Enzymer Og Enzymkinetik

Front 1

Er enzymer selektive eller nonselektive?

Back 1

Selektive

Front 2

Hvad kalder man trin 1 og 2?

Hvad kaldes k3 også?

Back 2

1 = substratbindingstrin

2 = Katalytisk trin

k3 = turnover number (hvor meget der omsættes per tid)

Front 3

Hvilke 4 kræfter/bindinger ligger der bag interaktionen mellem enzym og substrat?

Back 3

Van der Waals kræfter

Elektrostatiske kræfter (ionbindinger)

Hydrogenbindinger

Hydrofobe interaktioner

Front 4

Er den nødvendige aktiveringsenergi større eller mindre ved en katalyseret enzymatisk reaktion?

Back 4

Aktiveringsenergien vil være mindre ved en katalyseret enzymatisk reaktion

Front 5

Kan enzymer blive brugt op, som de indgår i en reaktion?

Back 5

Nej. Da de ikke indgår direktei en reaktion, men blot atalyserer den, vil de ikke kunne bruges op.

Front 6

Vil enzymer kunne ændre ligevægtskonstanter?

Back 6

Nej

Front 7

Hvilken betydning har temperaturen for den enzymatiske reaktion?

Back 7

Ved en stigende temperatur vil de katalyserende enzymer bevæge sig hurtigere, og reaktionen vil derfor forløbe hurtigere, indtil et hvis punkt, hvor varmen vil få enzymerne til at denaturere

Front 8

Hvilken betydning har pH for den enzymatiske reaktion?

Back 8

Den optimale pH varierer fra enzym til enzym, da de tilpasser sig efter det miljø de befinder sig i. ved den optimale pH vil den katalyserede reaktion forløbe hurtigere, end ved en anden given pH

Front 9

Hvilken funktion har oxireductaser?

Back 9

Redoxreaktioner, dvs.overførsel af elektronerfra et molekyle til et andet

Front 10

Hvilken funktion har transferaser?

Back 10

Overfører en funktionelgruppe fra et molekyle tilet andet (substitutionsreaktion)

Front 11

Hvilken funktion har hydrolaser?

Back 11

Spalter molekyler under samtidig optagelse af vand (hydrolyse)

Front 12

Hvilken funktion har lyaser ?

Back 12

Spalter molekylder ved andre reaktionstyper end oxidation eller hydrolyse

Front 13

Hvilken funktion har isomeraser?

Back 13

flytter atomer eller atomgrupper indenfor molekylet

Front 14

Hvilken funktion har ligaser?

Back 14

binder to molekyler sammen. Ligaser kaldes også syntetaser

Front 15

Sæt de manglende ord ind:

A) Vmax med nonkompetitiv inhibitor

B) Vmax uden inhibitor

C) Vmax med kompetitiv inhibitor

Back 15

1 = B, uden inhibitor

2 = C, med kompetitiv inhibitor

3 = A, med nonkompetitiv inhibitor

Front 16

Hvad er enzymkinetik?

Back 16

En kvantitativ måde at beskrive enzymernes ogsubstratmængdens indbyrdes afhængighed

Front 17

Hvad ses her?

Back 17

Michaelis-Menten ligningen

Front 18

Hvad ses her?

Back 18

Lineweaver-Burk ligningen

Front 19

Hvilket udtryk er sandt?

A) Jo lavere Km er desto lavere er affiniteten

B) Jo lavere Km er desto højere er affiniteten

C) Km har ingen relation til affiniteten

Back 19

B) Jo lavere Km desto højere er affiniteten (effektiv binding af substrat)

Front 20

Hvad er definitionen på et isozym?

Back 20

Et isozym eller isoenzym er enzymer med forskelle aminosyrerækkefølgen, men katalyserer same kemiske reaktion. Disse enzymer udviser ofte forskellige kemiske parametre så som Km.

Front 21

Aldehyd dehydrogenase har forskellig Km, alt afhængigt at om den befinder sig i cytoplasma eller i mitokondrier, men hvor er den høj, og hvor er den lav?

Back 21

Cytoplasma = høj Km

Mitokondrier = lav Km

Front 22

Hvilken betydning har størrelsen ad Km for den kemiske ligevægt?

Back 22

Ingen betydning. Enzymet indgår ikke i reaktionen, og påvirker derfor ikke ligevægten.

Front 23

Man kan kontrollere den enzymatiske aktivitet på 2 måde, hvilke?

Back 23

Ændring af enzym tilgængeligt (langsom regulering) og kontrol af eksisterende enzymer (hurtig regulering)

Front 24

Hvordan kan man foratage en ændring af enzym tilgængelig (langsom regulering)

Back 24

1. syntetisere nyt enzym (transkription/translation)

2. nedbrydning af enzymet

Front 25

Hvordan kan man kontrollere eksisterende enzymer? (Hurtig regulering)

Back 25

1. Regulering med substrat og produktkoncentration

2. Regulering vha konformationsændringer af det aktive site

3. Reversibel kompetitiv/non-kompetitiv inhibering

4. Reversibel kovalent modifikation, f.eks fosforylering af enzymet

5. Proteolytisk aktivering – dele af polypeptidet fjernes - irreversibelt

6. Irreversibel hæmning - proteolytisk

Front 26

Følger allosteriske enzymer Michaelis-Menten ligningen?

Back 26

Nej, de følger en sigmoid kurve

Front 27

Hvor mange substrater og inhibitore kan tilkobles et allosterisk enzym, og i hvilket stadie?

Back 27

2 substrater i relaxed stadie

2 inhibitore i tense stadie

Front 28

Hvad sker der når en aktivator tilkobles et allosterisk enzym?

Back 28

Aktivatoren sænker Km, og Vmax ændres (oftest) ikke

Front 29

Hvordan påvirker en kompetitiv hæmmer Km og Vmax?

Back 29

Km stiger

Vmax er uændret

Front 30

Hvordan påvirker en non-kompetitiv hæmmer Km og Vmax?

Back 30

Km er uændret (for tilgængeligt enzym)

Vmax sænkes (mindre enzym tilgængeligt)

Øget substratkoncentration kan ikke ændre hæmningen

Front 31

Med hvilken binding binder en irreversibel hæmning sig til et enzym?

Back 31

En kovalent binding