Use LEFT and RIGHT arrow keys to navigate between flashcards;
Use UP and DOWN arrow keys to flip the card;
H to show hint;
A reads text to speech;
152 Cards in this Set
- Front
- Back
4 atom-atom interaktioner som finns iProteinstrukturer? |
Vätebindning, elektrostatisk interaktion, van-der-waals, hydrofobiska interaktioner. |
|
Var i DNA, Vätebindning |
Mellan Baser |
|
Var i DNA, Elektrostatisk interaktion |
Mellan fosfatgrupper och vatten. |
|
Var i DNA, Van det Waals bindning |
DNA stacking. |
|
Var i DNA, hydrofoba interaktioner |
Att DNA baser lägger sig på varandra. |
|
Var i protein, Disulfidbrygga |
Håller ihop strukturer. |
|
Primärstruktur |
Sekvens av aminosyror. |
|
Sekundärstruktur |
Lokal struktur (a-helix och B-blad) |
|
Tertiärstruktur |
3D struktur av protein (som är av 1 kedja). |
|
Kvartärstruktur |
3D struktur av protein med flera kedjor. |
|
Domän |
Stabil ensam, del av en tertiärstruktur. |
|
Motif |
Inte stabil ensam. Förekommer ofta, alltid samma funktion. |
|
Hur kan ett protein vecka sig till att bli kompakt? |
Torsioner kring N-Ca (Phiφ) ochCa-C (Psiψ) |
|
Skillnad mellan Phi och Psi vinklar? |
N-Ca (Phiφ) ochCa-C (Psiψ) |
|
Rita Ramachandran plot! |
|
|
Hur mga aminosyror blir ett varv i a-helix? |
3,6 aminosyror. |
|
Hur gör man en a-helix på ytan av protein? |
Gör så ena sidan blir hydrofil och andra hydrofob. |
|
2 fiberproteiner och var de finns? |
Keratin och kollagen. I hud, hår, ben… |
|
Salting out |
Tillsätt salt. Proteinet sjunker till botten. |
|
Dialys |
Prov i påse, buffertlösning utanför.Smådelar kommer ut, man blir av med dem. Protein är kvar i påsen. |
|
Gelfiltrering (kromatografi) |
Rör med gel (beads), låt lösning gå igenom.Vissaprotein går snabbare genom gel.Man tar ut dem i olika provrör. |
|
Jon-exange kromatografi |
Laddning gör att olika protein går igenom olika fort.Om det finns mycket negativa laddningar i röret är det de positiva som saktasner. |
|
Affinitet kromografi |
Se till att ditt protein binder kovalent till alla beads! Det andra kommer ut. |
|
SDS gelelektrofores |
Denaturering sker.SDS binder tillprotein. Blir då mycket negativa laddningar, de minsta går igenom. |
|
Isoelektrisk fokusering |
Gel, men pH:t ändras vid poler.Protein reagerar på gel, går mot denpol de attraheras av.Vid poler ändras pH och den förlorar sin laddning. Bliralltså neutral. Attraktion till nod upphör och den stannar på gelen. |
|
Röntgenkristallografi |
Prov i kristall, ger elektrondensitet. |
|
Massspektrometri (Maldi-tof)- kort |
Prov i lösning, ger avstånd mellan H-H |
|
Mass spektrometri, mer detaljerat |
Sker i vaacum. Laser skjuts på protein, Protein blir +laddat, flyger iväg mot – laddning. Man mäter tiden för detta och då ser manmassan. |
|
Var bryter trypsin? |
Efter basiska amonosyror. |
|
Var bryter chymptrypsin? |
Efter aromatiska/stora aminosyror. |
|
Hur G-C basparet ser ut? |
|
|
Hur ser A-T basparet ut? |
|
|
Hur ser Uracil ut? |
|
|
Startkodon för DNA, vilken aminosyra kodar den för? |
AUG, Metionin. |
|
Vad är syftet med replikation, vilket enzym ochmolekyler behövs? |
Kopiera hela DNA strängen, DNA polymerase behövs, ävenprimer och baser. |
|
Vad är introner? |
DNA som tas bortföre translation. |
|
Exoner? |
Del av DNA som translateras till aminosyror. |
|
Splicing? |
När intronerna tas bort. |
|
Vad är B-DNA? |
Vanligt DNA. |
|
Varför har vissa proteiner evolverats snabbare? |
Evolutionärt tryck! |
|
Exempel på proteiner som evolverat snabbare? |
Ormtoxin. Vs viktiga DNA funktioner. |
|
Homolog? |
Samma förfäder. |
|
Paralog? |
Samma art, olika funktioner. |
|
Ortolog? |
Olika arter, samma funktion. |
|
Påverkar enzymer reaktionens jämnvikt? |
Nej, bara aktivierings energin. |
|
Michaelis-Menten ekvationen: |
V0= (vmax*[S] ) / ( Km+[S] ) |
|
Rita diagram för hur enzymer arbetar! =Michaelis menten kurvan |
|
|
Lineweaver- Burk graf |
|
|
Competitive inhibitor |
Tar substrats plats. Hämmare liknar substrat. |
|
Noncompetitive inhibitor |
Binder bredvid aktivt ställe så det ändras. Resultat:Substrat binder inte/binder långsamt. |
|
Uncompetitive inhibitor |
Binder ovanför substrat, då substrat redan är i aktivtställe. |
|
Competitive inhibitor, graf |
Km ändras, Vmax blir tillslut samma. |
|
Noncompetitive inhibitor, graf |
Samma Km, Vmax ändras. (Högre [S] hjälper inte!) |
|
Uncompetitive inhibitor, graf |
Både Km och Vmax ändras. |
|
Vad innebär ”lock and key”? |
Enzym och substrat passar geometriskt exakt ihop. |
|
Vad innebär induced fit? |
Enzym kan anpassa sin struktur. |
|
Vad är en cofaktor? |
Molekyl eller jon som behövs i enzymet. |
|
Hur binder syre till Hemoglobin? |
Till Järnet i Hemgruppen, 4 st per Hb. |
|
Ange sjukdom som är relaterad till Hbs sekvens! |
Sickel cell anemi och talassemi. |
|
Vad är fel på Hb vid Sickelcellanemi? |
Mutation på yta i T-tillstånd ger Hydrofob yta på Hb.Den interagerar med hydrofob yta på andra Hb och aggregering sker. |
|
Om Hb faller isär, hur blir kurvan? |
Hyperbol ist för Signoid. |
|
Rita syreinbindningskurvorna för myoglobin ochhemoglobin i samma diagram. |
|
|
Varför skiljer sig formen på dem åt (Hb/Mg)? |
Subenheterna i hemoglobin påverkar varandra! |
|
Varför är det bra att Hb har flera subenheter? |
Ger kooperativitet. Kan då binda syre effektivare ochsläppa det i vävnader. |
|
Hur påverkas hemoglobinkurvan när pH sänks? |
Lägre pH ger mer H+. Gör att T-tillståndetstabiliseras à Kurvahögerförskjuts. |
|
Varför är Bohr effekten viktig? |
I hårt arbetande muskler där mkt CO2 och H+ bildas skadet kma mer syre. |
|
Varför används inte myoglobin för syretransport ikroppen? |
Myoglobin binder syre hårt. Så syretycket mellanLungor och muskler blir inte mkt. Så inte effektivt. |
|
Vad gör 2,3-bifosfoglycerat med Hb? |
Binder tillcentrala poren i T-tillståndet. Stabiliserar T --> sänker affinitet för syre. |
|
Vilken typ av effektor är 2,3-BPG? |
Negativ allosterisk effektor. |
|
Hur ändras syrekurvan för Hb om mer 2,3-BPG tillsätts? |
Negativ allosterisk effektor så den högerförskjuts. |
|
Hur blir Hb kurvan vid mindre 2,3-BPG? |
Mindrestabilisering av T-tillståndet --> högreaffinitet för syre --> Vänsterförskjutning. |
|
Vad innebär P50 värdet för Hb? |
Syretrycket då hälften av syrebindningsställerna ärockuperade. |
|
Distal histidin i Hb, vilken uppgift har den? |
Stabilisera syremolekylen så den inte släpps somsuperoxid. |
|
Foster Hb? |
Består av 2 a och 2 gamma kedjor. Gör att fostretssyre binder syre hårdare så den får syre från mamman. |
|
Vilken reaktion katalyserar ett proteas? |
Klyvning av en peptidbindning i en polypeptidkedja. |
|
4 generella katalytiska strategier som enzym använder? |
Kovalent katalys, generell syra-bas katalys,approximring och metalljonskatalys. |
|
Kovalent katalys |
Substrat blir kovalent bundet till grupp på aktivaytan. |
|
Generell syra-bas katalys |
Annan molekyl än vatten donerar/accepterar proton tillsubstratet. |
|
Katalys genom närhet(approximering) |
2 substrat förs nära varandra på samma bindningsyta. |
|
Metalljonskatalys |
Metalljonens kemiska egenskaper används i katalysen. |
|
Vilka 3 aminosyror ingår i den katalytiska triaden hosserinprotein? + Vad gör de? |
Serin: Gör den nukleofila attacken. Histidin: Drartills sig en proton från serinen, så den blir starkare. Aspartat: Orienterarhistidin rätt. |
|
Förutom serinproteaser finns andra, vilka? |
Cystinproteas, metallproteas, aspartylproteas. |
|
Vad är chymotrypsins uppgift och var är den aktiv? |
Bryter ner proteiner från mat i 12fingertarmen. |
|
Vilken katalytisk strategi använder den? |
Kovalent katalys eller syra-bas katalys. |
|
Vilka aminosyror består dess katalytiska triad av ochva gör de? |
Serin: Gör den nukleofila attacken. Histidin: Drartills sig en proton från serinen, så den blir starkare. Aspartat: Orienterarhistidin rätt. |
|
När Chymotrypsin klyver sker 2 nukleofila attacker.Vilka grupper gör dem? |
Deprotenerade serinen och vattenmolekyl (OH-) |
|
Beskriv Chymotrypsins reaktionsmekanism kort! |
Serin gör en nukelofil attack på peptidkedjanskarbonylkol, kovalent bundet tetrahedralt intermediat bildas, acylenzym bilas,amin lämnar, en vattenmolekyl bildar stark nukleofil mha histidin, nukleofilattack av OH- på karbonylkolet ger nytt tetrahedralt intermediat, karboxylsyranlämnar. |
|
Vilken reaktion katalyserar den? (karboanhydras) |
Hydrerin/dehydrering av CO2. |
|
Vilken är den kraftfulla nukleofilen? (i karboanhydras) |
Hydroxidjon bunden till zink. |
|
Vilken grundläggande katalytisk strategi använder sigkarboanhydras av? |
Metalljonskatalys |
|
Vad är zinkjonens uppgift? (i karboanhydras) |
Sänka vattnets pKa och göra den till en kraftfullnukleofil. |
|
Vilka uppgifter har de 4 viktigaste histidinerna? (i karboanhydras) |
3 koordinerar zinkjonen, 1 är ”protonskytel” |
|
Hur skapas en kraftfull nukleofil i karbanhydras? |
Zinkjonen deprotonerar en vattenmolekyl (hydroxidjonbildas) genom att sänka vattnets pKa. |
|
Vad måste finnas i lösningen karboanhydras är i föratt den ska vara stark? |
Buffert! Det tar hand om H+ som frigörs. Annarsbegränsar protonernas diffusionshastighet. |
|
Karboanhydras reaktionsmekanism? |
En vattenmolekyl bunden till zinkjonen på den aktiva ytandeprotoneras och blir en hydroxidjon. Den gör sen en nukleofil attack påkoldioxidmolekylen. En bikarbonatjon bildas då och frigörs. En ny vattenmolekylbinder in till den aktiva ytan. |
|
Vad är en allosterisk reglering? |
När effektormolekyl påverkar aktiviteten men bindertill annan plats än aktiv yta. |
|
Egenskap på enzym som har allosterisk reglering? |
Ofta mga subenheter och är kooperativa. |
|
Varför är det viktigt att reglera enzym? |
Olika aktivitet krävs i olika ställen i kroppen vidolika tidpunkter. |
|
Ge exempel på en allosterisk effektor som påverkaraktiveringen av ATCas.? |
CTP! (…eller ATP som är en positivallosterisk effektor.) |
|
Vilken typ av effektor är CTP och hur funkar regleringen? |
Negativ allosteriskeffektor/feedback hämmare binder till R-subenheten och stabiliserarT-tillståndet (med lägre aktivitet). |
|
ATCas: -Beskriv dess kvartärstruktur? |
2 katalytiskatrimerer som hålls samman av 3 regulatoriska dimerer. |
|
Vilka 2 tillstånd kan ATCas ha, och vad gör de? |
T – låg affinitet för substrat, låg aktivitet. R -Hög affinitet och hög aktivtet |
|
Ge exempel på ett enzym som regleras genomproteolytisk klyvning? Hur går aktiveringen till? |
Tex chymotrypsin, trypsin eller fibrin. |
|
Ange 3 olika generella regleringsmekanismer som enzymanvänder och förklara! |
Allosterisk reglering,isoenzymer, reversibel kovalent modifiering, proteolytick klyvning, regleringav mängd enzym. |
|
Hur aktiveras chymotrypsin? |
Trypsin klyver dess inaktiva tillstånd(chymotrypsinogen). Det blir pi-chymotrypsin. De (pi) klyver sen varandra ochman får chymotrypsin! |
|
Beskriv blodkuagolatet! |
Fibrinmolekyler som har crosslänkats till långa fibrerså röda blodkroppar fastnar. |
|
Beskriv hur blodkoagulat bryts ner? |
TPA och plasminogen binder till fibrinnätverket. TPAklyver plasminogenen till plasmin, plasmin klyver fibrinmolekylerna. Då brytskoagulatet ner. |
|
Vad menas med enzymatisk kaskad? |
Amplifiering vid varje steg. |
|
Vad är isozymer? |
2 isozymer är enzym som katalyserar samma reaktion menkodas av olika gener/har olika aminosyresekvens. |
|
Varför är det bra men 2 isoenzymer avlaktathydrogenas? |
För att utnyttja energin i pyrovat bra! |
|
Laktathydrogenas: -Vadgör den? |
Laktathydrogenas katalyserar reaktionen provat <----> laktat. När det är lite syre i muskler gör denlaktat. I hjärtat omvandlas laktat --> pyrovat sen. |
|
Vilken regleringsmekanism använder laktathydrogenas sig av? |
Isozymer. |
|
Hur är Laktathydrogenas uppbyggt på olika ställen ikroppen? |
Muskler: Tetramer av M-kedjor. Hjärta: Tetramer avH-kedjor. |
|
Varför är det bra att laktat kan göras till pyrovat? |
Så energin kan bevaras ur pyrovatet. |
|
Rita a- och B-D-glukos! (ringar) |
|
|
Ge exempel på en disackarid och vilket enzym sombryter ner den. |
Sukros bryts av sukras. Maltos av maltas, laktos avlaktas. |
|
Nämn 3 skillnader på glykogen och cellulosa. |
Glykogen: Finns i djur, energilagring, grenad vid var 10:de. Cellulosa:Finns i växter, strukturell roll, linjär. |
|
Rita och namnge en aldos och en ketos. |
|
|
Vad är en proteoglykan? Och 2 egenskaper som den har? |
Proteiner kopplade till glukosaminoglykan. De ärnegativt laddade, finns i bindväv. |
|
Ange 3 polysackarider? |
Glycogen, stärkelse, cellulosa. |
|
Glycogen |
Energilagring hos växter. |
|
Hur är glycogen uppbyggt? |
A-1,4 länkade glukosenheter med grening vid var 10:deenhet. |
|
Cellulosa, hur är den uppbyggd? |
Linjär molekyl med B-1,4 länkade glukosenheter. Strukturellroll i växter. |
|
3 funktioner som kolhydrater har? |
Brännsle, energireserv, struktur, information etc. |
|
Rita glukos i linjär och ringsluten form? |
|
|
Vad är lektin och vad gör de? |
Kolhydratbildande protein. Medierar cell/cell kontakt,kan utnyttjas av virus och bakterier. |
|
Vad är ett glycoprotein? |
Protein med bundna kolhydrater. |
|
Var finns glycoprotein? |
Ofta i membran eller utsöndrade? |
|
Vilken typ av proteiner blir alltså oftastglykolilerade? |
Membranproteiner och utsöndrade proteiner. |
|
Var i cellen sker glykosyleringen? |
Golgiapparaten och endoplasmatiska retiklet. |
|
Vad heter bindningen som håller ihop polysackarider? |
Glykosidbindning. |
|
Vad för modifierad monosackarid är vanlig i cellensmetabolism? + vfr är det bra? |
Fosforylerade monosackarider. Är negativa så kan inteta sig igenom membran. Och de är mer reaktiva. |
|
Vanligaste homopolymerer av glykos? |
Glycogen, stärkelse och cellulosa. |
|
Hur är ett biologiskt membran uppbyggt? |
Dubbellager av lipider (m. Svans och huvud). Medmembranproteiner i. |
|
Hur ser miceller ut? |
”Bollar” medpolära huvudgrupper utåt, hydrofoba svansar på insidan. |
|
3 huvudgrupper av membranproteiner? |
Fosfolipider, glykolipider, kolesterol. |
|
Rita en schematisk bild på en fosfolipid? |
|
|
Hur kan prokaryoper vs. eukaryoter reglera fluiditeteni sina membran |
Prokaryot: Antal x2 bindningar och längd på fettsyror. Eukaryoter: Kolesterol. |
|
4 funktioner hos ett biologiskt membran? |
Barriär, transport, signalering, lagra energi. |
|
3 klasser membranprotein och rita bild på hur deinteragerar med membranet! |
Perifiera, intergrerade, lipidankrade. |
|
Vad innebär det att lipider är amfipatiska? |
Har hydrofob och hydrifil del. |
|
Rita mättad fettsyra med 14 kol! |
|
|
Hur namnger man en fettsyra? |
Om det är 12 kol? Tex cis-trekant9-dodecansyra. |
|
Hur ofta flippar membranprotein mellan in/utsida avmembran? |
Sker inte. |
|
Cellmemran, prokaryot |
1 eller 2 cellmembran. |
|
Cellmembran, eukaryot |
Ett cellmembran och membran runt organellerna. |
|
Reglera fluiditet, prokaryoter |
Ändra x2 bindning och längd på fettsyrorna. |
|
Vad menas med att biologiska membran är assymetriska? |
Olika lipider i inre/yttre lager, membranproteiner ärunikt orienterade. |
|
Rita fettsyran cis-trekant7-dodekansyra? |
12 kol, karboxylsyra, cis-bindning mellan kol 7 och 8. |
|
3 viktiga funktioner för lipider i cell? |
Bränsle, energilagring, bygga upp membran ochsignalering. |
|
Vad gör en cis-bindning i fettsyra med smältpunkten? |
Sänker den! (stör packning) |
|
Och om cis-bindningen skulle vara trans ist? |
Då blir smältpunkten högre! (Tätare packning) |