Reading...
Play button
Play button
Use LEFT and RIGHT arrow keys to navigate between flashcards;
Use UP and DOWN arrow keys to flip the card;
H to show hint;
A reads text to speech;
30 Cards in this Set
- Front
- Back
|
מיהן חומצות האמינו החיוביות?
|
ליזין, ארגינין, היסטידין
|
|
|
מיהן חומצות האמינו השליליות?
|
אספרטאט, גלוטמאט
|
|
|
מיהן חומצות האמינו הארומטיות?
|
טריפטופאן, טירוזין, פנילאלנין
|
|
|
מה מיוחד בחומצות אמינו ארומטיות?
|
בולעות אור אולטרא-סגול באורך גל של 280 ננומטר, שימושי לדיטקציה אנליטית של חלבונים.
|
|
|
מיהן חומצות האמינו המיוחדות ולמה?
|
ציסטאין - קשרי S-S
גליצין - הכי קטנה (שייר H) פרולין - |
|
|
מהי הנקודה האיזואלקטרית?
|
PH שבו המולקולה לא תנוע בשדה חשמלי. בנקודה זו המטען יהיה שווה לאפס.
|
|
|
מהי נקודת ה-PKA?
|
בPH נמוך קבוצת הקרבוקסיל נמצאת עם כל הפרוטונים שלה. בPH גבוה יותר קבוצה זו מתחילה לאבד פרוטונים ובנקודה שחצי מהקבוצות הקרבוקסיליות איבדו פרוטונים - ה-PH שווה לPKA של הקבוצה הקרבוקסילית.
בקיצור - חצי מהקבוצה הקרבוקסילית טעונה וחצי לא. |
|
|
מהו הקשר הפפטידי ואיך נוצר?
|
קשר בין שתי חומצות אמינו, בין אמין לקרבוקסיל. כיוון הקשר - מאמין לקרבוקסיל. במהלך יצירת הקשר מושקעת אנרגיית ATP ומשתחררת מולקולת מים. הקשר הוא קשר קשיח כיוון שיש בו מאפיינים של קשר כפול (נע בין שני מצבים של קשר כפול, פעם בין פחמן לחמצן ופעם בין פחמן לחנקן).
|
|
|
באיזה מצב יהיה פחמן אלפא בפפטיד?
|
פחמן אלפא יהיה תמיד במצב טראנס.
|
|
|
מה גירם למבנה התלת מימדי של החלבון?
|
רוטציות בין C אלפא לC ובין C אלפא לבין N. רוטציה תהיה רק ליד פחמן אלפא!
|
|
|
מהו מבנה ראשוני?
|
רצף חומצות אמינו ומיקום קשרים דיסולפידים.
|
|
|
מהו מבנה שניוני?
|
ארגון מרחבי של שיירי חומצות האמינו, כמו למשל סליל אלפא.
|
|
|
מהו מבנה שלישוני?
|
יחסים בין כל חומצות האמינו בפולי פפטיד מסויים. המבנה התלת מימדי של הפוליפפטיד.
|
|
|
מהו מבנה רביעוני?
|
סידור כמה פוליפפטידים או תתי יחידות.
|
|
|
מה מייצב את קונפורמציית החלבונים?
|
קשרים חלשים יחסית כמו קשרי מימן, ון דר ולס, הידרופובי ויוני, ולא (!) קשרים קוולנטים. יש מאות קשרים כאלה בחלבון. אנטרופיה של המים תורמת ליציבות. חלבון עובר מהר דנטורציה כי מולקולות מים חפעמים קשורות לחומצות אמינו, וזה לא מועדף אנרגטית.
|
|
|
מהו מבנה סליל אלפא?
|
קשרי מימן בין CO ל-NH שארבע חומצות אמינו אחריו בשרשרת הראשית. כל שייר נמצא בסיבוב של 100 מעלות מזה שלידו, וכך יש 3.6 ח.א לכל סיבוב בסליל אלפא. השיירם R נמצאים בצד החיצוני של הסליל. בחלבונים גלובולרים - הסליל תמיד בסיבוב ימינה.
|
|
|
מה משפיע על רצף ח.א בסליל אלפא?
|
שיירי גלוטמאט וארגינין דוחים זה את זה וגורמים לחוסר יציבות הסליל. פרולין לא יכול להיות בתוך ההליקס. אטום חנקן נמצא שם בטבעת קשיחה ולכן אי אפשר לעשות שם רוטציה ליצירת קשר C-N. הקשר סביב פחמן אלפא אינו חופשי. פרולין שובר ומפריד אחפא הליקס.
|
|
|
מה חשוב שיהיה בקצוות הסליל?
|
ארבע חומצות האמינו בכל צד בהליקס אינן משתתפות ביצירת קשרי מימן. זה יוצר מטען שלילי בצד הקרבוקסילי, ומטען חיובי בצד האמיני. לכן חומצות אמינו חומציות מייצבות את הצד האמיני וחומצות אמינו בסיסיות מייצבות את הצד הקרבוקסילי. כלומר עדיף ח.א. ניטרילות או מנוגדות למטען באותו צד. מטען זהה יצור דחייה.
|
|
|
מה מאפיין את קונפורמציית בטא?
|
* מבנה פחות קומפקטי.
* קשרי מימן בין פוליפפטידים או באותו פוליפפטיד שעושה זיגזג - לא במרחקים קבועים. * מבנה פרללי או אנטי פרללי. * קבוצות R נמצאות בניגוד לכיוון המישור. |
|
|
מהו סיבוב בטא?
|
קורה ששרשרת פוליפפטידית משנה כיין. יכול להיות בין שני מבני בטא אנטי פרללים או בין סלילי אלפא. מבנה הסיבוב מכיל 4 ח.א.
|
|
|
מיהן חומצות האמינו שנמצאות לרוב בסיבובי בטא?
|
גליצין ופרולין (מצב ציס או טראנס).
|
|
|
מה מאפיין חלבונים גלובולרים?
|
מספר מבנים שניוניים באותה מולקולה(סלילי אלפא ובטא שיטס).
|
|
|
מהו מיוגלובין ומהו מבנהו?
|
נשא חמצן בשריר. מבנהו תלת מימדי. יש בו סיבובים שבחלקם פרולין. יש בו שתי היסטידין שקושרות חמצן והן פולריות. פנים החלבון יש בו ח.א. לא פולריות ואינטראקציות הידרופוביות ביניהן.
|
|
|
מהי שיטת ג'ל אלקטרופורזה?
|
שיטה איכותית להפרדת חלבונים לפי גודל. משתמשים בSDS ליצירת מטען חשמלי (שלילי) אחיד לפי גודל הפפטיד, ושובר כמעט כל קשר לא קוולנטי. בנוסף מוסיפים בטא מרקפתואתנול לשבירת קשרים דיסולפידים. עכשיו אפשר לצבוע עם קומאסי או לפתי תחת קרני X.
|
|
|
מהי שיטת איזואלקטריק פוקוסינג?
|
יוצרים במבחנה גרדיינט PH. כל חלבון ירוץ עד לPH ששווה לPI שלו ואז יפסיק לרוץ. זה המימד הראשון. במימד השני נעשה הפרדה לפי גודל באלקטרופורזה. חלבונים קטנים ינועו מטה.
|
|
|
מהי שיטת ג'ל פילטרציה?
|
שיטת הפרדה לפי גודל. חלבונים גדולים ירוצו בין החרוזים, וחלבונים קטנים ירוצו בתוכם. חלבוים גדולים יופיעו בפרקציה המוקדמת.
|
|
|
מהי שיטת ION EXCHANGRE ?
|
שמים למשל חרוזי אגרוז טעונים חיובית. חלבונים חיוביים או בעלי מטען שלילי חלש ייצאו וחלבונים שליליים ייקשרו. אח"כ נוסיף מלח ונשחרר את מי שנקשר.
|
|
|
מהי שיטת כרומטוגרפיית אפיניות?
|
משתמשים ביידע מוקדם על חשבון לדוגמה סובסטרט שלו או נוגדן שמגיב איתו. מוסיפים תערובת חלבונים למבחנה ובה ליגב\נד לחלבון הספציפי. חלבונים לא רצויים יישטפו ראשונים. אח"כ מוסיפים עוד ליגנד לתמיסה לשם תחרות וכך משחררים את החלבון הספציפי שנקשר.
|
|
|
כיצד מרצפים חלבון?
|
1. הידרוליזה-פיקור החלבון לח.א. וקביעת ההרכב.
2. זיהוי ח.א. סופיות אמינו טרמינל בעזרת FDNB. 3. אדמן: זיהוי ח.א. אחרונה אמינו טרמינל כל פעם על מה שנשאר מהחלבון (ע"י כמיקל פניל-איזו-תיאוצינאט, תחת תנאים חומציים). נרצף ככה פפטיד של 50-60 ח.א. |
|
|
אחרי מה חותך ציאנוגן ברומיד?
|
מתיונין, ומשנה את קונפיגורצית המולקולה, ממתיונין להומוסרין לקטון.
|
