Biokemi

Front 1

Vad är en kofaktor?

Back 1

En liten molekyl som krävs för ett enzyms aktivitet

Front 2

Vad kan koenzymer delas in i för grupper?

Back 2

Prostetisk grupp (starkt bundet till proteinet, i stort sett alltid binder till det)

Kosubstrat (svagt bundet till enzymet, behövs för reaktionen men behöver inte alltid vara sammankopplade annars)

Front 3

Vad är ett apoenzym?

Back 3

Ett enzym som inte är bundet till sin kofaktor

Front 4

Vad är ett holoenzym?

Back 4

Ett enzym som är bundet till sin kofaktor

Front 5

Vad är en exergonic reaktion?

Back 5

En reaktion som spontant sker åt höger och GER ENERGI (negativt delta G)

Front 6

Endergonic reaktion?

Back 6

En reaktion åt vänster som kräver energi

Front 7

Vad för påverkan har ett enzym på aktiveringsenergin?

Back 7

Sänker den. Energinivån är lika vare sig med eller utan enzymet men aktiveringsenergin sänks med enzymet.

Front 8

Vad är transition state?

Back 8

Det tillstånd där bindningarna precis börjat brytas och nya börjar formas (A+B börjat bli C+D)

Front 9

Vad händer när det finns tillräckligt med substrat för ett enzym?

Back 9

Hastigheten ökar inte längre, enzymet är mättat. Spelar ingen roll om man ökar koncentrationen av substrat.

Hint 9

Har med hastighet att göra

Front 10

Vad är den aktiva ytan i ett enzym?

Back 10

En tredimensionell fördjupning som formas av olika aminosyror i enzymet, är bara en liten del av enzymet.

Front 11

Vad sker i ett enzyms aktiva yta?

Back 11

En mikromiljö med unika egenskaper såsom pH och koncentration av molekyler osv som är gynnsam för reaktionen

Front 12

Hur binder substrat till enzym?

Back 12

Via icke kovalenta, svaga, bindningar så att de enkelt kan lossna igen när produkterna bildats

Front 13

Förklara lås och nyckel modellen (angående hur enzym binder till substrat)

Back 13

Aktiva ytan matchar substratet väl så de binder effektivt till varandra

Front 14

Inducerad passning modellen? (Angående hur enzym binder till substrat...)

Back 14

Aktiv yta, passar inte optimalt till substratet men när substratet kommer i kontakt med enzymet förändras ytan på enzymet vilket leder till att de passar)

Front 15

Vad menas med alloster reglering?

Back 15

Att enzymet kan ha olika konformationer som är mer eller mindre aktiva.

Front 16

Reversibel kovalent modifiering?

Back 16

Enzym måste modifieras kovalent för att få aktivitet.

Hint 16

Angående att enzymer kan ha olika konformationer som är mer eller mindre aktiva

Front 17

Vad är proteolytisk aktivering?

Back 17

Att enzymer måste klyvas för att bli aktivt.

Front 18

Hur kan enzymaktivering regleras?

Back 18

Alloster reglering, proteolytisk reglering och med mängd enzym (syntes och nedbrytning)

Front 19

Hur kan produktinhibering gå till?

Back 19

CTP, en slutprodukt i metabolisk väg inhiberar enzymet (ATCase) vilket katalyserar första steget i detta förlopp

Front 20

Vad är ett zymogen?

Back 20

Ett inaktivt enzym innan det klyvts och blivit aktivt. Tredimensionella strukturer ändras med klyvningen

Front 21

Vad är metabolismen?

Back 21

Ett stort antal kopplade och sammanlänkade reaktioner, integrerat nätverk med många gemensamma mönster i processer men med ett ganska få olika typer av kemiska reaktioner förekommer

Front 22

Hur omvandlas pyruvat i en anaerob vs. aerob omgivning?

Back 22

Till lactate i anaerob och Acetyl CoA i aerob.

Front 23

En kopplad reaktion som ger energi kan driva en...

Back 23

Reaktion som kräver energi

Front 24

Vad står Pi för i metabolismen?

Back 24

Inorganic phosphate

Front 25

Vilket steg i metabolismen är energikrävande?

Back 25

Att koppla på en fosfatgrupp på glukosmolekylen

Front 26

Vilka två huvudprocesser finns i metabolismen?

Back 26

Katabolism (bryter ned molekyler) och Anabolism (bygger upp molekyler)

Front 27

Vad ger ATP dess höga energi?

Back 27

1. ADP+Pi stabiliseras av resonansstrukturer (främst hos Pi)

2. ATP destabiliseras av elektrostatisk repulsion då fyra minusladdningar ligger nära varandra

3. ADP+Pi stabiliseras genom hydratisering (binder fler vattenmolekyler effektivt till dem än till ATP)

Front 28

Vilka stadier kan energi från föda delas in i?

Back 28

1. Hydrolys av makromolekyler

2. Transformation (omorganisation) från flera små molekyler till fåtal större

3. Acetyl CoA 》när oxideras fås mycket energi. Elektroner frigörs 》driver syntes av ATP.

Front 29

Hur vandrar elektroner med avseende på reduktionspotential?

Back 29

Från låg (hög benägenhet att lämna ifrån sig elektroner) till hög (hög benägenhet att ta upp elektroner)

Front 30

Vilka nyckelreaktioner finns i metabolismen?

Back 30

1. Oxidation- och reduktionsreaktioner

2. Addering av molekyler

3. Isomeringsreaktioner

4. Överföring av grupper

5. Hydrolysreaktion

6. Reaktion med dubbelbindningar

Hint 30

6 st!

Front 31

Vad är den slutliga elektronacceptorn vid oxidation av glukos?

Back 31

Syre, reduceras till vatten

Front 32

Var sker syntes av ATP?

Back 32

I mitokondrierna

Front 33

Hur löser cellerna att de inte kan lagra ATP?

Back 33

De lagrar molekyler som ger stora mängder ATP när de bryts ned - glykogen och triacylglycerol

Front 34

Vad är koenzym A?

Back 34

CoA, bärare av Acetyl- malonyl- och acylgrupper

Front 35

Vilka två delar delas metabolismen in i?

Back 35

Katabolism och anabolism

Front 36

Var sker glykolysen?

Back 36

I cytosolen

Front 37

Vad är stadie 1 i glykolysen?

Back 37

Glukos fosforyleras av ATP och klyvs. Ringformiga sexkolsstrukturen bildar två trekolsföreningar

Front 38

Vad är stadie 2 i glykolysen?

Back 38

Glyceraldehyd-3-fosfat oxideras och omvandlas till pyruvatjoner, slutprodukten till pyruvat

Front 39

Vilket är det viktigaste kontrollenzymet i glykolysen? Varför?

Back 39

Fosfofruktokinas. Om man vill dra igång, eller stänga av glykolysen. Unikt, finns endast i denna process.

Front 40

Vad gör att reaktionen i glykolysen hela tiden drivs åt höger?

Back 40

Att koncentrationen av glyceraldehyd-3-3-fosfat minskar när den bryts ned

Front 41

Vilket stadie i glykolysen kräver energi och vad är nettovinsten?

Back 41

I stadie 1 krävs 2 st ATP per glukosmolekyl, och 4 ATP frisätts under stadie 2. Nettovinst 2 ATP

Front 42

Varför behövs det läggas på fosfatgrupper på glukosmolekylen?

Back 42

För att glukos är en stabil molekyl, och att introducera negativa laddningar gör att molekylen lättare kan knäckas

Front 43

Varför fås mest ATP vid aeroba förhållanden?

Back 43

För att syre deltar i återoxidation av NADH

Front 44

Vad händer vid anaerob nedbrytning i musklerna?

Back 44

Möjligheterna att bryta ned pyruvatjoner i CSC och oxidativa fosforyleringen stängs av

Front 45

Hur gör musklerna för att få tillgång till ATP vid anaerobt förhållande?

Back 45

NADH återoxideras till NAD+ så att glykolysen kan fortgå

Front 46

Vad är musklernas räddningsreaktion vid anaerobt förhållande?

Back 46

Omvandla pyruvat till laktat. När sen bättre blodförsörjning igen transporteras laktat till levern och omvandlas där till glukos vid glukoneogenes

Front 47

Vad kan vi syntetisera glukos ifrån?

Back 47

Glycerol från lipider

Vissa aminosyror

Laktat

Front 48

Vad heter enzymet som finns i levern och som är viktigt för att kunna kontrollera att glukos kan ta sig ut till blodet? (Inte fastna i cellen)

Back 48

Glukos-6-fosfatas

Front 49

Vad får vi når vi bryter ned fetter?

Back 49

Glycerol

Front 50

Vad är främsta kontrollkriteriet för glukoneogenes och glykolysen?

Back 50

Energistatus

Front 51

Signal att mycket metabol energi finns?

Back 51

ATP -Citrat - Acetyl CoA

Front 52

Signal för låg energinivå?

Back 52

AMP- ADP