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98 Cards in this Set
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De quoi est composé la structure primaire d'une protéine?
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D'acides aminés |
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Quelle est la principale caractéristique de la structure secondaire d'une protéine? |
C'est le réarrangement spatial conditionné par la séquence d'acides aminés |
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Qu'est ce que la structure tertiaire? |
C'est la conformation tridimensionnelle globale fonctionnelle de la protéin |
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Qu'est ce que la structure quaternaire d'une protéine? |
c'est l'union de deux protomères ou plus fonctionnelle de la protéine |
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Qu'est ce que la myoglobine (Mb)?
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C'est une protéine fixatrice de l'O2 du muscle |
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La myoglobine possède combien d'acides aminés et quel est donc le poids moléculaire? |
154 aa avec MM = 17000 |
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Comment est fait la myoglobine? |
Avec 8 hélices alpha reliées par des boucles |
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Quel est le groupe prosthétique de la myoglobine et qu'est ce que cela lui donne? |
Hème: couleur rouge à l'hémoglobine et à la myoglobin
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Quelle est la définition d'un groupe prosthétique? |
C'est un élément de la protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non fait d'acides aminés et dont la synthèse est indépendante de celle de la protéine |
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Quelles sont les deux sous unités de l'hème?
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La protoporphyrine IX et l'atome de fer |
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La porphyrine est formé de quoi ?
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2 groupes vinyles et 2 groupes propionates |
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Quelles sont les propriétés des groupes vinyles et propionates? |
1. Hydrophobe: tourné vers la molécule 2. Ionique et polaire: tourné vers le milieu aqueux |
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L'atome de fer qui est lié à l'hème est sous quelle forme?
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Ferreux : Fe 2+ |
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Il est lié à combien d'axes de coordination? |
5 |
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Quelles sont ces 5 axes de coordination? |
4 avec les N de la protoporphyrine 1 avec le noyau imidazole de l'histidine-93 |
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Quel est le 6e axe attaché à l'atome de fer? |
C'est pour lier l'oxygène |
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Comment appelons nous l'hème qui est lié à l'oxygène et sans? |
Avec: oxyhémoglobine Sans: désoxyhémoglobine |
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Comment le fer peut passer de ferreux (Fe2+) à ferrique (Fe3+) |
En se faisant oxyder |
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En solution, que se passe-t-il souvent avec le Fe2+? |
il est oxydé en Fe3+ |
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Quels sont les différents rôle du Fe2+ et 3+? |
2+: Dans l'hème (transport de l'O2) 3+ : présent dans d'autres protéines comme des cytochromes (réaction d'oxydo-réduction) |
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La myoglobine est donc oxydée ou oxygénée? |
Oxygénée |
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Mise à part l'oxygène, qu'est ce que peuvent lier la myoglobine et l'hémoglobine? |
Du CO |
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En solution, l'affinité du Fe3+ est combien de fois plus grande pour le CO que pour l'O2? |
25 000 |
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Lié à la myoglobine, le Fe2+ a combien de fois plus d'affinités pour le CO que l'oxygène? |
250 fois |
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Quelle proportion des liaisons de l'Hb est lié au CO? |
1 % |
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Si l'affinité du CO pour l'hémoglobine était 25 000 fois supérieure, que se passerait-il? |
Ce serait mortel
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Qu'est ce que l'hémoglobine (Hb)? |
C'est une protéine de transport de l'oxygène présente dans les érythrocytes
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Combien chez l'adulte y-a-t-il d'érythrocytes et d'Hb par érythrocytes? |
2,5 x10^13 érythrocytes et 3 x 10^8 Hb/érythrocytes |
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De quoi est consituté l'Hb? |
4 protomères |
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Quelle est la MM de l'Hb? |
64 000 |
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Quels sont les deux types de protomères et quels sont leurs nombre? |
2 alpha et 2 bêta (alpha2bêta2) |
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Le protomère alpha a combien d'acides aminés? |
141 |
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le protomère bêta a combien d'acides aminés? |
146 : une boucle de plu |
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Combien d'hème y-a-t-il par protomère? |
1 |
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Dans l'hémoglobine, quels sont les % d'hème et de globine? |
4 % hème 96 % globine |
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Le tétramère alpha2bêta2 est nommé comment? |
HbA |
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1-2 % des fois, c'est le HbA2, quelles sont ses caractéristiques? |
C'est alpha2Qàl'envers2: le Q à l'envers a 141 aa aussi et 131 aa de pareil avec le bêta |
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Quelle est la caractéristique du HbA2?
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Il a un rôle physiologique négligeabl |
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Quelles sont les caractéristiques du HbF? |
C'est le alpha2delta2: le delta a 35 aa de différence avec le bêta |
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Quelles sont les caractéristiques du HbE? |
Serpent2Epsilon2: le serpent a 57 aa de différence avec alpha et Epsilon a 34 aa de différence avec bêta |
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Explique la vie des Hb |
Au début de la conception utérine: HbE jusqu'à trois mois qui sont ensuite remplacés par les HbF qui durent pendant 6 mois après la naissance, et que dès la naissance, sont remplacés par les HbA/A2 |
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Qu'est ce qu'un ligand et donne un exemple |
C'est une petite molécule qui se lie à une protéine par des interactions non covalentes ex: O2 avec Mb et Hb |
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REGARDE LES COURBES + ÉQUATIONS |
ET LES ÉQUATIONS |
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La courbe de la myoglobine est de quelle genre? |
Hyperbole |
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La courbe de l'Hb est de quel genre? |
Sigmoïdale |
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En théorie, l'Hb lie 4 O2, mais en pratique, elle en lie combien et pourquoi? |
2.8, à cause de la coopération de fixation de O2 |
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Quand on regarde la courbe d'oxygénation myoglobine versus hémoglobine qu'est ce qu'on remarque? |
Il faut une beaucoup plus grosse PO2 pour avoir 50 % de liaison chez l'Hb que chez la Mb |
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Quel est donc l'avantage de cette moins grande affinité de l'Hb avec les tissus |
'est efficace pour transporter l'O2 des poumons aux tissus (plus grande affinité de la myoglobine) |
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Qu'est ce qu'un effet allostérique |
C'est quand une petite molécule spécifique se lie à une protéine et module son activit |
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Dans ce cas la, la molécule et la protéine font référence à quoi?
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Effecteur et protéine allostérique respectivement |
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Donne des exemples de protéines et d'effecteurs allostériques |
Protéine: Hb Effecteur: O2 et 2,3-BPG |
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L'oxygène a quel genre d'effet allostérique sur l'hémoglobine? |
Une coopération positive |
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Que se passe-t-il quand l'O2 se fixe à un protomère de l'Hb? |
Le protomère passe de la conformation T (tendue) à R (relâchée) |
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Quelles sont les caractéristiques de la conformation R p/r à T? |
Elle a une plus grande affinité avec l'O2 |
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Quelle est la majeure conséquence de la coopération positive? |
Quand l'O2 se fixe à un protomère, ceci facilite la fixation d'un autre O2 à un autre protomère |
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Que se passe-t-il au niveau des liaisons lorsque l'O2 se lie à un protomère (2)? |
1. Il y a une rotation de 15 degrés de l'histidine 64 2. Ceci a une répercussion sur les autres sous-unités 3. Augmentation de l'affinité des autres sites |
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En gros, qu'est ce que provoque la coopération positive? |
Favorise l'oxygénation complète à haute PO2 dans les poumons et une désoxygénation à faible PO2 dans les capillaires des tissus |
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Le 2,3-BPG est quel genre d'effecteur allostérique? |
Il abaisse l'affinité de Hb pour O2 |
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Quelle est la concentration de 2,3-BPG dans les érythrocytes? |
4,5 mM |
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Dans l'hémoglobine, sur quelle chaîne trouve-t-on les charges positives? |
La bêta |
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Sur quelles endroits sur la bêta avons-nous les charges positives? |
Lys82 His2 His143 NH2 terminaux |
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Quel est le mécanisme du 2,3-BPG dans l'Hb |
Il est complémentaire à l'espace de l'Hb et il peut stabiliser la conformation désoxyhémoglobine qui diminue l'affinité de l'O2 pour l'Hb |
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Que se passe-t-il si la PO2 augmente avec le 2,3-BPG? |
Il est déplacé et c'est l'O2 qui prend sa place |
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Quel type d'hémoglobine n'a pas de chaine bêta? |
Hb |
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Quelle conclusion pouvons nous poser sur la chaine HbF par son manque de chaine bêta? |
La cavité centrale est moins chargée et donc lie moins le 2,3-BPG, alors le HbF a une plus grande affinité pour l'O2 que le HbA de la mère : facilite le transfert de l'O2 de la mère au bébé dans le placenta
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Pourquoi le pH est un effecteur non allostérique? |
Car il n'agit pas à un endroit spécifique
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Que provoque la réaction entre l'eau et du CO2 avec l'anhydrase carbonique ? |
La création du H2CO3 qui est en équilibre avec le HCO3- + H+ |
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Que provoque le H+ de la réaction? |
Il peut se lier à différentes chaines latérales des acides aminés qui interviennent dans les liaisons ioniques entre chaîne |
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L'ion imidazolium du résidu C-terminal His 146 de chaque chaine B s'associent avec le groupe carboxylate de l'Asp 194 de la désoxyhémoglobine, que se passe-t-il lors de l'oxygénation? |
Il y a bris de ce lien |
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À cause du pKa de l'ion imidazolium, un pH plus bas favorise quoi? |
La forme désoxyhémoglobine |
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Alors, est ce qu'on peut dire que c'est le CO2 qui abaisse l'affinité pour l'O2? |
Non, c'est le p |
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Comment ce phénomène est-il appelé? |
L'effet Boh |
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Résume l'effet Bohr |
Lors du bas pH, le H+ se lie à l'ion et permet de former une charge positive qui stabilise la forme désoxyhémoglobine |
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Sous quelle forme le CO2 est transporté par le sang jusqu'au poumon et ensuite reconverti pour être dégagé par diffusion? |
HCO3- |
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Qu'est ce que l'anémie à hématies falciformes? |
C'est la substitution d'un seul acide aminé dans l'hémoglobine |
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Sur quelle chaine se passe le changement de l'anémie? |
La chaine |
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Quel acide aminé est modifié? |
L'acide glutamique (position 6 sur 146) est remplacé par la valine sur l'Hb |
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Qu'est ce que provoque l'Hb anormal dans les globules rouges? |
Il se polymérise et déforme le globule roug |
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Qu'est ce que cette déformation de globule rouge provoque? |
Ces globules rouges passent difficilement à travers les plus petits vaisseaux sanguins et sont éliminés plus facilement par la rate, ce qui entraine l'anémie |
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L'anémie est plus présente dans quel type de village? |
Ceux qui ont eu une endémie de malaria |
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Pourquoi les gens avec la malaria sont plus a risque d'avoir l'anémie à hématie falciforme? |
Car le gène confère une résistance à la malaria (le parasite croit dans les globules rouges) ce qui donne un avantage de survie aux individus porteurs de la mutation |
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En amérique, quel pourcentage de personnes noires sont porteurs du gène et quel est le pourcentage qui développent la maladie |
9 % 0,3 à 1,4 % la développent |
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L'hémoglobine glycolysée est une complication de quoi?
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Du diabète |
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Quelle est la réaction impliquée dans l'Hb glycolysé? |
Le glucose réagit avec l'extrémité NH2 de la chaine B pour former le Hb glycolysé ou glyquée ou HbA1C |
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Quelle corrélation avons nous entre diabète et l'Hb glyquée? |
Proportionnel |
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Qu'est ce que le HbAic réflète? |
Ce qui s'est passé dans les derniers 2 mois (demie vie érythrocyte = 60 jours) |
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Quelle est la concentration normale d'HbA1c? |
4 à 6 % |
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Toute variation de 1 % de l'HbA1c correspond à une variation de combien de glycémie? |
2mM |
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L'HbA1c sert donc à quoi |
Il est un marqueur de la glycémie |
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Quelles sont les conséquences de la glycolisation de l'Hb? |
Il interfère avec le lien 2,3-BPG en se fixant sur l'extrémité NH2 de la chaine B et augmente l'affinité de Hb pour l'oxygène donc provoque l'hypo-oxygénation des tissus |
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Qu'est ce que le HIF-1? |
C'est un facteur de transcription |
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En présence d'oxygène, que se passe-t-il avec le HIF-1? |
À la base, il est lié à la proline et avec l'oxygène et du Fe2+, la proline devient oxyder et peut se lier à l'ubiquitine qui est un marqueur de protéines mal faites, ce qui permet au protéasome de le dégrader |
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Qu'est ce qui se passe avec le HIF-1 en hypoxie? |
Il ne se fait pas dégrader et augmente l'angiogénèse, la prolifération des cellules et le métabolisme du glucose |
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Qu'est ce qui favorise la dégradation du HIF-1? |
C'est l'acide ascorbique qui permet d'agir comme réducteur et réduire le Fe3+ en Fe2+ et recommencer la dégradation du HIF-1 |
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Quel est le % d'O2 qui entre dans la chaine respiratoire et qui sera transformé en H2O? |
98 % |
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Combien de % du produit final de la chaine respiratoire sera transformé en O2.-? |
1 à 3 % |
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Le sport (l'hyperoxie) provoque quoi sur la concentration intra-mitochondriale? |
Plus de O2.- |
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En quoi le O2.- sera transformé?
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En H2O2 |
