Structuur En Eigenschappen Van Eiwitten

Front 1

functies van eiwitten?

Back 1

structuur
catalisatoren/enzymen
bewegeing(spier)
transport(O2, mebraantransport)
hormonen(bv. insuline)
bescherming( bloedstolling, antilichamen)
nutrienten
regulatie

Front 2

twee typen eiwitten?

Back 2

-globulaire eiwiiten( bv. enzymen)
-vezel-achtige eiwitten (bv collagen)

Front 3

Aminozuren als bouwstenen voor eiwitten

Back 3

-bestaan uit: amino groep (NH3), carboxyl groep( COO-), restgroep
-zijketens/restgroepen bepalen het type aminozuur
-peptidebindingen tussen AZ vormen de eiwitten

Front 4

peptide binding?

Back 4

O- van carboxyl groep en twee H van aminogroep verdwijnen--> H2O
- O-C-N-H binding

Front 5

eigenschappen van aminozuren?

Back 5

R-groepen bepalen identiteti
-r-groep varieert van H- (glycine) tot complexere cyclische groepen
- AZ ingedeeld op basis van de R-groep
niet polair(hydrofob); polair, ongeladen; zuur (polair, negatief geladen); basisch (polair, positief geladen)

Front 6

alpha aminozuren?

Back 6

-zijn zwitterionen
-ionen met posietief en negatief geladen groep
-niet geioniseerde az bestaan niet
-alleen oplosbaar in waterige oplossingen

Front 7

lading van aminozuren o.i.v. pH

Back 7

lading 0:carboxyl groep van AZ + H30+ (zuur milieu)--> COOH lading +

lading 0: aminogroep + OH (basisch milieu) --> NH2 lading -

Front 8

iso electrisch punt?

Back 8

-de pH waarbij het molecuul in een oplossing geen netto lading heeft

Front 9

bijzondere aminozuren

Back 9

-koppeling van -SH (sulfhydryl) groepen van 2 cysteines
-SH groepen van vormen S-S binding (disulfide bond)

-van groot belang voor de ruimtelijke structuur van eiwitten

-neurotransmitter, neurohormoon, vitamine B3

Front 10

aminozuren naamgeving en codering

Back 10

3-lettercode vs 1-lettercode
Lysine = Lys =K
Cysteine=Cys=c
Tryptofaan= Trp=W

Front 11

Peptiden?

Back 11

kort polymeer van az; gecalssificeerd op basis van aantal aminozuren in de keten

Front 12

Dipeptiden?

Back 12

een molecuul met twee az

Front 13

polypeptide

Back 13

een macromolekuul met daarin een groot aantal aminozuren

Front 14

eiwit

Back 14

een biologisch macromolecul bestaande uit tenminste 30 tot 50 aminozuren

Front 15

eiwitten en pi

Back 15

-eiwitten grdragen zich ook als zwitter-ion en hebben een pI
-netto pos lading--> pH<pI
-netto ongeladen--> pH=pI
-netto negatief--> pH>pI
-eiwitten zijn het slechts oplossbaar op hun pI> precipitatie

Front 16

primaire structuur

Back 16

-sequentie van az in de keten
-C-terminus: az aan het einden van een peptide die een vrije carboxy groep heeft
-N-terminus: AZ .....alpha-aminogroe heeft
-aantal mogeljike peptiden vor een keten van n aminozuren is 20^n

Front 17

secundair strctuur

Back 17

-helix of alpha structuur
-plated sheet of beta structuur/sheet
-random coil

Front 18

alpha helix

Back 18

-3,6 aminozuren per winding van de helix
-vorm door intramoleculaire waterstofbruggen tussen CO- en NH- groepen
-atomen van elke peptide binding liggen in hetzelfde vlak
-NH groepen van de peptide bindingen wijzen in dezelfde eichting, parallel aan de as van de helix
-CO groepen van de peptide bindingen wijzen in de tegenovergestelde richting, parallel aan de as van de helix
-CO groep van elke peptide binding is verbonden (H-brug) met de NH groep van de peptide binding vier az's verderop
-alle r-groepen wijzen naar buiten , weg van de helix

Front 19

beta sheet

Back 19

-de atomen van elke peptide binding liggen in hetzelfde vlak
-CO en NH groepen van peptide bindingen wijzen naar elkaar en liggen in hetzelfde vlak, verbinding via H-bruggen
-alle r-groepen op elke keten alterneren, naar boven en naar beneden tov het vlak van de sheet

Front 20

tertiaire strucuur

Back 20

-totaal van secundaire structuur elementen op specifieke wijze gevouwen tot een compact geheel (een eiwit)

stabiliteit:
-covalente bindingen: disufide brug tussen cysteines
-waterstofbruggen: tussen polaire groepen van backbone en zijketens
.zoutbruggen: tussen geioniseerde (-NH3+/COO-) groepen van zijketens
-hydrofobe interacties: tussen nonpolaire zijketens
-metaalbruggen: tussen 2 zijketens met dezelfde lading

Front 21

quaternaire structuur

Back 21

combinatie van enkele tot vele polypeptides met hun eigen primaire, secundaire en tertiaire structuur tot een complexe eenheid
-RNAse, eiwitten met meerdere polypeptide ketens aan elkaar
-bv. hemoglobine:
-4 keten: -2 identieke alpha keten 2141 az's
-2 identieke beta keten 146 az's
-elk keten omgeeft een heme groep
-hemegroepen--> prostethische groepen
--> geen AZ's

Front 22

tussen niveau?

Back 22

-sec structuur--> motieven en domeinen-->tert. structuur
-Prion Protein (PrP domain)
-Multidrug resistance Protein (MRP1)

Front 23

natieve structuur

Back 23

-biologisch actieve structuur
-zeer specifieke vouwing
-o.a. intramoleculaire S-S bruggen
-toch flexibel oiv externe factoren

Front 24

denaturatie

Back 24

-verhitting, zuur, chaotropen, detergentia
-verbreking van intramoleculaire interacties resulteert in ontvouwing en inactivatie
-zowel reversibel als irreversibel

-door hiite: verbreking H-bruggen
-ureum: verbreking H bruggen
-detergentia: verbreking H bruggen
-reducerende agentia: reducite van S-S bruggen tot SH groepen
-zware metalen: metaal ionen bv Pb2+, Hg2+, Cd 2+ vormen wateronoplosbare zouten met SH groepen, bv -S-Pb2+_s
-alkohol: 70% ethanol> coagulatie eiwitten

Front 25

enzymatische afbraak eiwitten

Back 25

-gecontroleerd
-splitsing van eiwitten op specifieke plaatsen bv. trypsine achter de COOH groep van lysine of arganinine
-belangrijke functie in lichaam en cel

Front 26

extended helix of collagen?

Back 26

-elk derde keten in collagen is glycine
-glycine heeft de krotste zijketen -H
--> triple helix

Front 27

ontstaan van niet essentiele az's?

Back 27

-ontstaan uit intermediates van glycolyse of citroenzuurcyclus
-glutamate-->belangrijke functie in onstaan van 5 n-e az's

Front 28

afbraak van eiwitten?

Back 28

-vertering begint bij koken--> denaturatie
-mekkelijker te hydrolyseren in het maag
-maagzuur becat 0,5% HCL--> HCL denatureert de proteinen en hydroliseerd de peptide verbindingen
-pepsin hydroliseerde pet. vbinding aan de amino kant van de az's
-dunne darm: enzyme chymotripsin hydr pept. bindingen aan de andere kant
-dikke darm: peptidases: enzyme die peptiden afbraken
-az's en kleine peptiden worden uiteindelijk absorbeert mbv transport eiwitten via het endotheel

Front 29

chaperone eiwitten

Back 29

-zorgen ervoor dat de tert structuur goed tot stand komt en eiwitten niet verkeerd gevouwd worden, daarnaast kunnen ze soms de denaturalisatie omdraaien