Acides Amines + Protides

Front 1

Aminoacides rarement rencontres dans proteines

Back 1

Hydroxyproline

Hydroxylysine

Desmosine

N-methylLysine, N-trimethylLysine

MethylHistidine

Front 2

Aminoacides n'existant pas ds proteines

Back 2

B-Alanine

HomoSerine

HomoCysteine

Ornithine

Citrulline

Canavanine

Acise djenkplique

B-CyanoAlanine

Front 3

Comment est le caractere amphotere des a.a

Back 3

Cation dans milieu acide (R-CHNH3+COOH)

Zwiterion (R-CHNH3+COO-)

Anion dans milieu alcalin (R-CHNH2COO-)

Front 4

Reactions du groupe COOH (carboxyle)

Back 4

-Formation amide

-Esterification par alcool (presence d'acide fort)

-Decarboxylation (formation d'amines) par chauffage en pres3nce de Ba(OH)2 ou enzymes

Front 5

Desamination par acide nitreux HNO2

Back 5

Formation d'acides-alcools et se degage d'azote

RCHNH2COOH -> R-CHOH-COOH + N2 + H2O

Front 6

Desamination oxydative

Back 6

S'accompagne par oxydation de C

Ex: alanine -> axide pyruvique + NH3

Front 7

Action de ninhydrine

Back 7

Action de ninhydrineAvec a.a bi sir pourpreAvec proline et hydroxyproline: jaune

Front 8

Action du DNFB (reaction de Sanger)

Back 8

Reagit avec fct amine

DNFB + aa -> HF + DNP-aa (jaune)

Cette technique determine l'a.a à l'extremite (mais il a fallu decouper toutes les liaisons dans peptide et avoir kelon a.a libres cad hydrolyse totale)

Front 9

Action du PITC (reaction d'Edman)

Back 9

Reagit avec grp amine (de toutes les aa)

PITC + peptide -> PTH-aa (cet aa est celui a l'extremite N-terminal) + reste du peptide intact (pas d'aa libres)

Front 10

Reactions des chaines laterales

Back 10

Liaisons faibles

Formation de pont disulfure S-S entre 2 Cysteine = donner Cystine

Front 11

Chromatographie par echange d'ions

Back 11

-Separation grace au comportement acide-base. Il ya resines echangeuses d'ions (de cations + d'anion).

-men nazil au prealable le pH a un pH acide (=3) et on augmente le pH progressivement et chaque a.a migre avec vitesses differentes selon pHi, et se fixent/detachent a pHi.

A pH acide, les a.a basiques st solidement liés a la resine, et a.a acides st moins liés.

Front 12

Electrophorese

Back 12

A.a migrent dans directions differentes, dependant du pH du systeme et de la force electromotrice appliqué (puisque chacun a pK' different)

Front 13

Chromatographie de partage

Back 13

Colonne remplie de grains d'une substance hydate hydrophile entouré par phase d'eau (phase stationnaire.

Par cette phase passe le solvant non missible wel grains agissent comme separateurs.

Les solutés migrent a des vitesses differentes.

On peut avoir carte bidimentionnelle si on utilise 2 solvant ds 2 directions.

Front 14

Comment peptides sont nommés

Back 14

Sens: du N-terminal au C-terminal

Front 15

Que sont les liaisons peptidiques

Back 15

Liaisons amides

Front 16

Les peptides d'origine non proteique

Back 16

-Glutathion

-Carnosine

-Tyrocidine A

Oxytocin+vasopressine

-bradykinine

-gramicidine

-valinomycine

Front 17

Glutathion

Back 17

Tripeptide Glu-Cys-Gly

Glu intervient par gamma-carboxyl ds la liaison (pas alpha)

Front 18

Carnosine

Back 18

Dipeptide musculaire

(B-AlanylHistidine)

Front 19

Tyrocidine A

Back 19

Antibiotique contenant a.a D

Front 20

Oxytocine ey vasopressine

Back 20

Nonapeptides: hormones post-hypophysaires

Front 21

Bradykinine

Back 21

Nonapeptide plasmatique

Regulation de la pression sanguine

Front 22

Gramicidine

Back 22

Antibiotique

Front 23

Valinomycine

Back 23

Decapeptide cyclique

Front 24

Vasopressine bovine

Back 24