Biochemie Samenvatting

Front 1

Wat is het verschil tussen translatie en transcriptie?

Back 1

Transcriptie= DNA => mRNA

Translatie= mRNA => eiwit

Front 2

Teken de polymerisatie van twee glucose moleculen.

Back 2

Front 3

Teken een Vetzuur molecuul.

Back 3

Front 4

Teken een membraan lipide

Back 4

Teken wel iets gedetailleerder dan dit aub.

Front 5

Wat is het verschil tussen verzadigde en onverzadigde vetten in hun structuur?

Back 5

Front 6

1) Vertel de apolariteit, lading en zuur/base-heid van alle aminozuren

2) Teken een tripeptide naar keuze

Back 6

Voor alle eigenschappen, zie rechts.

Hoe meer detail de tripeptide heeft in de vorm van ruimtelijke structuur, hoe beter, gebruik google voor controle.

Front 7

1) Noem de twee hoofdwetten van thermodynamica en leg uit wat er met entropie gebeurt.

2) Geef de bijbehorende formules en leg uit wat dit als voorwaarde stelt om reacties te laten verlopen.

3) Waardoor maakt ATP het mogelijk dat reacties met een DG>0 in biologische systemen mogelijk zijn? Wat is de rol van enzymen in dit verhaal?

4) Waar hangt DG vanaf?

Back 7

De formules die hierbij horen zijn de volgende:

1e hoofdwet:

Hsysteem+Homgeving=C

2e hoofdwet:

Ssysteem+Somgeving wordt groter bij een spontante reactie

Oftewel, de enthalpie (totale energie) in het hele universum blijft constant.

H=G+T*S

Gibs enegie= bruikbare energie

T=temperatuur

S=wanorde (aantal mogelijke conformaties)

Als we dit omschrijven tot een formule voor G krijgen we het volgende:

DG = DH – TDS

Allee als de wanorde meer toeneemt dan de enthalpie zal een reactie spontaan verlopen. Dit houdt in dat DG<0 moet zijn.

3) De hydrolyse van ATP => ADP heeft een DG<0. Deze reactie wordt mechanisch gekoppeld dmv enzymen aan de biologische reactie met DG>0 waardoor de totale DG<0 is. ATP geeft NIET de activeringsenergie. Het enzym verlaagt op deze wijze de activeringsenergie van de reactie. Het enzym verandert NIET DG.

Front 8

Welke 8 atomen komen het meeste voor in levende cellen en in welke verhouding?

Hoeveel procent bestaat uit koolstof?

Back 8

C4-H7-02-N-P-K-Na-S

Het molecuulgewicht van een levende cel ~100

C4 =~48 u=~50 dus ongeveer 50% is koolstof

Front 9

Wat is het verschil in relatie tussen substraat concentratie en de reactiesnelheid tussen een non-allosterisch en een allosterisch enzym?

Wat is het voordeel van de veranderde relatie tussen substraat en reactiesnelheid van allosterische enzymen?

Wat zijn effectormoleculen en wat is hun relatie met allosterische enzymen?

Back 9

Een allosterisch enzym zonder meerdere subunits/gekoppelde domeinen vertoont een normaal michaelis-menten relatie.

Door mechanische koppeling van de subunits ontstaat een sigmoide curve. Het voordeel van deze eigenschap is dat de activiteit van het enzym met relatief kleine verschillen in effector moleculen heel erg kan veranderen.

Effector moleculen zijn het substraat zelf (homeotropische effector) of een ander klein molecuul (hetereotropische effector). Een heterotropische effector kun je ook een inhibitor of stimulator noemen.

De heterotropische effector moleculen binden aan de allosteric site die thermodynamisch gekoppeld is aan de active site van het enzym.

Front 10

Leg uit wat zuur-base reacties en redox reacties zijn. Geef het verschil tussen een oxidator en reducent. Wat is het verband tussen de DG en redoxpotentiaal?

Back 10

Zuur-base= Protonen overdracht

Redox= Electronen overdracht

oxidator= e- acceptor (in cellen b

reductor= e- donor

redoxpotentiaal=DG

pH = -log [H+]dus pH 7:[H+] = 10-7 mol/l

Front 11

Wat is het verband tussen de pH en de H+ concentratie?

Back 11

Front 12

Teken een standaard aminozuur

Back 12

Belangrijk is hier dat de richting van het zuurstof molecuul bij de peptide binding aan de andere kant ligt dan dan het stikstof molecuul. Verder is het ook belangrijk om de backbone in de juiste zigzag structuur te tekenen. Het beste is als je ook nog de zijgroepen naar voren en naar achter tekent.

Front 13

Noem de 5 interacties tussen atomen en moleculen die de stabiliteit van organische moleculen bevorderen.

Back 13

1. Covalente bindingen

2. Ionbindingen

3. Waterstof bruggen

4. Van der Waals krachten

5. Hydrofobe reacties

Front 14

Waarom en hoe veel (ongeveer) zijn de ionbindingen zwakker in water dan in solide vorm?

Back 14

Water heeft zelf een lading en gaat de ionen als het ware "omringen" waardoor de ionen de binding met elkaar verliezen. Dit is wat je ziet gebeuren als je keukenzout in water oplost.

Water verlaagt de sterkte van ionbindingen zo een 80x

Front 15

Wat zorgt ervoor dat waterstof bruggen kunnen ontstaan en tussen welke atomen/groepen gebeurt dit in een biologisch systeem?

Back 15

De dipool momenten.

O−H…:N (6.9 kcal/mol)

O−H…:O (5.0 kcal/mol)

N−H…:N (3.1 kcal/mol)

N−H…:O (1.9 kcal/mol)

De energieën zijn alleen aangegeven om het verschil in sterkte te kunnen aantonen.

Het zijn gewoon alle combinaties die je kunt bedenken met OH en NH en de atomen O en N.

Front 16

Wat is het verschil tussen de primaire, secundaire, tertiaire en quartaire structuur van een eiwit?

Back 16

primaire structuur= Volgorde van aminozuren

secundaire structuur= Vorming van alfa helices en bèta sheets dmv waterstofbruggen.

tertiaire structuur= vouwing dmv eigenschappen zijketens (ionbindingen, zwavelbruggen, van der waals krachten, hydrofobe reatie)

quartenaire structuur=samenkomen van meerdere subdomeinen tot 1 groter enzym.

Front 17

Wat voor effect heeft de non-lineariteit op het water molecuul?

Back 17

Hierdoor ontstaat een dipool moment wat cruciaal is voor de vorming van waterstofbruggen. Dit zorgt voor stabiliteit van water en organische moleculen in een biologisch systeem.

Front 18

Hoe ontstaat de structuur van een alfa helix en een bèta sheet?

Back 18

Let op de locaties van de waterstofbruggen.

Front 19

Noem de 4 "speciale" aminozuren en hun bijbehorende eigenschappen.

Back 19

1. Histidine:

Heeft een Pka=6.5=fysiologische pH. Dit betekend dat Histidine in fysiologische toestand in beide zijn geprotoneerde en gedeprotoneerde toestand bestaat en is hiermee multifunctioneel op active sites.

2. Proline: door een tweede covalente binding aan het alfa stikstof molecuul zorgt proline voor een "knik" in een alfa helix en dit zorgt ervoor dat het eiwit wordt gebogen.

3. Glycine:

het enige agirale aminozuur. Omdat de zijgroep klein is is deze heel flexibel en is daarom belangrijk (net als proline) voor de buiging van een eiwit door de alfa helix structuur te ontregelen.

4. Cysteine:

Kan Zwavelstof bruggen intramoleculair en intermoleculair vormen wat voor extra stevigheid zorgt.

Front 20

1) Wat is de relatie tussen DG, DG0' en k (evenwichtsconstante) in een evenwichtsituatie tussen substraat en product?

2) Wat is het effect van de hoogte van k voor de ligging van het evenwicht?

S <=> P

Back 20

DG=DG0'+RT*ln([P]/[S])

DGO' hangt af van de aard van reactanten

RT= standaard temperatuur

Zoals je kan zien neemt de delta G af naarmate de verhouding substraat:product groter wordt. DG0' bepaalt in welke verhouding product en substraat in evenwicht zijn.

In evenwicht is de DG=0 dus:

DG0'=-RT*ln(K) mits,

1 molair en pH=0 (er zijn dus bepaalde omschrijvingen voor fysiologische situaties, hoef je niet te kennen)

deze formule is ook om te schrijven tot:

K=10^(-DG0'/1.36)

voor degene die dat makkelijker inzicht geeft.

2) Dg0'=-RT*Ln(K) geeft voor de volgende situatie (in evenwicht):

K>1 => Ln(K)>0 => [P] > [S]

K=1 => Ln(K)=0 => [P] = [S]

K<1 => Ln(K)<0 => [S] > [P]

Front 21

Noem de 6 klassen enzymen en omschrijf kort hoe zij functioneren

Back 21

Belangrijke dingen om te weten zijn:

dehydrogenases=NAD afhankelijke enzymen

Kinases= overdracht fosfaat groepen door de hydrolyse van ATP => ADP.

Front 22

Geef de formule voor snelheid van een enzym

Back 22

V0=Vmax*(S/(S+KM))

V0=snelheid

Vmax=maximale snelheid

S=substraat concentratie

KM= concentratie substraat bij 1/2 Vmax

Front 23

Wat is het verschil van effect op de snelheid van een enzym tussen een competitieve en non-competitieve inhibitor?

Back 23

Bij een competitieve inhibitor wordt het aantal vrije enzymen verlaagt. Hierdoor verandert de Vmax niet, maar is er meer substraat nodig om deze te bereiken! KM verhoogt hierdoor.

Bij een non-competitieve inhibitor kan een substraat wel binden aan het enzym, maar wordt er geen substraat gevormd. Hierdoor gaat de Vmax omlaag, maar de KM blijft gelijk.

Front 24

Wat zijn de 4 strategieën van een enzym om specificiteit en snelheid van een reactie te bewerkstelligen?

Back 24

1: Covalente katalyse, de active site wordt covalent gemodificeerd, oftewel er ontstaat een covalente binding.

2: Zuur/base katalyse, een residu treed op als H+ donor/acceptor

3. Metaal ion katalyse, 3 mogelijkheden:

-het ion stabiliseert een lading

-het ion creëert een nucleofiel

-het ion bindt substraat (verhoogt bindingsenergie)

4. De 2 substraten worden langs een binding oppervlak bijeengebracht

Front 25

Noem 3 strategien waarmee enzymen worden gereguleerd in een levende cel.

Back 25

1. Allostere regulatie:

a) een effector bindt aan een allosteric site en beinvloedt de activiteit van het enzym

b) een substraat bindt aan 1 active site en verhoogt daarmee de affiniteit van de andere active sites voor het substraat

2. Reversibele covalente modificatie:

Verandering activiteit van enzym door een modificatie dmv een fosforyl groep

3. Proteolytische activering:

Door hydrolyse van het niet-active pro-enzym wordt deze actief. Voorbeeld zijn peptidases.