Proteiners Struktur Och Funktion

Front 1

Vad är proteiners primärstruktur och var bestäms denna?

Back 1

Ett proteins primära struktur är aminosyra sekvensen av dess polypeptidkedja eller kedjor, om proteinet består av flera kedjor än en.
Varje rest är bunden till varandra med peptidbindningar och är en lång rak kedja.
Proteinet är syntentiserat med stegvisa polymerisationer av aminosyrorna i den specifika ordningen som sekvensen av nukleotiderna i en gen läses av.

Front 2

Var bestäms primärstrukturen?

Back 2

RNA nukleotiderna bestämmer i vilken ordning och hur proteinet ska se ut.
Primärstrukturen är ordningen av aminosyraresterna från N-terminal till C-terminalens aminosyra.
Primärstrukturen finns kodad i generna och det är sidokedjornas bindningar stabiliserar strukturen, men bryts vid oxidation.
Det som binder ihop de olika aminosyraresterna är kovalenta bindningar, dvs peptidbindningar.

Front 3

Vad menas med mutation?

Back 3

Ett fel som uppstår under transkriptionen och translationen.
Ändring av gener och på så sätt ändras proteinets primärstruktur.
Vissa mutationer kan ge stor skada medan andra är viktiga för överlevnaden.

Front 4

Vad menas med evolutionärt konservativa proteiner?

Back 4

Proteiner som inte har förändrats/muterats under lång tid, som tex histon.

Front 5

Vad menas med homologa?

Back 5

Är den aminosyrarest som är viktigast för proteinets funktion, som är mindre signigikant och som har minst funktionell betydelse.
Vid jämförelse med proteinets primärstruktur.
Ämnen som tillhör samma ämnesklass och vars molekylformel skiljer sig från varandra med CH2.

Front 6

Vad beskriver ett fylogenetiskt träd?

Back 6

Beskriver släktskapet mellan organismer som producerar vissa proteiner tex cytokrom c.
Varje gren av trädet representerar en förmodad gemensam släktning för alla organismer över den.
Mellanrummet mellan grenarna visar hur aminsyrors olikheter det finns. Ca 100 rester av ett protein.

Front 7

Varför har vissa proteiner en långsam evolutionärt utveckling med andra har snabbare?

Back 7

Hastigheten beror på proteinets strukturella stabilitet.
Gener för ett protein som uttrycks ofta, verkar utvecklas saktare än gener för proteiner som sällan uttrycks.
Vissa proteiner kan inte utvecklas snabbare då detta inte bara påverkar detta protein utan andra strukturer i kroppen som kan ha förödande konsekvenser.
T.ex histon som har DNA upplindat kring sig och personer som har fel på histonet dör. Då histon är positivt laddad och DNA negativt pga fosfat.

Front 8

Vad är proteiners sekundärstruktur, hur de uppkommer samt hur dessa strukturer kan påverka proteinets löslighet?

Back 8

Proteiners sekundärstrukturer är α-helix och β- plated sheet (collagen helix).
Består av flera polypeptidkedjor och är en högre struktur, 3D.
På grund av sina vätebindningar så är huvudkedjan hydrofob och det är sidokedjorna som bestämmer vattenlösligheten.
Sekundärstruktur uppkommer genom inter- eller intramolekylära vätebindningar mellan karboxylgruppens dubbelbundna syre och amingruppens fria väte.
De vanligast förekommande sekundärstrukturerna är alfa-helix och betaflak.
De strängar som binder till alfa-helix är parallella, och själva strukturen är högervriden.
Betaflak kan vara parallella (har längre vätebindningar och är svagare) och antiparallella (kortare vätebindningar och är svagare).

Front 9

Vad menas med fibrösa proteiner?

Back 9

Proteinerna är stela, långa kedjor och består av två strukturer.
Har många bryggor och är svårlöslig i vatten. Består av α-helixar, en inner helix åt ena hållet och yttre helix som går åt andra hållet.
De är skyddande, bindande, bildar fibrer och har stödjande funktioner i kroppen.

Front 10

Vad menas med globulära proteiner?

Back 10

Proteinerna är kompakta, böjda och veckade. ”Runda” proteiner vars mitt har hydrofoba delar, ytterst finns de hydrofila delarna och gör den löslig i vatten.
Kan innehålla flera typer av reguljära sekundär strukturer, inklusive α-helix och β-sheet.
En signifikant del av proteinets struktur kan också vara oregelbunden. T.ex hemoglobin.

Front 11

Vad är proteiners tertiärstruktur och hur uppkommer dessa?

Back 11

Refererar till den 3D-struktur som bildas av en hel polypeptidkedja, inklusive sidokedjorna.
Reglerar 3D-strukturen på ett protein genom disulfidbindningar, hydrofoba interaktioner där även sidokedjorna medverkar, vätebindningar, jonbindningar och van der waal-interaktioner. Bildas genom att proteinets sekundärstruktur har rullats ihop eller veckats och då får proteinet sin speciella funktion.
Ger proteinets dess unika egenskaper.

Uppkommer genom bindning sidokedja → sidokedja, sidokedja → huvudkedja, innehållande alla typer av inter-och intramolekylära krafter.

Bindningar sidokedja till sidokedja är:
- leu till ile → van der waal (hydrofob, opolär, neutralt)
- Ser till Ser → dipol-dipol (H-bindning, polär, neutralt)
- Arg till Glu → jonbindning (+ till -, sur till basisk)
- Cys till Cys → sulfidbrygga (kovalent bindning).

Front 12

Hur är proteinerna indelade?

Back 12

Utseende: Fibrösa och globulära.
Sammansatta: Enkla (bara aminosyra uppbyggd) och sammansatta delen (har också delar utan aminosyror).

Front 13

Hur är sidokedjornas karaktär bestämd?

Back 13

Beror på var i proteinet aminosyrorna är (med sina sidokedjor)
Beror på i vilken miljö proteinet ska vara.

Front 14

Vad menas med motiv (supersekundärstruktur)?

Back 14

Byggs upp av olika sekundärstrukturer (alfa-helix och beta-sheet) till att forma strukturella element som är välkända, exv.
Grekiska nycklar eller beta-alfa-beta-enheter som är en alfa-helix omgiven av beta-skikt på båda sidor.

βαβ, där α-helixen är bunden till 2 parallella strängar av β-sheet.

β-hairpin, består av antiparallella strängar bundna till relativt hårda bakåt turns.

αα, 2 successivt antiparallella α-helixar som är packade motvarnadra med deras axel lutning.

Greek key, en β-hairpin är veckad över för att forma en 4-strängad antiparallell β-sheet.

Front 15

Vad menas med domäner?

Back 15

De strukturella och funktionellt skilda delarna i ett protein.
Kärnan är oftast byggd av motiv och vickningen av en polypeptid sker oftast separat i olika domäner. En domän kan exempelvis vara en katalytisk del av ett enzym, en DNA-bindande del av en transkriptionsfaktor eller en ligandbindande del i en receptor.
Utgör den självständigt funktionella enheten av ett protein, oftast 2 eller flera globulära grupper kallas domäner, funktionella enheter med bestämd tertiärstruktur.

Front 16

Vad menas med subenhet?

Back 16

Är den minsta beståndsdelen hos proteinet som i detta fall är de olika aminosyrorna.

Front 17

Vad utmärker kvart(en)ärstrukturer hos proteiner samt hur dessa strukturer?

Back 17

Många proteiner är uppbyggda av 2 eller flera polypeptidkedjor, löst refererade till som subenheter.
Sammanbindningen mellan olika polypeptider, subenheter, så att de bildar ett protein.
Bildas av vätebindningar, jonbindningar och hydrofoba interaktioner bland annat.
Består alltså av flera tertiära enheter.
Är oftast stora proteiner som består av flera polypeptidkedjor och har specifik form.
Kan bestå av flera tertiärstrukturer t.ex. som hemoglobinet.
Består minst av 2 polypeptidkedjor, dvs. kedjor med N-och C-terminal.
Kvantenärstrukturen är subenheternas 3D förhålande till varandra.
T.ex hemoglobin som består av 2α-helixar och 2β-sheet eller antikropp.

Front 18

Vad sker struktuellt och funktionellt med ett protein vid denatuering?

Back 18

Denaturering sker när sekundär och tertiärstrukturen hos ett protein förändras så att proteinet förlorar sin funktion.
Detta kan ske pga:
- Ändrat pH,
- Ändrad temperatur
- Mekaniskt arbete
- Tillförsel av tungmetaller.
- Förändringar i jonstyrka (stark saltlösning)
- Ändrad miljö (alkohol)
- Redox-reaktioner mm.

Dessa gör att olika aminosyresterna binder till varandra felaktigt.
Ändrat pH kan bl.a. innebära att de laddade polära sidokedjorna ändrar laddning och binder till nya sidokedjor eller bryter bindningar.
Dessa processer är ofta irreversibla.
Vid denaturering får proteinet fel struktur och blir funktionsodugligt.

Front 19

Vad sker struktuellt och funktionellt med ett protein vid renatuering?

Back 19

När ett protein har denatureras kan proteinet återfå dess original struktur.
Det denaturerade proteinet kan reagera med syre och gör att disulfidbryggor bildas mellan kedjorna så att de veckas och kallas för ett nästan veckatprotein.
Detta protein blir inaktivt och vid tillsättning av substrat t.ex. katalysatorer kan proteinet bli ett nativt protein igen.
Ett denaturerat protein kan även reagera med syre och blir bortlagrad av denaturat och blir ett nativt protein.
Renaturering sker när proteinet tas ur vätskan och proteinet kommer i kontakt med syre så att SH bildar disulfidbryggor

Front 20

Vad sker struktuellt och funktionellt med ett protein vid nativa proteiner?

Back 20

Är ett riktigt (rätt) veckat protein som fungerar som det ska. Proteinet beroende av rätt 3D-struktur.
”Rätt” struktur ger ett funktionsdugligt protein dvs. nativt protein.

Front 21

Vad är protein-folding?

Back 21

Chaperoner binder till polypeptiders hydrofoba sekvenser och förhindrar att de bildar aggregat med varandra.
Detta hjälper proteiner att vika sig på ett korrekt sätt.
Protein-disulfid-isomeras hjälper till att bilda disulfidbryggor mellan cysteinrester och peptidyl-prolyl-isomeras ändrar peptidbindningen till prolyl mellan cis-eller trans- konfiguration för att på så sätt böja eller göra kedjan rakare.

Protein-folding börjar med formation av sekundär struktur.
Det händer tack vare hydrofobiska kollaps där den hydrofobiska kärnan är den drivande kraften.
Efter sekundär struktur bildas tertiär struktur. Sista steget är att proteinet genomgår en serie komplexa steg i vilket proteinet får sin relativt stabila interna sidokedja packning och vätebindningar medan det avgår vatten.
För att bilda disulfidbindningar kommer proteinet disulfid idomeras att katalysera dessa reaktioner.

Front 22

Vad är protein-folding?
Forts.

Back 22

DNA→RNA→ går till ribosomer→sekundärstruktur går till chaperonen (heat shock protein, prioner; stora proteinstrukturer och många subenheter) → och ut ur chaperonern kommer det nativa proteinet ur med rätt 3D-struktur.

Front 23

Vilka är likheterna och olikheterna i hemoglobinets och myoglobinets strukturer och funktioner?

Back 23

Likheter:
- Globulära proteiner
- Har hem-grupp
- Syretransporterande och bindande proteiner
- Såda kan även transportera andra ämnen som CO2, NO (kväveoxid) och H2S (svavelväte).

Olikheter:
- hemoglobin transporterar och myoglobin binder syre till musklerna.
- Hemoglobin består av 2 alfa och 2 beta kedjor, alltså 4 subenheter.
Myglobinet består av 1 polypeptidkedja → 8 alfa-helix.
- Hemoglobinet har4 hem-grupper medan myoglobinet har 1.

Front 24

Vad är utmärkande för allostera proteiner?

Back 24

Protein vars aktivitet regleras med hjälp av effektorer (inhibitorer/ aktiv).
Små molekyler som binder till annat ställe (alloss teros) än proteinets aktiva ställe (som påverkas).

Front 25

Vilka är de olika proteinfunktionerna?

Back 25

- Strukturuppbyggare
- Enzymer – biokatalysatorer
- Receptorer – membranbundna → signal över membranet
- Reglerande proteiner – hormoner och cytokiner
- Försvarsproteiner – antikroppar
- Rransprotproteiner – hemoglobin och lipidproteiner (LDL och HDL)
- Kanalproteiner – transporterar ämnen genom biomembranet.