Aminosyror Och Proteiner

Front 1

Proteiner är makromolekyler, uppbyggda av repeterande enheter, aminosyror (aminosyrarester).Vilka kemiska ”grupper” består aminosyror av?

Back 1

Innehåller en aminogrupp, en karboxylgrupp och en sidokedja

Front 2

Varför är aminosyror optiskt aktiva? Förekommer L- eller D-aminosyror i proteiner imänniskokroppen? [Det finns ett annat system för att indikera optisk aktivitet – R/S-systemet. Vad ärprincipen för detta system och vad finns det för fördel med detta system kontra L/D-systemet?

Back 2

- alfa-kolet i en aminosyra är fäst vid fyra olika atomslag/grupper = assymetriskt kol - dessa har en L och D form
- glycin är undantaget då alfa-kolet på denne har två hydroxylgruppen

Front 3

Aminosyror är amfolyter eller s.k. zwitterjoner. Vad menas med dessa begrepp? Beskriv hur aminoochkarboxylgruppens laddning varierar med pH.

Back 3

- amfolyter= de både kan ta upp och avge protoner.
- zwitterjoner = Vid pH=7 är aminogruppen och karboxylgruppen joniserade (zwitterjon).

Front 4

Aminosyrorna brukar indelas i tre grupper efter sidokedjans laddning vid pH 5,5: neutrala, sura ochbasiska. Vilka aminosyror hör till respektive grupp?

Back 4

Netruala
- Opolära (hydrofoba) – C och H GlycineAlanineValineLeucineIsoleucinePhenylalanineTryptophanMethionineProline
Polära (hydrofila) – C, O, H SerineThreonineTyrosineAsparagineGlutamineCysteine(Selenocystein, nr 21)
Laddade aminosyror
- Sura - Aspartic acidGlutamatic acid
- Basiska - HistidineLysineArginine

Front 5

De neutrala aminosyrorna delas ibland in i två subgrupper: neutrala-hydrofila (polära) och neutralahydrofoba(opolära). Vilka är grenade?

Back 5

Leucin, isoleucin och valin är grenade aminosyror.

Front 6

Vilka är dessa essentiellaaminosyror? Av de tio aminosyror som i klassas som essentiella är arginin och histidin inte äktaessentiella. De kan syntetiseras i kroppen men måste tillföras under perioder av kraftig tillväxt, d.v.s.till barn.

Back 6

fenylalanin, valin, treonin, tryptofan,isoleucin, metionin, leucin och lysin. ( arginin och histidin )

Front 7

På vilket sätt skiljer sig prolin från de övriga aminosyrorna? Hur påverkar Pro ofta ett proteinssekundärstruktur?

Back 7

- R-gruppen är även bundet till amingruppen, detta bidrar till att ge en stabil struktur åt proteinet
- viktig för att skapa stabila vätebindningar mellan kedjor i helixstruktur

Front 8

Vilka av de tjugo aminosyrorna innehåller en hydroxylgrupp?

Back 8

De polära - Serin, Threonin, Tyrosin, Asparagin, Glutamin, Cystein

Front 9

Vissa aminosyror kan modifieras posttranslationellt. Proteinet kollagen innehåller hydroxyleradederivat av två aminosyror. Vilka aminosyrarester hydroxyleras i kollagen?

Back 9

prolin och lysin

Front 10

Vilka två aminosyror innehåller svavel? Jämför deras egenskaper!

Back 10

cystein och metionin
- Cystein förekommer i oxiderad form i proteinerna. Då talar man om cystin. När två cysteiner binds bildas en disulfidbindning. Disulfidbindningarna är mycket viktiga för många proteiners tredimensionella struktur.
- Metionin kunde hänföras till de opolära aminosyrornas grupp.

Front 11

Vilka är de aromatiska aminosyrorna?En viktig egenskap hos dessa är att de (framför allt Trp) specifikt absorberar UV-ljus vid 280 nm.Därigenom kan proteiner detekteras genom att UV-absorbansen avläses.

Back 11

- fenylalanin, tyrosin, tryptofan
- har fått sitt namn på grund av att deras sidokedja innehåller en aromatisk bensenring
- fenylalanin och tryptofan är mycket hydrofoba. - Tyrosinets hydroxylgrupp gör den betydligt mer polär och hydrofil. På grund av denna hydroxylgrupp skulle man kunna hänföra tyrosin till samma grupp som serin och treonin.

Front 12

Binjuremärgshormonerna (adrenalin och noradrenalin) samt sköldkörtelhormonet tyroxin bildas frånen aromatisk aminosyra. Vilken?

Back 12

tyrosin

Front 13

Speciellt en aminosyra buffrar i närheten av neutralt "fysiologiskt" pH. Vilken?

Back 13

Histidine, pH=6,0

Front 14

Aminosyrarester förenas genom peptidbindningar. Vilken kemisk förening bildas som biprodukt vidomvandling av två aminosyror till en dipeptid?

Back 14

H2O

Front 15

Ange några karakteristika drag för peptidbindningen med avseende på struktur och egenskaper. Förklara!Vad är en isopeptidbindning resp. amidbindning?

Back 15

isopeptidbindning = Peptidbindning som inte förekommer i centrala kedjan hos ett protein.

amidbindning = en förening mellan ett karboxylsyrederivat och en amin, när amidbindningen är mellan två aminosyror kallas den istället för peptidbindning

Front 16

Beskriv alfa-helixen, beta-pleated sheet och kollagenhelixen.

Back 16

- finns i sekundärstrukturen av ett protein
- Vätebindningar mellan väten och syren längs med kedjan skapar olika strukturer som t exhelix eller skikt. De olika typerna är
- α-helix (spiral vriden som högerhanden med 3,6 aa per varv),
- kollagenhelix (spiral åt motsatthåll från α-helixen, 3 aa per varv),
- β-sheet (mellan varande liggandekedjor, parallell/antiparallell)

Front 17

Varför intar ett protein en sekundärstruktur?

Back 17

Skapans spontant och stabiliseras av vätebindningar.

Front 18

Vad är en "loop"? Vad skiljer en ”loop” från en ”ß-bend”/”ß-turn”?

Back 18

Delar av polypeptiden som inte är homogen med resten, ofta här som proteinets funktionsitter.

Front 19

Nämn några faktorer som kan hindra en polypeptidkedja från att inta en #-helixstruktur.

Back 19

Prolin (Pro) har en sidokedja som är kovalent bunden till peptidkvävet så att denbildar en ringstruktur. Detta germinskad flexibilitet och stabilisering av huvudkedjan. Prolin passar inte i alfa-helix och hindrar dess bildning. Pro kan fungera som "helix-brytare"

Front 20

Vad menas med begreppen supersekundärstruktur (motiv) och domän (modul)?

Back 20

supersekundär/motiv = Blandning av sekundärstrukturer inom samma polypeptid. ex β-α-β.
domän/modul = Strukturell och funktionell enhet av tetriärstruktur som veckas oberoende

Front 21

Vad menas med begreppen tertiärstruktur, kvartärstruktur och subenhet?

Back 21

tertiärstruktur = 3D-strukturen hos en polypeptid. Hålls ihop av olika bindningar.

kvartärstruktur = Struktur av två el flera polypeptider. Stabiliseras av samma bindningar somtetriärstrukturen.

subenhet = De olika polypeptiderna i en kvartenärstruktur som bygger upp ett protein.

Front 22

Vilka aminosyror kan delta i jonbindningar mellan polypeptidkedjor eller mellan protein (enzym) ochsubstrat?

Back 22

de sura och basiska

Front 23

Vad skiljer aminosyrornas fördelning i ett membranprotein jämfört med ett lösligt protein? Varför?

Back 23

Hydrofoba aminosyror packar sig internt i ett lösligt protein (hydrofoba effekten) och vätebindningar utbildas. I ett membranprotein bildar hydrofoba sidokedjor kontaktytan mot de hydrofoba delarna av lipiderna i membranet.

Front 24

Vad är skillnaden mellan vätebindningarna i alfa-helix och beta- pleated sheet” (flak)? Vad är skillnadenmellan vätebindningar i dessa sekundärstrukturer och vätebindningar som håller ihop tertiär- ochkvartenärstrukturer.

Back 24

Sekundär: Vätebindningar mellan väten och syren
Tertiär: vätebindningar – mellan ett väte bundet till en elektronegativ atom (F, O, N) och en annan elektronegativ atom.

Front 25

Vad menas med begreppet hydrofob interaktion?

Back 25

hydrofob interaktion – gäller för opolära, hydrofoba aa i strukturens centrum, polära aa utåt i kontakt med vattnet. De opolära håller ihop för att unvika kontakt med polära molekyler.

Front 26

Proteiner brukar ibland indelas i olika grupper - globulära (runda, vattenlösliga), fibrösa (utsträckta,vattenolösliga) och membranbundna. Till vilken grupp hör proteinerna kollagen, myoglobin, ATPsyntasresp. ribonukleas?

Back 26

kollagen - fibröst protein
myoglobin - globulärt protein
ATP syntas - globulärt
ribonukleas - globulärt protein

Front 27

beskriv fibrös / globulärt protein

Back 27

- De fibrösa proteinerna kännetecknas av långa, raka kedjor. De är passiva strukturelement, i till exempel hår, naglar och bindevävnad). Fibrösa proteiner ger styrka och flexibilitet, är olösliga i vatten och har för det mesta bara en enda sekundärstruktur.
- De globulära proteinerna bildar sfäriska molekyler och är "aktiva" proteiner (till exempel enzymer, transportproteiner). Globulära proteiner löser sig i vatten och har vanligtvis många olika sekundärstrukturer

Front 28

Hur kan ett globulärt protein vara vattenlösligt trots att primärstrukturen innehåller aminosyror medopolära sidokedjor?

Back 28

de har en hydrofob del där icke-vattenlösliga molekyler kan bindas.

Front 29

Ett protein kan bestå av flera polypeptidkedjor, som kan vara associerade med hydrofoba interaktioner,icke-kovalenta bindningar (vätebindningar, jonbindningar och van der Waals-bindningar) och/ellermed kovalenta bindningar (disulfidbryggor), Hur bryter man dessa olika bindningar?

Back 29

Om tillräcklig mängd energi tillförs, pH-ändringar, tillsats av detergenter (ytaktiva ämnen), salter av tungmetaller och organiska lösningsmedel kan också medföra att proteiner denatureras.

Front 30

Vad menas med begreppen denaturering och "random coil"?

Back 30

denaturering = när proteinet skadas och ändrar form
random coil = Random coil ("β-turn") är den tredje typen av sekundärstruktur. I denna struktur vänder peptidkejdan 180° och formas av fyra aminosyror. Random coil finns ofta nära ytan av ett protein eller i vändpunkten av en β-struktur.

Front 31

Många proteiner innehåller s.k. prostetiska grupper. Vad är det?

Back 31

- ett koenzym som är mer eller mindre permanent bunden till ett enzym eller annat protein.
- skiljer sig från koenzymer genom att prostetiska grupper är hårdare bundna (till exempel hem-gruppen i hemoglobin)
- exempel organisk: vitaminer, sockerartereller lipider eller oorganisk ex. en metalljon

Front 32

Vad är ett apoprotein och holoprotein?

Back 32

När enzymet är bundet till sin cofaktorkallas det holoenzym. Om enzymet inte ärbundet till sin cofaktor är det inaktivt och kallas apoenzym.

Front 33

En aminosyra kan under translationen omvandlas till selenocystein. Vilken? Vad händer?

Back 33

cystein??

Front 34

de röda blodkropparna omvandlas ”högenergiföreningen” 1,3-bisfosfoglycerat (1,3-BPG) till enförening som har stor betydelse för syrgastransporten. Vilken är föreningen och vad har den förfunktion? Vad finns det för andra föreningar som kan påverka Hbs affinitet för syre. Vad kallas dennatyp av reglering? Diskutera också i detta sammanhang vad som skiljer det fetala från den vuxnaindividens Hb (HbF vs HbA).

Front 35

Vad finns det för fördel med E/Z-systemet kontra cis/trans? Vad är E respektive Z förkortning för?