Enzymer Og Enzymkinetik 2

Front 1

Hvilken type binding opstår der mellem det aktive center og substratet?

Back 1

En kombination af hydrofobe interaktioner,ionbindinger, hydrogenbindinger og van der Walls kræfter.

Front 2

Af hvilke årsager har enzymerne pH-optima?

Back 2

Det skyldes, at aminosyrernes tilknyttede radikalernesladning ændrer sig, alt efter hvilken surhedsgrad omgivelserne har. Nårladningen ændrer sig, så ændrer enzymets evne til at binde sig til et substratsig også. Bindingen mellem enzym og substrat sker bedst ved en bestemtpH-værdi, når ladningerne passer sammen.

Front 3

Forklar hvilken betydning temperaturen har for den enzymatiske reaktion, og beskriv hvornår hastigheden af reaktionen er hurtigst, baseret på denne givne formel:

V=K1*[S]*[E]

Back 3

Når reaktionens forhold opvarmes, så stiger K1. K1vil blive ved med at stige, men koncentrationen af enzymet vil falde, eftersomenzymerne bliver beskadiget og denaturere under for høje temperaturer. Temperatur-optimum vilsåledes opstå, når temperaturen er høj, så K1 kan stige, men ikke såhøj så enzymets koncentration falder.

Front 4

Indsæt de korrekte udtryk på pladserne A, B & C, så det bliver et udtryk for hastigheden af produktdannelsen

1. K2

2. [P]

3. [ES]

Back 4

A = 2 [P]

B = 1 K2

C = 3 [ES]

Front 5

Hvad står de forskellige symboler i denne ligning for?

Back 5

[E] = koncentrationen af frit enzym

[E]0 = den totale koncentration af enzym i opløsningen

[ES] = koncentrationen af enzym-substrat-kompleks

dermed siger denne ligning, at koncentrationen af frit enzym er koncentrationen af alt enzym i opløsningen, minus koncentrationen af enzym-substrat-komplekser

Front 6

Indsæt de korrekte udtryk på pladserne A, B & C, så det bliver et udtryk for Km

1. K1

2. K2

3. K-1

Back 6

A = 2 K2

B = 3 K-1

C = 1 K1

Front 7

Definer Vmax

Back 7

Når alleenzymerne er mættede med substrat

Front 8

Definer Km

Back 8

Hvor mangår ind på sin kurve ved 1/2 Vmax og går ned på x-aksen. Mængden af substrat for at nå 1/2 Vmax .

Front 9

Med udgangspunkt i principperne for ligevægte, hvilket udtryk er sandt for

Y<K

1. Forskydning mod venstre, koncentrationen af produkter falder, koncentrationen af reaktanter stiger. Dvs V2>V1i en periode.

2. Forskydning mod højre, koncentrationen af produkter stiger og koncentrationen af reaktanter falder, dvs at V1 > V2 i et stykke tid

Back 9

2.

når Y V2 i et stykke tid

Front 10

Med udgangspunkt i principperne for ligevægte, hvilket udtryk er sandt for Y>K

1. Forskydning mod venstre, koncentrationen af produkter falder, koncentrationen af reaktanter stiger. Dvs V2>V1i en periode.

2. Forskydning mod højre, koncentrationen af produkter stiger og koncentrationen af reaktanter falder, dvs at V1 > V2 i et stykke tid

Back 10

1. Hvis Y>K =Forskydning mod venstre, koncentrationen af produkter falder, koncentrationen af reaktanter stiger. Dvs V2>V1i en periode.

Front 11

Ved et allosterisk enzym, hvad binder bedst i T(tense)-form?

Back 11

Her har den sværere ved at bindesubstrat, men lettere ved at binde inhibitorer. Outcome: intet produkt

Front 12

Ved at allostrerisk enzym, hvad binder bedst i R(relaxed)-form?

Back 12

Her har den lettere ved at binde substrat, og vil ikke binde inhibitorer, hvilket går det muligt at producere et produkt.

Front 13

ved allosteriske enzymer, hvad er princippet bag binding af aktivatore?

Hvordan påvirker aktivatoren Km og Vmax?

Back 13

Den kan binde substrater uanset om der eraktivator bundet til eller ej, men binder bedre substrat hvis der er bundet enaktivator til enzymet.

Aktivatoren vil sænke Km, men (ofte) ikke ændre Vmax

Front 14

Hvad beskriver dette udtryk?

Back 14

Denne beskriverden standard fri-energi ændring, ved standard betingelser, som at koncentrationerne af reaktanter og produkter udligner hinanden (1,0M), en pH på 7,0 og entemperatur på 25 grader celcius, samt et konstant tryk.