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66 Cards in this Set
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Combien d'a.a comptent t'ont dans la nature ?
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300
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Combien d'a.a sont protéinogènes et présents chez les vertébrés?
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20
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De quoi est formé un a.a ?
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ce sont des composés organiques formés d'un acide carboxylique (COOH), d'une fonction amine (NH3+), et d'une chaîne R.
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Qu'est-ce qui confère des caractéristiques physico-chimiques précises à un a.a ?
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sa chaîne latérale ( R)
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les 6 classes de a.a
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aliphatiques, hydroxylés, contenant du soufre, diacides, aromatiques, autres
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la plupart des a.a sont-ils solubles ( hydrophile) ou insolubles ( hydrophobes) ?
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soluble ( hydrophile)
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Quels sont les a.a non-solubles ?
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ceux avec les longues chaînes carbonées comme leucine, isoleucine, phénylalanine, tyrosine
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Que fait la solubilité ?
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détermine le pouvoir d'incorporation de l'a.a dans les différents tissus et organes. Cette caractéristique influence la structure et la fonction des protéines
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Quelle est la condition pour avoir une activité optique ?
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avoir un carbone asymétrique. Les a.a avec activité optique sont actifs sous une lumière polarisée
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Quel a.a n'a pas d'activité optique ?
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glycine car n'a pas de carbone asymétrique
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Quelles sont les 2 classes dans la nature d'a.a avec activité optique ?
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-: lévogyre
+: dextrogyre On détermine cette propriété en fonction de leur activités sous une lumière polarisée |
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La plupart des a.a naturels des vertébrés appartiennent à quelle catégorie d'a.a avec activités optiques ?
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-: levogyre
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Ou trouve-on la série D: dextrogyre ?
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chez les bactéries et champigons mais une fois absorbé par les vertébrés, les a.a D sont modifiés enzymatiquement et transformés en acides aminés L.
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Quelles sont les particularités des a.a polaires ?
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1) ont sur leur chaîne latérale un groupement chargé comme hydroxyle thiol ou autre
2) ces groupements participent à des liaisons hydrogènes ou ioniques 3)ont une solubilité dans l'eau et possèdent un domaine peptidique qui ont une activité enzymatique, immunologique, hormonale ou autre |
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Quelles sont les particularités des a.a non polaires ?
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1) leur chaîne latérale ne participe PAS à des liaisons hydrogènes ou ionique
2)présente une hydrophobicité qui influence la structure tridimensionnelle de la protéine |
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Les a.a sont-ils des acides forts et amines forts ?
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NON les a.a sont des acides faibles et des amines faibles
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Dans quoi se dissocient les a.a ?
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dans l'eau
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Quelle est la formule de dissociation des a.a ?
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HA _fleche à double sens_______H+ + A-
ou HA: forme acide non dissocié H+ ET A- représentent les produits ionisés soit le proton H+ et la base conjuguée A- |
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Que veut dire Ka et quelle est sa formule ?
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Ka est la constante de dissociation. Sa formule est : Ka= H+ x A- / (HA)
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plus le Ka est grand....
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plus la rx est déplacée vers la droite et plus la forme Ha est convertie vers H+ et A-. La concentration de H+ détermine le pH du milieu
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Qu'est-ce que le pKa et le pH ?
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pKa: -log Ka
pH: -log H+ |
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Qu'elle est l'équation d'Henderson - Hasselbalch?
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pH=pKa + log ((A-)/(HA))
elle sert à exprimer la relation entre le pH du milieu et les concentration HA et A-. |
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décrire la variance du pKa et du pH
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pKa: reste fixe tout le temps
pH: varie selon les concentration de la forme A- et HA |
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quand le pouvoir tampon est-il à son maximum?
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quand pH= pKa
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Vrai ou faux: Un a.a ne contient qu'un acide et qu'un amine ?
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Faux, un a.a peut contenir plusieurs de chaque et du fait même, a un pK caractéristique à chacune de ses fonctions.
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Qu'est-ce que le point isoélectrique ( Zwitterion) ?
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c'est le pH à laquelle la charge nette de la molécule est de 0. PI= PK1+PK2+....PKn\n ou chaque PK s'applique à une fonction de l'a.a
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Quel est le point isoélectrique de l'alanine ?
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Elle est de 5,7 soit environ 6. Donc à un pH de 6, la charge nette de la molécule est de 0 et ses charges positives et négatives s'équilibrent.
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Quel est le tampon du sang ?
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Le bicarbonnate
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Quel est l'équation d'Henderson - Hasselbalch appliquée au bicarbonnate ?
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pH=pK + log (HCO3-)\(H2CO3)
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Une augmentation du bicarbonate dans le sang....
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cause une augmentation du pH
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Quel est l'équation de dissociation du bicarbonate ?
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CO2+ H2O ____équation inverse_______________ H2CO3_________équation inverse_______________H+ + HCO3-
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si on a une obstruction pulmonaire....
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le taux de Co2 augmente dans le sang et cause une baisse significative du pH
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Quel est l'équation d'Henderson - Hasselbalch appliquée au drogue ?
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pH= pK+ log (Drug-)/(Drug-H)
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Quand est-ce la forme protonisée d'une drogue est favorisée?
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pH inférieur au pKa. Par exemple, dans l'estomac ou le ph est de 1,5, une drogue comme l'aspirine qui est un acide faible (Pka=3,5) va être sous forme protonisée ( H+ et A-)
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Laquelle des drogues (chargées ou non-chargées) traversent-elles les membranes plus rapidement ?
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les drogues non-chargées
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Pour qu'une drogue soit plus facilement reabsorbée....
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il faut qu'elle soit sous forme non-chargée (Drug-H), soit que le pKa inférieur au pH
( La forme Drug- + H+) est celle qui est digéré par estomac) |
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Que se passent-ils avec les a.a absorbés par l'intestin après ingestion alimentaire ?
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- ils sont utilisés par l'organisme pour la synthèse protéique ou pour la formation de produits spécialisés.
-L'excès d'a.a absorbés est dégradés en amines et chaînes carboniques. Les a.a ne peuvent pas être stockés comme lipides ou les carbohydrates. |
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De ou viennent les a.a qui forment le pool d'a.a (100g) ?
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1) Les protéines de la diète ( 100g/j)
2) les protéines du corps (400g par jour) 3) La synthèse de non-essentiel a.a |
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Comment les protéines alimentaires arrivent au pool des a.a ?
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- les protéines alimentaires sont digérées par plusieurs enzyme du tractus gastro-intestinal, elles sont ensuite absorbées par les entérocytes pour être ensuite relâchés dans la circulation.
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Les a.a du pool formeront ( les produits)....
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1) Les protéines du corps ( 300-400g/j)
2)Co2, glucose, corps cétoniques, stéroides 3)produits spécialisés ( porphyrines, purines, pyrimidines, créatine, neurotransmetteur) |
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En résumé, la majorité des a.a du pool seront majoritairement utilisés
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pour la synthèse protéique et peu comme source d'énergie
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Quelles sont les deux premières étapes du catabolisme des a.a ?
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Ces 2 étapes sont des DÉSAMINATION
1) désamination par transfert d'amines 2)désamination oxydative |
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Comment se produit la première étape du catabolisme des a.a soit la désamination par transfert d'amines ?
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Transfert du groupement amine (NH3) de l'a.a vers la cétoglutarate ( cette étape s'appelle la transamination et est réalisé par les aminotransférases). L'a.a sans NH3 devient une céto-acide, puis la cétoglutarate avec NH3 devient du glutamate.
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Quel est le devenir du glutamate ?
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1) peut être désaminé par la suite par oxydation pour produire ATP
2)peut être utilisé comme source d'amines dans la formation des a.a non-essentiels |
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Que sont les aminotransférases ?
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- ce sont des enzymes spécifiques à quelques a.a donateurs d'amines. Les 2 aminotransférases sont : 1)alanine aminotransférase
2)aspartate aminotransférase |
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Comment se produit la désamination par transfert d'amines pour l'alanine ?
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Dans ce cas, l'aminotransférase est l'alanine aminotrasnférase (ALT) qui est présente dans la plupart des tissus. L'ALT transfert le NH3 de l'alanine vers la alpha-cétoglutarate. L'alanine en perdant un NH3 devient une ceto-acide soit du pyruvate, tandis que le alpha-cétoglutarate en gagnant un NH3 devient un glutamate, lequel est lui-même un réservoir de NH3.
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Comment se produit la désamination par transfert d'amines pour le glutamate ?
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La rx se produit à partir de l'aspartate aminotransférase (AST)
1) Le NH3 en perdant le NH3 sous l'action de l'aspartate amino-transférase devient un alpha-cetoglutarate et gagne un double lien O. 2)Le NH3 du glutamate est transféré au pyridoxal phosphate qui devient avec le NH3 le pyridoxamine phosphate. 3)Le pyridoxamine phosphate transferera le NH3 à l'oxaloacétate qui deviendra de l'aspartate. 4) L'aspartate sera utilisé dans le cycle de l'urée et celui de l'oxaloacétate |
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En général qu'est-ce que la désamination oxydative ?
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C'est la 2e étape du catabolisme des a.a
Elle provoque la libération d'un groupement amine sous forme d'ammoniaque libre (NH3) |
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Ou se produit la désamination oxydative et par quelle enzyme ?
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par le glutamate déshydrogénase
elle se produit au niveau hépatique et dans les reins |
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Quel est le processus de la désamination oxydative ?
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Pour faire de la désamination oxydative, il faut d'abord passer par un transfert d'amine via une aminotransférase pour synthétiser le glutamate ou utiliser le glutamate directement de notre alimentation.
La désamination oxydative depend donc de la concentration de l'alpha-cetoglutarate, du NH3 et du glutamate Durant un repas, la concentration de glutamate dans le foie est augmentée, ce qui favorise la dégradation des a.a et donc la synthèse de Nh3, lequel est toxique et favorise la resynthèse de glutamate |
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Quel est le but de la désamination oxydative?
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Le but de la désamination oxydative est de dégrader le glutamate pour libérer le NH3 qui est libéré entre autre par le cycle de l'urée
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Qu'est-ce que l'urée ?
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C'est la forme majeure de l'élimination de 90 % de l'azote. Ce déchet provient du glutamate qui forme le NH3 et l'aspartate via l'aspartate aminotransférase et le glutamate déshydrogénase.
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Décrire les étapes du cycle de l'urée
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1) Les protéines sont catabolisés en a.a par la protéolyse
2) Etape 1: Désamination par transfert d'amines: un NH3 de l'acide aminé est transféré au alpha ketoglutarate pour donner un alpha cetoacide via l'aminotransférase. L'a.a en perdant un NH3 devient le glutamate. 3) Désamination oxydative: Le glutamate avec NAD+ donne NH3; glutamate avec oxaloacetate donne aspartate 4) cycle de l'urée: NH3 + CO2 donne carbamoyl phosphate qui entre dans le cyle, suivi par citrulline ( avec l'action de aspartate) donne argininosuccinate qui se divise en fumarate ( sort du cycle) et en arginine ( qui continue le cycle) qui donne urée ( sort du cycle) puis ornithine (reste dans le cycle) avec carbamoyl phosphate donne citruline. |
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Ou est produite et éliminée l'urée?
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-produite dans le foie, éliminé par urine
-une petite partie diffuse dans intestin pour être dégradé en NH3 et en CO2 par uréase bactérienne -une petite partie de l'azote peut être réabsorbée par entérocytes |
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Quelles sont les modifications dans l'insuffisance rénale ?
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-augmentation de l'urée et ammoniaque dans la circulation car non-éliminé par les reins
-augmentation de la captation de l'urée par intestin -augmentation de la NH3 par bactérie intestinale -augmentation du NH3 reabsorbé par entérocytes -augmentation du NH3 sanguin |
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Quelle est le problème avec ammoniaque (NH3) libre dans la circulation sanguine ?
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-le NH3 est très toxique, donc sa présence favorise la production de glutamate et limitera la disponibilité de l'alpha-cétoglutarate, donc freine le cucle de l'acide citrique et produit une nette diminution de la production ATP--- atteinte du cerveau et trouble neurologiques peuvent être produits.
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QU'est-ce qui produit de l'ammoniaque (NH3) ?
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1) dégradation des a.a par le foie
2) les reins sous l'action de la glutamine rénale 3) relachement de NH3 par le catabolisme des purines, pyrimidines et neurotransmetteurs. |
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Quelles sont les mécanismes d'élimination de l'ammoniaque produite ?
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1) cycle de l'urée
2) formation de glutamine comme TRANSPORTEUR NON-TOXIQUE DU NH3 ( CAR TRANSPORTE DU NH2) |
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Ou se trouve principalement la glutamine ?
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foie, système nerveux et muscles sont les principaux fabricateur de glutamine.
MUSCLE LE PLUS: 60 % du pool d'a.a dans les muscles sont la glutamine, ce qui est 30 x plus que plasma |
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comment se nomme les a.a qui produisent surtout de l'acéto-acétate ou de l'acétyl-CoA?
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acides aminés cétogéniques
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Comment se nomme les a.a qui produisent du pyruvate ou un intermédiaire du cycle de l'acide citrique ?
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a.a glucogénique, ils sont utilisés comme substrats dans la gluconéogénèse
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Les a.a font-ils partie du cycle de Krebs ?
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oui, par l'intermédiaire du acétyl CoA et du malonyl CoA
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À partir de quoi se fait la synhtèse d'a.a ?
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des intermédiaires du cycle de l'acide citrique ou de la voie des pentoses. L'azote des a.a vient du glutamate et glutamine.
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Que sont les a.a essentiels ?
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ceux qui ne peuvent PAS être produit par notre organisme. Ils doivent être présents dans alimentation sinon carence.
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Combien d'a.a essentiels avons nous puis quels sont-ils ?
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10 \20 a.a protéiniques sont essentiels donc ne peuvent pas être produits par le corps. ce sont: phényllalanine, tryptophan et isoleucine ( à la fois glucogénique et kétogénique)
puis leucine et lysine ( pour cétogénique) et enfin, valine, méthionine, histidine, arginine ( pour glucogénique seulement) |
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Vrai ou faux: certains a.a non-essentiels donc synthétisés par le corps peuvent avoir des a.a essentiels comme précurseur?
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Oui, c'est le cas de la L-cystéine, un a.a non-essentiel synthétisé à partir de la méthionine, un a.a essentiel.
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