Biokjemi

Front 1

Hva er den eneste aminosyren som ikke har et kiralt senter?

Back 1

Glycin, som har en R-sidegruppe med kun hydrogen. Hverken L eller D. Også Prolin er et unntak (iminosyre)som er en syklisk aminosyre, sidekjeden kovalent bundet til aminegruppen. Strengt tatt kiral

Front 2

Hvordan kan vi dele inn aminosyrer?

Back 2

Ikke polare, polare aminosyrer og etter sidegrupper ; alkyl( glycin, alanin, valin,metionin, leucin, isoleucin og prolin) , aromatisk ( fenylalanin, tryptofan), POLAR nøytral( serin, threonin, aspargin, glutamin, cystein og tyrosin), syrlig( aspartic acid, Glutamic acic), basisk ( histidin, lysin og arginin)

Front 3

Hva er navnet på aminosyrene?

Back 3

Glaciers in Alaska Victoriously Locate Isolated Prowlers ( Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Prolin)( alifatiske), Aroma of Pine, fine needles, Timber yellow and Trees with Wide trunks( Fenylalanin,f, Tyrosin y, Triptofan, w) Alcohol is a Serious(serin)Treat(Threonin), Basically History Loved kind Adventures roughly (Histidin, Lysin,Arginin Methodically (metionin) Check(cystein) for Sulfur, Acids (aspartat) Are Glue (glutamat) Amide this Neatly stacked Asparagus( aspargin) is Glutenous(glutamin) Quail

Front 4

Hva er løseligheten av et protein avhengig av? Hva skjer når du legger til et salt?

Back 4

Mengden av hydrofiliske aminosyrer som er tilstede i det spesifikke proteinet. Løseligheten synker og du kan få en utfelling (salting out). Mindre vannmolekylene til å reagere med proteinet når de reagerer med ladede ioner.

Front 5

Hva er og hva er målet med dialyse?

Back 5

Dialyse er en prosess hvor en separerer molekyler fra en semipermiabel membran. En kan bruke dette til å purifisere et protein for eks.

Front 6

Hvordan kan en separere proteiner basert på ladning?

Back 6

Ved å bruke "ion exchange chromatography"

Front 7

Hva kalles punktet der proteinet har en netto ladning= 0?

Back 7

Et isoelektrisk punkt. Er som regel forskjellig fra ulike aminosyrer.

Front 8

Beskriv peptidbindingen mellom 2 aminosyrer?

Back 8

Front 9

Hva hjelper ikke polare og polare aminosyrer med?

Back 9

Ikke polare aminosyrer hjelper i prosessen med å få proteinkjeder til å folde seg. Polare aminosyrer formerer hydrogenbindinger (-glycin) og fungerer som en nukleofil i en rekke enzymreaksjoner.

Front 10

Nevn et unntak fra en aminosyre? Hvordan dannes hitamin?

Back 10

Selenocystein kan dannes og dette blir ansett som en annen aminosyre enn de 20 andre. 2) Fra dekarboksylering av histidin og serotonin som kommer fra tryptofan.

Front 11

Hvordan addreserer en når et protein/molekyl roterer mot venstre eller høyre?

Back 11

L/D eller R/S systemet som fungerer bedre når en har molekyler med flere kirale senter. Hvordan en aminosyre roterer er avhengig av sidegruppen.

Front 12

Hvordan kan en studere absorbsjonen av ulik bølgelengde lys med proteiner?

Back 12

En kan bruke spektrometriske metoder. Aminosyrer absorberer ikke lys i det synlige spektrumet, abs. i ultrafiolett stråling og i infrarød spektrum.

Front 13

Hva er mekanismen bak en kan separere og analysere aminosyrer?

Back 13

En kan se på delingsegenskaper (partition) i forhold til dens evne til å assosiere med et løs. middel eller fase fremfor en annen.

Front 14

Hvordan er karboksylsyren og amidgruppen plassert i forhold til hverandre?

Back 14

Trans, siden dette gir minst sterisk hindring.

Front 15

Hvordan kan en definere et protein?

Back 15

Et molekyl som er satt sammen av en eller flere polypeptider. Med en kalles for monomerisk protein og med flere kalles det for et multimerisk protein.

Front 16

Hva stabiliserer i tertiære strukturer? Hva kjennetegner en kvartiæstruktur og hva kalles 2 peptidkjeder sammen?

Back 16

Hydrofobiske interreaksjoner er drivkraften, ioniske bind. , hydrogenbindinger også viktige. 2) To eller flere peptidkjeder sammen, kalles for et dimer. Holdt sammen av ioniske bindinger , van der wals, eller disuifidbindinger ( cystein)

Front 17

Hva bestemmer konformasjonen av et protein? Nevn en modifikasjon av aminosyrer?

Back 17

Aminosyre sekvensen. Ofte acylert ved enden (terminal)

Front 18

Trenger en å bryte en binding for å danne ulike konformasjoner?

Back 18

En kan rotere uten å bryte en binding, r/s strukturerbindinger

Front 19

Hva trenger en for å danne beta strukturer?

Back 19

Trenger vinkler (phi,psi) i korrekt rekkefølge. Hjelper sek. og tertiære strukturer.

Front 20

Hva er entalpieffekten?

Back 20

Det er når den polare delen av aminosyren blir plukket ut av hydrogenbindinger. Dette nedsetter totalenergien av systemet.

Front 21

Hva kan en si om antall proteinfoldinger fra et evolusjonært ståsted?

Back 21

At antall proteinfoldinger er limitert.

Front 22

Hva kan skje med et protein som du har tilføyd fri energi?

Back 22

Blir først denaturert, så aggredert. For å hindre aggredering så må proteinet komme beskyttet ut fra ribosomet slik at n terminus kan koble seg med c terminus.

Front 23

Hva skjer når proteinet utsettes for mer varme?

Back 23

Det blir produsert med varmesjokkproteiner.

Front 24

Hvilke to modeller beskriver resptorer som binder til proteiner? Hva trenger enzymer for å fungere?

Back 24

Lock and key model og induced fit model. 2) emzymer trenger kofaktorer.

Front 25

Hvilken aminosyre har den største konformasjonsfleksibiliteten på sin sidekjede?

Back 25

Lysin.

Front 26

Hvordan skiller en levende vs ikke levende organismer? Hva er konsekvensen av å ha ulike bindinger i et molekyl?

Back 26

Ved stoffmengden de inneholder og interreaksjonene mellom disse. 2) ulike bindinger har en effekt på geometrien til molekylet og reaktiviteten slik at energien er reflektert i bind. lengden på molekylet.

Front 27

Hva kan en si om ligander og sine tilhørende reseptorer? Hva kaller vi en levende organisme som ekstraherer energi fra kjemiske molekyler?

Back 27

Reseptorene til ligandene er stereospesifikke. 2) chemotrof.

Front 28

Hvordan er en proteinstuktur formert?

Back 28

Ved å folde en sekvens aminosyrer til en en 3dimensjonal figur.

Front 29

Hva er en viktig karakteristikk i forhold til aminosyrer og PH?

Back 29

Ved en PH rundt 7.4 så vil aminegruppen være positivt ladd og karboksylgruppen være deprotonert. Zwitterion

Front 30

Hvorfor er cystein interessant?

Back 30

Den kan bli oksidert når den er lokalisert ekstracellulært, danner disuifidbindinger som kalles "cystine". På intracellulært nivå blir cystein redusert.

Front 31

Hvrofor kalles lysin for snorklende?

Back 31

Fordi den kan oppføre seg både polart og upolart.

Front 32

Hva kaller vi det når flere sekundære proteinstukturer folder seg på en bestemt måte? Hva kalles det når flere av denne gruppen går sammen?

Back 32

Et motiv. Vanlig motiv er beta-alfa-beta motivet, som gjør det mulig å koble på er parallelt beta ark. 2) Flere motiv kan koble seg sammen og danne en kompakt globulær struktur, et domene.

Front 33

Hva er karakteristisk for en tertiærstruktur?

Back 33

Samler et arrangement helikser, beta ark og loops innen en enkel polypeptid.

Front 34

Hva er en Rossmann folding?

Back 34

Klassisk proteinfolding hvor en har alternerende beta tråder og alfa heliske segmenter. Beta trådene er foldet med hydrogenbindinger.

Front 35

Hva kalles hemoglobin? Hva kan en si om proteiner som var skapt senere evolusjonært?

Back 35

En tetramer. 2) At de utnyttet eksisterende foldninger istedenfor å finne nye.

Front 36

Hvorfor eksisterer det et limitert nummer av proteinfoldinger i naturen?

Back 36

Proteiner er modulære, forskjellige foldinger kombinerer for å skape mange forskjellige proteiner, proteiner fra høyt divergerende seksvenser kan ha den samme foldingen, det finnes antagelig et limitert antall stabile, funksjonelle proteinfoldinger, naturen bruker flesteparten av dem.

Front 37

Hva er de tre kreftene som driver proteinfolding?

Back 37

Hydrofobisk effekt, proteinene sin entalpi og proteinene sin konformasjonsentropi. En trenger et vannholdig omgivelser for primærfolding.

Front 38

Hva skjer med konformasjonsentropien ved proteinfolding?

Back 38

Den blir redusert. Totalt for systemet øker entropien siden vannmolekyler blir løst fra den hydrofobiske overflaten til proteiner. Hydrofobisk effekt.

Front 39

Hvorfor er en vannløsning så viktig ved proteinfolding? Hva er de to drivkraftene som promoterer en adopsjonen av en foldet konformasjon?

Back 39

Det er entropisk i favør å maskere hydrofobiske rester fra vann. 2) hydrofobiske effekten, nedsatt kjede konformasjonsentropi.

Front 40

Hva leder konformasjon til?

Back 40

Konformasjon er et produkt av imterreaksjonene til monomer enhetene den er satt sammen av og deres individuelle kjemiske egenskaper.

Front 41

Hva er styrken til de kovalente bindingene omvendt proporsjonalt med?

Back 41

Omvendt proporsjonalt med deres atomiske vekt. Eks H,O,N,C formerer de sterkeste kov. bindingene.

Front 42

Hvordan oppstår hydrofobiske reaksjoner?

Back 42

På bakgrunn av at vann heller vil reagere med seg selv enn upolare substanser. Disse interreaksjonene er spesielt viktige for å opprettholde membranstrukturen i cellene. Øker entropien til vann, vil heller danne polare bind. med seg selv.

Front 43

Hvor få gener trenger en organisme?

Back 43

Et minimum genmengde må kode for all informasjonen til cellulær metabolisme og informasjonen nødvendig for reproduksjon.

Front 44

Hvordan danner en supramolykulære komplekser?

Back 44

Når makromolekyler kommer sammen med ikke kovalente reaksjoner.

Front 45

Hvis H2O var lineær, hvilken egenskap ville den hatt? Hvordan kan en forklare at oppløsningen av ioniske komponenter av vann?

Back 45

Den ville vært en ikke polar substans. Den polare iltrekningen mellom løs. middel + løs. er større enn de intermolekylære kreftene i løs.-løs.

Front 46

Hva er en dielektrisk konstant?

Back 46

Forklarerer muligheten til et stoff å lagre potensiel elektrisk energi i et elektrisk felt.

Front 47

Hva kaller vi den strukturen H2O formerer rundt rundt en løsning?

Back 47

Det hydrogen bundet H2O nettverket danner en kladratstruktur rundt løsningen. Klatrat er en kjemisk struktur som har en annen kjemisk struktur innesluttet i hulrommet av krystallstrukturen.

Front 48

Hvordan er essensielt entropi?

Back 48

En økning i mikrotilstander i et makrosystem. Analogt hvis en makrotilstand kun er representert av en mikrotilstand, så har systemet ingen frihet til å velge sin mikrotilstand = 0 entropi.

Front 49

Hva er foskjellen mellom konfigurasjon og konformasjon?

Back 49

Med konfigurasjon så er det den permanente strukturen gitt av molekylet. Må bryte bindinger for å danne den. Med konformasjon så skiller dette den romslige orienteringen et molekyl kan oppnå.

Front 50

Hva gjør en for å øke entropien for aminosyrer?

Back 50

En setter den ikke polare delen på innsiden og den polare delen på utsiden.

Front 51

Hva referer til at antall proteinfoldinger er limitert? Hva referer maks enzym hurtighet til?

Back 51

Levinthals paradoks. Tilstanden der alle de aktive setene er fylt opp. Hvis det finnes mer substrat enn # mulige seter, så kan du ikke øke hurtigheten på reaksjonen mer enn alle setene er fylt opp.

Front 52

Hvor skjer blodkoaguleringen? Hva er blodproper laget av?

Back 52

Inni blodkar. Fibrin og blodplater

Front 53

Hvor kommer blodplater fra?

Back 53

Blodplater er cellulære fragmenter uten cellekjerne som kommer fra beinmargen celler kalt for mega-karyocites. Fibrin hjelper å stabilisere blodplate pluggen.

Front 54

Hva heter de tre fasene av blodplate formasjon?

Back 54

Initiering, ekstensjon og stabilisering.

Front 55

Hva får blodplater til å strømme til skaden i blodkaren og leder til dannelse av en blodpropp? Hvs skjer umder ekstensjonsfasen?

Back 55

Von Willebrand faktoren. Initiering 2) flere blodplater kommer til og det dannes et blod aggregat.

Front 56

Hvordan blir blodplater aktivert?

Back 56

Kollagen, thrombin, ADP og thromboxam A2

Front 57

Hva er lipotoksisitet?

Back 57

En giftig effekt av fett på celler. Leder til cellulær udrift og apoptosis.

Front 58

Hva kaller vi for lipolyse?

Back 58

Den første prosessen med å mobilisere lipider hvor bindingen mellom fettsyrene og glycerol blir brutt.

Front 59

Beskriv de 3 trinnene i lipolyse?

Back 59

Tri-acyl-glycerol blir konvertert til di-acyl-glycerol gjennom lipasen ATGL, så fra di til mono acyl glyserol med enzymet HSL. Siste trinnet bli glyserol delt fra fettsyrene med MGL

Front 60

Hvordan kan fettsyrer bli transportert i det hydrofile cytosol?

Back 60

Ved hjelp av FABP4 som fungerer som en chaperon.

Front 61

Hvor er elektron transportkjeden lokalisert i celler? Beskriv chemioosmotisk teori?

Back 61

Intermembran området. 2) En har en exergonisk overførsel av elektroner som gir energi til overførselen av protoner til inter membranrommet. Protoner flyter ned deres kons. gradienten for å gi energi til den endergoniske syntesen av ATP.

Front 62

Beskriv Levinthals paradoks? Hva er en grunn til at proteiner kan raskt finne sin "native conformation"?

Back 62

Et protein ville essensielt aldri funnet sin native fold med å gå igjennom alle variasjonene. 2) Eksisterer en høy grad av samarbeid i proteinfolding.

Front 63

Hva er katalyse?

Back 63

Katalyse er når noen stoffer øker hastigheten av kjemiske reaksjoner uten å være en del av selve reaksjonen.

Front 64

Hvilket protein kutter prothrombin? Er følgende proteiner intrinsic eller extrinsic (Faktor xII, faktor VII, eller tissie factor?)

Back 64

Faktor X. 2) faktor xII- intrinsic, faktor vII- intrinsic, TF- extrinsic.