150 mV.

Front 180

PPi{1}

Back 180

viz difosfát.

Front 181

práce osmotická {2}

Back 181

energie, kterou musí buňka nebo organismus vynakládat pro udržení koncentračních nerovnováh mezi jednotlivými kompartmenty (srovnej aktivní transport). Mnohé buňky (erythrocyty, nervové buňky) používají většinu ATP, získaného katabolickými procesy, právě na osmotickou práci.

Front 182

práce regulační {2}

Back 182

energie, kterou musí organismus vynakládat na udržení své vlastní vysoké uspořádanosti, resp. nízké entropie. Typickými procesy, vyžadujícími regulační práci, je synthesa hormonů a dalších regulačních látek (např. druhých poslů) nebo spotřeba GTP při elongační fázi translace.

Front 183

precipitace {3}

Back 183

srážení, jedna ze základních metod isolace biologických makromolekul. Do roztoku, obsahujícího požadovanou makromolekulu, se přidá určité množství precipitačního činidla (síran amonný, ethanol, aceton apod.); makromolekulární sloučenina se vysráží, aniž obvykle dojde k denaturaci. Může se proto následně znovu rozpustit a použít ve své nativní, biologicky aktivní podobě.

Front 184

prekursor {2}

Back 184

sloučenina stojící na počátku biosynthetické dráhy určitého metabolitu. Tak prekursorem glukosy v játrech je laktát, prekursorem aminokyseliny prolinu meziprodukt citrátového cyklu 2-oxoglutarát atd. Vzhledem k propojenosti metabolických drah mohou mít některé metabolity více prekursorů. Někdy je stanovení skutečného „počátečního“ prekursoru věcí definice; je prekursorem prolinu L-glutamát, 2-oxoglutarát nebo dokonce glukosa?

Front 185

pre-sekvence {4}

Back 185

viz vedoucí sekvence v bílkovině.

Front 186

primer {2}

Back 186

krátký úsek jednořetězcové DNA nebo RNA, který se na principu párování basí váže k templátovému řetězci DNA; obsahuje volnou 3´-OH skupinu, na níž může DNA-polymerasa navázat další deoxyribonukleotid a zahájit tak vlastní polymerační reakci. Při iniciaci replikace vytváří primer RNA-polymerasa (též primasa). Synthetické primery se užívají při polymerasové řetězové reakci a při sekvenování DNA Sangerovou dideoxy-metodou.

Front 187

priony {3}

Back 187

bílkoviny vyvolávající choroby (bez účasti virů nebo bakterií). Tyto bílkoviny, přítomné i ve zdravé tkáni, mohou výrazným způsobem změnit konformaci (obvykle z α-helikální na β-konformaci, viz bílkoviny – periodické motivy) a stát se iniciátorem degenerativního procesu. Jsou příčinou některých onemocnění nervové tkáně (Creuzfeld-Jacobova nemoc, nemoc šílených krav a další). Řada otázek spojená s jejich šířením a působením dosud není vysvětlena. Některé experimentální nálezy z posledního období naznačují, že priony se podílejí na uchovávání informací v mozku (paměť). Za objev prionů – nového biologického principu infekce - obdržel S.B.Prusiner roku 1997 Nobelovu cenu.

Front 188

proces isokratický {3}

Back 188

laboratorní proces, při němž se nemění složení kapalného prostředí. Pojmu se užívá především při popisu chromatografických separací; mezi isokratické procesy patří gelová a klasická rozdělovací chromatografie, kde se během procesu nemění složení mobilní fáze.

Front 189

proenzymy {2}

Back 189

též zymogeny, neaktivní přímé prekursory enzymů, které jsou do aktivní formy převáděny cíleným (specifickým) proteolytickým štěpením. Např. trávicí enzymy jsou v buňkách synthetisovány jako proenzymy (trypsinogen, chymotrypsinogen, pepsinogen, prochymosin, proelastasa{EC 3.4.21.36, EC 3.4.21.71}, prokarboxypeptidasa) a aktivovány až po vyloučení do trávicího traktu, enzymy podílející se na vzniku a odbourávání fibrinového gelu jsou v krevní plasmě přítomny ve formě prekursorů (prothrombin, plasminogen) a aktivují se až v případě potřeby.

Front 190

prochiralita {2}

Back 190

vlastnost některých achirálních molekul. Prochirální molekula může podlehnout enzymové přeměně tak, že dvě chemicky ekvivalentní skupiny vázané na jednom centru (prochirálním uhlíkovém atomu) mohou reagovat odlišně (enzym je může rozlišit). Známým příkladem je kyselina citronová, z níž se v průběhu citrátového cyklu odštěpují (jako CO2) ty uhlíkové atomy, které byly součástí molekuly oxalacetátu, z níž citrát vznikl; přitom acetátové skupiny citrátu (-CH2-COO-) jsou strukturně ekvivalentní (srovnej chiralita).

Front 191

prokaryota {1}

Back 191

jednobuněčné organismy, jejichž genetický materiál (DNA) je lokalisován v určité části buňky (viz nukleoid) a není od cytosolu oddělen membránou (řecky pro = před, karyon = jádro) (viz organismy - rozdělení podle vnitřní organisace buněk). Patří sem především bakterie, archaebakterie a cyanobakterie (přesněji eubakterie).

Front 192

prolin {1}

Back 192

Pro nebo P, hydrofobní proteinogenní neesenciální glukogenní aminokyselina. Prolin je jediná proteinogenní aminokyselina, která nemá primární (volnou) aminoskupinu, ale má postranní řetězec v podobě cyklu; jde tedy o iminokyselinu. Díky své zvláštní chemické struktuře má i specifické možnosti při vytváření prostorové struktury bílkovin; nepodílí se na výstavbě α-helixu, velmi často jej nacházíme v různých ohybech peptidového řetězce. Peptidová vazba, na níž se podílí dusíkový atom prolinu, bývá v bílkovinách v cis-konfiguraci. Spolu se svým posttranslačním derivátem, hydroxyprolinem, je hojně zastoupen v kolagenu. Biosynthesa prolinu vychází z kyseliny glutamové, jejíž cyklisací a redukcí vzniká L-prolin. Odbourává se přes glutamát na 2-oxoglutarát.

Front 193

promotor {1}

Back 193

charakteristická sekvence DNA, na níž se váže prostřednictvím své σ-podjednotky RNA-polymerasa; je to místo, kde se zahajuje proces transkripce.

Front 194

pro-proteiny {2}

Back 194

bílkoviny, které jsou synthetisovány ve formě, která není biologicky aktivní, a následnou úpravou (proteolytickým štěpením) jsou převáděny do formy aktivní (srovnej proenzymy). Známými příklady pro-proteinů, nepatřících mezi enzymy, jsou fibrinogen, prokolagen a proinsulin, z nichž vznikají aktivní proteiny fibrin monomer, kolagen a insulin.

Front 195

pro-sekvence {2}

Back 195

úsek polypeptidového řetězce, který blokuje aktivitu daného proteinu a v procesu aktivace je odštěpován (srovnej proproteiny). Většinou je pro-sekvence umístěna na N-konci řetězce.

Front 196

prostaglandiny {2}

Back 196

oxidované deriváty kyseliny arachidonové (viz eikosanoidy), působící jako tkáňové hormony, a to zejména na hladké svaly, nervové buňky, cévní systém a reprodukční aparát. Jsou synthetisovány ve většině buněk. Za objevy týkající se prostaglandinů a příbuzných biologicky aktivních látek získali roku 1982 S.K.Bergström, B.I.Samuelsson a J.R.Vane Nobelovu cenu.

Front 197

proteasom{EC 3.4.25.1} {4}

Back 197

též proteosom, bílkovinný komplex v cytosolu eukaryotních buněk, který selektivně proteolyticky degraduje bílkovinné molekuly označené ubiquitinem. Při této exergonické reakci štěpí (překvapivě) ATP.

Front 198

proteasy{EC 3.4.-.-} {1}

Back 198

enzymy ze třídy hydrolas, které štěpí peptidové vazby v bílkovinách. Neexistuje jasné rozhraní mezi proteasami a peptidasami. Proteasy dělíme podle katalytických skupin v aktivním místě na serinové (rozhodující je -OH skupina serinu, např. trypsin, thrombin), aspartátové (skupina -COO-, např. pepsin), cysteinové (-SH, papain) a metalloproteasy (často Zn2+, karboxypeptidasa).

Front 199

proteinasy{EC 3.4.21.-, EC 3.4.22.-, EC 3.4.23.-, EC 3.4.24.-} {1}

Back 199

podskupina proteas, štěpí bílkoviny uvnitř peptidového řetězce (viz endopeptidasy). Protože většina proteas jsou endopeptidasy, používá se někdy pojem proteinasa místo obecnějšího proteasa.

Front 200

proteinfosfátfosfatasy{EC 3.1.3.16} {4}

Back 200

též fosfoproteinfosfatasy, někdy méně přesně proteinfosfatasy, enzymy ze třídy hydrolas, které odštěpují fosfátovou skupinu z bílkovin (viz fosfatasy). Spolu s proteinkinasami se podílejí na jednom z nejdůležitějších způsobů regulace aktivity enzymů, spočívajícím na vratné chemické modifikaci připojením (a odštěpením) fosfátové skupiny. Za objevy týkající se reversibilní fosforylace bílkovin jakožto regulačního mechanismu získali v roce 1992 E.H.Fischer a E.G.Krebs Nobelovu cenu.

Front 201

proteinkinasy {4}

Back 201

enzymy ze třídy transferas (viz kinasy), které fosforylují bílkoviny přenosem fosfátové skupiny z ATP. Modifikují postranní řetězce serinu, threoninu (tzv. Ser/Thr-proteinkinasy{EC 2.7.11.-}), tyrosinu (Tyr-proteinkinasy{EC 2.7.10.-}) nebo méně často histidinu (His-proteinkinasy{EC 2.7.13.-}). Srovnej proteinfosfátfosfatasy.

Front 202

proteiny {1}

Back 202

viz bílkoviny.

Front 203

proteoglykany {2}

Back 203

glykoproteiny, v nichž hmotnostně převažuje sacharidová složka. Významnými představiteli této skupiny jsou komplexy tvořené mukopolysacharidy a bílkovinami v pojivové tkáni.

Front 204

proteolysa {2}

Back 204

hydrolytické štěpení peptidových vazeb bílkovin. Termín je používán v několika souvislostech: a) extracelulární rozklad bílkovin potravy v trávicím traktu trávicími proteasami (pepsin, trypsin, chymotrypsin, elastasa, atd.); b) rozklad bílkovin v lysosomech (intracelulární trávení) pomocí enzymů ze skupiny kathepsinů; c) nekontrolovaný rozklad buněčných bílkovin intracelulárními proteasami v poškozených buňkách (autolysa buněk); d) řízený rozklad intracelulárních bílkovin v důsledku jejich nevhodné struktury (chemické modifikace, chybné svinutí atd.) za účasti bílkoviny ubiquitinu; e) řízené posttranslační štěpení peptidového řetězce za účelem aktivace (viz pro-proteiny).

Front 205

proteomika {4}

Back 205

obor biochemie, snažící se identifikovat všechny bílkoviny, které jsou v dané buňce (tkáni) přítomny, a vysvětlit, jakou funkci za daných fysiologických nebo pathologických podmínek plní. Dominantními metodami proteomiky jsou dvojrozměrná elektroforesa (obvykle spojení isoelektrické fokusace a SDS-PAGE) a hmotnostní spektrometrie. Za vývoj nedestruujících ionisačních metod pro hmotnostní spektrometrii biologických makromolekul získali roku 2002 J.B.Fenn a K.Tanaka Nobelovu cenu.

Front 206

proteosom {4}

Back 206

viz proteasom.

Front 207

proteosynthesa {1}

Back 207

biosynthesa bílkovin, též exprese genu, komplexní proces sestávající z několika kroků: a) transkripce (přepis informace o struktuře určité bílkoviny, uložené v DNA, do struktury mRNA); b) posttranskripční modifikace mRNA (u eukaryot); c) připojení jednotlivých proteinogenní aminokyselin na specifické tRNA (viz aminoacyl-tRNA-ligasy); d) translace (vlastní biosynthesa peptidového řetězce); e) svinutí peptidového řetězce (zaujetí funkční prostorové struktury); f) kotranslační a posttranslační modifikace peptidového řetězce (enzymově řízené chemické úpravy, které nejsou přímo kódovány v genu).

Front 208

prothrombin {4}

Back 208

koagulační faktor II, prekursor (proenzym) thrombinu.

Front 209

protilátky {2}

Back 209

proteiny v krevní plasmě schopné vázat antigeny, též imunoglobuliny. Protilátky, vážící se na jeden (makromolekulární) antigen mohou být polyklonální (váží se na více antigenních determinant antigenu) nebo monoklonální (váží se na jedinou determinantu). Monoklonální protilátky se získávají hybridomovými technologiemi. Polyklonální protilátka je vlastně směsí více monoklonálních protilátek zaměřených proti jednomu antigenu. Za objevy umožňující přípravu monoklonálních protilátek získali roku 1984 G.J.F.Köhler a C.Milstein Nobelovu cenu.

Front 210

protoplast {3}

Back 210

buňka rostlinného nebo mikrobiálního původu, zbavená buněčné stěny. Takto upravené buňky jsou vhodným objektem pro různé modifikace genomu a fysiologické studie.

Front 211

protoporfyriny {4}

Back 211

bezprostřední prekursory porfyrinů při biosynthese.

Front 212

provitaminy {2}

Back 212

neaktivní prekursory vitaminů, na svou aktivní formu jsou přeměňovány chemickými modifikacemi v organismu. Nejznámějšími provitaminy jsou karotenoidy (provitaminy A) a ergosterol (provitamin D).

Front 213

prsty zinkové {4}

Back 213

viz bílkoviny - strukturní motivy.

Front 214

pseudogen {4}

Back 214

úsek DNA, který má vysokou homologii s funkčním genem, ale sám není transkribován. Předpokládá se, že pseudogeny vznikly z funkčních genů během evoluce.

Front 215

pseudoisoenzymy {4}

Back 215

enzymy, které se vyskytující v jednom organismu, katalysují stejnou reakci, vznikají transkripicí stejného genu a odlišují se posttranslačními (nebo kotranslačními) modifikacemi (srovnej isoenzymy).

Front 216

pufry {1}

Back 216

ve starší literatuře též nárazníky, resp. tlumivé nebo ústojné roztoky, vodné roztoky, jejichž pH se (ve srovnání s vodou) mění jen málo po přidání silné kyseliny nebo louhu. Mají tedy schopnost tlumit změny pH. Mírou této schopnosti je tzv. pufrační kapacita; je definována jako množství jednosytné silné kyseliny, kterou je třeba přidat k roztoku, aby pH kleslo o jednotku. V biochemii se s pufry setkáváme ve dvou souvislostech: a) Protože při většině biochemických procesů se uvolňují nebo spotřebovávají vodíkové protony, provádějí se prakticky všechny pokusy in vitro v pufrovaných roztocích; volba pufru bývá prvním krokem při návrhu experimentálního uspořádání. b) Jedním ze základních parametrů vnitřního prostředí (intracelulárního i extracelulárního) organismů je pH, které je nutno zachovávat pokud možno konstantní (viz homeostasa). Tomu slouží různé přirozené pufrační systémy.

Front 217

pumpy iontové{EC 3.6.3.-} {2}

Back 217

integrální transmembránové bílkoviny obvykle oligomerní povahy, které zajišťují selektivní aktivní transport iontů; v užším slova smyslu se tím často míní pouze primární aktivní transport, který zajišťují enzymy ze skupiny ATPas. Nejvýznamnější iontovou pumpou je Na,K-ATPasa; podobně fungují i iontové pumpy, zajišťující např. transport vodíkových protonů do prostoru žaludku, čímž zde výrazně snižují hodnotu pH, nebo vápenatých iontů z cytosolu do endoplasmatického retikula.

Front 218

purin {1}

Back 218

heterocyklická dusíkatá sloučenina, strukturní základ purinových basí (adenin, guanin, hypoxynthin). Za synthesy purinových derivátů obdržel roku 1902 H.E.Fischer Nobelovu cenu.

Front 219

pyridoxin {2}

Back 219

vitamin B6, skupina derivátů pyridinu, které mohou být metabolicky převedeny na aktivní kofaktor (prosthetickou skupinu) enzymů, pyridoxalfosfát (PLP). Zdrojem vitaminu jsou zejména játra, ledviny, kvasnice, zelenina a obiloviny. Příznaky deficitu pyridoxinu nejsou příliš specifické; časté jsou defekty kůže a anemie. Enzymy, obsahující PLP, katalysují řadu přeměn aminokyselin, a to zejména transaminaci, dekarboxylaci za vzniku biogenních aminů a racemisaci; aminokyseliny se na pyridoxalfosfát váží reversibilní Schiffovou basí tvořenou aldehydovou skupinou PLP a primární aminoskupinou aminokyseliny.

Front 220

pyrimidin {1}

Back 220

dusíkatý heterocyklus, strukturní základ pyrimidinových basí nukleových kyselin cytosinu, thyminu a uracilu.

Front 221

pyrofosfatasa{EC 3.6.1.1} {2}

Back 221

vhodnější název by byl difosfatasa, enzym ze třídy hydrolas, katalysující reakci: PPi + H2O → 2 Pi. Je přítomna v cytosolu a mitochondriích všech buněk. Tím, že odstraňuje produkt, zvyšuje energetický výtěžek všech reakcí, v nichž vzniká anorganický difosfát (PPi) (např. ligasy tvořící AMP, DNA-polymerasa, RNA-polymerasa, synthesa CDP-diacylglycerolu a UDP-glukosy).

Front 222

pyruvát {1}

Back 222

anion kyseliny pyrohroznové, jeden z nejvýznamnějších metabolitů. Vzniká v cytosolu v závěrečné fázi glykolysy. Po přechodu do mitochondrie (symport spolu s H+) může být oxidačně dekarboxylován za vzniku acetyl-CoA, transaminací se může přeměňovat na aminokyselinu alanin, karboxylací přechází na oxalacetát (meziprodukt citrátového cyklu, prekursor biosynthesy glukosy), za anaerobních podmínek může být redukován na laktát nebo dekarboxylován na acetaldehyd (výchozí krok alkoholového kvašení).

Front 223

racemasy{EC 5.1.-.-} {2}

Back 223

enzymy ze třídy isomeras, katalysující změnu konfigurace u chirálních látek s jedním chirálním centrem (srovnej epimery). V metabolismu mikroorganismů se uplatňuje řada racemas aminokyselin.

Front 224

racemisace {2}

Back 224

proces, při němž se samovolně nebo katalyticky (viz racemasy) mění konfigurace v centru chirality. Z původní „opticky čisté“ sloučeniny (např. L-Ala) získáme racemickou směs, tvořenou oběma enantiomery (D-Ala i L-Ala), která již není opticky aktivní.

Front 225

radiace fotosyntheticky aktivní {3}

Back 225

oblast záření aktivního při fotosynthese určitého organismu. Pro rostlinné buňky je to oblast viditelného záření (400 až 700 nm), fotosyntheticky aktivní bakterie využívají záření až do vlnových délek 1000 nm. Absorpce záření určité vlnové délky fototrofním organismem je závislá na struktuře a obsahu fotosynthetických pigmentů a na anatomické struktuře fotosynthetického orgánu (nejčastěji listu).

Front 226

radikál hydroxylový {4}

Back 226

OH., jedna z reaktivních kyslíkových částic, způsobujících oxidační stres. Vzniká především jednoelektronovou redukcí peroxidu vodíku: H2O2 + e- + H+ → OH. + H2O.

Front 227

radikál superoxidový {4}

Back 227

O2-., jedna z reaktivních kyslíkových částic, způsobujících oxidační stres. Vzniká jednoelektronovou redukcí molekulového kyslíku. Je účinně odstraňován enzymem superoxiddismutasou.

Front 228

radioimunoanalysa {3}

Back 228

imunochemická technika, při níž jsou protilátka nebo antigen značeny radionuklidem. Užívá se zejména pro stanovení některých hormonů. Do vzorku (obvykle krevního séra) se přidá jisté množství radioaktivně označeného hormonu; směs se nechá reagovat s protilátkou proti stanovovanému hormonu, jíž musí být v tomto (tzv. kompetitivním) uspořádání stechiometricky méně než celkového množství hormonu. Komplex protilátka s navázaným hormonem se separuje; čím vyšší je jeho radioaktivita, tím méně bylo ve vzorku daného hormonu. V současné době popularita radioimunoanalysy klesá, neboť laboratoře se snaží vyhnout práci s radioisotopy; stále více se využívá metod, používajících ke značení enzymů (viz ELISA) nebo fluorescenčních značek. Za vývoj metod radioimunoanalysy pro stanovení peptidových hormonů obdržela roku 1977 R.S.Yalow Nobelovu cenu.

Front 229

rámec čtecí {2}

Back 229

kontinuální sled kodonů v mRNA; též způsob „čtení“ mRNA, daný tím, že jistý nukleotid (a pak každý 4., 7., 10. atd.) je v kodonech první (srovnej mutace posunem čtecího rámce).

Front 230

rámec čtecí otevřený {4}

Back 230

sekvence ribonukleotidů v mRNA (někdy též deoxyribonukleotidů v DNA), ohraničená iniciačním kodonem a STOP-kodonem, podle níž může být spojitě synthetisován polypeptidový řetězec.

Front 231

reakce anaplerotické {2}

Back 231

viz dráhy anaplerotické.

Front 232

reakce endergonické {1}

Back 232

též děje nebo procesy, které jsou (samy o sobě) za fysiologických podmínek energeticky nevýhodné (změna Gibbsovu energie je positivní, ΔG > 0) a mohou tedy probíhat pouze v případě, že jsou bezprostředně spřaženy s reakcí (dějem), který jim energii dodává. Typickým příkladem jsou reakce, katalysované ligasami, kdy synthetická reakce by nemohla probíhat, kdyby nebyla spřažena se štěpením makroergické sloučeniny (obvykle ATP). Endergonickými ději jsou též např. aktivní transport, na GTP závislá vazba aminoacyl-tRNA na ribosom (viz translace) nebo membránová fosforylace, kde endergonická synthesa ATP je umožněna energií, poskytnutou pasivním transportem H+.

Front 233

reakce exergonické {1}

Back 233

též děje nebo procesy, které jsou za fysiologických podmínek doprovázeny poklesem Gibbsovy energie (ΔG < 0) a mohou tedy probíhat samovolně (srovnej endergonické reakce). Každý chemický či fysikálně-chemický děj musí být jako celek exergonický; pokud se tedy nějaký děj jeví jako endergonický, znamená to, že musí být velmi těsně spojen s exergonickým dějem tak, aby součet hodnot ΔG byl negativní.

Front 234

reakce Hillova {2}

Back 234

viz fotolysa vody.

Front 235

reakce polymerasová řetězová {4}

Back 235

technika, umožňující získat velké množství kopií určité sekvence DNA. Cyklicky se opakuje teplotní denaturace (t ≈ 95 °C), při níž se rozpadá dvouřetězcová DNA na samostatné řetězce, a replikace, při níž vzniklé jednotlivé řetězce DNA slouží jako templáty pro DNA-polymerasu (t ≈ 70 °C). Pro iniciaci replikace musí být nejdříve připojeny primery (t ≈ 50 °C); jejich struktura rozhoduje o tom, kde replikace začne a který úsek DNA tedy bude namnožen. Za objev polymerasové řetězové reakce získal K.B.Mulis roku 1993 Nobelovu cenu.

Front 236

receptory {2}

Back 236

bílkoviny specificky vážící jiné molekuly (tzv. ligandy), přičemž tato vazba v nich vyvolá mechanismem indukovaného přizpůsobení konformační změnu, která má za následek biologickou odpověď buňky. Tak např. pro předání informace do buňky slouží receptory povahy integrálních membránových bílkovin, které váží hormony, neurotransmitery či jiné signální molekuly; v imunitním systému mají receptory povahu protilátek proti specifickým antigenům; steroidní hormony se v buňkách váží na rozpustné receptory.

Front 237

receptory 7TM {4}

Back 237

jednořetězcové membránové receptory obsahující sedm transmembránových α-helikálních hydrofobních úseků procházejících lipidovou dvouvrstvou. Struktura je typická např. pro receptory interagující s G-proteiny.

Front 238

reduktasy {2}

Back 238

triviální název skupiny enzymů ze třídy oxidoreduktas, u nichž je metabolicky významná redukce určitého substrátu, např. methemoglobinreduktasa{EC 1.6.2.2}, převádějící methemoglobin (Fe3+) na dexyhemoglobin (Fe2+), cytochrom-c-reduktasa{EC 1.10.2.2} (kotvený komplex III v dýchacím řetězci) či enoyl-CoA-reduktasa{EC 1.3.1.39, EC 1.3.1.10}, převádějící při biosynthese mastných kyselin nenasycený enoyl-CoA na nasycený acyl-CoA.

Front 239

rekombinace DNA {4}

Back 239

buněčný proces, při němž vzniká dceřiná DNA obsahující segmenty dvou rodičovských DNA; může spočívat v integraci segmentu DNA do druhé molekuly, substituci jednoho segmentu druhým či výměnu segmentů mezi dvěma molekulami. Pojem rekombinace se používá i pro označení procesů, při nichž je DNA jednoho druhu modifikována in vitro tak, aby mohla být poté vložena do buňky téhož nebo jiného druhu. Tento postup se v genovém inženýrství využívá pro vložení určitého genu do vektoru, který se nejdříve pomocí restrikční endonukleasy otevře a pak pomocí DNA-ligasy uzavře tak, aby obsahoval nový gen (srovnej rekombinantní bílkoviny). Za základní studie biochemie nukleových kyselin, zvláště rekombinantní DNA obdržel roku 1980 P.Berg Nobelovu cenu.

Front 240

renaturace {2}

Back 240

proces, při němž je roztok denaturovaného biopolymeru převeden do nativních podmínek (z vysoké teploty na teplotu pokojovou, z extremního pH do pH neutrálního, je z něj odstraněno denaturační činidlo apod.). Přitom může biopolymer zaujmout svou nativní strukturu (tzv. vratná denaturace), mnohdy se mu však nativní strukturu „nepodaří“ nalézt (denaturace nevratná).

Front 241

reparace DNA {3}

Back 241

též oprava DNA, soubor buněčných mechanismů, jimiž se mohou odstranit nežádoucí zásahy do struktury DNA. Lze tak odstranit náhodné chemické modifikace basí (např. dimery pyrimidinových basí vzniklé působením UV záření), odstranit chybně připojené base v průběhu replikace nebo spojit přerušené fosfodiesterové vazby v jednom nebo obou vláknech DNA.

Front 242

replikace DNA {1}

Back 242

proces, při němž se v souvislosti s dělením buňky synthetisuje další chemicky totožná molekula DNA tak, aby obě dceřinné buňky mohly dostat úplnou genetickou informaci. Proces je zahájen v tzv. iniciačním bodě přerušením nekovalentních vazeb v dvouřetězcové DNA a vytvořením replikačního očka, kdy se oba řetězce od sebe oddálí. Poté následuje synthesa krátkého úseku RNA (tzv. primer neboli očko). Vlastní synthesu vlákna DNA řídí enzym DNA-polymerasa, která katalysuje přenos deoxyribonukleotidů z deoxyribonukleosidtrifosfátů na rostoucí řetězec; protože je bytostně důležité, aby kopie byly dokonale stejné, má DNA-polymerasa schopnost odstranit připojený nukleotid, pokud není připojen komplementárně (viz reparace DNA). Synthesa probíhá od 5´- k 3´-konci, proto se jeden řetězec synthetisuje kontinuálně (tzv. vedoucí řetězec) a druhý přerušovaně (zpožďující se řetězec, viz Okazakiho fragmenty). Replikace probíhá semikonservativně; to znamená, že v nově synthetisované molekule je vždy jedeno vlákno z původní (dvouřetězcové) molekuly a druhé je nově vytvořené. Za objev mechanismu biosynthesy ribonukleové a deoxyribonukleové kyseliny získali S.Ochoa a A.Kornberg roku 1959 Nobelovu cenu.

Front 243

replikon {2}

Back 243

jednotka v genomu, která je tvořena iniciačním bodem a tou částí DNA, která je z tohoto místa replikována. Chromosom eukaryot obsahuje asi 1000 replikonů.

Front 244

represor {4}

Back 244

v molekulové genetice bílkovina, která se váže na regulační, tzv. operátorovou oblast DNA, a tím inhibuje transkripci jednoho nebo více strukturních genů (viz lac-operon).

Front 245

resonance nukleární magnetická {3}

Back 245

metoda vycházející ze sledování interakce atomových jader molekul s elektromagnetickým zářením v silném homogenním magnetickém poli. V biochemii se využívá zejména ke studiu prostorového uspořádání biopolymerů, především bílkovin. Její výhodou je možnost studia konformace bílkovin v roztoku a tím i sledování jejich konformační dynamiky, nevýhodou je skutečnost, že možnost určení prostorového uspořádání určité bílkoviny je omezeno její molekulovou hmotností (v současné době obvykle do 15 kDa). Za příspěvek k rozvoji metody NMR s vysokým rozlišením získal Nobelovu cenu R.R.Ernst v roce 1991, v roce 2002 pak K.Wüthrich za vývoj NMR jako metody umožňující určení trojrozměrné struktury biologických makromolekul v roztoku.

Front 246

respirace aerobní {2}

Back 246

typ buněčné respirace, kde konečným akceptorem elektronů (oxidačním činidlem) je molekulový kyslík.

Front 247

respirace anaerobní {2}

Back 247

typ buněčné respirace, kde konečným akceptorem elektronů (oxidačním činidlem) není molekulový kyslík, ale jiná molekula (částice), přijímaná z extracelulárního prostředí, např. dusičnanový či síranový ion nebo oxid uhličitý. S tímto typem respirace se setkáváme u nefermentujících anaerobních prokaryot; je zde vázána na cytoplasmatickou membránu.

Front 248

respirace buněčná {3}

Back 248

konečný stupeň katabolismu respirujících chemoorganotrofních organismů, resp. buněk. Chemická energie, dočasně uložená v molekulách redukovaných přenašečů vodíku (v kofaktorech oxidoreduktas NADH a FADH2), je zde uvolňována jejich oxidací a využita pro generování proton-motivní síly (srovnej dýchání).

Front 249

retikulum endoplasmatické {3}

Back 249

z lat. reticulum = síťka, složitý kompartment eukaryotních buněk, tvořený systémem biomembrán. Probíhá v něm řada buněčných procesů, především glykosylace proteinů (vznik glykoproteinů) a biosynthesa lipidů. Na povrchu určitých oblastí jeho membrán je vázáno mnoho ribosomů (tzv. hrubé nebo drsné ER, angl. rough ER); jako hladké (angl. smooth) se označuje ER bez ribosomů. Vnitřní prostory ER obsahují vysokou koncentraci vápenatých iontů; prostřednictvím ovlivňování propustnosti membrány ER pro Ca2+ je regulována jejich koncentrace v cytosolu.

Front 250

retikulum sarkoplasmatické {3}

Back 250

síť membránových tubulů obklopujících myofibrily (svalová vlákna) buněk kosterních svalů, specialisovaná část endoplasmatického retikula těchto buněk. Jejich hlavní funkcí je shromažďovat Ca2+ a na příslušný impuls je uvolňovat; zvýšení lokální koncentrace Ca2+ je bezprostřední příčinou kontrakce myofibril.

Front 251

retinal {4}

Back 251

přesněji 11-cis-retinal, aktivní forma vitaminu A (viz retinol). V buňkách sítnice (retina) se váže na bílkovinu opsin, čímž vzniká rhodopsin. Absorpce světla retinalem je spojena s konformačním přechodem opsinu a následnou sérií molekulových událostí, které mají za následek změnu membránového potenciálu světločivné buňky a nervový vzruch, vnímaný mozkem jako optický vjem. cis-Retinal po absorpci světla isomeruje na formu trans, která je řadou následných enzymových reakcí zpětně převedena na aktivní cis-retinal.

Front 252

retinol {4}

Back 252

vitamin A, isoprenoidní vitamin rozpustný v tucích, jeho provitaminem jsou některé karotenoidy. Jeho dehydrogenační produkt 11-cis-retinal má zásadní význam v biochemii vidění, podílí se také na regulaci růstu a dalších buněčných procesů. Retinol se vyskytuje především v živočišných produktech (mléko, máslo, rybí olej). Nejdůležitějším příznakem jeho nedostatku je šeroslepost a vysychání očních tkání (xeroftalmie, odtud starší název axeroftol). Pomáhá udržovat strukturu sliznic a kůže, napomáhá hojení ran, vředů a popálenin, zvyšuje obranyschopnost organismu proti infekčním onemocněním, podílí se na tvorbě zubní a kostní tkáně.

Front 253

retroviry {3}

Back 253

skupina RNA-virů, které pomocí reversní transkripce přepisují svůj genom do podoby dvouřetězcové DNA a tu pak začleňují do chromosomu hostitelské buňky. Mezi retroviry nebezpečné pro člověka patří především HIV (angl. human immunodeficiency virus) a některé viry, vyvolávající zhoubné bujení (rakovinu).

Front 254

rhodopsin {3}

Back 254

složená bílkovina ve světločivných buňkách, tvořená polypeptidovou částí opsinem a prosthetickou skupinou retinalem.

Front 255

RIA {3}

Back 255

viz radioimunoanalysa.

Front 256

riboflavin {2}

Back 256

vitamin B2, ve vodě rozpustný žlutý vitamin obsažený především v droždí, mase a mléčných výrobcích. Ve aktivní podobě flavinadeninmononukleotidu (FMN) a flavinadenindinukleotidu (FAD) je prosthetickou skupinou řady enzymů třídy oxidoreduktas. Jeho nedostatek se projevuje různými kožními defekty a poruchami vidění. Užívá se jako součást vitaminových doplňků lidské i veterinární výživy a jako přirozené barvivo potravin.

Front 257

ribonukleasy{EC 3.1.13.-, EC 3.1.14.-, EC 3.1.15.-, EC 3.1.16.-, EC 3.1.26.-, EC 3.1.27.-} {2}

Back 257

též RNasa, enzym hydrolysující fosfodiesterové vazby RNA. Trávicí pankreatická RNasa, malá bílkovina (13,7 kDa) s dlouho známou prostorovou strukturou, se stala častým objektem fysikálně-chemických studií. Cytosolové RNasy způsobují, že buněčná RNA (zejména mRNA) má relativně krátký biologický poločas. Za příspěvek k pochopení vztahu mezi chemickou strukturou a katalytickou aktivitou ribonukleasy získali roku 1972 S.Moor a W.H.Stein Nobelovu cenu.

Front 258

ribosa {1}

Back 258

nejdůležitější aldopentosa. Ve furanosové formě je základní součástí ribonukleosidů. Fosforylované deriváty ribosy jsou významnými metabolity: ribosa-5-fosfát je meziproduktem pentosového a Calvinova cyklu, 5-fosforibosyl-1-difosfát je meziproduktem biosynthesy purinových a pyrimidinových nukleotidů.

Front 259

ribosomy {1}

Back 259

nejsložitější nukleoproteinové komplexy buňky, na jejich povrchu dochází k translaci. Obsahují několik typů RNA (viz rRNA) a několik desítek specifických bílkovin. Jsou tvořeny dvěma nestejně velikými nekovalentně spojenými podjednotkami. Nacházejí se buď volné v cytosolu nebo připojené k membráně endoplasmatického retikula. Ribosomy prokaryot, mitochondrií a chloroplastů jsou menší než ribosomy eukaryot. V buňce je jich přítomno velké množství, u bakterie Escherichia coli tvoří až 30 % sušiny.

Front 260

ribozymy {2}

Back 260

ribonukleové kyseliny s katalytickou aktivitou. Byly popsány především ribozymy působící na RNA (viz sestřih RNA). Existence RNA s enzymovou aktivitou vede k domněnce, že prvotními biopolymery v evoluci mohly být nukleové kyseliny. Za objev katalytických vlastností RNA získali roku 1989 S.Altman a T.Czech Nobelovu cenu.

Front 261

ribulosa-1,5-bisfosfátkarboxylasa {2}

Back 261

též ribulosa-1,5-bisfosfátkarboxylasa/oxygenasa, viz Rubisco.

Front 262

RNA {1}

Back 262

ribonukleová kyselina, lineární polymer ribonukleotidů (A,G,C,U), spojených fosfodiesterovými vazbami. Na rozdíl od DNA je pouze jednořetězcová. Je synthetisována procesem transkripce podle DNA, v níž je uložena informace o pořadí nukleových basí v RNA (princip komplementarity basí); RNA většinou podléhá dalším úpravám (viz posttranskripční modifikace). Rozlišujeme několik základní typů RNA, které se liší prostorovou strukturou a zejména funkcí: a) ribosomální RNA (viz rRNA), podílející se spolu s několika desítkami specifických bílkovin na výstavbě a katalytické funkci ribosomů; b) transferová RNA (viz tRNA), na kterou se v procesu proteosynthesy kovalentně váží proteinogenní aminokyseliny; c) messenger RNA (někdy též mediátorová RNA, mRNA nebo též informační RNA, iRNA), jejíž funkcí je přenášet informaci o primární struktuře určité bílkoviny z místa uložení (DNA, gen) na místo proteosynthesy (ribosom); d) heterogenní jaderná RNA (angl. heterogenous nuclear RNA, hnRNA), makromolekulární prekursor mRNA u eukaryot; e) virová RNA, v níž je uložena genetická informace u RNA-virů, strukturně se podobající polycistronní prokaryotní mRNA; f) RNA podílející se na výstavbě dalších nukleoproteinových komplexů jako jsou spliceosomy, RISC (viz RNA-interference) a další.

Front 263

RNA mediátorová {2}

Back 263

viz mRNA.

Front 264

RNA ribosomální {1}

Back 264

viz rRNA.

Front 265

RNA transferová {1}

Back 265

viz tRNA.

Front 266

RNA-interference {4}

Back 266

zkr. RNAi, mechanismus, jímž jsou v buňkách likvidovány dvouřetězcové molekuly RNA (double-stranded RNA, dsRNA). Předpokládá se, že tento mechanismus vznikl jako obrana buněk proti infekci virovou dsRNA; experimentálně může být dsRNA také do buňky vpravena mikroinjekcí, elektroporací apod. V současnosti se RNAi hojně využívá v genovém inženýrství k cílenému útlumu exprese studovaných genů (tzv. gene knockdown, gene silencing nebo RNA silencing); vychází se z poznatku, že řetězec RNA, který je komplementární k mRNA (viz antisense RNA), s ní může vytvořit dsRNA, mRNA je pak mechanismem RNAi likvidována a nemůže vstoupit do procesu translace.

Nejznámější mechanismus RNAi je následující: 1) dsRNA je rozštěpena specifickou endonukleasou zvanou DICER{EC 3.1.26.3}. Vznikají tak krátké dvouřetězcové oligonukleotidy obsahující 20 - 25 párů basí, zvané siRNA (short-interfering RNA). 2) siRNA se naváže na specifický proteinový komplex RISC (RNA-induced silencing complex), který řetězce oddělí od sebe a na jeden z nich naváže molekulu komplementární mRNA. 3) Takto vzniklý komplex vykazuje endonukleasovou aktivitu a je schopen navázanou mRNA rozštěpit (a znemožnit tak použít ji jako templát pro translaci). Fragmenty mRNA se odpojí a celý proces (od bodu 2) se může opakovat. Tímto způsobem může jedna molekula siRNA pomoci vyhledat a inaktivovat mnoho molekul určité mRNA. 4) Specifická RNA-dependentní-RNA-polymerasa, vyskytující se u všech eukaryot kromě hmyzu a savců, může využít jednotlivé řetězce siRNA, navázané na mRNA, jako primery a prodloužit dvouřetězcové úseky RNA. Ty se pak stanou substrátem pro DICER (viz bod 1) a cyklus se opakuje. Jedna molekula antisense RNA (nebo dsRNA) tak může způsobit likvidaci velkého počtu molekul mRNA.

Dalším typem antisense RNA, vyskytujícím se přirozeně v buňkách, je tzv. micro RNA (miRNA). Tyto molekuly jsou synthetisovány podle určitých nekódujících úseků DNA a podílejí se na potlačení exprese určitých genů. Obsahují vlásenkovité struktury, které připomínají dsRNA, a jsou proto štěpeny DICERem za vzniku siRNA, která se váže na RISC. Mohou zabránit translaci mRNA, která je k jednomu z řetězců komplementární. Za objev RNA-interference (tlumení exprese genů dvouřetězcovou RNA) získali roku 2006 A.Z.Fire a C.C.Mello Nobelovu cenu.

Front 267

RNA-polymerasa{EC 2.7.7.6} {2}

Back 267

přesněji DNA-dependentní-RNA-polymerasa, enzym ze třídy transferas katalysující biosynthesu RNA v procesu transkripce. Je tvořena několika podjednotkami, v nichž σ-podjednotka zajišťuje vazbu enzymu na promotor a tím iniciaci transkripce.

Front 268

rostliny C3, C4 a CAM {4}

Back 268

rozlišení rostlin podle způsobu fixace CO2 při fotosynthese. U C3-rostlin reaguje CO2 s ribulosa-1,5-bisfosfátem za katalysy enzymu Rubisco a prvním detegovatelným produktem je tříuhlíkatá (proto C3) sloučenina 3-fosfoglycerát. Do této skupiny patří většina rostlin mírného pásu. Nevýhodou tohoto způsobu fixace CO2 je skutečnost, že v důsledku nízkého parciálního tlaku CO2 v atmosféře a vysokého parciálního tlaku O2 zde probíhá poměrně intensivní fotorespirace. U C4-rostlin je primárním akceptorem CO2 fosfoenolpyruvát a vzniká čtyřuhlíkatý oxalacetát. Ten je následně redukován na malát, který je transportován do jiných buněk, kde je dekarboxylován; tím je zde dosaženo vyšší koncentrace CO2 a fotorespirace je potlačena. Mezi C4-rostliny patří mnohé tropické rostliny, z našich pak zejména kukuřice. Rostliny CAM (Crassulacean Acid Metabolism) v noci fixují CO2 podobným způsobem jako C4-rostliny, uchovávají malát ve vakuolách a ve dne, kdy je dostatek světla a tedy i ATP a NADPH, realisují Calvinův cyklus. Je tedy u nich časově oddělena fixace CO2 od jeho využití. Tyto rostliny (Crasulacea, tučnolisté) jsou adaptovány na horké a suché podnebí tím, že během dne mohou mít uzavřené průduchy, a brání se tak vysychání.

Front 269

rovnice Goldmanova {4}

Back 269

též Goldmanova-Hodkinova-Katzova rovnice, vztah, umožňující vypočítat membránový potenciál (Δφ) pomocí koncentrací (intracelulárních - i a extracelulárních - e) nejdůležitějších iontů (Na+, K+, Cl-) a pomocí propustností P těchto iontů přes membránu:

Vzhledem k tomu, že koncentrace iontů na obou stranách membrány se příliš nemění, jsou prudké změny membránového potenciálu, charakteristické např. pro vedení nervového vzruchu, způsobeny náhlými změnami pasivní propustnosti iontů (viz pasivní transport, iontové kanály).

Front 270

rovnice Hillova {3}

Back 270

vztah mezi počáteční rychlostí enzymové reakce (v0) u allosterických enzymů a koncentrací substrátu [S]:

kde Vlim je limitní rychlost (viz rovnice Michaelise a Mentenové), a K' konstanta, jen formálně připomínající Michaelisovu konstantu. Parametr n (často též označovaný ν nebo α) je tzv. koeficient sigmoidity, zvaný též Hillův; čím vyšší má hodnotu, tím více se závislost v0 na [S] liší od hyperboly a má výraznější tvar sigmoidy. Hodnota n bývá často rovna počtu enzymově aktivních podjednotek v oligomerním enzymu, její hodnota roste při allosterické inhibici a klesá při allosterické aktivaci. Formálně podobným vztahem se řídí i závislost rozsahu vazby nízkomolekulárního ligandu na oligomerní vazebnou bílkovinu s kooperujícími podjednotkami (např. vazba kyslíku na hemoglobin).

Front 271

rovnice Michaelise a Mentenové {1}

Back 271

viz enzymy - kinetika.

Front 272

rovnice van ´t Hoffova {3}

Back 272

viz osmotický tlak.

Front 273

rRNA {1}

Back 273

ribosomální RNA, RNA podílející se spolu se specifickými bílkovinami na výstavbě ribosomu. Je nejhojnějším typem RNA (až 80 hm. % všech RNA). Jedná se o několik druhů molekul lišících se velikostí a zastoupením jednotlivých nukleotidů. U eukaryot je synthetisována v jadérku. Vytváří některé specifické sekundární struktury (vlásenky nebo dihelixy podobné DNA).

Front 274

Rubisco{EC 4.1.1.39} {2}

Back 274

ribulosa-1,6-bisfosfátkarboxylasa, angl. též ribulose-1,6-bisphosphate carboxylase/oxygenase, enzym ze třídy lyas, který v temné fázi fotosynthesy katalysuje připojení CO2 k molekule ribulosa-1,5-bisfosfátu a následné rozštěpení vzniklého meziproduktu na dvě molekuly 3-fosfoglycerátu. Kromě této karboxylační reakce (fixace CO2) katalysuje oxygenační reakci (viz fotorespirace), při níž se na molekulu stejného akceptoru váže molekulový kyslík a kromě 3-fosfoglycerátu vzniká fosfoglykolát. Z něho se sice v rostlinách synthetisuje serin a glycin, většina se však katabolicky odbourává.

Front 275

rychlost limitní {1}

Back 275

jeden ze základních parametrů rovnice Michaelise a Mentenové (viz enzymy - kinetika), teoreticky nejvyšší počáteční reakční rychlost, jíž může reakce při dané koncentraci enzymu za určitých podmínek (pH, teplota atd.) dosáhnout. Z různých důvodů (inhibice substrátem, omezená rozpustnost substrátů atd.) nemusí být možné této rychlosti experimentálně dosáhnout.

Front 276

rychlost reakční počáteční {1}

Back 276

pojem užívaný v enzymové kinetice pro rychlost reakce v čase t = 0, tedy pro rychlost, kterou lze změřit in vitro po přidání enzymu do roztoku substrátů. Koncentrace produktů je nulová a reakce tedy probíhá pouze jedním směrem.

Front 277

řetězec dýchací {1}

Back 277

systém oxidoreduktas a mobilních přenašečů atomů vodíku nebo elektronů, který v biologické membráně zajišťuje reoxidaci redukovaných kofaktorů (viz aktivní vodík) a na úkor této exergonické reakce aktivně transportuje vodíkové protony, čímž generuje proton-motivní sílu. U eukaryot je tento systém lokalisován ve vnitřní membráně mitochondrie, u prokaryot v cytoplasmatické membráně. U savců je dýchací řetězec tvořen enzymy ubichinon-reduktasa (kotvený komplex I{EC 1.6.5.3}), který katalysuje přenos vodíku z NADH na ubichinon (viz koenzym Q) (NADH + H+ + Q → NAD+ + QH2), cytochrom-c-reduktasa (kotvený komplex III{EC 1.10.2.2}) (QH2 + 2 cytochrom-c(Fe3+) → Q + 2 cytochrom-c(Fe2+) + 2 H+) a cytochrom-c-oxidasa (kotvený komplex IV{EC 1.9.3.1}) (4 cytochrom-c(Fe2+) + O2 + 4 H+ → 4 cytochrom-c(Fe3+) + 2 H2O). Tyto tři kotvené komplexy (integrální membránové enzymy) zajišťují endergonický transport protonů z matrix mitochondrie přes vnitřní membránu (úhrnem přibližně 12 H+ na oxidaci jednoho NADH); kotvený komplex II je tzv. postranní vstup do dýchacího řetězce. Konečným akceptorem elektronů u aerobních organismů je kyslík (viz respirace aerobní), u respirujících anaerobních chemoorganotrofů je to jiné oxidační činidlo přijímané z vnějšího prostředí (viz respirace anaerobní). Za objevy povahy a mechanismu působení respiračních enzymů získal roku 1931 O.H.Warburg Nobelovu cenu.

Front 278

řetězec elektron-transportní {2}

Back 278

systém oxidoreduktas a přenašečů vodíku nebo elektronů, který využívá energii oxidačně-redukčních reakcí na aktivní transport vodíkových protonů, čímž generuje proton-motivní sílu. Elektron-transportní řetězce se uplatňují zejména jako dýchací řetězce a při získávání ATP ve světlé fázi fotosynthesy (viz fotofosforylace). Zvláštním typem elektron-transportního řetězce je sytém oxidoreduktas obsahující cytochrom P450, do něhož vnášejí redukční ekvivalenty NADH nebo NADPH a jehož funkcí je hydroxylovat různé fysiologické i nefysiologické substráty.

Front 279

řetězec kódující {2}

Back 279

též positivní (+) řetězec nebo vlákno, ten řetězec v DNA, který nese přímou informaci o struktuře určité bílkoviny. Při transkripci podle něj není vytvářena mRNA (srovnej templátový řetězec).

Front 280

řetězec peptidový {1}

Back 280

sekvence aminokyselinových zbytků spojených peptidovými vazbami. První aminokyselina má v bílkovině obvykle volnou primární aminoskupinu a poslední volnou karboxylovou skupinu; tyto konce označujeme jako N-konec a C-konec a aminokyselinu na N-konci považujeme za první a aminokyselinu na C-konci za poslední (n-tou). V biologicky aktivních peptidech bývá často na N-konci zbytek kyseliny glutamové, jehož primární aminoskupina je vázána na volnou karboxylovou skupinu amidovou vazbou (tzv. pyroglutamátový zbytek); na C-konci bývá zbytek glycinu ve formě glycinamidu. Tyto modifikace koncových skupin zabraňují exopeptidasám rychle takto modifikované peptidy odbourat - prodlužuje se tak jejich biologický poločas.

Front 281

řetězec potravní {3}

Back 281

pojem vyjadřující jednosměrné vztahy organismů v biosféře s ohledem na tok energie a organické hmoty. Potravní řetězce začínají vždy autotrofními (nejčastěji fototrofními) organismy a přes různé mezičlánky (býložravci, predátoři) dospějí až k saprofytům (mrchožravci) a heterotrofním rozkladným (hnilobným) mikroorganismům.

Front 282

řetězec respirační {2}

Back 282

viz řetězec dýchací.

Front 283

řetězec (deoxy)ribonukleotidový {1}

Back 283

sekvence tvořená tzv. cukr-fosfátovou páteří, z níž jako postranní řetězce čnějí nukleové base; jednotlivé cukerné zbytky jsou spojeny fosfodiesterovými vazbami. V buňce jsou tyto řetězce synthetisovány v procesu replikace a transkripce; na 3´-OH skupinu (deoxy)ribosy prvního (deoxy)nukleotidu se váže fosfátová skupina druhého (deoxy)nukleotidu atd. Rozlišuje se 5´- a 3´-konec řetězce, přičemž sekvence se udává vždy v tomto směru (od 5´- k 3´-konci).

Front 284

řetězec templátový {2}

Back 284

též nekódující nebo negativní (-) řetězec, to polydeoxyribonukleotidové vlákno DNA, které nenese přímou informaci o struktuře určité bílkoviny; je komplementární ke kódujícímu řetězci. Při translaci slouží jako templát a je tedy podle něj na principu komplementarity vytvářena mRNA.

Front 285

řetězec vedoucí {2}

Back 285

ten deoxyribonukleotidový řetězec, který je při replikaci DNA synthetisován ve stejném směru jako se pohybuje replikační vidlice. Je synthetisován kontinuálně (srovnej zpožďující se řetězec).

Front 286

řetězec zpožďující se {2}

Back 286

deoxyribonukleotidové vlákno, které se při replikaci DNA synthetisuje v opačném směru než se pohybuje replikační vidlice. Je synthetisován jako série fragmentů (srovnej Okazakiho fragmenty), které jsou následně spojeny DNA-ligasou, čímž vzniká souvislý řetězec (srovnej vedoucí řetězec).

Front 287

S {3}

Back 287

jednotka sedimentačního koeficientu.

Front 288

sacharidy {1}

Back 288

polyhydroxysloučeniny, obsahující v molekule karbonylovou (aldehydovou, viz aldosy, nebo ketonovou, ketosy) skupinu, a jejich deriváty (aminocukry, deoxycukry, kyseliny aldonové, alduronové a aldarové, glykosidy, srovnej cukry). Jsou přítomny ve všech organismech, kde plní několik významných funkcí: a) Tvoří některé strukturní molekuly (celulosa, chitin, pektiny, hemicelulosy, hyaluronová kyselina atd.) nebo jsou jejich součástí (stavební glykoproteiny, proteoglykany pojivové tkáně, glykolipidy biologických membrán). b) Jakožto součásti (deoxy)ribonukleosidů se podílejí na struktuře informačních molekul (DNA, RNA) a dalších látek (ATP, některé kofaktory enzymů). c) Tvoří pohotovou (ve srovnání s lipidy) energetickou zásobu organismů (škroby, glykogen, sacharosa, glukosa). d) Jsou jednou ze základních živin heterotrofních organismů. Za synthesy sacharidů obdržel roku 1902 H.E.Fischer Nobelovu cenu.

Front 289

sacharosa {1}

Back 289

třtinový nebo řepný cukr, α-D-glukopyranosyl-β-D-fruktofuranosid, neredukující disacharid. Vzniká přenosem glukosylového zbytku z UDP-glukosy na fruktosu. Je důležitým metabolickým produktem všech zelených rostlin, kde slouží jako transportní rozpustný sacharid; živočichové ji nesynthetisují. V kyselém prostředí hydrolysuje na ekvimolární směs glukosy a fruktosy (viz invertní cukr); stejnou reakci za neutrálních podmínek katalysuje enzym sacharasa (též invertasa). Sacharosa se používá jako sladidlo v potravinářství. Může být zkvašována mikroorganismy, ale ve vyšších koncentracích inhibuje jejich růst – proto se používá jako konzervační činidlo (marmelády apod.).

Front 290

sedimentace {3}

Back 290

usazování, a) analytická metoda (přesněji sedimentační analysa), měření rychlosti sedimentace makromolekul nebo nadmolekulových komplexů v silovém poli centrifugy (viz sedimentační koeficient); b) rychlost usazování krvinek (zejména červených) v nesrážlivé krvi, běžná hodnota do 15 mm/hod; diagnostická metoda (zvýšení sedimentace bývá nejčastěji způsobeno záněty, snížení např. některými hematologickými onemocněními).

Front 291

sekvence {1}

Back 291

pořadí monomerních jednotek v (bio)polymeru nebo jeho části (primární struktura), pojem se používá též pro úsek polymerního řetězce jisté struktury (např. vedoucí sekvence v bílkovině a v mRNA).

Front 292

sekvence palindromní {4}

Back 292

též palindrom, sled znaků, které se čtou stejně zleva doprava jako zprava doleva; úsek dvouřetězcové DNA, jehož pořadí basí je v obou vláknech totožné při protisměrném čtení (ukázka viz obr.). Palindromy bývají cílovou sekvencí pro restrikční endonukleasy; rozsáhlejší palindromní sekvence mohou vytvářet vlásenky.

Front 293

sekvence vedoucí v bílkovině {4}

Back 293

též signální nebo řídící sekvence, též pre-sekvence; krátký hydrofobní úsek na N-konci polypeptidového řetězce bílkoviny, který způsobuje, že bílkovina může při translaci přejít přes membránu nebo být do membrány začleněna. Tato sekvence rozhoduje o tom, zda nově synthetisovaná bílkovina v eukaryotní buňce vstoupí do endoplasmatického retikula a bude tam dále upravována (viz částice rozpoznávající signál). V rámci posttranslačních úprav je proteolyticky odstraněna. Za objev, že proteiny obsahují vnitřní signál, který řídí jejich transport a lokalisaci v buňce, obdržel roku 1999 G.Blobel Nobelovu cenu.

Front 294

sekvence vedoucí v mRNA {4}

Back 294

nepřekládaný úsek na 5´-konci mRNA končící iniciačním kodonem.

Front 295

sekvenování {2}

Back 295

určování primární struktury (pořadí monomerních jednotek) biopolymeru laboratorními metodami.

Front 296

sekvenování bílkovin {3}

Back 296

nejběžněji tzv. Edmanovým odbouráváním, kdy se z N-konce polypeptidového řetězce pomocí fenylisothiokyanátu postupně odštěpují definované deriváty aminokyselin (thiohydantoiny, viz schema), které se pak identifikují pomocí různých, nejčastěji chromatografických metod. Tímto opakujícím se procesem lze stanovit i několik desítek aminokyselinových zbytků. V případě, že sekvenovaný peptidový řetězec je delší, rozštěpí se ho nejdříve na několik kratších úseků specifickými endopeptidasami (nejčastěji trypsinem a chymotrypsinem). V posledních letech se při sekvenování bílkovin stále více uplatňuje hmotnostní spektrometrie. Ukazuje se také, že v případě, že je k disposici mRNA kódující danou bílkovinu, bývá snadnější pomocí reversní transkripce získat odpovídající cDNA, tu osekvenovat (viz sekvenování DNA) a pomocí známého genetického kódu zpětně určit sekvenci studované bílkoviny. Za práci na (primární) struktuře proteinů, zvláště insulinu, získal roku 1958 F.Sanger Nobelovu cenu.

Front 297

sekvenování DNA {4}

Back 297

nejběžněji tzv. Sangerovou dideoxy-metodou. Při ní se využívá biosynthetické reakce, katalysované DNA-polymerasou. Do reakční směsi, obsahující sekvenovanou DNA, se vedle potřebných deoxyribonukleosidtrifosfátů (viz replikace) přidává malé množství určitého dideoxyribonukleosidtrifosfátu (např. ddGTP); pokud je ddGMP zařazen do řetězce, synthesa se ukončí. Vznikne tak řada různě dlouhých řetězců, které všechny končí ddGMP; tyto řetězce se rozdělí gelovou elektroforesou podle své molekulové hmotnosti. Pokus se provede pro všechny čtyři dideoxyribonukleotidy a pak je již snadné odečíst primární strukturu původního řetězce. Za příspěvek ke stanovení sekvence bází v nukleových kyselinách získali roku 1980 F.Sanger a W.Gilbert Nobelovu cenu.

Front 298

selekce {3}

Back 298

přírodní výběr, základní pojem evoluční teorie, vycházející z představy, že hnací silou biologického vývoje je přirozený výběr úspěšnějších jedinců, kteří se odlišují geneticky zakotvenými vlastnostmi (důsledek křížení nebo mutací).

Front 299

selenocystein {4}

Back 299

selenový analog cysteinu (SeCys, záměna síry za selen); vzácná aminokyselina obsažená v savčí glutathionperoxidase{EC 1.11.1.9} a některých bakteriálních enzymech (21. proteinogenní aminokyselina). Je kódován kodonem UGA, který běžně působí jako STOP-kodon; mRNA pro selenocystein má zvláštní sekundární strukturu, která umožňuje rozpoznat okolí kodonu UGA a zajistit, aby SeCys byl při translaci inkorporován do bílkoviny.

Front 300

serin {1}

Back 300

Ser nebo S, polární proteinogenní neesenciální glukogenní aminokyselina. Je hlavní složkou bílkoviny fibroinu. Ve fosfoproteinech může být jeho OH skupina esterifikována zbytkem kyseliny fosforečné. Na postranní řetězec serinu může být v proteinech O-glykosidovou vazbou navázán oligosacharidový řetězec (tzv. O-glykoproteiny). Může být synthetisován vratnou reakcí z aminokyseliny glycinu (přenos hydroxymethylové skupiny pomocí tetrahydrofolátu) nebo z 3-fosfoglycerátu (meziprodukt glykolysy). Serin je součástí aktivního centra některých proteolytických enzymů (tzv. serinové proteasy, např. trypsin, chymotrypsin, elastasa, thrombin, plasmin). Tvoří polární část některých fosfatidátů (fosfatidylserin).

Front 301

sérum krevní {3}

Back 301

kapalina získaná centrifugací (odstředěním) krve, ve které proběhla hemokoagulace. Je to tedy krevní plasma zbavená fibrinogenu a některých koagulačních faktorů.

Front 302

sestřih alternativní {3}

Back 302

různé způsoby sestřihu primárního transkriptu mRNA vedoucí k různým bílkovinným produktům.

Front 303

sestřih RNA {2}

Back 303

(čti splajsing), nejdůležitější posttranskripční modifikace RNA u eukaryot, odstranění nekódujících sekvencí (viz introny) z RNA a následné spojení kódujících sekvencí tak, aby vznikla funkční RNA (u mRNA umožňující souvislou synthesu polypeptidového řetězce při translaci).

Front 304

sféroproteiny {1}

Back 304

též globulární bílkoviny, z řeckého sfaíra = koule, proteiny nepravidelně kulovitého či protáhle elipsovitého tvaru, rozpustné ve vodě nebo ve zředěných roztocích neutrálních solí. Jejich prostorové uspořádání je takové, aby hydrofilní skupiny byly převážně lokalisovány na povrchu, kde mohou dobře interagovat s vodou a zvyšovat tak rozpustnost, zatímco objemné hydrofobní skupiny bývají z velké části ukryty uvnitř bílkovinné globule; vznikají tak jakési micely, jejichž hydrofobní jádro (tzv. core) je pro vodu nepřístupné. Mezi globulární bílkoviny patří většina intracelulárních (cytosolových) bílkovin (hemoglobin, myoglobin, rozpustné cytochromy, enzymy atd.) jakož i rozpustné extracelulární bílkoviny (plasmové bílkoviny, trávicí enzymy, bílkovinné hormony apod.). Za studie struktur globulárních proteinů získali J.C.Kendrew a M.F.Perutz roku 1962 Nobelovu cenu.

Front 305

sfingolipidy {2}

Back 305

polární lipidy odvozené od sfingosinu resp. jeho amidu ceramidu, který vytváří nepolární část molekuly. Na koncovou OH-skupinu sfingosinu může být vázán fosfodiesterovou vazbou zbytek 1-fosforylcholinu (tzv. sfingomyeliny) nebo glykosidovou vazbou mono- či disacharid (cerebrosidy) nebo delší obvykle rozvětvené oligosacharidy obsahující sialovou kyselinu (gangliosidy). Sfingolipidy jsou hojně zastoupeny zejména v membránách mozkových buněk, v míše, ledvinách a vaječném žloutku.

Front 306

sfingomyeliny {2}

Back 306

viz sfingolipidy.

Front 307

sfingosin {2}

Back 307

nenasycený aminoalkohol odvozený od oktadekanu. Na aminoskupinu v poloze 2 může být amidovou vazbou navázán zbytek vyšší mastné kyseliny; vzniklý amid se nazývá ceramid. Na OH-skupinu v poloze 1 se mohou vázat polární skupiny, čímž vznikají důležité součásti lipidových dvojvrstev, sfingolipidy.

Front 308

signál {4}

Back 308

v molekulární biologii mnohobuněčných organismů informace, vysílaná od jedné buňky ke druhé (hormony, neurotransmitery). Pojem transdukce (přenos nebo převod) signálu (angl. signal transduction) se užívá pro sekvenci událostí, jíž buňka tento signál přijímá, zesiluje a posléze na něj fysiologicky reaguje buněčnou odpovědí (angl. cellular responce, viz signální dráha a druhý posel).

Front 309

síla iontová {2}

Back 309

veličina charakterisující celkovou „koncentraci náboje“ v roztoku, , kde ci je koncentrace jednotlivých iontů a Zi jejich náboj. Iontová síla roztoku ovlivňuje aktivitní koeficienty jednotlivých iontů (Debyeův-Hűckelův zákon) a tím i všechny veličiny, které závisejí na aktivitě (např. pH roztoku, rovnovážnou konstantu, změnu Gibbsovy energie při reakcích apod.). Protože iontová síla biologicky významných roztoků je relativně vysoká, je ji nutno brát v úvahu při všech výpočtech, kde se vyskytuje aktivita iontů a nespoléhat se na oblíbené konstatování, že „koncentrace látek v roztoku je nízká a místo aktivit můžeme použít koncentrace“.

Front 310

síla proton-motivní {1}

Back 310

pojem umožňující kvantifikovat potenciální energii vodíkových protonů (H+) na biologické membráně daného buněčného kompartmentu. Je definována vztahem , kde Δψ je proton-motivní síla (vyjádřená ve voltech), Δφ membránový potenciál (rozdíl elektrických potenciálů vně a uvnitř kompartmentu, ve voltech), R universální plynová konstanta, T absolutní teplota, F Faradayova konstanta a ΔpH rozdíl hodnot pH vně a uvnitř kompartmentu. Velikost PMF je tedy úměrná membránovému potenciálu a rozdílu pH. Tyto rozdíly vznikají aktivním transportem protonů, a to především v mitochondriích (transport protonů z matrix v důsledku činnosti dýchacího řetězce), v thylakoidech (transport protonů do thylakoidů ve světlé fázi fotosynthesy) a na plasmatické membráně respirujících prokaryot. Energii protonů, uvolněnou jejich pasivním transportem prostřednictvím přenašečových bílkovin, se využívá k různým endergonickým reakcím jako je synthesa ATP (viz membránová fosforylace), sekundární aktivní transport, získávání tepla v hnědé tukové tkáni, pohybu bičíků u některých bakterií atd.

Front 311

síly dispersní {2}

Back 311

(Londonovy), slabé přitažlivé síly (viz van der Waalsovy interakce) působící mezi těsně (nekovalentně) interagujícími atomy. Jsou vyvolány tím, že pohyb elektronů se vzájemně synchronisuje a interagující atomy jsou k sobě slabě elektrostaticky přitahovány indukovanými dipóly. Tyto zcela nespecifické všudypřítomné interakce hrají významnou roli při stabilisaci struktur mnoha biopolymerů.

Front 312

síly van der Waalsovy {2}

Back 312

viz van der Waalsovy interakce.

Front 313

skelety aminokyselin uhlíkaté {2}

Back 313

základní struktury aminokyselin, vznikající jejich deaminací; často též struktury 2-oxokyselin, vznikající oxidační deaminací nebo transaminací 2-aminokyselin.

Front 314

skleroproteiny {1}

Back 314

fibrilární bílkoviny, skupina bílkovin vláknitého tvaru se strukturní a podpůrnou funkcí. Jsou většinou nerozpustné ve vodě a zředěných roztocích solí (srovnej sféroproteiny). Mají obvykle vysoký obsah periodických strukturních motivů; lze je dělit na skleroproteiny s vysokým obsahem α-helixu (např. α-keratiny), β-skládaného listu (fibroin z hedvábí) a trojitého helixu (kolageny). Prostorové uspořádání souvisí s jejich aminokyselinovým složením: bílkoviny s β-strukturou obsahují mnoho malých aminokyselin (glycin, alanin, serin), α-helikální bílkoviny prostorově náročnější aminokyseliny (lysin, arginin, tryptofan) a pro kolagen je typický vysoký obsah prolinu a hydroxyprolinu.

Front 315

skupiny katalytické {1}

Back 315

skupiny atomů v molekule enzymu, které se přímo podílejí na katalytické přeměně substrátů. Jsou vedle vazebných skupin nejdůležitější součástí aktivního centra enzymu. Mohou to být skupiny v postranních řetězcích aminokyselin tvořících peptidový řetězec enzymu (např. viz proteasy serinové, aspartátové a cysteinové), součásti prosthetických skupin (např. aldehydová skupina pyridoxalfosfátu či isoalloxasinová skupina FAD) nebo kovové ionty metalloenzymů (např. atom Zn2+ v karboxypeptidase).

Front 316

skupiny krevní {3}

Back 316

tradiční označení pro vrozené antigenní systémy na erythrocytové membráně. U člověka je nejdéle popsán systém AB0. Krevní plasma jedince s krevní skupinou (antigenem) A obsahuje protilátky proti antigenu B, plasma jedince B naopak protilátky anti-A. Erythrocyty osob s krevní skupinou 0 nenesou žádný z těchto antigenů, osoby AB mají oba antigeny. Z řady dalších erythrocytárních systémů člověka je významný systém Rh; většina populace je Rh+ (Rh positivní). Určení krevních skupiny dárce a příjemce má zásadní význam při transfusi krve nebo erythrocytů.

Front 317

skupiny prosthetické {1}

Back 317

nepeptidové součásti molekul složených bílkovin. Jsou pevně (kovalentně nebo nekovalentně) připojeny k peptidové části molekuly. V enzymologii se tento termín užívá pro kofaktor, který během katalytického cyklu neopouští aktivní centrum. Podle některých definic jsou mezi prosthetické skupiny počítány pouze struktury povahy organických molekul, tedy ne samostatné kovové ionty.

Front 318

skupiny vazebné {2}

Back 318

skupiny atomů v molekulách biopolymerů (především enzymů, protilátek a receptorových bílkovin), které jsou zodpovědné za specifickou vazbu jiné molekuly (substrátu enzymu, antigenu, signální molekuly atd.). U enzymů jsou součástí aktivního centra, u ostatních molekul vytvářejí vazebné místo.

Front 319

sloučeniny makroergické {2}

Back 319

molekuly s vysokým obsahem chemické energie, které podléhají exergonickému enzymově řízenému štěpení, přičemž takto uvolněná energie může být využita pro energeticky náročné procesy v organismu (chemické synthesy, pohyb, aktivní transport atd.). Makroergické sloučeniny slouží jako pohotovostní zásoba energie pro buňku. Nejdůležitější z nich je ATP (v lidském organismu je ho denně synthetisováno a rozloženo množství, které odpovídá tělesné hmotnosti jedince). Dále sem řadíme ostatní nukleosidtrifosfáty (GTP, CTP, UTP), ale i acetyl-CoA, fosfoenolpyruvát a další látky. Hydrolysou se v nich štěpí obvykle anhydridové vazby mezi dvěma zbytky kyseliny fosforečné (ATP), esterová vazba (fosfoenolpyruvát) nebo thioesterová vazba (acetyl-CoA); tyto vazby v makroergických sloučeninách se někdy (nesprávně) označují jako makroergické (srovnej substráty makroergické).

Front 320

sn {2}

Back 320

jeden ze způsobů vyjadřování absolutní konfigurace chirálních sloučenin. Užívá se zejména u derivátů glycerolfosfátu (viz fosfatidáty), jejichž přirozeným základem je L-glycerolfosfát, označovaný sn-glycerol-3-fosfát; jeho optickým antipodem (enantiomerem) je D-glycerolfosfát, označovaný sn-glycerol-1-fosfát (v buňkách se nevyskytuje). Výhodou tohoto způsobu označování absolutní konfigurace je, že modifikace na uhlíkových atomech C1 a C2, která nevede ke změně konfigurace na uhlíku C2, jej nemění; proto se číslování u derivátů kyseliny fosfatidové (1,2-diacyl-sn-glycerol-3-fosfát) udržuje bez ohledu na substituce.

Front 321

soustava otevřená {1}

Back 321

thermodynamický pojem označující soustavu, která vyměňuje s okolím hmotu a energii. Podle této definice je každý živý systém ze své podstaty otevřený, neboť přijímá z okolí látky (živiny organické či anorganické povahy) a vylučuje do něj odpadní látky; proto nemůže dospět do stavu rovnováhy, která je definována pouze pro soustavy uzavřené. Jistou analogií rovnovážného stavu uzavřených systémů je u otevřených systémů stacionární stav.

Front 322

spirála Lynenova {2}

Back 322

viz β-oxidace mastných kyselin.

Front 323

spliceosom {4}

Back 323

(čti splajsosom), komplex specifických bílkovin a RNA v buněčném jádře eukaryot, který realisuje sestřih nově vznikající RNA.

Front 324

spojení štěrbinové {3}

Back 324

též nexus, hydrofilní kanálek, tvořený hexamery bílkoviny konexinu, který umožňuje nespecifický transport malých molekul a iontů mezi cytosolem dvou těsně sousedících buněk. Tyto kanálky jsou uzavíratelné; impulsem k uzavření může být např. změna koncentrace Ca2+ nebo lokální změna pH.

Front 325

spotřeba kyslíku biochemická {4}

Back 325

též biologická spotřeba kyslíku, zkr. BSK, množství (mg) kyslíku spotřebovaného za stanovených podmínek (obvykle při 20 °C) k biochemické oxidaci látek rozpuštěných v 1 litru vody. BSK za n dní se označuje BSKn (obvykle se stanovuje BSK5). BSK je mírou obsahu biologicky rozložitelných látek ve vodě a využívá se ke kontrole kvality vody, zejména její samočisticí schopnosti.

Front 326

statim {4}

Back 326

v klinické biochemii „vyšetření, které nesnese odkladu“, z lat. „okamžitě“; vzorky takto označené se analysují přednostně, zejména kvůli nim jsou v laboratořích nepřetržité služby.

Front 327

statiny {4}

Back 327

a) blokující hormony, krátké peptidové hormony vylučované buňkami hypothalamu (neurohormony), které blokují synthesu a vylučování jednotlivých hormonů adenohypofysy (srovnej liberiny s opačným účinkem); b) inhibitory synthesy kyseliny mevalonové a tím i cholesterolu; používají se jako léčiva pro snižování hladiny cholesterolu a krevních lipoproteinů.

Front 328

stav excitovaný {2}

Back 328

energeticky bohatý stav molekuly nebo atomu. Molekuly v elektronově excitovaném stavu (po absorpci viditelného nebo UV záření) mají odlišnou reaktivitu (srov. vysokou redukční schopnost chlorofylu po absorpci světla). Do základního stavu se molekula může vrátit tím, že získanou energii vyzáří (fluorescence a fosforescence) nebo ji předá okolním molekulám (nezářivé přechody). V excitovaném stavu mohou krátkodobě být i produkty chemické reakce (srovnej bioluminiscence).

Front 329

stav rovnovážný {1}

Back 329

též dynamická rovnováha, v chemii takový stav, při němž probíhající reakce (děje) nejsou spojeny se změnou energie systému. Chemické reakce zde tedy probíhají, ale rychlost protisměrných dějů je vyrovnána. Jako rovnovážná se může jevit i soustava, v níž chemické reakce nemohou probíhat, protože jejich aktivační energie jsou příliš vysoké (např. vodný roztok sacharosy v neutrálním pH bez přítomnosti enzymu sacharasy či směs plynného vodíku a kyslíku); analysa těchto tzv. metastabilních rovnovah vyžaduje jiný fysikálně-chemický aparát.

Front 330

stav stacionární {1}

Back 330

též ustálený stav; v otevřeném systému jsou určité parametry (teplota, látkové složení, rychlost chemických reakcí) konstantní, ale systém sám koná práci ve smyslu trvale probíhající transformace energie. Podle Bodensteinovy teorie systémů s nestálými meziprodukty se koncentrace meziproduktů reakcí mění mnohem pomaleji než koncentrace vstupujících reaktantů a vystupujících produktů. Typickými příklady systémů ve stacionárním stavu jsou plamen svíčky či fermentor, do něhož jsou konstantní rychlostí přiváděny živiny a odváděny produkty, vznikající biomasa a produkované teplo. Podle Prigoginova teorému se v otevřeném systému ustavuje takový stacionární stav, který produkuje nejmenší množství entropie. Živé systémy se „snaží“ udržet stacionární stav mechanismy homeostasy. Za příspěvek k nerovnovážné thermodynamice, zabývající se stacionárními stavy, zejména za teorii disipativních struktur, obdržel I.Prigogine roku 1977 Nobelovu cenu.

Front 331

stav ustálený {1}

Back 331

viz stacionární stav.

Front 332

stěna buněčná {3}

Back 332

mechanická ochranná vrstva obalující buňky rostlin, bakterií a hub. Je vytvářena buňkou a umístěna vně buněčné membrány, její složení je velmi proměnlivé a naopak charakteristické pro určitou skupinu organismů.

Front 333

steroidy {1}

Back 333

velká skupina isoprenoidních látek, jejichž základní strukturu tvoří cyklopentanoperhydrofenantren (gonan, starší označení steran). Patří mezi ně např. steroly a steroidní hormony, vitamin kalciferol a žlučové kyseliny. Je známo asi 2000 steroidů, z nichž asi 40 má význam v medicíně. Za výzkum pohlavních hormonů obdržel roku 1939 A.F.Butenandt Nobelovu cenu.

Front 334

steroidy anabolické {2}

Back 334

též anabolika, skupina synthetických steroidů odvozených od mužského pohlavního hormonu testosteronu; mají zvýrazněný stimulační účinek na synthesu bílkovin, zvláště svalových tkání. Léčebně se užívají např. u mužů s nedostatečnou tvorbou mužských pohlavních hormonů, u žen při osteoporóze po klimakteriu a u obou pohlaví jako podpůrná léčba při oslabení vyvolaném chorobným katabolismem. Dlouhodobé nadměrné užívání poškozuje organismus, používání anabolických steroidů ve sportu je proto zakázáno.

Front 335

steroly {2}

Back 335

skupina přirozeně se vyskytujících steroidů, majících v poloze 3 hydroxylovou skupinu a v poloze 17 alifatický postranní řetězec. Vyskytují se v rostlinných i živočišných buňkách, a to jak volné, tak jako estery mastných kyselin či navázány na sacharidy glykosidovou vazbou. Podle původu se dělí na živočišné zoosteroly, rostlinné fytostreroly a mykosteroly, pocházející z hub. Nejdůležitějšími steroly jsou cholesterol, ergosterol (provitamin D) a stigmasterol (široce rozšířený fytosterol, užívaný jako prekursor při technických synthesách steroidních hormonů). Za výzkumy, které objasnily strukturu sterolů a jejich vztah k vitaminům, získal v roce 1928 A.O.R.Windhaus Nobelovu cenu.

Front 336

STOP-kodon {2}

Back 336

viz terminační kodon.

Front 337

stres oxidační {4}

Back 337

též oxidativní, důsledek nežádoucích oxidačních procesů v buňce, vyvolávaných reaktivními kyslíkovými částicemi. Ty vznikají různými neřízenými reakcemi molekulového kyslíku v aerobních buňkách a mají tendenci odtrhnout elektron od dalších molekul; nejčastějšími „oběťmi útoku“ jsou nenasycené mastné kyseliny a postranní řetězce některých aminokyselin (Trp, Met). Touto reakcí se sice reaktivní kyslíková částice může stabilisovat, ale z cílové molekuly vzniká opět reaktivní radikál (řetězové reakce). Organismy mají schopnost se proti oxidačnímu stresu bránit (viz antioxidanty).

Front 338

struktura biopolymeru doménová {2}

Back 338

struktura tvořená relativně nezávisle svinutou částí řetězce (viz bílkoviny - domény).

Front 339

struktura biopolymeru kooperativní {1}

Back 339

specifická vlastnost struktury některých biopolymerů, zejména bílkovin, DNA a tRNA (viz kooperativita).

Front 340

struktura biopolymeru kovalentní {1}

Back 340

úplný popis všech kovalentních vazeb v molekule, tedy pořadí monomerních jednotek (viz struktura primární) a všech dalších vazeb, zejména těch, které vznikly postsynthetickými modifikacemi (viz modifikace posttranskripční a posttranslační).

Front 341

struktura biopolymeru kvarterní {1}

Back 341

oligomerní struktura vytvořená ze samostatně sbalených podjednotek, spojených obvykle nekovalentními vazbami. Často vykazuje jistý typ symetrie (např. α2β2 v molekule hemoglobinu). Podjednotky se navzájem mohou ovlivňovat (viz allosterický efekt, allosterické enzymy).

Front 342

struktura biopolymeru nativní {1}

Back 342

prostorové uspořádání, jež umožňuje biopolymeru vykonávat biologickou aktivitu. Opakem nativní struktury je denaturovaný stav (viz denaturace).

Front 343

struktura biopolymeru neperiodická {2}

Back 343

taková nativní prostorová struktura biopolymeru, která nevykazuje známky periodicity. Zejména u bílkovin se setkáváme s částmi molekul, které nemají periodickou strukturu (srovnej bílkoviny - strukturní motivy), přesto však v prostoru zaujímají definovaný tvar a jsou plně biologicky funkční (srovnej neuspořádaná struktura biopolymeru).

Front 344

struktura biopolymeru neuspořádaná {1}

Back 344

struktura, v níž byly rozrušeny stabilisující intramolekulární interakce a řetězec biopolymeru zaujímá náhodné uspořádání, synonymum pro plně denaturovanou strukturu. Modelem neuspořádané struktury je statistické klubko.

Front 345

struktura biopolymeru primární {1}

Back 345

též sekvence (srovnej sekvenování), pořadí monomerních stavebních jednotek (aminokyselin, nukleotidů nebo monosacharidů) v řetězci biopolymeru bez ohledu na jejich prostorové uspořádání (s výjimkou konfigurace). Konvenčně se sekvence zapisuje u bílkovin vždy od N-konce k C-konci (srovnej peptidový řetězec) a u nukleových kyselin od 5´-konce k 3´-konci; v tomto směru jsou tyto řetězce v buňkách synthetisovány.

Front 346

struktura biopolymeru prostorová {1}

Back 346

souhrnný pojem pro prostorové uspořádání molekuly, dané konfigurací všech center chirality a konformací všech jednoduchých vazeb. Protože konfigurace monomerních jednotek biopolymerů je stálá (L-aminokyseliny, β-D-ribosa v nukleotidech), používá se někdy pro prostorovou strukturu pojem konformace. Jedná se o základní strukturní charakteristiku biologicky funkčního biopolymeru. Prostorové uspořádání je stabilisováno nejrůznějšími typy nekovalentních interakcí, někdy však též kovalentními příčnými vazbami (např. disulfidové vazby v bílkovinách). Při jeho popisu rozlišujeme několik úrovní: strukturu sekundární, supersekundární, doménovou, terciární a kvarterní.

Front 347

struktura biopolymeru sekundární {1}

Back 347

popis prostorových vztahů sousedních nebo blízkých částí polymerního řetězce; jiná definice: uspořádání hlavního řetězce biopolymeru bez ohledu na strukturu postranních řetězců a na vztahy k jiným molekulám. Sekundární struktura bývá často periodická (viz bílkoviny - strukturní motivy, dihelix DNA, šroubovicová struktura amylosy).

Front 348

struktura biopolymeru supersekundární {2}

Back 348

struktura vytvářená interakcemi mezi jednotlivými periodicky uspořádanými částmi jediného polymerního řetězce (u bílkovin motivy αα, αβα, několik úseků β-struktury apod.).

Front 349

struktura biopolymeru terciární {1}

Back 349

uspořádání všech atomů molekuly v prostoru bez ohledu na vztahy k ostatním molekulám; jde tedy o popis prostorových vztahů vzdálených částí polymerního řetězce jakož i popis celkového tvaru molekuly.

Front 350

struktura nadmolekulová {2}

Back 350

organisovaná komplexní biologická struktura vytvořená několika (často mnoha) podjednotkami. Typickými představiteli nadmolekulových struktur jsou biologické membrány (polární lipidy + membránové bílkoviny), ribosomy (rRNA + ribosomální bílkoviny), chromosomy eukaryot (DNA + histony + další bílkoviny), složky cytoskeletu (mnohonásobně se opakující bílkovinné podjednotky) či virové částice (DNA nebo RNA + bílkoviny + polární lipidy).

Front 351

substrát {1}

Back 351

pojem užívaný v enzymologii pro látku, vstupující do reakce (chemicky vyjádřeno reaktant). Např. substráty reakce, katalysované enzymem invertasou (sacharosa + H2O → glukosa + fruktosa), jsou sacharosa a voda. Podle počtu substrátů pak dělíme enzymové reakce na jednosubstrátové (např. většina isomerací, glukosa → fruktosa), dvousubstrátové (většina reakcí, viz uvedená hydrolysa sacharosy), třísubstrátové (např. aktivace aminokyseliny pro proteosynthesu, aminokyselina + tRNA + ATP → aminoacyl-tRNA + AMP + PPi) nebo i čtyřsubstrátové (např. karboxylace pyruvátu za vzniku oxalacetátu, CH3-CO-COO- + CO2 + ATP + H2O → -OOC-CH2-CO-COO- + ADP + Pi).

Front 352

substrát chromogenní {3}

Back 352

bezbarvá nebo téměř bezbarvá látka, která se enzymovou reakcí přeměňuje na látku barevnou, z řeckého chroma = barva a genos = rodit, tedy „látka rodící barvu“. Chromogenní substráty se běžně využívají při spektrofotometrickém stanovení katalytické aktivity enzymových preparátů.

Front 353

substráty makroergické {2}

Back 353

sloučeniny s vysokým obsahem energie, která může být řadou katabolických reakcí uvolňována a ukládána do makroergických sloučenin typu ATP. Makroergické substráty (sacharidy, lipidy atd.) jsou zásobními látkami všech organismů a živinami organismů chemoorganotrofních.

Front 354

sukcinyl-koenzym A {2}

Back 354

sukcinyl-CoA, -OOC-CH2-CH2-CO-S-CoA, meziprodukt citrátového cyklu, prekursor biosynthesy porfyrinů.

Front 355

sulfonamidy {4}

Back 355

sirná analoga (antimetabolity) kyseliny p-aminobenzoové. Inhibují synthesu folátů (srovnej kyselina listová), což je podstatou jejich antimikrobiálního účinku. Sulfonamidy se jako léčiva začaly používat ve 30. letech 20. století a byly předchůdci antibiotik.

Front 356

superoxiddismutasa{EC 1.15.1.1} {4}

Back 356

enzym ze třídy oxidoreduktas, katalysující disproporcionaci superoxidu kyslíku: 2 O2-. + 2 H+ → H2O2 + O2, jeden z prvků obranného systému organismů proti oxidačnímu stresu (viz antioxidanty).

Front 357

svinování bílkovin {2}

Back 357

též sbalování, sled konformačních přeměn, který umožňuje polypeptidovému řetězci zaujmout nativní (biologicky aktivní) strukturu. Dochází k němu v průběhu translace jakož i in vitro při renaturaci. Proces svinování je velmi komplexní a o zákonitostech jeho průběhu zatím nemáme dostatečné informace. Malé jednořetězcové bílkoviny se obvykle svinují do své nativní struktury samovolně (proces svinování je „naprogramován“ v jejich primární struktuře), větší komplexní bílkoviny někdy potřebují ke správnému svinutí pomocnou bílkovinu (viz chaperony).

Front 358

symport {3}

Back 358

typ membránového transportu, při němž jsou pomocí jedné přenašečové bílkoviny přenášeny dvě částice (molekuly nebo ionty) stejným směrem (srovnej antiport). Tímto způsobem je např. do mitochondrie spolu s vodíkovými ionty přenášen pyruvát (H+ pasivně, pyruvát aktivně, sekundární aktivní transport pyruvátu).

Front 359

synapse {3}

Back 359

jednosměrné funkční propojení nervové (tzv. presynaptické) buňky s další (postsynaptickou) buňkou (nervovou nebo svalovou). Přenos signálu se děje tak, že presynaptická buňka procesem exocytosy vyloučí do synaptické štěrbiny, která obě buňky odděluje, jisté množství neurotransmiteru, pro který v membráně postsynaptické buňky existují receptory; vazba molekul neurotransmiteru na receptor vyvolá v postsynaptické buňce specifickou fysiologickou odezvu (na obr. depolarizace postsynaptické membrány po vazbě acetylcholinu na příslušný receptor).

Front 360

syndrom {4}

Back 360

soubor příznaků charakterizující určitou chorobu.

Front 361

synthasa mastných kyselin{EC 2.3.1.85} {2}

Back 361

též sythetasa, multifunkční enzym, katalysující u živočichů biosynthesu mastných kyselin (resp. palmitoyl-CoA). Tento fascinující enzym je tvořen dvěma shodnými polypeptidovými řetězci, které vytvářejí dvě identická komplexní aktivní centra, z nichž každé katalysuje pět za sebou jdoucích reakcí potřebných k prodloužení acylového zbytku o dva uhlíky.

Front 362

synthasy {2}

Back 362

triviální označení některých enzymů, které za fysiologických podmínek katalysují synthesu látek (a nikoliv jejich rozklad). Pojem se užívá jako součást názvu některých oxidoreduktas (např. glutamátsynthasa{EC 1.4.1.14} či NO-synthasa{EC 1.14.13.39}), transferas (např. citrátsynthasa{EC 4.1.3.7} z citrátového cyklu či synthasa mastných kyselin), hydrolas (např. F0F1-ATPasa), lyas (např. laktátsynthasa{EC 4.1.2.36} či hemsynthasa{EC 4.99.1.1}), isomeras (např. trehalosasynthasa{EC 5.4.99.16} či 2,3-bisfosfoglycerátsynthasa{EC 5.4.2.4}) i (v podstatě nesprávně) ligas (např. glutathionsynthasa{EC 6.3.2.3} či argininosukcinátsynthasa{EC 6.3.4.5} z močovinového cyklu). Jak patrno, pojem synthasa není, jak je v některých učebnicích naznačováno, vyhražen pro enzymy ze třídy lyas.

Front 363

synthesa bílkovin {1}

Back 363

viz proteosynthesa.

Front 364

synthesa peptidů in vitro {3}

Back 364

získávání peptidů cestou organické synthesy; v současnosti plně zvládnutá a z velké části automatisovaná technologie umožňující běžně synthetisovat peptidy do velikosti 20 - 30 aminokyselin. Do peptidového řetězce mohou být zařazeny neproteinogenní aminokyseliny, D-aminokyseliny a jiné zvláštní struktury; takto připravené peptidy se hojně využívají v humánní i veterinární medicíně nebo jako prostředky biomedicínského výzkumu.

Front 365

synthetasy {1}

Back 365

synonymum pro ligasy. Až na některé výjimky je tento termín rezervován pro enzymy 6. třídy; nicméně termínu ligasa je vhodné dávat přednost.

Front 366

synzymy {2}

Back 366

synthetické makromolekuly s enzymovou aktivitou (synthetické enzymy). Například kopolymer kyseliny glutamové a fenylalaninu (poměr 9:1) má třetinovou hydrolytickou aktivitu ve srovnání s lysozymem, derivát poly-L-lysinu s navázanými měďnatými ionty má alkoholdehydrogenasovou aktivitu, některé cyklodextriny (cyklické oligosacharidy) mají aktivitu fosfatas a dekapeptid Glu-Phe-Ala-Ala-Glu-Glu-Ala-Ala-Ser-Phe katalysuje hydrolytické štěpení dextranů.

Front 367

systém restrikčně-modifikační {4}

Back 367

dvojice enzymů vyskytujících se u prokaryot. Restrikční enzymy (viz restrikční endonukleasy) rozpoznávají určitou (obvykle palindromní) sekvenci v dvouřetězcové DNA a štěpí ji, pokud není specifickým způsobem modifikována. Tuto modifikaci zajišťují methylační (modifikační) enzymy. Tímto způsobem je vlastní DNA chráněna a naopak cizí DNA (např. DNA bakteriofága) prokaryotní buňkou rozpoznána a likvidována.

Front 368

škrob {1}

Back 368

vysokomolekulární polymer D-glukosy, v němž jsou monomerní jednotky spojeny α(1 → 4) glykosidovými vazbami (lineární řetězce) a větvení je zajištěno α(1 → 6) glykosidovými vazbami. Hlavními složkami škrobu jsou bohatě větvený amylopektin a lineární amylosa. Škrob vzniká jako hlavní metabolický produkt v chloroplastech listů zelených rostlin; poté bývá degradován na rozpustné sacharidy, z nichž je v jiných částech rostlin (hlízy, oddenky, plody atd.) synthetisován zásobní škrob, který se ukládá v podobě škrobových zrn ve zvláštních organelách, amyloplastech. Škrob je významná průmyslová surovina uplatňující se zejména v potravinářském, textilním a papírenském průmyslu.

Front 369

šroubovice {1}

Back 369

viz helix.

Front 370

štafeta nábojová {3}

Back 370

též protonová štafeta, katalytické uskupení v molekulách serinových proteas, u nichž katalysu bezprostředně zajišťuje OH-skupina serinu, jejíž působení je však podmíněno spoluprací s imidazolovou skupinou histidinu a karboxylovou skupinou kyseliny asparagové. V určitých fázích katalytického cyklu si tyto skupiny předávají vodíkový proton (proto štafeta), čímž se zvyšuje nukleofilita OH-skupiny serinu, která pak může atakovat peptidovou vazbu substrátu.

Front 371

štěpení fosforolytické {2}

Back 371

též fosforolysa, rozkladný proces, při němž se jeden z produktů štěpení váže na fosfátový zbytek (Pi). Mimořádně významné je fosforolytické štěpení glykogenu. Reakce je katalysována enzymy ze skupiny fosforylas.

Front 372

štěpení thiolytické {2}

Back 372

též thiolysa, rozkladný proces, při němž se jeden z produktů štěpení váže na sirný atom thiolové skupiny. Nejdůležitější reakcí tohoto typu, katalysovanou transferasou thiolasou{EC 2.3.1.16, EC 2.3.1.9}, je přenos acylového zbytku z 3-oxoacyl-CoA na volný koenzym A v závěrečné fázi β-oxidace mastných kyselin: 3-oxoacyln-CoA + CoA → acyl(n-2)-CoA + acetyl-CoA.

Front 373

technologie fermentační {3}

Back 373

též kvasné, biotechnologie využívající metabolického aparátu mikroorganismů k výrobě různých produktů (např. alkoholických nápojů, ethanolu, organických kyselin, aminokyselin, vitaminů, steroidních hormonů, antibiotik, ale i droždí nebo krmné biomasy).

Front 374

technologie hybridomové {2}

Back 374

metodiky, využívající hybridomů, nejčastěji k výrobě monoklonálních protilátek.

Front 375

technologie rekombinantní {4}

Back 375

soubor metodik využívajících rekombinantní DNA, a to zejména: a) k produkci bílkovin jinými organismy (viz rekombinantní bílkoviny), b) k produkci geneticky modifikovaných bílkovin (viz proteinové inženýrství); c) k přípravě geneticky modifikovaných organismů.

Front 376

templát {4}

Back 376

jednořetězcový poly(deoxy)ribonukleotid, využívaný jako zdroj informace při řízené biologické polymeraci. Při replikaci a transkripci je templátem jeden z řetězců DNA, při translaci mRNA.

Front 377

tensidy {2}

Back 377

látky, které snižují povrchové napětí rozpouštědla (v biochemii vody). V průmyslu i domácnostech se užívají zejména jako čistící a prací prostředky. Jejich molekuly obsahují polární a nepolární část (amfipatické molekuly).

Front 378

teorie buněčná {3}

Back 378

teorie formulovaná na počátku 19. století, viz buňka.

Front 379

teorie chemiosmotická {2}

Back 379

představa, vysvětlující spřažení oxidace redukovaných kofaktorů (NADH a FADH2) se synthesou ATP (ADP + Pi → ATP + H2O) v mitochondriích. Byla formulována začátkem 60. let P. Mitchellem a dnes je všeobecně přijímána. Vychází z předpokladu, že energie, získaná oxidací kofaktorů v dýchacím řetězci, je nejdříve využita k aktivnímu transportu vodíkových iontů (H+) přes vnitřní membránu mitochondrie do mezimembránového prostoru. Matrix mitochondrie se tak o ionty H+ ochuzuje a navíc vůči cytosolu získává záporný potenciál. Vzniká specifická forma energie, zvaná proton-motivní síla, která „tlačí“ ionty H+ zpět do matrix. Zpětný (exergonický, pasivní) transport H+ je umožněn membránovým enzymem F0F1-ATPasou, která uvolněnou energii využívá k výše zmíněné synthese ATP. Na základě tohoto obecného mechanismu je ATP synthetisován jak v aerobně pracujících mitochondriích, tak na buněčných membránách aerobních a nefermentujících anaerobních mikroorganismů; proton-motivní síla je generována i při fotosynthese na membráně thylakoidů, kde se též využívá k synthese ATP. Za příspěvek k pochopení přenosu biologické energie vypracováním chemiosmotické hypothesy obdržel roku 1978 P.Mitchell Nobelovu cenu.

Front 380

teratogeny {3}

Back 380

látky vyvolávající morfologické a funkční odchylky organismu v průběhu vývoje zárodku.

Front 381

terminace {2}

Back 381

ukončení, pojem užívaný v chemii zejména pro ukončení polymerace nebo řetězové reakce. V biochemii se užívá v souvislosti s ukončením procesu replikace, transkripce a translace nebo ukončením řetězové reakce vyvolané kyslíkovými radikály (viz oxidační stres).

Front 382

terpeny {2}

Back 382

též terpenoidy, viz isoprenoidy.

Front 383

tetrahydrofolát {2}

Back 383

zkr. THF, viz kyselina listová.

Front 384

thiamin {2}

Back 384

vitamin B1, aneurin, ve vodě rozpustný vitamin vyskytující se zejména v droždí a neloupaných obilkách. Jeho aktivní formou je thiamindifosfát, který působí jako prosthetická skupina zejména při dekarboxylaci 2-oxokyselin (např. pyruvátdekarboxylasa{EC 4.1.1.1} ze třídy lyas či multienzymové komplexy ze třídy oxidoreduktas); při těchto procesech se na uhlík C2 thiazolového kruhu (na obr. vyznačeno) váže uhlíkový řetězec. Při běžné smíšené stravě je v potravě tohoto vitaminu dostatek; problémy s nedostatečnou schopností vstřebávat thiamin mají alkoholici. Typickým projevem avitaminosy je nemoc beri-beri, charakteristická poruchami funkce srdce a centrálního i periferního nervstva; vyskytuje se v oblastech, kde základem stravy je loupaná rýže. Za objev thiaminu získal roku 1929 C.Eijkman Nobelovu cenu.

Front 385

threonin {1}

Back 385

Thr nebo T, proteinogenní esenciální glukogenní aminokyselina; aminokyselina se dvěma chirálními centry (spolu s isoleucinem); methylovaný derivát serinu, s nímž má řadu společných funkcí. Ve fosfoproteinech bývá jeho OH skupina esterifikována zbytkem kyseliny fosforečné. Na postranní řetězec threoninu může být v proteinech O-glykosidovou vazbou navázán oligosacharidový řetězec (tzv. O-glykoproteiny).

Front 386

thrombin{EC 3.4.21.5} {3}

Back 386

koagulační faktor II a, enzym odštěpující fibrinopeptidy z fibrinogenu, poslední stupeň kaskády hemokoagulace. Jeho katalytickou skupinou je OH-skupina serinu (serinová proteasa) a vykazuje značnou homologii s trávícími enzymy trypsinem, chymotrypsinem a elastasou. Vzniká rozštěpením molekuly prothrombinu (faktor II) aktivovaným faktorem X; tato reakce je významně urychlována aktivovaným faktorem V a přítomností fosfolipidů. Zatímco prothrombin je tvořen 582 aminokyselinovými zbytky, aktivní thrombin obsahuje pouze 259 zbytků. Synthesa prothrombinu je, podobně jako v případě některých dalších koagulačních faktorů, závislá na vitaminu K, který se podílí na posttranslační karboxylaci postranních řetězců zbytků kyseliny glutamové (vzniká γ-karboxyglutamyl).

Front 387

thylakoidy {2}

Back 387

váčky uvnitř chloroplastů vyšších rostlin a v buňkách sinic; probíhá v nich světlá fáze fotosynthesy. Jsou to malé ploché útvary ohraničené membránou. Jejich vnitřní prostor se nazývá lumen. V důsledku aktivního transportu vodíkových protonů do thylakoidu je u aktivně fotosynthetisujících chloroplastů pH lumen asi o 3,5 nižší než pH stromatu. V chloroplastech tvoří thylakoidy sloupcovité shluky, zvané grana.

Front 388

thymin {1}

Back 388

pyrimidinová base nukleových kyselin, která je součástí DNA; methylovaný derivát uracilu, který je naopak součástí RNA. Klíčovým bodem biosynthesy thymidinmonofosfátu je methylace deoxyuridinmonofosfátu pomocí kofaktoru N5,N10-methylentetrahydrofolátu; enzym thymidylátsynthasa{EC 2.1.1.45}, který tuto reakci katalysuje, může být inhibován některými cystostatiky (methotrexát), čímž je zbržděna replikace a tím i zhoubné bujení. Pokud jsou v řetězci DNA dva dTMP za sebou, mohou po ozáření X- nebo UV-paprsky dimerizovat, což vede k mutaci.

Front 389

tkáň {3}

Back 389

v živočišných organismech soubor morfologicky a funkčně shodných buněk uspořádaných do pravidelné formace. Rozlišujeme tkáň epithelovou, pojivovou, svalovou a nervovou. Tkáně jednoho nebo více typů vytvářejí orgány.

Front 390

tlak osmotický {2}

Back 390

tlak vyvolaný tokem rozpouštědla přes polopropustnou membránu do toho prostoru, v němž roztok obsahuje vyšší koncentraci rozpuštěných molekul nebo iontů. Je dán van ´t Hoffovou rovnicí: , kde π je osmotický tlak, R plynová konstanta, T absolutní teplota a ci koncentrace jednotlivých osmoticky aktivních částic. Fysiologicky se tato vlastnost vodných roztoků uplatňuje především při filtraci a resorpci vody v ledvinách a při transportu roztoků v rostlinách. Při zacházení zejména s křehkými živočišnými buňkami je třeba dbát na to, aby roztoky, v nichž jsou přechovávány, měly fysiologický osmotický tlak (viz isotonicita). Za objevy zákonů chemické dynamiky a osmotického tlaku kapalin získal roku 1901 J.H.van 't Hoff Nobelovu cenu.

Front 391

tokoferol {4}

Back 391

vitamin E, skupina látek isoprenoidní povahy, rozpustná v tucích. Snadno se oxidují a to i jednoelektronovým přenosem; působí jako antioxidační ochrana lipidových struktur, neboť zabraňují oxidaci vysoce nenasycených vyšších mastných kyselin (viz oxidační stres). Nachází se v másle a v mnoha potravinách rostlinného původu (pšeničné klíčky, kokosový a palmový olej, zelí atd.). Jeho nedostatek vede především ke ztrátě reprodukční schopnosti (odumírání embrií u těhotných samic, u samců k atrofii pohlavních žláz) a k svalové distrofii.

Front 392

transaminace {2}

Back 392

reversibilní přenos aminoskupiny z 2-aminokyseliny (AK) na 2-oxokyselinu (2-OK): AK1 + 2-OK2 ↔ 2-OK1 + AK2. Nejčastějším akceptorem aminoskupiny v těchto reakcích je 2-oxoglutarát (meziprodukt citrátového cyklu), z něhož po přijetí aminoskupiny vzniká L-glutamová kyselina. Přenos aminoskupin za vzniku L-glutamátu je častým počátečním krokem odbourávání aminokyselin. Transaminace katalysují aminotransferasy (starším názvem transaminasy).

Front 393

transelektronasy {2}

Back 393

enzymy ze třídy oxidoreduktas, které přenášejí elektrony z donoru na akceptor. Typickými představiteli této skupiny enzymů jsou cytochrom-c-oxidasa (kotvený komplex IV dýchacího řetězce) či superoxiddismutasa.

Front 394

transferasy {1}

Back 394

třída enzymů, katalysujících přenos skupiny atomů z jedné molekuly (donor) na druhou (akceptor). Katalysují řadu velmi významných biochemických reakcí, jako např. přenos fosfátové skupiny (kinasy), synthesa nukleových kyselin (DNA-polymerasa, RNA-polymerasa) a bílkovin (peptidyltransferasa), štěpení 3-oxoacyl-CoA (thiolasa, viz thiolytické štěpení), přenos aminoskupin (aminotransferasy) atd.

Front 395

transferrin {2}

Back 395

krevní glykoprotein, jehož funkcí je vázat Fe3+, vytvářet jeho pohotovostní zásobu v krvi a transportovat jej mechanismem endocytosy do buněk.

Front 396

transhydrogenasy {2}

Back 396

triviální označení oxidoreduktas přenášejících vodíkové atomy, častější označení dehydrogenasy (viz dehydrogenace).

Front 397

transkripce {1}

Back 397

přepis, biosynthesa řetězce RNA podle templátového řetězce DNA, přičemž jednotlivé nukleotidy jsou připojovány na základě komplementarity (viz base nukleových kyselin). Klíčovým enzymem této synthesy je RNA-polymerasa. Transkripce probíhá ve třech stupních: a) iniciace (zahájení), kdy se RNA-polymarasa váže na specifickou sekvenci DNA (viz promotor) a přesunuje se k místu, kde začíná vlastní synthesa; b) elongace, kdy se RNA-polymerasa posunuje podél řetězce DNA, uvolňuje kódující řetězec a podle templátového řetězce postupně synthetisuje novou RNA tím, že na volnou 3´-OH skupinu ribosy připojuje komplementární nukleotidy, jejichž donorem jsou nukleosidtrifosfáty; vznikající RNA se postupně uvolňuje od komplexu s DNA a dihelix DNA se samovolně obnovuje; c) terminace (ukončení synthesy a úplné uvolnění RNA) je signalisováno zvláštními sekvencemi ve struktuře DNA, které jsou rozpoznávány bílkovinami, tzv. terminačními neboli ρ (ro) faktory. Řízení transkripce jednotlivých genů patří k nejdůležitějším mechanismům regulace buněčné aktivity a diferenciace buněk. Za studium molekulové podstaty eukaryotní transkripce obdržel roku 2006 R.D.Kornberg Nobelovu cenu.

Front 398

transkripce reversní {2}

Back 398

proces katalysovaný enzymem RNA-dependentní-DNA-polymerasou{EC 2.7.7.49} (viz DNA-polymerasa, srovnej RNA-polymerasa pro „normální“ transkripci), při němž se podle RNA (templát) synthetisuje dvouřetězcová DNA. Jde o významný krok životního cyklu retrovirů, které mají svou genetickou informaci uloženou v molekule RNA, reversní transkripcí ji transformují do DNA a tu pak inkorporují do chromosomu hostitelské buňky. Reversní transkripce se využívá v genovém inženýrství, neboť pomocí ní lze využít funkční mRNA k synthese cDNA. Přepisu buněčných mRNA do cDNA a jejího následného namnožení pomocí polymerasové řetězové reakce se používá při studiu exprese genetické informace.

Front 399

translace {1}

Back 399

překlad genetické informace „z řeči nukleotidů do řeči aminokyselin“; synthesa peptidového řetězce podle informace, obsažené v mRNA (součást komplexnějšího procesu proteosynthesy). Probíhá na ribosomu za spoluúčasti dalších bílkovinných faktorů. Na velké podjednotce ribosomu jsou dvě vazebná místa: A, do něhož se váže aminoacyl-tRNA, a P, kam se váže peptidyl-tRNA (tRNA, na níž je prostřednictvím C-koncové aminokyseliny navázán peptid, jehož synthesa právě probíhá); obě tRNA jsou prostřednictvím antikodonů navázány na mRNA, která kóduje synthesu daného polypeptidu. Elongační fáze translace probíhá v pěti krocích: a) výchozí stav: v místě P je navázána peptidyl-tRNAp, místo A je volné; b) vazba aminoacyl-tRNAa do místa A: prostřednictvím interakce antikodon-kodon se vybere „správná“ aminoacyl-tRNA, vazba vyžaduje energii, která se dodává štěpením GTP na GDP a Pi; c) vznik peptidové vazby: za katalysy peptidyltransferasou se přenese peptidylový zbytek z OH-skupiny ribosy tRNAp na aminoskupinu aminoacyl-tRNAa: aminoacyl-tRNAa + peptidyl-tRNAp → peptidyl-aminoacyl-tRNAa + tRNAp; d) uvolnění tRNAp: odštěpení peptidu z peptidyl-tRNAp vyvolá v tRNAp konformační změnu, která vede ke ztrátě afinity k P-místu ribosomu a tRNAp oddisociuje; e) translokace: za spotřeby energie, získané štěpením další molekuly GTP, se peptidyl-aminoacyl-tRNAp přesune z místa A do místa P; spolu s ní se posune i mRNA o tři nukleotidy směrem k 3´-konci tak, aby v místě A byl další volný kodon; tím je obnoven výchozí stav a cyklus se může opakovat. Proces translace je iniciován vazbou Met-tRNAMet do místa P ribosomu a prostřednictvím interakce kodon-antikodon k iniciačnímu kodonu mRNA; do místa A se pak naváže další aminoacyl-tRNA (viz výše popsané kroky ad a a b). K ukončení translace (terminaci) dochází v případě, že do místa A se dostane STOP-kodon.

Front 400

translokace skupinová {3}

Back 400

typ transportu látek přes biologickou membránu, při němž dochází k chemické modifikaci přenášené částice. Typickým příkladem je transport acylových zbytků z cytosolu do mitochondrie pomocí karnitinu.

Front 401

translokasy {2}

Back 401

integrální membránové bílkoviny katalysující antiport (někdy též symport) částic přes membránu. K nejznámějším patří ATP-ADP-translokasa, která zajišťuje výměnu ATP za ADP mezi matrix mitochondrie a cytosolem.

Front 402

transport aktivní {1}

Back 402

proces, při němž je částice (molekula nebo ion) přenášena přes biologickou membránu proti gradientu svého elektrochemického potenciálu, tedy tak, že její energie roste. Energie vzrůstá proto, že v kompartmentu, kam se částice transportuje, má vyšší koncentraci, a/nebo proto, že transportovaný ion tam má v důsledku membránového potenciálu vyšší elektrostatickou energii. Aktivní transport je vždy zajišťován integrálními membránovými bílkovinami. Patří k základním projevům života, neboť zajišťuje stabilitu složení vnitřního prostředí buněk, přičemž toto složení je trvale odlišné od složení extracelulárního prostoru. Energie, potřebná pro tento transport, se získává a) štěpením ATP na ADP a Pi (tzv. primární aktivní transport zajišťovaný enzymy ze skupiny ATPas, viz transport iontovými pumpami, např. Na,K-ATPasa); b) umožněním pasivního transportu jedné částice, přičemž část takto získané energie se využije pro aktivní transport druhé částice (tzv. sekundární aktivní transport, viz symport a antiport); takto je např. glukosa aktivně transportována z moče spolu se sodnými ionty (symport); c) energeticky výhodnými oxidačně-redukčními reakcemi; aktivním transportem iontů H+ na úkor energie těchto reakcí vzniká proton-motivní síla; d) přímou konversí světelné energie, kdy světelné kvantum je absorbováno integrální bílkovinou a tato energie je využita k transportu (viz bakteriorhodopsin).

Front 403

transport bílkovin ko- a posttranslační {4}

Back 403

angl. též targeting (target, čti target = cíl), souhrnný název procesů umožňující správnou a cílenou lokalisaci bílkovin v buňce. Ke kotranslačnímu transportu dochází při translaci na hrubém endoplasmatickém retikulu, kdy hydrofobní vedoucí sekvence umožňuje, aby bílkovina přešla přes membránu do endoplasmatického retikula a tam byla dále upravována (zejména odštěpením vedoucí sekvence a glykosylací). Posttranslační transport bílkovin (vylučování extracelulárních bílkovin z buňky, přesuny mezi jednotlivými organelami) je zajišťován různými váčky a následně mechanismy exocytosy.

Front 404

transport difusí {2}

Back 404

dnes méně často užívaný termín, synonymum pro pasivní transport.

Front 405

transport membránový {2}

Back 405

v biochemii soubor procesů umožňujících látkám různého typu překonat barieru biologické membrány. Z hlediska mechanismu přenosu částic rozlišujeme transport a) volnou difusí, b) dočasnými (viz štěrbinová spojení) nebo trvalými póry, c) usnadněnou difusí pomocí nízkomolekulárních (viz ionofory) nebo vysokomolekulárních přenašečů (viz permeasy, translokasy, iontové póry, iontové pumpy), d) mechanismem endocytosy nebo exocytosy a e) mechanismem skupinové translokace. Z hlediska energetického rozeznáváme transport pasivní a aktivní.

Front 406

transport pasivní {1}

Back 406

transport částic (molekul nebo iontů) přes biologickou membránu ve směru, kdy potenciál částice klesá; nevyžaduje tedy dodávání energie (srovnej aktivní transport). Pasivní transport může být realisován: a) volnou difusí; b) dočasnými nebo trvalými póry větších rozměrů, tvořenými určitými bílkovinami (např. póry v jaderné membráně, štěrbinová spojení buněk); c) usnadněnou difusí.

Front 407

trávení {2}

Back 407

příjem potravy, její rozklad (digesce) a vstřebávání (resorpce) nízkomolekulárních látek v trávicím traktu živočichů; v biochemii hydrolytický enzymový rozklad komplexních, často nerozpustných látek (živin) v trávicím traktu živočichů nebo v lysosomech (tzv. buněčné trávení).

Front 408

triacylglyceroly {1}

Back 408

zkr. TAG, estery glycerolu a vyšších mastných kyselin (mono- a di-acylglyceroly se vyskytují pouze jako meziprodukty metabolismu triacylglycerolů). Až na výjimky jsou v nich obsaženy nevětvené mastné kyseliny se sudým počtem atomů uhlíku. Směsi triacylglycerolů se nazývají tuky (někdy též neutrální tuky, též lipidy v užším slova smyslu). TAG patří k základním živinám. V tenkém střevu jsou částečně hydrolysovány, především na monoacylglyceroly, které jsou pak v buňkách střevního epithelu reesterifikovány a po vytvoření komplexů se specifickými proteiny, cholesterolem a fosfolipidy vylučovány do krevního řečiště v podobě lipoproteinových částic. TAG obsažené v buňkách tukové tkáně (adipocytech) jsou u živočichů významnou zásobárnou energie, jejich synthesa (viz lipogenese) a odbourávání jsou řízeny hormonálně. Mnoho rostlin (řepka, slunečnice, len, olivy aj.) vytváří zásoby TAG ve formě tzv. rostlinných olejů v semenech.

Front 409

triglyceridy {3}

Back 409

velmi nešťastné, leč v medicině stále ještě užívané označení triacylglycerolů.

Front 410

tRNA {1}

Back 410

transferová (též iniciátorová) RNA, jednořetězcová RNA, obvykle tvořená 70 – 85 zbytky ribonukleotidů (relativní molekulová hmotností přibližně 2,4.104). Obsahuje relativně mnoho minoritních basí jako důsledek posttranskripčních modifikací. Má poměrně přesně definovanou prostorovou strukturu (sekundární struktura podobná jetelovému listu, terciární struktura připomínající písmeno L). Obvykle je v buňce 50 – 70 molekulových druhů tRNA; důvodem této heterogenity je a) nutnost, aby existovala pro každou aminokyselinu minimálně jedna pro ni specifická tRNA, b) degenerovanost genetického kódu a c) organelová odlišnost tRNA (v mitochondrii mohou být jiné tRNA než v cytosolu). Funkčně nejdůležitějšími částmi tRNA jsou antikodon (trojice nukleotidů komplementární k určitému kodonu a určující specifitu tRNA pro danou aminokyselinu) a vždy stejná trojice nukleotidů CCA na 3´-konci, kam se na volnou OH-skupinu koncové ribosy esterovou vazbou váže aminokyselina za vzniku tzv. aminoacyl-tRNA (viz aminoacyl-tRNA-ligasy).

Front 411

trofika {2}

Back 411

výživa, též způsoby výživy organismů, resp. způsoby přijímání uhlíku a získávání energie (viz organismy - rozdělení podle způsobu výživy).

Front 412

tropiny {3}

Back 412

skupina hormonů vylučovaná adenohypofysou a řídící činnost dalších žláz a buněk. Tak thyreotropin řídí činnost štítné žlázy, gonadotropiny činnost pohlavních žláz, adrenokortikotropin činnost kůry nadledvin atd. (viz hormony - rozdělení podle endokrinních žláz).

Front 413

tropomyosin {2}

Back 413

bílkovina nekovalentně spojená s aktinem ve svalových filamentech a v mikrofilamentech cytoskeletu ostatních typů eukaryotních buněk.

Front 414

trypsin{EC 3.4.21.4} {2}

Back 414

serinová proteasa synthetisovaná ve formě proenzymu trypsinogenu ve slinivce břišní všech obratlovců. Trypsinogen je vylučován do dvanáctníku, kde je aktivován odštěpením N-koncového hexapeptidu. Specificky štěpí peptidové vazby vycházející z karboxylové skupiny basických aminokyselin argininu a lysinu. Má nejvyšší aktivitu v mírně alkalické oblasti odpovídající hodnotě pH dvanáctníku.

Front 415

tryptofan {1}

Back 415

Trp nebo W, aromatická esenciální ketogenní proteinogenní aminokyselina. Jeho objemný postranní řetězec je významnou strukturní součástí bílkovin. Má význačné fluorescenční vlastnosti, čehož se využívá při studiu prostorového uspořádání okolí jeho indolové skupiny. Ačkoliv je v bílkovinách poměrně málo zastoupen, je velmi významný z hlediska výživy. Je prekursorem několika důležitých látek: nikotinamidu (viz niacin) a biogenních aminů tryptaminu a serotoninu.

Front 416

tubulin {4}

Back 416

snadno polymerisující globulární bílkovina, strukturní základ mikrotubulů cytoskeletu.

Front 417

tuky {1}

Back 417

triviální označení triacylglycerolů, v technologii se někdy rozlišují tuky (za pokojové teploty pevné) a oleje (kapalné).

Front 418

tyrosin {1}

Back 418

Tyr nebo Y, aromatická proteinogenní ketogenní aminokyselina, lze ji považovat za podmíněně esenciální, neboť vzniká modifikací (hydroxylací) esenciální aminokyseliny fenylalaninu. Je prekursorem řady významných látek především hormonální povahy: katecholaminů (dopamin, noradrenalin a adrenalin) a hormonů štítné žlázy (trijodtyronin a thyroxin); jeho dekarboxylačním produktem je biogenní amin tyramin. Jeho fenolová OH-skupina může být fosforylována působením enzymů protein-tyrosinkinas{EC 2.7.10.-}. Tato modifikace je významným prostředkem regulace aktivity řady enzymů; ukazuje se, že mnoho onkogenů kóduje právě tento typ kinas. Fenolová OH-skupina má vlastnosti slabé kyseliny; při pH vyšším než přibližně 10 disociuje za vzniku fenolátového iontu.

Front 419

U {1}

Back 419

jednotka katalytické aktivity enzymu často používaná zejména v anglosaské literatuře. Enzymový preparát má katalytickou aktivitu jedné jednotky (U), jestliže při nasycení substrátem za definovaných podmínek (teplota, pH, druh a koncentrace pufru) za přítomnosti efektorů a nepřítomnosti inhibitorů je schopen přeměnit 1 μmol substrátu za minutu (srovnej katal v jednotkách SI). Jedna jednotka U odpovídá 16,67 nanokatalům. Někdy se též používá synonymum International Unit (zkr. I.U.).

Front 420

ubichinon {2}

Back 420

viz koenzym Q.

Front 421

ubiquitin {4}

Back 421

vysoce konservativní bílkovina přítomná u všech eukaryotních organismů. Váže se svým C-koncovým karboxylem na ε-aminoskupiny v postranním řetězci bílkovin a označuje je tak pro další odbourání proteasomem. Pro rychlost značení ubiquitinem (a tím i pro rychlost odbourávání intracelulárních bílkovin) je rozhodující druh aminokyseliny, vázané na N-konci polypeptidového řetězce. Za objev ubiquitinem zprostředkovaného odbourávání proteinů získali roku 2004 A.Hershko, I.Rose a A.Ciechanover Nobelovu cenu.

Front 422

UDP-glukosa {2}

Back 422

aktivovaná forma α-D-glukosy, používaná zejména pro glykogenesi a biosynthesu sacharosy a celulosy. Vzniká reakcí: glukosa-1-fosfát + UTP (=uridintrifosfát) → UDP-glukosa + PPi. Za objev cukerných nukleotidů a jejich role v biosynthese sacharidů obdržel roku 1970 L.F.Leloir Nobelovu cenu.

Front 423

úhel dihedrální {2}

Back 423

též úhel torsní, úhel umožňující kvantitativně popsat konformaci jednoduché vazby mezi atomy B a C jakožto úhel svíraný rovinami, v nichž leží atomy ABC a BCD. Dihedrální úhly nabývají hodnot (-180) - (+180) úhlových stupňů.

Front 424

uniport {2}

Back 424

typ transportu částice přes biologickou membránu permeasou, při němž se přenáší pouze jediná částice; srovnej antiport a symport, kde se přenášejí částice dvě.

Front 425

uracil {1}

Back 425

pyrimidinová base nukleových kyselin (2,6-dihydroxypyrimidin), která je součástí ribonukleových (nikoliv deoxyribonukleových) kyselin (srovnej thymin). Komplementárně se váže s adeninem.

Front 426

ureasa{EC 3.5.1.5} {2}

Back 426

enzym katalysující hydrolysu močoviny: (NH2)2CO + 2 H2O → 2 NH3 + H2CO3. Vyskytuje se především u rostlin, mikroorganismů a bezobratlých živočichů. Má absolutní substrátovou specifitu; neštěpí jiné substráty než močovinu. Ureasa ze sojových bobů byla prvním enzymem připraveným v krystalické podobě (Sumner, 1926). Používá se v analytice pro stanovení močoviny.

Front 427

uremie {4}

Back 427

hromadění močoviny spolu s dalšími odpadními látkami v organismu v důsledku špatné funkce ledvin. K odstranění těchto látek z krve se používá dialysa pomocí tzv. umělé ledviny.

Front 428

váček potažený {4}

Back 428

přechodná organela vznikající endocytosou. Je tvořena odškrcenou buněčnou membránou obalenou (potaženou) vrstvou zpolymerovaného klathrinu. Po rozpuštění klathrinové sítě přechází na tzv. nepotažený váček, endosom.

Front 429

váček sekreční {4}

Back 429

přechodný útvar předurčený k tomu, aby po splynutí s plasmatickou membránou vylil svůj obsah do extracelulárního prostoru, čímž dojde k exocytose. Sekreční váčky primárně vznikají odškrcením z endoplasmatického retikula nebo Golgiho komplexu. Tímto způsobem jsou sekretovány např. trávicí enzymy, bílkovinné hormony a neurotransmitery.

Front 430

vady vrozené metabolické {4}

Back 430

dědičné vady, vedoucí ke specifickým poruchám metabolismu nejčastěji proto, že některý enzym je nedostatečně aktivní nebo naopak příliš aktivní. K tomuto stavu může dojít proto, že v důsledku mutace enzym nemá „správnou“ strukturu nebo (méně často) proto, že není produkován v přiměřeném množství. Důsledkem metabolické poruchy může být nedostatek určitého metabolitu nebo naopak hromadění metabolitu až na toxickou úroveň (srovnej enzymopathie).

Front 431

vakuoly {2}

Back 431

organely oddělené membránou od cytosolu, vyskytující se u rostlin a některých mikroorganismů (kvasinky). Slouží k regulaci osmotického tlaku, ke skladování zásobních látek (bílkoviny, inulin, sekundární metabolity) a k likvidaci toxických látek; mohou též fungovat (podobně jako lysosomy u živočichů) jako trávicí kompartmenty. U rostlin často dochází při růstu buněk ke zvětšování vakuol.

Front 432

valin {1}

Back 432

Val nebo V, proteinogenní esenciální glukogenní aminokyselina. Postranní řetězec je silně hydrofobní a prostorově náročný. D-Valin je součástí molekuly antibiotika penicilinu.

Front 433

vazba anhydridová {1}

Back 433

vazba tvořená dvěma zbytky molekul kyselin. V biochemii jsou zejména významné anhydridové vazby zbytků kyseliny fosforečné (viz difosfát, ATP, ADP, NAD, též směsný anhydrid fosfoadenosinfosfosulfát).

Front 434

vazba disulfidová {1}

Back 434

vazba umožňující v bílkovinách kovalentní propojení cysteinových zbytků, a to uvnitř jednoho polypeptidového řetězce nebo mezi řetězci; významný prvek stabilisace prostorové struktury bílkovin. Disulfidová vazba propojuje i dvě molekuly glutathionu (tzv. oxidovaný glutathion). Vzniká oxidací (viz dehydrogenace) dvou thiolových skupin (2 cystein → cystin), rozštěpena může být redukcí (in vitro obvykle merkaptoethanolem nebo dithiotreitolem, in vivo enzymově pomocí NADPH) nebo oxidací (in vitro obvykle kyselinou peroxomravenčí).

Front 435

vazba fosfodiesterová {1}

Back 435

spojení dvou molekul, obsahujících alkoholové skupiny, prostřednictvím zbytku kyseliny fosforečné, která s nimi vytváří dvě esterové vazby. Tímto způsobem jsou propojeny (deoxy)ribonukleosidy v nukleových kyselinách, diacylglyceroly s polárními alkoholy ve fosfatidátech nebo uhlíky 3´a 5´ v cyklických nukleosidmonofosfátech (viz cAMP).

Front 436

vazba glykosidová {1}

Back 436

propojení monosacharidu s další skupinou prostřednictvím poloacetalového uhlíku. Rozlišujeme vazby O-glykosidové (vazba zprostředkována atomem kyslíku, typické pro oligo- a polysacharidy), N-glykosidové (např. vazba basí na ribosu v nukleosidech, podle organicko-chemického názvosloví bychom však N-glykosidy měli řadit mezi glykosylaminy) a S-glykosidové. Podle konfigurace na poloacetalovém uhlíku rozlišujeme α- a β-glykosidové vazby. Pro synthesu glykosidové vazby musí být alespoň jeden z partnerů aktivován (např. viz UDP-glukosa). Její hydrolytické štěpení zajišťují enzymy ze skupiny glykosidas, fosforolytické štěpení pak fosforylasy.

Front 437

vazba kooperativní {1}

Back 437

způsob vazby ligandu na biopolymer s více vazebnými centry; typický projev allosterického efektu, při němž jednotlivá vazebná místa kooperují. Při positivní kooperativitě první molekula ligandu zvyšuje afinitu biopolymeru k dalším molekulám; kooperativní vazbou váže DNA molekuly histonů či hemoglobin molekuly kyslíku.

Front 438

vazba kovalentní {1}

Back 438

vazba mezi dvěma atomy, zprostředkovaná sdílením jednoho, dvou nebo tří párů elektronů, přičemž elektrony jsou poskytovány oběma atomy.

Front 439

vazba „makroergická“ {2}

Back 439

nešťastné a nepřesné označení vazeb, které se v makroergických sloučeninách štěpí, při čemž se uvolňuje energie. Termín vznikl v době, kdy panoval názor, že veškerá energie, která se při štěpení takovéto vazby uvolní, je lokalisována výhradně v ní; později se ukázalo, že zejména u nukleosidtrifosfátů (ATP, GTP) tomu tak není.

Front 440

vazba nekovalentní {1}

Back 440

viz interakce nekovalentní.

Front 441

vazba peptidová {1}

Back 441

vazba mezi dvěma molekulami aminokyselin, zvláštní typ sekundární amidové vazby. Vzhledem k velké elektronegativitě atomu kyslíku se volný elektronový pár na dusíkovém atomu přesunuje a vazba CO-NH získává částečně dvojný charakter; v bílkovinách a přirozených peptidech převažuje trans- uspořádání, pouze peptidová vazba, vycházející z iminokyseliny prolinu, bývá v cis-uspořádání. Peptidová vazba je i ve vodném prostředí stálá. Hydrolysuje in vitro při zvýšené teplotě v prostředí silné kyseliny nebo zásady; in vivo její hydrolysu katalysuje velké množství enzymů ze skupiny peptidas. Pro její synthesu ve vodném prostředí je zapotřebí nejdříve aktivovat karboxylovou skupinu reagující aminokyseliny; pro chemickou synthesu (in vitro) byly vypracovány různé způsoby této aktivace, při biosynthese se aminokyselina obvykle aktivuje vazbou na příslušnou tRNA.

Front 442

vazba thioesterová {1}

Back 442

vazba zbytku karboxylové kyseliny a thiolu; významné jsou zejména thioestery kyselin vázaných na koenzym A, acyl-CoA a z nich zejména acetyl-CoA.

Front 443

vazba vodíková {1}

Back 443

též můstek vodíkový, nekovalentní spojení dvou elektronegativních atomů sdílením atomu vodíku (resp. protonu). Jeden z elektronegativních atomů působí jako donor („původně“ nesl vodíkový atom) a druhý jako akceptor. V biochemii hrají vodíkové vazby mimořádně důležitou roli při přenosu genetické informace (viz komplementarita basí), při stabilisaci prostorové struktury bílkovin a při rozpoznávání partnerů v interakcích enzym-substrát, enzym-inhibitor, receptor-ligand apod. Podmiňují též hydrofilní vlastnosti různých skupin, které vytvářejí vodíkové vazby s molekulami vody.

Front 444

vazba zpětná negativní {2}

Back 444

mechanismus, jímž je tok látek určitou metabolickou drahou regulován inhibicí klíčového enzymu (nebo klíčových enzymů) koncovými produkty této dráhy (viz inhibice enzymů koncovým produktem metabolické dráhy). Obecněji je to regulace úrovně jakéhokoliv faktoru citlivého na svou vlastní intensitu; tímto způsobem jsou regulovány hladiny hormonů, koncentrace iontů, teplota a mnoho dalších faktorů (viz homeostasa).

Front 445

vektor {4}

Back 445

v genovém inženýrství molekula DNA, do níž může být inkorporována určitá sekvence (např. gen) a která může být následně vnesena do buňky, jež pak vnesenou sekvenci uchovává, replikuje a realisuje (např. proteosynthesou). Jako vektory se používají plasmidové nebo virové DNA.

Front 446

vidlice replikační {2}

Back 446

úsek DNA ve tvaru písmene Y, v němž probíhá synthesa řetězců DNA; dvě replikační vidlice ohraničují replikační očko. Při replikaci se vidlice posunuje (při analogii s písmenem Y směrem dolů) a dvouřetězcová (mateřská) DNA se postupně otvírá tak, jak jsou synthetisovány dceřinné řetězce.

Front 447

viry {1}

Back 447

nebuněčně organisované formy živé hmoty. Virová partikule vždy obsahuje nukleové kyseliny (DNA nebo RNA), které jsou chráněny bílkovinným obalem. Viry jsou obligátní buněční parazité; při své replikaci využívají synthetický aparát hostitelské buňky. Jsou nejčastějšími původci infekčních onemocnění rostlin a živočichů (virosy), napadají však i jednobuněčné organismy (bakteriofágy).

Front 448

vitaminy {1}

Back 448

organické látky přítomné v malých množstvích v potravě živočichů (většinou chápáno ve vztahu k člověku), bezpodmínečně nutné pro růst a zachování životních funkcí (esenciální exogenní faktory). Biochemická funkce vitaminů je většinou katalytická, protože jsou součástí kofaktorů enzymů (srovnej biokatalysátory); pouze vitamin A je prosthetickou skupinou rhodopsinu bez katalytické funkce a vitamin D má funkci regulační. Funkci některých vitaminů může plnit několik chemicky příbuzných látek (D, E, K, foláty aj.). Některé vitaminy jsou v organismu synthetisovány z provitaminů (A, D). Podle rozpustnosti je dělíme na vitaminy rozpustné v tucích a ve vodě; kromě vitaminu C se všechny vitaminy rozpustné ve vodě řadí do skupiny B. Zmínka o malých množstvích vitaminů je definitoricky důležitá; mezi vitaminy nejsou řazeny esenciální aminokyseliny, jichž je zapotřebí relativně mnoho, a většinou ani esenciální nenasycené mastné kyseliny, které však někdy bývají nazývány společným termínem vitamin F. Za objev vitaminů stimulujících růst obdržel roku 1929 F.G.Hopkins Nobelovu cenu.

Front 449

vitaminy {1}

Back 449

Poprvé popsánDoporučená denní dávka (mg) *Nejdůležitější biochemické funkceOdkazy (viz)Vitaminy rozpustné v tucích

vitamin A, retinol

1913

3

prosthetická skupina

rhodopsinu, proces vidění

retinal, karotenoidy

vitamin D, kalciferol,

antirachitický vit.

1922

0,01 – 0,025

regulace metabolismu

vápníku a fosfátů

kalciferoly

vitamin E, tokoferol

1922

5

lipofilní antioxidant

tokoferoly

vitamin K, fyllochinon,

antihemoragický vitamin

1935

1

kofaktor γ-karboxylace kyseliny glutamové v koagulačních faktorech

fyllochinon Vitaminy rozpustné ve vodě

vitamin B1, thiamin

1926

1

přenos aldehydů, dekarboxylace

thiamin

vitamin B2, riboflavin

1932

2

součást FAD, kofaktor oxidoreduktas

riboflavin, FAD

vitamin B6, pyridoxin

1936

2

metabolismus a transport aminokyselin

pyridoxin

vitamin B12,

kobalamin

1948

0,003

kofaktor různých enzymů (isomerasy, transferasy)

kobalaminy

vitamin C,

kys. L-askorbová

1925

75

redukční činidlo některých

oxygenas, antioxidans

kyselina askorbová

vitamin H, biotin

1935

0,25

kofaktor karboxylas a některých dekarboxylas

biotin

vitamin PP, niacin, nikotinamid

1937

18

součást koenzymů NAD a NADP

niacin, NAD(P)

foláty, kyselina listová

1941

1 - 2

přenos jednouhlíkatých skupin

kyselina listová

panthotenová kyselina

1933

3 - 5

součást koenzymu A (aktivace acylových zbytků)

kyselina pantothenová, koenzym A

Front 450

vlásenka {2}

Back 450

útvar tvořený jednořetězcovou DNA nebo RNA, v němž jsou určité úseky tvořeny komplementárními basemi, které se navzájem párují a mohou vytvářet jistou formu dihelixu. Jsou známy z tRNA, kde tvoří jednotlivé „jetelové lístky“, ale i z vlásenkovitých struktur DNA, kde se např. uplatňují jako signál pro ukončení transkripce.

Front 451

vlastnosti chaotropní {3}

Back 451

schopnost některých látek rozrušovat strukturu vody, zejména vodíkové můstky mezi molekulami, neboť samy s vodou tyto můstky vytvářejí. Typickými chaotropními látkami jsou močovina a guanidinhydrochlorid, které ve vysokých koncentracích (9 mol/l u močoviny, 6 mol/l u guanidinhydrochloridu) působí jako denaturační činidla bílkovin, protože ruší hydrofobní interakce.

Front 452

VLDL {4}

Back 452

lipoproteiny o velmi nízké hustotě, viz krevní lipoproteiny.

Front 453

vodík aktivní {1}

Back 453

značka [H], v biochemii společné označení pro atomy vodíku vázané na kofaktory oxidoreduktas, nejčastěji na NAD, NADP a FAD. Toto schematické označení se užívá zejména při popisu katabolických procesů, kde přenos vodíku mezi jednotlivými systémy oxidoreduktas hraje klíčovou energetickou roli.

Front 454

vsolování {3}

Back 454

vzrůst rozpustnosti v důsledku malých koncentrací neutrálních solí; typická vlastnost sféroproteinů.

Front 455

vstup postranní do dýchacího řetězce {2}

Back 455

též kotvený komplex II; společné označení pro membránové enzymy ze třídy oxidoreduktas, které katalysují přenos vodíkových atomů z různých substrátů na ubichinon a tím jejich vstup do dýchacího řetězce: SH2 + Q → S + QH2. Zásadně se liší od kotveného komplexu I (ubichinonreduktasa{EC 1.6.5.3}) tím, že nejsou schopny aktivně transportovat protony, a proto nepřispívají ke vzniku proton-motivní síly. Jejich prosthetickou skupinou bývá FAD. Nejvýznamnějšími enzymy této skupiny jsou sukcinátdehydrogenasa{EC 1.3.5.1} (z citrátového cyklu), membránová glycerol-3-fosfátdehydrogenasa{EC 1.1.99.5} (viz glycerolfosfátové kyvadlo) a systém dehydrogenas, které zahajují β-oxidaci mastných kyselin (acyl-CoA-dehydrogenasy{EC 1.3.99.3, EC 1.3.99.13}).

Front 456

vysolování {3}

Back 456

pokles rozpustnosti sféroproteinů v důsledku vysoké koncentrace určitých solí. Postupné (tzv. frakční) vysolování bílkovin z roztoku (přidání síranu amonného a oddělení vzniklé sraženiny centrifugací) patří k nejběžnějším metodám isolace bílkovin.

Front 457

xanthin {2}

Back 457

významný meziprodukt odbourávání purinových basí nukleových kyselin.

Front 458

xenobiochemie {2}

Back 458

část biochemie zabývající se osudem cizorodých látek v organismu (viz biotransformace cizorodých látek). Z řeckého xenos = cizí.

Front 459

zkrat hexosamonofosfátový {4}

Back 459

viz pentosový cyklus.

Front 460

zygota {3}

Back 460

při pohlavním rozmnožování první buňka nově vzniklého organismu, diploidní buňka vzniklá splynutím samčí a samičí gamety.

Front 461

zymogeny {2}

Back 461

viz proenzymy.

Front 462

živočichové - rozdělení podle způsobu vylučování dusíku {2}

Back 462

amonotelní, vylučují dusík ve formě amonných iontů, především vodní živočichové;

urikotelní, vylučují dusík ve formě kyseliny močové, živočichové mající omezený kontakt s vodou (vejcorodí - ptáci, plazi, suchozemský hmyz);

ureotelní, vylučují dusík ve formě močoviny (savci).

Front 463

živočichové homoiothermní {3}

Back 463

též endotermní nebo teplokrevní, vyšší obratlovci (ptáci a savci), kteří udržují stálou tělesnou teplotu.

Front 464

živočichové poikilothermní {3}

Back 464

též ektotermní nebo studenokrevní, živočichové, jejichž tělesná teplota závisí na teplotě okolního prostředí (srovnej živočichové homoiothermní).

Front 465

žlázy {3}

Back 465

specialisované tkáně nebo orgány vylučující látky (ve formě roztoků), a to do vnějšího prostředí (žlázy exokrinní) nebo do prostředí vnitřního (žlázy endokrinní). Mezi exokrinní žlázy savců patří jak žlázy potní, slzné a mléčné, jež vylučují roztoky přímo z organismu, tak slinivka břišní (pankreas), játra (vylučují žluč) a žlázy slinné, vylučují roztoky do trávicího traktu. Endokrinní žlázy vylučují systémové hormony do krevního řečiště (viz hormony - rozdělení podle endokrinních žláz). Některé žlázy (slinivka břišní, mužské pohlavní žlázy) jsou zároveň povahy exokrinní i endokrinní. Kromě žláz vylučují určité látky i žlázové buňky (obvykle epithelové, viz tkáně), které jsou součástí orgánů jiného typu; např. buňky žaludku vylučují do trávicího traktu pepsinogen a kyselinu chlorovodíkovou, placenta některé hormony atd.